血漿蛋白對調理豬排品質特性的影響

張 潔,吳 香,張萬剛,李 聰,徐寶才,3,*

(1.南京農業大學食品科技學院,江蘇南京 210095;2.肉品加工與質量控制國家重點實驗室,江蘇雨潤肉食品有限公司,江蘇南京 211806;3.合肥工業大學食品與生物工程學院,安徽合肥 230601)

調理豬排是以生鮮肉為原料,經過修整、注射、滾揉、灌裝、切片等工序,以包裝或散裝的形式在-18 ℃下凍藏,經簡單的烹調處理即可直接食用的肉制品[1]。但在凍藏過程中,調理豬排存在著色澤變暗、汁液損失率高、保水能力差、質構特性下降等缺陷[2-3],限制了其發展。為解決品質下降的問題,通常在生產加工過程添加蛋白或多糖等輔料,以此改善產品質構特性,提高保水性。

大豆分離蛋白(Soy protein isolate,SPI)、雞蛋白(Egg white protein,EWP)是提高肉制品品質的兩大類動植物蛋白,研究表明,大豆分離蛋白中的7S、11S蛋白可賦予其優良的保水性、凝膠性和乳化性[4-6]。雞蛋白最重要的功能特性之一是通過形成熱誘導凝膠來提高產品的硬度,并提供一種傳遞營養和風味的物質,賦予食品獨特的質地[7]。但是大豆分離蛋白添加量過多會產生嚴重的豆腥味,使產品變軟,影響產品口感。雞蛋白經濟效益低,并且存在過敏性問題,因此開發在肉制品中應用的新型蛋白至關重要。

血漿蛋白(Blood plasma,BP)為豬血副產物,營養成分豐富,富含人體所必需的氨基酸。血漿蛋白中含有豐富的球蛋白,其中α、β和γ三種組分能賦予蛋白一些功能特性,如乳化性、起泡性、凝膠性、吸水性等[8],可作為肉類固化劑、結合劑、脂肪代替物,增加產品營養成分等[9]。歐美一些國家已在乳化香腸、牛肉餅和豬肉糜中添加血漿蛋白,用來提高產品產量并延長貨架期[10]。血漿蛋白還可被用作法蘭克福香腸中磷酸鹽的替代品,提高了香腸的硬度和咀嚼性[11]。美國已實現豬血的深加工產業化生產,而目前我國生豬血液除應用于血腸、血豆腐、動物飼料外,大部分被遺棄。所以豬血副產物仍處于研究階段,存在利用率不高、環境污染、資源浪費等問題[12],因此開發利用血漿蛋白等豬血副產物成為當前的研究熱點。

本文通過將血漿蛋白添加到調理豬排中(大豆分離蛋白、雞蛋白為對照),通過對保水性、質構、凝膠強度、微觀結構和色澤的分析,評價血漿蛋白的功能特性,為血漿蛋白在調理肉制品中的應用提供一定的理論依據。同時,為血漿蛋白在肉制品中深加工應用標準化提供理論指導。

1 材料與方法

1.1 材料與儀器

豬肉3號肉,食鹽、白砂糖、味精、白胡椒、姜粉、三聚磷酸鈉、大豆分離蛋白、雞蛋白 江蘇雨潤肉食品有限公司配料間提供;谷氨酰胺轉氨酶(TG酶) 泰興市東圣生物科技有限公司;血漿蛋白 南京創冠食品有限公司;碳酸氫鈉 南京甘汁園糖業有限公司;NaCl、MgCl2、KH2PO4、乙二胺四乙酸(EDTA) 上海阿拉丁有限公司;以上試劑均為分析純。

VT-20真空滾揉機 瑞士Suhner AG公司;CR-400色彩色差計 日本柯尼卡美能達有限公司;HH-6數顯恒溫水浴鍋 國華電器有限公司;TAXT plus質構儀 英國 Stable Micro System公司;PQ 001 Micro低場核磁共振儀 上海紐邁科技有限公司;Phenom臺式掃描電鏡 飛納科學儀器(上海)有限公司;MCR302流變儀 奧地利安東帕有限公司。

1.2 實驗方法

1.2.1 調理豬排的制作工藝流程

操作要點:

