三種主要食物過敏原蛋白及其結(jié)構(gòu)分析

張　楠，布冠好，陳復(fù)生，朱婷偉（河南工業(yè)大學(xué)糧油食品學(xué)院，河南鄭州450001）

三種主要食物過敏原蛋白及其結(jié)構(gòu)分析

張楠，布冠好*，陳復(fù)生，朱婷偉
（河南工業(yè)大學(xué)糧油食品學(xué)院，河南鄭州450001）

目前食物過敏已成為世界各地普遍存在的食品安全問題，但引起人體過敏的大多是食物蛋白。本文主要綜述了大豆、花生、牛乳三種主要食物過敏蛋白及其結(jié)構(gòu)分析的研究進(jìn)展，為開發(fā)低敏性食物制品提供依據(jù)。

食物過敏，蛋白結(jié)構(gòu)，分析方法

近年來，食物過敏已經(jīng)成為食品安全的主要問題。調(diào)查顯示世界上約有4%的人口對食物過敏［1］，也有資料顯示在西方發(fā)達(dá)國家，1%～2%的成人與5%～8%的兒童都存在食物過敏現(xiàn)象［2］。據(jù)報道顯示，已有160多種食物被確認(rèn)為具有過敏原性，其中牛乳、雞蛋、魚、甲殼類、花生、大豆、堅果以及小麥?zhǔn)侵饕倪^敏原來源［3］。兒童主要對雞蛋和牛乳過敏［4］，而成人主要對海鮮類食物過敏［5］。很多食物在加工過程中會引起食物過敏原結(jié)構(gòu)的改變而影響其過敏原性。因此，食物主要蛋白過敏原結(jié)構(gòu)的研究越發(fā)重要。

目前，應(yīng)用于蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)分析的方法眾多，但在通常的食物過敏蛋白結(jié)構(gòu)性能研究中，主要采用了包括紅外（IR）光譜、拉曼（Raman）光譜、圓二色譜（CD）、核磁共振（NMR）、電子顯微鏡（掃描電鏡SEM，透射電鏡）、示差掃描量熱法（DSC）、熱重分析（TGA）、動態(tài)力學(xué)分析（DMA）等一系列技術(shù)手段［6］。盡管檢測食物過敏原結(jié)構(gòu)變化的方法眾多，但本文主要綜述了圓二色光譜法、傅里葉變換紅外光譜、核磁共振、掃描電鏡、DSC法對大豆、花生、牛乳幾種主要過敏原蛋白結(jié)構(gòu)的研究。

1　大豆蛋白過敏原及其結(jié)構(gòu)特點

1.1大豆主要蛋白過敏原

大豆中能引起人和動物發(fā)生過敏反應(yīng)的蛋白質(zhì)被稱為大豆抗原，也稱為致敏因子。主要包括：大豆空泡蛋白、大豆疏水蛋白、大豆殼蛋白、大豆抑制蛋白、大豆球蛋白、伴大豆球蛋白、胰蛋白酶抑制因子等。其中大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白是主要的致敏蛋白。

1.1.1大豆球蛋白大豆球蛋白是由不同亞基構(gòu)成的六聚體蛋白，是11S球蛋白的主要成分，分子質(zhì)量為350～360ku，含有3000個氨基酸殘基，成熟的大豆球蛋白由非共價鍵連接的六個亞基對組成，每對亞基的相對分子質(zhì)量約60ku，由一個酸性A肽鏈（35～40ku）和一個堿性B肽鏈（22ku）通過二硫鍵連接而成。酸性亞基為A1、A2和A3，其等電點分別為pH5.15、5.40和4.75；堿性亞基主要為B1、B2和B3，它們的等電點分別是pH8.0、8.25和8.5［7］。在不同離子強(qiáng)度、不同的pH環(huán)境和不同熱處理條件下大豆球蛋白可解離為亞基、成分多肽和半分子形式，但是存在于天然狀態(tài)下的大豆球蛋白分子結(jié)構(gòu)卻十分緊密，很難被酶催化和水解［8］。

