熱休克蛋白對宰后成熟過程中肉品質影響的研究進展

李　婕,羅天林,師希雄,韓玲,余群力

(甘肅農業大學食品科學與工程學院,甘肅蘭州 730070)

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熱休克蛋白對宰后成熟過程中肉品質影響的研究進展

李婕,羅天林,師希雄*,韓玲*,余群力

(甘肅農業大學食品科學與工程學院,甘肅蘭州 730070)

宰后成熟對肉品質的影響是肉品科學領域的研究熱點之一,宰后成熟過程中肉發生肌原纖維蛋白的降解,其影響機制還存在學術上的分歧。動物宰后造成的缺血、缺氧環境刺激了熱休克蛋白的表達。該類蛋白質因具有分子伴侶、抗細胞凋亡、維持蛋白質結構穩定等作用,因此,熱休克蛋白對宰后成熟過程中肉品質產生一定影響。目前,熱休克蛋白尤其是小熱休克蛋白對肉品質的影響國內外均已有報道,但結論并不一致。文中主要介紹了幾種重要的熱休克蛋白分子結構特征和功能,并進一步論述了熱休克蛋白與宰后成熟過程中肉色、嫩度、保水性之間均存在一定的關系。

熱休克蛋白,肉品質,細胞凋亡,嫩度

隨著人們生活水平的提高,對肉的品質越來越重視。肉的成熟是品質改善的重要途徑之一,在宰后成熟過程中肉的嫩度、色澤、系水力和風味等都會發生較大的變化[1]。肉中肌原纖維蛋白的降解破壞了肉中肌纖維結構,從而改善肉質[2]。

熱休克蛋白(heat shock proteins,HSPs)最早發現于1962年,它是指機體受到應激原的刺激后產生的幾族蛋白質,具有高度保守性,是一類重要的非特異性細胞保護蛋白,對維持細胞生存和內環境穩定起重要作用[3]。HSPs家族的主要功能是阻止細胞凋亡過程中蛋白質的降解、維持肌原纖維蛋白結構的穩定、并對細胞凋亡的通路有抑制作用。動物宰后的缺血缺氧激活了細胞凋亡酶,引發了細胞凋亡;同時,屠宰放血應激誘導了HSPs的合成,因此,熱休克蛋白對宰后成熟過程中肉品質有重要的影響。目前,國內外關于HSPs的研究主要集中在其于醫學領域的應用,對肉品質影響的研究主要集中在小熱休克蛋白(sHSPs)方面,而其對肉品質影響的綜述類研究鮮有報道。本文旨在介紹幾種重要的HSPs分子結構特征和功能,進一步闡述HSPs與宰后肉品成熟過程中肉色、嫩度、保水性之間存在的關系,以期為HSPs對宰后肉品質影響的研究提供理論參考。

1　熱休克蛋白概述

1.1熱休克蛋白分類

目前,最常見的方法是根據其同源性和分子量的大小來分,但分類方法也不盡相同。最典型的是將熱休克蛋白分為HSP100、HSP90、HSP70、HSP60、HSP40和分子量為9～43 kDa的小熱休克蛋白(sHSPs)六個家族[4]。根據HSPs的作用和調控方式,還可以將其分為構成型HSPs和誘導型HSPs兩大類。

1.2幾種重要的熱休克蛋白分子結構特征和功能

1.2.1Hsp27和αB-crystallin單個的小分子熱休克蛋白(sHSP)的分子量一般為15～40 kDa,且每個sHSP均包含一個高度保守的由80～100個氨基酸組成的對其活性很重要的α晶體蛋白結構域(α-crystalline domain 即ACD)。Hsp27和αB晶體(αB-crystallin)都是小分子熱休克蛋白(sHSPs)家族的成員。這兩種蛋白質的結構主要包括N端域和C端域。C端域多為ACD,N端域是相對保守的WDPF域[5]。Hsp27和αB-crystallin是機體中細胞維持和修復的重要成分,能夠充當分子伴侶、調整肌動蛋白的聚合、調節中間體細絲間的相互作用,還能夠抑制應激誘導的細胞凋亡等[6]。

sHSPs在應對屠宰引起的缺血應激中可能保護重要的肌肉蛋白質不致發生不可逆變性[7]。例如,Hsp27能夠增強αB-crystallin的耐熱性,從而增強細胞對熱應激和氧化應激的抵抗性。高水平的αB-crystallin在宰后早期抑制了肌動蛋白的分解[8]。作為分子伴侶,αB-crystallin可保護細胞的基礎結構;在骨骼肌和心肌中,αB-crystallin能夠通過與肌間線蛋白和肌聯蛋白所暴露的疏水集團相互作用,進而影響肌纖維結構的Z盤和I帶[9]。肌纖維轉化較慢的肌肉中αB-crystallin表達量較高。Hsp27能夠被磷酸化以應對氧化應激,其磷酸化的狀態可以保護肌動蛋白防止其降解。因此,Hsp27含量的降低表明肌動蛋白降解的增加[10]。