原料肉切塊:將豬肉原料中的脂肪、筋膜剔除后切割成體積約為10 cm×10 cm×2.5 cm,質量約為250 g大小的肉塊備用。

注射液配方:以原料肉質量比計:鹽1.5%、味精0.3%、糖0.5%、白胡椒0.1%、三聚磷酸鈉0.5%、碳酸氫鈉0.1%、姜粉0.2%、冰水30%。在上述配方中分別加入不同濃度的血漿蛋白、大豆分離蛋白、雞蛋白。

滾揉腌制:將70%注射液進行注射,剩余30%放入滾揉機中。滾揉條件參照汪小帆等[13]的方法并適當改動:腌制溫度0～4 ℃,真空度<70 kPa,轉速20 r/min,滾揉時間20 min,間歇時間10 min,滾揉總時長2 h。

灌裝及冷凍:將腌制好的肉塊灌入纖維腸衣中,放入-18 ℃冰柜冷凍2 d定型后切片,豬排大小為直徑8.5 cm,厚度2 cm,封口后于-18 ℃冰柜冷凍5 d后測定各指標。

1.2.2 適宜蛋白添加量的選擇 分別將血漿蛋白(0、1.5%、2.0%、2.5%、3.0%)、大豆分離蛋白(0、2.5%、3.0%、3.5%)、雞蛋白(0、2.0%、2.5%、3.0%)與注射液混合后,添加到調理豬排中,以解凍損失、水分分布變化兩種指標確定調理豬排中適宜蛋白添加量。確定適宜蛋白添加量后,以3.0%大豆分離蛋白、2.5%雞蛋白為對照,測定2.5%血漿蛋白對冷凍調理豬排品質的影響。

1.2.3 解凍損失的測定 取解凍后調理豬排(25.0±0.2 g),用濾紙吸去表面殘留水分,解凍損失率按下列公式進行計算[14]。

式(1)

式中:M1為樣品解凍前質量,g;M2為樣品解凍后質量,g。

1.2.4 壓榨損失的測定 檢測方法參考賈小翠等[15]的測定方法,將豬排切成2 cm×2 cm×2 cm,用質構儀進行測定。采用探頭P/50,參數如下:測前速度1.00 mm/s,測試速度0.50 mm/s,測后速度10.00 mm/s,壓力2000 g,壓縮時間180 s,觸發類型為自動,觸發力5.0 g。壓榨損失率計算公式如下:

式(2)

式中:C1為樣品壓榨前質量,g;C2為樣品壓榨后質量,g。

1.2.5 低場核磁水分分布的測定 將解凍后豬排切成2 cm×2 cm×2 cm(2.0±0.2 g)的肉樣,放入直徑為13 mm核磁管中,選用CPMG序列進行測定[16],質子共振頻率為21 MHz。測試參數為:回波時間為0.25 ms,重復掃描32次,間隔時間3500 ms,得到3200個回波數。測得數據用儀器自帶的Multi Exp Inv Analysis軟件進行反演,得到對應的峰面積所占比例。

1.2.6 質構特性的測定 將豬排切成2 cm×2 cm×2 cm大小,進行TPA模式測定。采用探頭P/50,參數如下[17]:測前速度1.00 mm/s,測試速度5.00 mm/s,測后速度5.00 mm/s,壓縮距離7.00 mm,壓縮間隔為5.00 s,觸發力5.0 g。

1.2.7 肌原纖維蛋白的提取及凝膠強度與流變特性的測定 肌原纖維蛋白的提取:肌原纖維蛋白提取方法參照Han等[18]的提取方法并作修改,將豬肉切塊,在肉中加4倍體積提取液(0.1 mol/L NaCl,20 mmol/L K2HPO4,2 mmol/L MgCl2,1 mmol/L EDTA,pH7.0),高速勻漿機勻漿(14000 r/min,1 min,冰浴),將制得的懸浮液于離心機中離心(3500×g,15 min,4 ℃),棄上清液,上述步驟重復三次得到粗提肌原纖維蛋白。

在粗提的肌原纖維蛋白中加入4倍體積0.1 mol/L NaCl溶液,高速勻漿(14000 r/min,1 min,冰浴)后取離心(3500×g,15 min,4 ℃),取沉淀加入四倍體積NaCl溶液,勻漿后過40目篩,取濾液重復提取2次,得到的沉淀即為純化的肌原纖維蛋白,采用雙縮脲法測定其蛋白質濃度,最終繪制標準曲線為y=0.1048x-0.0965,R2=0.9986,蛋白濃度為80 mg/mL,提取的蛋白于4 ℃冰箱保存。