1.1.2β-伴大豆球蛋白β-伴大豆球蛋白現(xiàn)已被證實為一個三聚體蛋白，也稱7S蛋白，其分子質(zhì)量在150～200ku之間，該三聚體的聚集和解聚與溶液pH和離子強(qiáng)度密切相關(guān)，它由α、β、a’3個亞基組成，它們的相對分子質(zhì)量分別是67、50和71ku［9］。β-伴大豆球蛋白可在低溫條件下溶解，等電點pI分別為4.90、5.18、5.66～6.00［10］。目前，有研究將β-伴球蛋白的含量作為評價大豆蛋白營養(yǎng)價值的指標(biāo)之一［11］。

1.2大豆主要過敏原的結(jié)構(gòu)特點分析

大豆蛋白中常見的二級結(jié)構(gòu)元件主要由α-螺旋方法，β-折疊和無規(guī)則卷曲。研究發(fā)現(xiàn)，檢測大豆過敏原二級結(jié)構(gòu)的變化主要有CD色譜、紅外光譜、DSC、SEM等方法。目前有多人已對大豆及大豆制品復(fù)合物的結(jié)構(gòu)作出了相關(guān)研究。Marcone等［12］運用CD色光譜測得大豆球蛋白的α-螺旋含量為16%，β-折疊含量為56%。Zhao等［13］通過傅里葉變換紅外光譜（FT-IR）方法研究大豆中的7S和11S球蛋白的二級結(jié)構(gòu)，發(fā)現(xiàn)兩種大豆球蛋白二級結(jié)構(gòu)主要為β-折疊和β-轉(zhuǎn)角，7S中β-折疊含量為45.6%，β-轉(zhuǎn)角為35.9%；11S中β-折疊含量為47.3%，β-轉(zhuǎn)角為35.8%，其中的α-螺旋則可以忽略。Zhang等［14］通過采用電泳、CD、紫外、DSC等方法研究了在高壓條件下的大豆球蛋白的構(gòu)象變化，發(fā)現(xiàn)大豆球蛋白會分解成亞單位，同時這些亞基的構(gòu)象經(jīng)過高壓加工已被改變。DSC結(jié)果分析表明，大豆球蛋白在400MPa的壓力下經(jīng)過10min處理后已變性；CD結(jié)果分析則表明，大豆球蛋白在500MPa的壓力下經(jīng)過10min處理后，一些α-螺旋和β-折疊結(jié)構(gòu)的有序結(jié)構(gòu)被破壞從而變成無規(guī)卷曲。段春紅等［15］利用電泳、SEM、FTIR，分析了大豆7S球蛋白及其不同水解度的堿性蛋白酶酶解產(chǎn)物的結(jié)構(gòu)特征，F(xiàn)TIR的結(jié)果分析表明，7S球蛋白在酶法水解過程中各種構(gòu)象所占的比例發(fā)生了很大的變化，其二級結(jié)構(gòu)發(fā)生了不同程度的變化。由于大豆過敏蛋白成分復(fù)雜，同時大豆球蛋白和β-伴大豆球蛋白兩種主要致敏原組分會隨著外界環(huán)境條件的變化發(fā)生著解聚與再聚集，因此研究大豆蛋白構(gòu)象狀況及變化規(guī)律極其重要。另外，許彩虹［16］通過FTIR、CD、紫外等研究了大豆7S球蛋白糖基化產(chǎn)物結(jié)構(gòu)，F(xiàn)TIR、CD的分析結(jié)果均表明，蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的β-折疊有部分轉(zhuǎn)化為α-螺旋或無規(guī)則卷曲結(jié)構(gòu)，二級結(jié)構(gòu)仍以β-結(jié)構(gòu)為主。紫外光譜掃描分析，蛋白質(zhì)在接入多糖鏈后，蛋白質(zhì)肽鏈會展開，導(dǎo)致了一些位于分子內(nèi)部氨基酸的暴露，紫外強(qiáng)度增強(qiáng)。這些都為未來大豆過敏蛋白及其制品結(jié)構(gòu)的研究開辟了道路。