1.2.2Hsp40Hsp40由四個典型域組成,分別是:由70個氨基酸序列組成的高度保守的N端域、J域以及緊跟其后的富含甘氨酸/苯丙氨酸(Gly/Phe)的域、相對保守的C端域。Hsp40的自發伴侶功能可保護蛋白質防止其聚集,該種蛋白質主要是作為Hsp70的伴侶[11]。

1.2.3Hsp70Hsp70由兩個結構域組成,分子量為45 kDa的N端域是三磷酸腺苷(ATP)的結合位點,控制ATP的結合過程;C端域是肽鏈的結合位點,分子量為25 kDa[12]。Hsp70是目前研究最多的一類熱休克蛋白,具有分子伴侶、細胞保護、抗細胞凋亡、免疫(作為腫瘤的標志物、參與抗感染和自身免疫作用、免疫調節)等作用[13]。

1.2.4Hsp90Hsp90由三個結構域構成,分子量為25 kDa的高度保守的N端域,其中包含ATP連接“口袋”;中間域分子量為40 kDa,負責蛋白質的連接;C端域分子量為12 kDa,與二聚作用共享一個交替的ATP連接“口袋”[14]。Hsp90的功能依賴于 ATP與 Hsp90 結合后造成的Hsp90構象重排以及ATP 水解[15]。Hsp90在細胞內主要是維持類固醇受體和轉錄過程中各種因素的正常水平。

2　熱休克蛋白對肉品質的影響

2.1熱休克蛋白對肉嫩度的影響

嫩度是肉最重要的食用品質之一,對消費者的選購和接受性都有較大影響。目前研究表明,嫩度的改善主要歸因于肌原纖維蛋白的降解[2]。熱休克蛋白由動物的屠宰應激而合成,研究認為熱休克蛋白具有穩定肌原纖維蛋白結構的作用[6,16]。由此可見,熱休克蛋白可能對嫩度改善有抑制作用。

Hsp27和Hsp70能夠特異性地抑制固有和外來細胞凋亡的發生,并有研究認為,Hsp27功能為維持肌原纖維蛋白的穩定、保護肌動蛋白細絲和肌間線蛋白,其表達量的增加會使肉嫩度降低[16-17]。Hwang[18]采用蛋白組學的方法揭示豬肉中Hsp27表達量與韌性呈強正相關,Kim[19]證實了Hsp27濃度與牛肉的韌性呈正相關。Balan[20]研究表明,小分子熱休克蛋白的降解可作為肌原纖維蛋白降解的標志。Lomiwes[21]通過用免疫沉淀法研究安格斯犢牛背最長肌中αB-crystallin、Hsp20、Hsp27、肌間線蛋白、肌聯蛋白與鈣激活酶μ之間的關系時發現,外源的αB-crystallin減弱了肌纖維中肌間線蛋白和肌聯蛋白的降解。由于sHSPs在維持蛋白質完整方面的分子伴侶功能,Hsp27 與αB-crystallin在肉中表達量的下降有利于肌動蛋白與肌球蛋白的水解,導致了肉嫩度增加;且Hsp27與αB-crystallin在較嫩的肌肉樣品中含量降低。

Bernard[22]研究發現夏洛萊牛胸部肌肉的嫩度與Hsp40的含量呈負相關,而且高品質的夏洛萊牛肉中Hsp40含量較低。Hsp70能減慢細胞凋亡的過程,保護組織免受氧化應激,其表達量的升高會使肉嫩度降低[23]。Guillemin[24]通過基因組學等分析牛肉嫩化的細胞途徑時發現,牛背最長肌中Hsp20含量與肉嫩度負相關;在半腱肌中Hsp70與肉嫩度強負相關。Angelo[25]在研究蛋白組學和基因組學與母犢牛肉背最長肌嫩度的關系時發現,Hsp70含量與牛肉剪切力正相關,與肌節長度、肌原纖維小片化指數(MFI48 h、MFI10 d)負相關;Picard[26]報道,Hsp70是一類能特異性表達、具有抗細胞凋亡功能的熱休克蛋白,其表達量的下降引起了肉剪切力值的降低。Yang[27]研究報道,用NaN3處理經過單層融合、成肌細胞融合等前處理的細胞,細胞內Hsp70的表達量增加,同時Hsp90的表達量有所下降,而這兩種熱休克蛋白都與缺氧條件下的細胞凋亡相關,因此它們可能與宰后早期的蛋白降解和肉的嫩度有關。Minos[28]研究印度牛屬內諾爾牛與肉嫩度相關的熱休克蛋白和結構蛋白時發現,Hsp70表達量的增加引起肉剪切力增大。