凝膠強度的測定:將肌原纖維蛋白溶于0.6 mol/L KCl緩沖溶液,蛋白濃度稀釋到70 mg/mL。取20 g肌原纖維蛋白于25 mL燒杯中,以2 ℃/min從20 ℃升溫到80 ℃,保溫30 min后取出冷卻到室溫,4 ℃冰箱存放12 h后使用。采用質構儀進行測定,參數設定如下[19]:測前速度1 mm/s,測試速度5 mm/s,測后速度5 mm/s,壓縮比為50%,探頭P0.5R,負載類型為Auto-5 g。

流變特性的測定:將蛋白樣品用KCl緩沖溶液(0.6 mol/L)稀釋至30 mg/mL,分別加入0、2.5%BP,3.0%SPI和2.5%EWP,混合均勻測定其流變性,采用50 mm平板,狹縫為1 mm,應變力為2%,頻率為0.1 Hz,溫度從20～80 ℃,按0.05 ℃/s升溫,為防止水分蒸發,在平板上加上蓋子[20-21]。每個處理測定三次平行。

1.2.8 掃描電鏡微觀結構觀察 將解凍后豬排切成1.5 mm3左右大小[22],用電鏡專用導電膠將樣品固定在操作臺上,冷凝溫度為-13 ℃,待樣品凍結后放入掃描電鏡顯微鏡下觀察并拍照,放大倍數為1000倍,電壓5 kV。

1.2.9 色差值的測定 按照Rendón等[23]測定方法適當改動,將冷凍過的調理豬排解凍到樣品中心溫度達2 ℃左右時,取出樣品,用濾紙吸去表面多余的水分,再用色差儀測定表面顏色。測定前用白板進行儀器校準,測量區域為8 mm,選用D65光源(10 °),結果用L*(亮度)、a*(紅/綠),b*(黃/藍)表示。

1.3 數據處理

本研究實驗數據全部采用Origin 8.0進行繪圖,SPSS 17.0進行結果分析,數據的差異顯著性評定采用鄧肯多重比較,P<0.05表示顯著性差異。每個水平設置3個平行,重復測定5次。

2 結果與分析

2.1 蛋白添加量的確定

2.1.1 血漿蛋白添加量對調理豬排解凍損失和水分分布的影響 由圖1可知,隨著血漿蛋白添加量增加,調理豬排的解凍損失明顯下降,空白組解凍損失率為2.08%,添加1.5%、2.0%、2.5%、3.0%血漿蛋白后解凍損失下降至1.14%、1.12%、0.67%、0.70%,其中2.5%血漿蛋白損失率最低。圖1出現3個特征峰,分別為T21(結合水)、T22(不易流動水)和T23(自由水),表1中P21、P22、P23分別代表T21、T22、T23三個峰峰面積值,添加2.0%、2.5%、3.0%血漿蛋白能顯著增大P22(P<0.05),說明血漿蛋白能增加豬排中不易流動水含量,當添加量為2.5%時,P22值最大,為95.27%。可見,血漿蛋白能提高豬排的持水性,在冷凍過程中,降低肌原纖維和肌漿蛋白結構破壞程度,防止機械損傷造成的細胞膜破裂,細胞液滲出,但添加量過高時,持水性不再增強。

圖1 血漿蛋白添加量對調理豬排解凍損失、水分遷移的影響

表1 血漿蛋白添加量對調理豬排弛豫峰峰面積比例的影響

2.1.2 大豆分離蛋白添加量對調理豬排解凍損失和水分分布的影響 由圖2可知,隨著大豆分離蛋白添加量增加調理豬排的解凍損失先下降后上升,與空白組相比,解凍損失顯著下降(P<0.05)。空白組解凍損失率為2.26%,添加2.5%、3.0%、3.5%大豆分離蛋白后解凍損失下降至0.77%、0.64%、1.66%,其中3.0%大豆分離蛋白損失率最小,添加量超過3.0%解凍損失反而升高。表2中可以看出,添加2.5%、3.0%、3.5%大豆分離蛋白均能顯著增大P22(P<0.05),豬排中不易流動水含量增加,當添加量為3.0%時,P22值最大,為97.89%。大豆分離蛋白中的7S、11S蛋白能與水發生水化作用,抑制冰晶生長和重結晶現象,防止肌纖維變性,提高豬排保水性。