2　花生蛋白過敏原及其結(jié)構(gòu)分析方法

2.1花生主要蛋白過敏原

花生中的過敏原主要是分子量在0.7～100ku之間的高度糖基化蛋白質(zhì)，它們來自于不同的蛋白質(zhì)家族［17］。有研究發(fā)現(xiàn)，花生過敏原蛋白有Ara h1、Ara h2、Ara h3、Ara h4、Ara h5、Ara h6、Ara h7、Ara h8和某種脂蛋白9種蛋白成分，其中Ara h1、Ara h2、Ara h3被認(rèn)定為主要過敏原，它們可被90%以上對花生過敏的患者血清IgE所識別［18］。目前，對Ara h1、Ara h2、Ara h3這3種蛋白結(jié)構(gòu)研究較多。

2.1.1Ara h1Ara h1占花生蛋白總量的12%～16%，是花生過敏原中含量最高的過敏蛋白，是一種分子量為63.5ku，等電點為4.55的糖蛋白，在天然狀態(tài)下以三聚體形式存在［17］。其熱穩(wěn)定性強(qiáng)，耐酶解，不易消化，與豌豆蛋白的序列相似性為40%，是花生中致敏性較強(qiáng)的組分之一［19］。

2.1.2Ara h2Ara h2是一種含有172個氨基酸的蛋白，屬于2S白蛋白家族，分子量為17～20ku的同種異型蛋白，其pI值為5.2，占花生蛋白總量的10%左右［20］，也是花生蛋白的主要過敏原。

2.1.3Ara h3Ara h3是一種分子量為57ku的致敏糖蛋白，屬于cupin類型［17］，由氨基端結(jié)構(gòu)域和羧基端結(jié)構(gòu)域構(gòu)成，這兩個結(jié)構(gòu)域內(nèi)各有一個保守的cupin折疊，其中cupin折疊結(jié)構(gòu)是由2組反平行β折疊片、無規(guī)則環(huán)和1個α螺旋組成，Ara h3的62%～72%序列與大豆球蛋白相同［21］。

2.2結(jié)構(gòu)分析方法研究進(jìn)展

迄今為止，對花生主要過敏原蛋白及其糖基化產(chǎn)物結(jié)構(gòu)的研究取得了較大進(jìn)展，使其結(jié)構(gòu)被更清楚地揭示。徐宏等［22］利用圓二色光譜和熒光光譜對花生蛋白的二級結(jié)構(gòu)進(jìn)行了研究，發(fā)現(xiàn)α螺旋的含量為45%，β折疊含量大于15%。胡純秋等［23］采用CD、ANS熒光探針結(jié)合紫外可見（UV-Vis）光譜等方法，在不同溫度和時間加熱花生過敏原Ara h2，CD色譜分析表明，Ara h2經(jīng)熱處理后其二級結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，其α-螺旋比例有所降低，而β-折疊比例均有所升高；紫外光譜顯示，處理溫度在55℃以上，包埋在蛋白質(zhì)分子內(nèi)部的氨基酸殘基暴露出來，其紫外吸收值均升高。趙冠里［24］通過采用電泳、CD、紫外、DSC等方法研究花生過敏蛋白與多糖接枝后的構(gòu)象變化，DSC結(jié)果表明，蛋白糖接枝前的熱變性溫度低于接枝反應(yīng)產(chǎn)物的溫度；DC結(jié)果顯示，花生分離蛋白與葡聚糖的混合會引起花生蛋白中的α-螺旋和無規(guī)則卷曲結(jié)構(gòu)略微的降低，而與此同時，花生蛋白中β-折疊所占二級結(jié)構(gòu)的比例增加。另外，Liu等［25］利用電泳、CD、DSC等技術(shù)相結(jié)合研究了花生蛋白與葡聚糖糖基化后結(jié)構(gòu)的變化，CD結(jié)果表明，反應(yīng)過后花生蛋白的二級結(jié)構(gòu)發(fā)生了變化，α-螺旋與無規(guī)卷曲數(shù)量減少，β-折疊比例增加，β-折疊無明顯變化?？梢姡ㄉ^敏蛋白及加工過程結(jié)構(gòu)的研究已較完善，為今后深入研究其結(jié)構(gòu)，降低其抗原性提供基礎(chǔ)。