目前,HSPs對肉嫩度的影響報道并不一致。近來已有研究通過HSPs來改善體內的細胞凋亡[29]。小熱休克蛋白(sHSPs)在骨骼肌內廣泛存在[30],據報道sHSPs與宰后肌肉中的細胞凋亡過程有關進而影響肉的品質[7]。背最長肌中高濃度的sHSPs能夠保護蛋白聚合體的形成,因此促進蛋白水解導致肉嫩度增大[23]。αB-crystallin和Hsp27的調節與改善牛肉嫩度有關[22]。Morzel[17]發現,宰后初期,Hsp27能夠延緩蛋白降解的發生,但宰后7～14 d時,Hsp27卻有利于肉成熟過程中嫩度的改善。有學者發現,Hsp27和Hsp20的量在腰大肌顯著高于半腱肌[23],但Calkins[31]研究認為腰大肌肉的嫩度高于半腱肌肉,并存在顯著差異,即Hsp27和Hsp20在腰大肌和半腱肌中的表達量與其嫩度呈負相關。Guillemin[24]提出Hsp27參與肌動蛋白的保護,在背最長肌中抗細胞凋亡蛋白Hsp27、Hsp70以及Hsp40等的表達與肉嫩度呈正相關;在半腱肌中,Hsp40與嫩度正相關。國內學者楊小嬌等[32]報道,宰前急性熱應激導致肉雞胸肉韌性增強,但在此過程中Hsp108表達量下降。張淼[33]認為,運輸應激過程中豬背最長肌中αBC,Hsp27,Hsp70和Hsp90四種熱休克蛋白均呈現下降趨勢,肉的韌性隨時間變化表現出先下降后上升的趨勢。Angelo[25]研究發現,在較嫩的肉中,αB-crystallin的含量也較高;同年,在解釋契安尼娜牛(Chianina)背最長肌肉嫩度的影響因素及變化時發現,氧化應激提高了肉的嫩度,刺激熱休克蛋白的反應,轉而引起胴體伴隨著PARP(二磷酸腺苷核糖多聚酶)降解的類似細胞凋亡的現象[34]。Minos[28]在印度牛屬內諾爾牛與肉嫩度相關的熱休克蛋白和結構蛋白時發現,Hsp27的表達量與肉的嫩度呈正相關。Vitale[35]研究發現,對黑白花奶牛LTS采用氣調包裝(modified-atmosphere packaged,MAP),真空條件下,通過高氧環境刺激可以延長成熟時間(相比較自然條件下的成熟時間而言),進而改善肉的嫩度。

2.2熱休克蛋白對其他肉品質的影響

2.2.1肉色對肉及肉制品的評價,人們大都從顏色、香氣、滋味、嫩度等幾個方面來評價,其中給人的第一印象就是肉色[36]。動物在宰后厭氧環境中,ATP消耗抵消糖酵解進行而引起的尸僵,導致肉pH的降低。Kim[19]用二維電泳和光譜測定法研究韓國本地牛背最長肌肌肉組織肉品好壞時測得7種蛋白,表明牛肉中Hsp27的表達量與肉色(L*和a*值)呈負相關。Yu[37]報道,運輸應激1 h和2 h,豬背最長肌肉的初始pH(pHi)和最終pH(pHu)均降低,但在運輸應激4 h后又回到正常水平,運輸應激后用酶聯免疫吸附測定法(ELISA)檢測到四種熱休克蛋白(αBC,Hsp27,Hsp70 和Hsp90)均有下降趨勢。Zhang[38]報道,豬背最長肌中Hsp90的量與L*值(p<0.01)、b*值(p<0.05)呈顯著負相關,但與a*值差異不顯著(p>0.05)。