圖2 大豆分離蛋白添加量對調理豬排解凍損失、水分遷移的影響

表2 大豆分離蛋白添加量對調理豬排弛豫峰峰面積比例的影響

2.1.3 雞蛋白添加量對調理豬排解凍損失和水分分布的影響 由圖3可知,雞蛋白能顯著降低調理豬排的解凍損失(P<0.05),空白組解凍損失率為2.55%,添加2.0%、2.5%、3.0%雞蛋白后解凍損失下降至1.38%、1.01%、2.15%,其中2.5%雞蛋白損失率最小。這是因為適量的雞蛋白通過氫鍵改進水的吸收,增加產品粘著性,從而束縛更多水分,增強保水性。表3中可以看出,添加2.0%～3.0%雞蛋白均能顯著增大P22(P<0.05),不易流動水含量增加,當添加量為2.5%時,P22值最大,為97.37%。

圖3 雞蛋白添加量對調理豬排解凍損失、水分遷移的影響

表3 雞蛋白添加量對調理豬排弛豫峰峰面積比例的影響

綜上,確定血漿蛋白、大豆分離蛋白、雞蛋白最佳添加量分別為2.5%、3.0%、2.5%,為控制豬肉批次等變量,將上述三種蛋白最佳濃度重新添加到豬排中,進行后續指標的檢測。

2.2 血漿蛋白對調理豬排解凍損失、壓榨損失的影響

肉制品經冷凍貯藏后需要解凍后才可加工使用,在解凍過程中會伴隨著汁液損失,解凍損失、壓榨損失是評價肉制品保水性的重要指標[24]。由圖4可知,血漿蛋白能顯著降低調理豬排的解凍損失、壓榨損失(P<0.05),且在三種蛋白組中降低效果最好。解凍損失率由2.26%降低至0.48%,壓榨損失比空白組下降了2.1倍,由9.92%降低至4.67%。

圖4 血漿蛋白對調理豬排解凍損失、壓榨損失的影響

肌原纖維中含有大量不易流動水,其體積變化決定豬排中水分的得失,水分含量的變化取決于肌原纖維原始結構的變化[25]。凍結過程中,肌纖維內部的水分外移形成冰晶,冰晶聚集損壞肌纖維和肌漿蛋白分子之間的空間結構,造成解凍損失率增大。添加血漿蛋白后解凍損失率降低,說明血漿蛋白在冷凍條件下會抑制冰晶生長,同時降低冰點,防止重結晶現象,降低肌原纖維和肌漿蛋白結構破壞程度。Stangierski等[26]也表明,在冷凍期間添加牛血漿蛋白后,肌原纖維蛋白的破壞性變化最小。在解凍過程中,肌肉氧化引起肌原纖維的橫向收縮,肌肉細胞體積減小,細胞間隙增大,增加了水在肌肉組織中的擴散[27]。當進行壓榨時,肌肉中的水分流失增加,肌肉的保水性下降。血漿蛋白能降低豬排壓榨損失率,說明它有利于維持豬排的組織結構。

2.3 血漿蛋白對調理豬排水分分布的影響

LF-NMR[19]是一種新型安全的光譜檢測技術,用來測量自旋-自旋弛豫時間(T2),可以快速分析出樣品中的水分分布狀態和移動性。圖5表示血漿蛋白對調理豬排解凍后水分分布情況,圖中共出現3個特征峰,分別為T21、T22和T23,分別表示豬肉組織中與蛋白質等大分子結合的結合水、存在于肌原纖維和細胞中的不易流動水和存在于細胞外的自由水。在肌肉組織中,不易流動水占肌肉所有水分的80%,存在于肌原纖維蛋白基質內部,是決定肉制品保水性的關鍵部分[27],T22峰面積越大,P22值越大,表明存在于豬排中的不易流動水含量越高,豬排的保水性越好。從表4中可以看出,血漿蛋白對調理豬排水分遷移影響顯著(P<0.05),P22顯著增大(P<0.05),調理豬排中不易流動水最多,P22為94.30%,比空白組、大豆分離蛋白組、雞蛋白組分別提高了17.65%、5.62%、12.01%。血漿蛋白具有良好的溶解性是使不易流動水增多的原因,溶解度是蛋白質在溶液中溶解并形成均勻溶液的能力,它是蛋白質功能性的一個重要前提和指標,研究表明,在pH>4時,血漿蛋白的總溶解度在80%～100%之間[28]。溶解度極好,吸水能力強,在豬排凍藏過程中保留大部分細胞內水分,將水分束縛于細胞中,防止水分流失,使得其持水能力增強,大部分自由水向不易流動水遷移,因此P22峰面積增大。