3　牛乳主要過敏原及其結(jié)構(gòu)特點分析

3.1牛乳主要蛋白過敏原結(jié)構(gòu)

牛乳過敏是由乳及乳制品中的蛋白過敏原所引發(fā)的一種變態(tài)反應(yīng)，它是由IgE介導(dǎo)或非IgE介導(dǎo)的免疫反應(yīng)，絕大多數(shù)的牛乳蛋白都具有潛在的致敏性，目前，普遍認(rèn)為酪蛋白、β-乳球蛋白、α-乳白蛋白是3種主要的過敏原［26-27］。

3.1.1酪蛋白酪蛋白（casein）在牛乳中占蛋白質(zhì)總量的80%～82%，由αs1-、αs2-、β-、κ-酪蛋白4種獨立的蛋白組成，含有人體8種必需氨基酸，是一種全價蛋白質(zhì)（以酪蛋白膠束狀態(tài)存在，能夠為生物體生長發(fā)育提供必需的氨基酸［28］。其中，αs1-酪蛋白是酪蛋白中最主要的一個過敏原蛋白，凡是對酪蛋白過敏的人，基本上會對αs1-酪蛋白過敏［29］。

3.1.2β-乳球蛋白β-乳球蛋白一般是二聚體，其每個單位為18ku，它是牛乳中主要乳清蛋白的成分，占乳清蛋白的50%，是牛乳中主要的致敏原，在體內(nèi)易引發(fā)過敏反應(yīng)，IgE介導(dǎo)的牛乳過敏病人大多對β-乳球蛋白過敏［30］。另外，β-乳球蛋白發(fā)生免疫反應(yīng)需要一個完整的三級結(jié)構(gòu)［31］。

3.1.3α-乳白蛋白α-乳白蛋白分子量為14ku，單體由123個氨基酸的球形蛋白組成，屬溶菌酶家族，占牛乳清蛋白的25%，含有4個二硫鍵，結(jié)構(gòu)非常穩(wěn)定。另外，在動物模型中，α-乳白蛋白中成環(huán)的肽段（60～80），S-S（91～96）是最主要的抗原部位［31-32］。

