ＡＴＰ與ＡＤＰ的轉(zhuǎn)化是可逆反應(yīng)嗎

張榮霞

1中學(xué)常見的否定性觀點

中學(xué)教學(xué)中一般認為，ATP與ADP的轉(zhuǎn)化不是可逆反應(yīng)。關(guān)于這個知識點，很多復(fù)習(xí)資料和教學(xué)參考都有論述，其分析角度大致如下。

1，1反應(yīng)條件

ATP的分解是一種水解反應(yīng)，催化其進行的酶屬于水解酶；ATP的合成是一種合成反應(yīng)，催化其進行的酶屬于合成酶。從酶的專一性可知，水解酶與合成酶是不同的酶，也就是說，ATP的分解與合成是在不同的條件下進行的。

1，2反應(yīng)場所

ATP合成的場所有：細胞質(zhì)基質(zhì)、線粒體和葉綠體；ATP分解的場所則較多，有各種膜結(jié)構(gòu)、細胞核等。反應(yīng)場所不盡相同，反應(yīng)也不是同時進行的。

1，3能量來源

ATP水解釋放的能量直接用于各種生命活動，其能量來自ATP分子中遠離A的高能磷酸鍵。而ATP合成所需要的能量，來自光合作用吸收的光能，或細胞呼吸分解有機物釋放的化學(xué)能。而且，ATP釋放的能量不再用于ATP的合成。

所以，ATP的合成與分解應(yīng)判斷為“物質(zhì)可逆，能量不可逆”。正是因為在一定條件下，ATP與ADP在活細胞中進行循環(huán)，才使得ATP不因能量的消耗而用盡。

2顯示肯定性觀點的資料或成果

資料一：

現(xiàn)已知ATPase有3種類型，其中研究得最多的是F型，它由F0F1兩部分組成。F0部分分布于線粒體內(nèi)膜的脂質(zhì)雙分子層中，F(xiàn)1部分突出在線粒體內(nèi)膜的脂膜表面。F1部分由5種亞基(a、β、r、e)組成，其中a、β亞基上有核苷酸結(jié)合位點，且β亞基的結(jié)合位點具有催化ATP合成或水解的功能。

F0F1-ATPase催化ATP分子的合成是靠雙分子膜內(nèi)外的質(zhì)子濃度差驅(qū)動完成的，而水解ATP分子的時候，F(xiàn)0部分又把質(zhì)子運轉(zhuǎn)回來，形成新的質(zhì)子濃度差。

1999年Dimroth實驗室的研究結(jié)果顯示，在能量沒有增加時，ATPase呈休眠狀態(tài)，但卻能促進Na+的跨膜交換，起著離子泵的作用。

資料二：

Boyer實驗室首先觀察到，在失去能量供應(yīng)的亞線粒體顆粒中，F(xiàn)1蛋白的催化部分由于ATP分子的合成和分解，導(dǎo)致Pi中的16O和水中的18O發(fā)生交換。

當ATPase位于完整的膜結(jié)構(gòu)時，發(fā)生Pi——ATP和ADP——ATP的交換。即使加入解鷺濟，使Pi+——ATP的交換受到抑制，但Pi中的150和水中的180的交換并未受到抑制。而且，ATPase對ATP、ADP和Pi的親和性依賴能量而改變；ATP的合成速度也依賴能量而變化。只有當ATPase的某個位點結(jié)合了核苷酸，其構(gòu)象發(fā)生改變后，Pi中的166O和水中的18O的交換才變得很慢。

可以認為，在沒有能量輸入的情況下，ATPase上也可合成ATP分子。能量輸入主要用來驅(qū)使緊密結(jié)合在ATPase上的ATP分子得到釋放。

3ATP與ADP的轉(zhuǎn)化是可逆反應(yīng)

(1)ATP的合成與分解都是主要由ATPase催化完成的。在ATP水解時ATPase相當于水解酶，而在ATP合成時ATPase相當于合成酶。如果用此例來闡述酶的專一性，看來是存在著知識的局限性。

(2)ATPase不僅存在于葉綠體和線粒體，也普遍存在于各種膜結(jié)構(gòu)上。在細胞的主要產(chǎn)能部位線粒體和葉綠體中，雖然ATP的合成占有主導(dǎo)地位，但同時也發(fā)生著ATP的水解。

(3)即使不提供能量，ATPase仍然催化合成ATP，同時也催化ATP的水解。亦即存在著ATP、ADP、Pi和能量的一個平衡體系。能量只是影響平衡的一個條件，可以改變體系的平衡常數(shù)。提供能量可促進ATP的合成。

4教學(xué)建議

ATP與ADP的轉(zhuǎn)化，其反應(yīng)機理是比較復(fù)雜的。以高中生現(xiàn)有的知識水平、能力條件，有些問題是不能解決的。教師如果過于追求其反應(yīng)過程，反而會使問題復(fù)雜化。