圖5 血漿蛋白對調理豬排水分遷移的影響

表4 血漿蛋白對調理豬排弛豫峰峰面積比例的影響

2.4 血漿蛋白對調理豬排質構特性的影響

由表5可知,血漿蛋白能明顯提高調理豬排的硬度、彈性、咀嚼性,硬度值由2953.34 g提高到6025.39 g,彈性值由0.62升高到0.73,咀嚼性是空白組的1.5倍左右,且硬度、彈性、咀嚼性均高于大豆分離蛋白組,因為血漿蛋白中含有較大比例的親水性氨基酸,能與水發生水化作用形成氫鍵,減少冰晶的形成,防止肌纖維發生氧化羰基化,阻礙纖維蛋白構象改變而暴露巰基,抑制二硫鍵的形成,保持完整性[25]。因此豬排解凍后硬度、彈性、咀嚼性相對于空白組有一定程度的提高,質構特性得到改善。蔡克周等[29]將血漿蛋白添加到乳化腸中同樣也提高了產品的硬度、彈性、咀嚼性,這與本實驗研究結果類似。添加血漿蛋白的調理豬排硬度值、彈性值、咀嚼性均低于雞蛋白組,是因為雞蛋白粉中的蛋白質類型為鹽溶性蛋白,在加工過程中形成凝膠,賦予產品良好的彈性。另外雞蛋白粉中含有較高摩爾質量分數的疏水氨基,可在加工過程中形成穩定的網狀結構[30],有效提升豬排的硬度和咀嚼性。

表5 血漿蛋白對調理豬排質構特性的影響

2.5 血漿蛋白對肌原纖維蛋白凝膠強度的影響

從圖6可以看出,相比空白組,血漿蛋白能顯著提高肌原纖維蛋白的凝膠強度(P<0.05),在加熱過程中形成熱誘導凝膠,促進蛋白形成更加致密的三維網狀結構。添加血漿蛋白后凝膠強度增大到534.95 g,比空白組提高了約0.6倍,顯著高于大豆分離蛋白組(493.89 g)、雞蛋白組(463.81 g)(P<0.05)。這種添加血漿蛋白能增強肌原纖維蛋白凝膠強度的現象,與Rawdkuen等[31]利用0.5%雞血漿蛋白改善魚糜的結果類似,可認為血漿蛋白主要通過非二硫共價鍵、疏水鍵、氫鍵等促進肌原纖維蛋白形成更加致密的三維網狀結構[32]。在加熱過程中,血漿蛋白中含有的纖維蛋白、白蛋白、血清蛋白相互作用,使肌原纖維蛋白混合體系之間的靜電荷增加,蛋白質變性程度增強,β-折疊含量增加,分子間的構型充分舒展并重新排列,這時分子間主要以斥力為主,使蛋白凝膠強度增大[21]。也有研究表明隨著血漿蛋白濃度的增加,肌原纖維蛋白內肌球蛋白重鏈的完整性越好,凝膠強度就越大[33]。但在加熱過程中,肌球蛋白重鏈容易發生蛋白質水解,因此血漿蛋白可以有效抑制水解作用,提高肌原纖維蛋白凝膠強度。