3.2結(jié)構(gòu)分析研究

近幾十年來，隨著高新技術(shù)的發(fā)展，同時在前人提出的理論基礎(chǔ)之上，多人對牛乳過敏蛋白及其加工后結(jié)構(gòu)的研究有了很大提高。楊同香等［33］利用Trp和ANS熒光質(zhì)譜技術(shù)對牛奶酪蛋白結(jié)構(gòu)進(jìn)行了研究，發(fā)現(xiàn)低蛋白濃度對酪蛋白結(jié)構(gòu)的變化影響不明顯。Kim等［34］采用CD色譜法研究，將天然β-乳球蛋白在80℃的中性環(huán)境下加熱5min，α-螺旋從原來的16%降低到12%，不規(guī)則卷曲的含量從38%增加到43%，從而可看出該乳蛋白二級結(jié)構(gòu)的變化很小。Navarra等［35］運用FTIR技術(shù)研究了不同的金屬離子對β-乳球蛋白構(gòu)象的影響，結(jié)果顯示，在較低溫度下鋅離子能促進(jìn)β-乳球蛋白的聚合；同時銅離子的結(jié)合使β-乳球蛋白的二級結(jié)構(gòu)發(fā)生了變化。Ashton等［36］運用拉曼光譜法研究了不同pH對α-乳白蛋白的結(jié)構(gòu)影響，結(jié)果表明，當(dāng)pH為6.5～4.6時，主要是β-折疊發(fā)生了較大變化；而pH為3.6～1.8時，α-螺旋、β-折疊、無規(guī)卷曲等二級結(jié)構(gòu)均發(fā)生了變化，同時，側(cè)鏈上暴露于溶劑中的氨基酸殘基也發(fā)生了變化。國內(nèi)研究方面，林花等［37］用SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳研究牛血清白蛋白-葡聚糖的接枝改性，經(jīng)染色得到反應(yīng)體系生成了以共價結(jié)合的糖蛋白復(fù)合物，結(jié)構(gòu)發(fā)生了變化。孫煒煒等［38］通過電泳、CD、紅外、SEM、內(nèi)源熒光分析乳清蛋白與葡聚糖接枝改性，從電泳圖譜得知，兩者確實發(fā)生了以共價鍵形式結(jié)合為基礎(chǔ)的接枝反應(yīng)，生成了分子量較大的物質(zhì)。由圓二色譜分析可知，接枝產(chǎn)物的α-螺旋和β-轉(zhuǎn)角含量減少，β-折疊和無規(guī)則卷曲含量增加。FTIR分析結(jié)果表明，糖分子的共價接入導(dǎo)致羥基和碳氧鍵的吸收峰強(qiáng)度增加；酰胺Ⅰ帶和酰胺Ⅱ帶峰形的變化進(jìn)一步說明蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)破壞。SEM圖譜顯示，接枝物中并未出現(xiàn)典型的球狀結(jié)構(gòu)，而是以混亂的片狀結(jié)構(gòu)形式出現(xiàn)。仁珊等［39］利用美拉德反應(yīng)制備β-乳球蛋白與低聚異麥芽糖結(jié)合產(chǎn)物，并通過SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳分析得到結(jié)合物相對分子量為44ku，仍保持原有二聚體結(jié)構(gòu)。以上研究對進(jìn)一步探討牛乳蛋白結(jié)構(gòu)、抗原性、過敏原性具有重要的指導(dǎo)意義。

4　展望

隨著食品安全問題日益成為廣大人民群眾關(guān)注的焦點，食物過敏原結(jié)構(gòu)的研究變得越發(fā)重要。目前，有很多方法已廣泛應(yīng)用于檢測食物過敏原加工后結(jié)構(gòu)的變化，但由于每種方法都存在一定的局限性，這就對過敏原結(jié)構(gòu)變化的研究提出了新的挑戰(zhàn)。同時，隨著各交叉學(xué)科的發(fā)展及研究的不斷深入，色光譜學(xué)技術(shù)與其他分析技術(shù)（如電泳、掃描電鏡）的聯(lián)用，在一定程度上促進(jìn)了過敏原蛋白結(jié)構(gòu)的研究。另外，在食物過敏原蛋白結(jié)構(gòu)的研究中，發(fā)現(xiàn)有較少研究將一些相關(guān)的免疫學(xué)性質(zhì)與過敏蛋白結(jié)構(gòu)相對應(yīng)，因此這一方向?qū)蔀榻窈笾匾难芯空n題，為進(jìn)一步推動食物過敏原蛋白結(jié)構(gòu)及其過敏原性降低的研究提供參考。

［1］石良，王錫昌，劉源，等.食物過敏原免疫學(xué)檢測技術(shù)研究進(jìn)展［J］.分析測試學(xué)報，2010，29（9）：981-986.

［2］陳穎，王瑋.食物過敏原檢測方法研究進(jìn)展［J］.檢疫檢驗學(xué)刊，2011，21（3）：4-7.

［3］Davis P J，Smales C M，James D C.How can thermal processing modify the antigenicity of proteins［J］.Allergy，2001，56（1）：56-60.

［4］Maloney J M，Sampson H A，Sicherer S H，et al.Food allergy and the introduction of solid foods to infants［J］.Annals of Allergy，Asthma&Immunology，2000，97（4）：470-475.

［5］Kanny G，Monere D A，F(xiàn)labbee J，et al.Population study of food allergy in France［J］.J Allergy Clin Immunol，2001，108（1）：133-140.

［6］源博恩.亞基解離與重聚集對大豆蛋白結(jié)構(gòu)和功能特性的影響［D］.廣州：華南理工大學(xué)，2012.