2.2.2持水性肉的持水性(water holding capacity,WHC)又稱系水力,它不僅影響肉的色香味、營養成分、多汁性、嫩度等食用品質,而且有著重要的經濟價值。WHC通常用滴水損失、失水率和pH來評價[36]。持水性不佳是肉在宰后成熟和加工過程中存在的一個普遍問題,Luca[39]報道,豬肉中隨著Hsp70表達量升高,滴水損失降低。Yu[37]研究發現運輸應激導致豬肉中Hsp90表達量下降,肉的保水性隨之降低,同時滴水損失升高導致肉品質下降。Luca[40]研究報道,用二維電泳借助蛋白水解分析鮮豬肉中包括代謝酶、應激蛋白和結構蛋白對背最長肌持水性變化的影響,免疫印跡(Western blot)結果顯示,Hsp70條帶與二維電泳數據分析沒有明顯差別;然而,正態分析得到的滴水率低(0.59±0.01 mean±SD)的帶的密度值比滴水率高(0.68±0.1)的值變化小。Jin[41]通過用發酵胡蘿卜制品飼喂育肥豬研究表明,特殊營養導致豬背最長肌Hsp70和Hsp27表達量下降,但豬肉品質尤其是持水性得到了改善。Tang[42]研究報道,運輸應激6 h,德國長白豬背最長肌肉Hsp 27、Hsp 70表達量下降,Hsp90表達量顯著上升,同時,肉保水性較沒有經過運輸應激(對照組)豬肉降低,品質有劣變趨勢。Zhang[38]報道,豬背最長肌中Hsp90的量與蒸煮損失和滴水損失均呈極顯著負相關(p<0.01)。同年,Wang[43]研究發現Hsp90表達量下降導致板鴨肉中Hsp90與肌膜的粘連性降低以及滴水損失升高。

3　結論與展望

HSPs因其具有高度保守和可以作為分子伴侶的特性,其抗細胞凋亡功能已在醫學領域尤其是預防癌癥和腫瘤的研究中得到證實。肉品質作為消費者決定購買與否的最重要的指標,尤其嫩度改善和肉色的研究一直是國內外肉品科學的熱點。目前,肉類科學領域HSPs對肉品質影響的研究多集中在其在宰后成熟過程中表達量的變化上,結論也并不一致,對機理的解釋尚不明確。在對嫩度影響的研究上,大量的研究結果表明,HSPs可以保護蛋白結構完整性、抑制細胞凋亡的發生等,也有研究通過應激來改善肉的嫩度。同時,HSPs能夠發揮分子伴侶功能對組織起到保護作用,可用來表征高品質的肉,動物宰前運輸等應激與動物福利息息相關。總之,HSPs對肉品質影響的研究方興未艾,但目前全面分析HSPs對肉嫩度的影響很困難,逐一研究幾乎不大可能完成。相信隨著研究的深入和具體化,HSPs將能為改善肉品質提供一種簡單高效的方法。

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Advances in research on the effect of heat shock proteins on meat quality during postmortem aging

LI Jie,LUO Tian-lin,SHI Xi-xiong*,HAN Ling*,YU Qun-li

(College of Food Science and Engineering,Gansu Agriculture University,Lanzhou 730070,China)

Effect of postmortem aging on meat quality is one of the focuses in the field of meat science,but there are still academic differences about myofibril protein degradation mechanism during postmortem aging. Heat shock proteins(HSPs)can be activated in the condition of ischemia and hypoxia after slaughter. HSPs can affect meat quality during postmortem aging because they can act as chaperone proteins,anti-apoptotic factors,play a role in maintaining protein structure and stability. At present,the impact of HSPs on meat quality,especially of sHSPs,have been widely reported,however,those conclusions are inconsistent. This review mainly describes several important characteristics of HSPs molecular structure and function,and discusses the relationship between HSPs and meat color,tenderness,water holding capacity during postmortem aging.

heat shock proteins;meat quality;apoptosis;tenderness

2015-04-09

李婕(1991-),女,碩士研究生,研究方向:食品工程,E-mail:ljgsau@163.com。

師希雄(1977-),男,博士,講師,主要從事畜產品加工方向,E-mail:sxix77@163.com。

韓玲(1963-),女,教授,博士生導師,主要從事畜產品加工及貯藏研究方向。E-mail:hanl@gsau.edu.cn。

國家自然科學基金(31460433);甘肅省高等學校科研項目(2014B-047);國家現代農業(肉牛牦牛)產業技術體系資助(CARS-38);甘肅省重大科技專項(143NKDP020)。

TS251

A

1002-0306(2016)01-0000-00

10.13386/j.issn1002-0306.2016.01.000