圖6 血漿蛋白對肌原纖維蛋白凝膠強度的影響

2.6 血漿蛋白對肌原纖維蛋白流變特性的影響

貯能模量(G′)是反映流體因彈性形變而產生變形能量的能力,代表蛋白在形成凝膠過程中的狀態變化,損耗模量(G″)代表流體黏性大小。圖7是添加血漿蛋白后肌原纖維蛋白溶液在20～80 ℃加熱過程中儲能模量與損耗模量的變化情況。CK組在50～55 ℃之間出現熱變性峰,添加BP后延遲熱變性峰出現的溫度,熱變性峰溫度范圍為50～65 ℃,比SPI組、EWP組高2 ℃,這與添加的蛋白本身的性質有關。有研究表明[34],血漿蛋白與肌原纖維蛋白的混合體系超過60 ℃時G′才會出現明顯變化。這與本實驗結果類似,可能是由于血漿蛋白是內源蛋白的原因有關。可以看出,經過BP處理后的蛋白儲能模量在升溫區間增長速度高于空白組,且在此區間內G′、G″值增大,說明在形成比較疏松的凝膠結構時,添加蛋白后促進了蛋白頭部受熱聚集,導致G′、G″的上升。在65～71 ℃之間,BP組G″明顯下降,肌球蛋白凝膠減弱階段出現,主要是由于肌球蛋白尾部變性與解析折疊的程度較高,原本形成的凝膠結構被破壞。第三階段空白組G′值上升幅度小,變化值不大,處理組G′繼續上升。80 ℃時,BP組的最終G′、G″值高于EWP、CK組,說明BP促進了蛋白尾部的交聯能力,形成的凝膠網絡結構儲存彈性形變能量的能力也最大。綜上,添加血漿蛋白可提高凝膠粘彈性。

圖7 血漿蛋白對肌原纖維蛋白流變特性的影響

2.7 血漿蛋白對調理豬排微觀結構的影響

血漿蛋白對冷凍調理豬排微觀結構的影響見圖8,血漿蛋白組和空白組的微觀結構存在明顯的差異,和空白組相比,血漿蛋白組肌肉纖維緊密排列,基質中沒有較大的空洞,大部分孔隙消失,表面較為平整;而空白組的豬排內部孔隙較大,結構疏松,肌束間界限分明,孔隙較多;大豆分離蛋白組、雞蛋白組仍存在大部分孔隙。可見三種蛋白均能使調理豬排的組織結構更加致密,與大豆分離蛋白、雞蛋白相比,血漿蛋白對產品內部組織結構的填充作用更好。在凍藏過程中,豬排內部會出現冰晶生長和重結晶現象,從而使肌纖維蛋白變性,微觀結構變差。研究表明大豆分離蛋白中存在的極性基團與水分子發生水化作用,能提高餃子餡中水分的約束能力,抑制冰晶生長和重結晶現象,改善餃子餡的結構組織[35]。本實驗中添加血漿蛋白的調理豬排微觀結構最好,可以推測血漿蛋白抑制冰晶生長和重結晶作用優于大豆分離蛋白。

圖8 血漿蛋白對調理豬排微觀結構的影響

2.8 血漿蛋白對調理豬排色澤的影響

表6表明,添加血漿蛋白后亮度值顯著升高(P<0.05),BP組與SPI組亮度值無顯著性差異(P>0.05)。亮度值升高是因為血漿蛋白粉自身亮度,較好的保水性使光散射強度增大所導致。加入血漿蛋白后的豬排紅度值顯著下降、黃度值顯著上升(P<0.05)。由于蛋白粉的顏色為淡黃色,在滾揉過程中進入豬肉內部包裹在肌紅蛋白、血紅蛋白表面,阻礙肌紅蛋白與氧氣接觸形成氧合肌紅蛋白,這與Jarmoluk等[36]將血漿蛋白添加到豬肉糜中增大亮度、降低紅度值的研究結果相似。研究表明[37]將大豆分離蛋白添加到調理重組牛肉中,會顯著提高產品黃度值。雞蛋白對產品紅度值、黃度值無明顯影響(P>0.05)。

表6 血漿蛋白對調理豬排色澤的影響

3 結論

血漿蛋白對調理豬排品質特性具有明顯影響,2.5%血漿蛋白使調理豬排的解凍損失、壓榨損失顯著降低(P<0.05),蛋白凝膠強度顯著增大(P<0.05)。結合LF-NMR分析發現,添加2.5%血漿蛋白的調理豬排P22峰面積比空白組、3.0%大豆分離蛋白組、2.5%雞蛋白組分別提高了17.65%、5.62%、12.01%,部分自由水轉化為不易流動水,保水性增強。與3.0%大豆分離蛋白相比,血漿蛋白能有效提高豬排的硬度、彈性、咀嚼性。流變結果表明血漿蛋白能延長肌原纖維蛋白的變性溫度,使G′、G″高于2.5%雞蛋白組。掃描電鏡結果發現,添加血漿蛋白后促使微觀結構更加緊密。因此,血漿蛋白可作為一種新型蛋白在肉制品中加工使用。