［7］盧家成，孫澤威，李婷琳.糖基化反應(yīng)改善大豆抗原蛋白功能特性的研究進(jìn)展［J］.大豆科學(xué)，2012，31（3）：483-486.

［8］Catsimpoolas N，Ekenstam C.Isolation of alpha，beta，and gamma conglycinins［J］.Archives of Biochemistry and Biophysics，1969，129（2）：490-497.

［9］Liu B，Teng D，Yang Y，et al.Development of a competitive ELISA for the detection of soybean α subunit of β-conglycinin［J］.Process Biochemistry，2012，47（2）：280-287.

［10］Picariello G，Amigo-Benavent M，Castillo M D，et al. Structural characterization of the N-glycosylation of individual soybean β-conglycinin subunits［J］.Journal of Chromatography A，2013，1313（25）：96-102.

［11］Ruibao Z，Bing Z.The structure and functional properties of soybean 7S and 11S globulin proteins［J］.Journal of the Chinese Cereals and Oils Association，1998，13（6）：39-42.

［12］Marone M F，Bondi M C，Yada R Y.Isolation of soybean11s globulin By isoelectrie PreciPitation and sephacryl S-300gelfiltrationchromatographyanewPurificationtechnique［J］. BioscienceBiotechnologyandBioehemistry，1994，58（2）：413-415.

［13］Zhao X，Chen F，Xue W，et al.FTIR spectra studies on the secondary structures of 7S and 11S globulins from soybean proteins using AOT reverse micellar extraction［J］.Food Hydrocolloids，2008（22）：568-575.

［14］Zhang H，Li L，Tatsumi E，et al.Influence of high Pressure on conformational changes of soybean glycinin［J］.Innovative Food Seience&Emerging Technologies，2003，4（3）：269-275.

［15］段春紅，姚曉琳，朱新榮，等.大豆7S球蛋白堿性蛋白酶酶解產(chǎn)物的結(jié)構(gòu)表征［J］.食品科學(xué)，2009，30（17）：181-184.

［16］許彩虹.大豆球蛋白糖基化接枝改性及其熱聚集行為研究［D］.廣州：華南理工大學(xué)，2010.

［17］白衛(wèi)東，沈鵬，錢敏，等.花生過敏原物質(zhì)及其脫敏方法研究進(jìn)展［J］.廣東農(nóng)業(yè)科學(xué)，2012（7）：233-236.

［18］Wijk F V，Hartgrng S，Koppleman S J，et al.Mixed antibody and T cell responses to peanut and the peanut allergens Ara h1，Ara h2，Ara h3 and Ara h6 in an oral sensitization model［J］.ClinExp Allergy，2004，34：1422-1428.

［19］Koppelman S J，Knol E F，Vlooswijk R A A，et al.Peanut allergenArah3，isolationfrompeanutsandbiochemical characterization［J］.Allergy，2003，58：1144-1151.

［20］Palmer G W，Dibbern D A Jr，Burks A W，et al.Comparative potency of Ara h1 and Ara h2 in immunochemical and functional essays of allergenicity［J］Clin Immunol，2005，115（3）：302-312.

［21］Rouge P，Culerrier R，Sabatier V，et al.Mapping and conformational analysis ofIgE-binding epitopic regions on the molecular surface of the major Ara h3 legumin allergen of peanut（Arachis hypogaea）［J］.Molecular Immunology，2009，46（6）：1067-1075.

［22］徐宏，沈亮亮，胡章立.花生過敏原Ara h1的熱變性及其與還原糖相互作用的研究［J］.光譜學(xué)與光譜分析，2013，33（8）：2128-2131.

［23］胡純秋，高金燕，陳紅兵，等.熱加工對花生過敏原Ara h 2抗原性及構(gòu)象的影響［J］.光譜學(xué)與光譜分析，2010，30（9）：2550-2554.

［24］趙冠里.酶解與多糖接枝改性花生蛋白及其構(gòu)效機(jī)理研究［D］.廣州：華南理工大學(xué)，2011.

［25］Liu，Y，Zhao G，Zhao M，et al.Improvement of functional properties of peanut protein isolate by conjugation with dextran through Maillard reaction［J］.Food Chemistry，2012，131：901-906.

［26］李冰，龍再浩.牛乳蛋白過敏及其改性研究［J］.農(nóng)產(chǎn)品加工，2012（6）：41-44.

［27］Fany B，Herv B，Stefano A.Update on optimized purification and characterization of natural milk allergens［J］.Mol Nutr Food Res，2008，52：166-175.

［28］Restani P，Ballabio C，Lorenzo C D，et al.Molecular aspects of milk allergens and their role in clinical events［J］.Anal Bioanal Chem，2009，395：47-56.

［29］蔡小虎，李欣，陳紅兵，等.牛乳中主要過敏原的分離純化研究進(jìn)展［J］.食品科學(xué)，2010，31（23）：429-433.

［30］J J Kehoe，E A Foegeding.The characteristics of heatinduced aggregates formed by mixtures of β-lactoglobulin and β-casein［J］.Food Hydrocolloids，2014，39：264-271.

［31］齊曉彥.酶水解降低牛乳清蛋白抗原性研究進(jìn)展［J］.食品工業(yè)，2013，34（7）：166-169.

［32］Nicoleta S，Gabriela R，Gabriela B，et al.pH and heatinduced structural changes of bovine apo-α-lactalbumin［J］. Food Chemistry，2012，131（3）：956-963.

［33］楊同香，陳俊亮，吳孔陽，等.水牛奶酪蛋白膠束結(jié)構(gòu)的熒光光譜研究［J］.食品科學(xué)，2014（5）：1-8.

［34］Kim D A，Cornec M，Narsimhan G.Effect of thermal treatment on interfacial properties of β-lactoglobulin［J］.Journal of Colloid and Interface Science，2005，285（1）：100-109.

［35］Navarra G，Leone M，Militello V，et al.Influence of metal ions on thermal aggregation of bovine serum albumin：aggregation kinetics and structural changes［J］.J Inorq Biochem，2009，103（12）：1729-1738.

［36］Ashtonl L，Blanch E W.pH-induced conformational transitions in α-lactalbumin investigated with two-dimensional Raman correlation variance plots and moving windows［J］.Journal of Molecular Structure，2010，974（1/3）：132-138.

［37］林花，于淑娟.牛血清白蛋白-葡聚糖接枝改性及機(jī)理研究（Ⅰ）［J］.食品科學(xué)，2010，31（5）：15-22.

［38］孫煒煒.乳清分離蛋白-葡聚糖接枝改性及功能性質(zhì)研究［D］.廣州：華南理工大學(xué)，2012.

［39］任珊，康慧，楊崢.低聚異麥芽糖糖基化法降低牛乳β-乳球蛋白抗原性［J］.食品工業(yè)科技，2009，30（7）：85-90.

Research on three major food allergens protein and its structures

ZHANG Nan，BU Guan-hao*，CHEN Fu-sheng，ZHU Ting-wei
（College of Food Science and Technology，Henan University of Technology，Zhengzhou 450001，China）

Food allergy had become a major safety issue concern worldwide，but human allergy mostly caused by food protein.The recent research progress on the structure of the major allergens in soybean，peanut，milk was focused in this paper.All of these information were useful on account of whey protein for producing hypoallergenic dairy products.

food allergy；protein structure；analysis

TS214.2

A

1002-0306（2015）02-0397-04

10.13386/j.issn1002-0306.2015.02.078

2014-05-12

張楠（1991-），女，碩士研究生，研究方向：食品蛋白質(zhì)資源開發(fā)及利用。

布冠好（1980-），女，博士研究生，副教授，研究方向：食品蛋白質(zhì)資源開發(fā)與利用。

國家自然科學(xué)基金項目（31201293，21176058，31171790）；國家863項目（2013AA102208-5）；河南省教育廳科學(xué)技術(shù)研究重點項目（14B550013）。