蛋白添加劑增強肉制品凝膠性研究進展

李志杰，閆睿思，汪秀娟，胡中海，蔡天賜，甄宗圓,*

（1.安徽科技學院食品工程學院，安徽 滁州 233100；2.霍邱縣動物衛生監督所，安徽 六安 237400；3.六安龍翔美食王禽業有限公司，安徽 六安 237400；4.安徽楊府錦調味食品股份有限公司，安徽 淮北 235000）

凝膠是介于固、液相之間的中間相，是一種非穩定流體的稀釋體系，其本質是膠體顆粒或者高聚物分子相互連接形成的具有空間網絡結構的體系，它是食品蛋白質形成獨特的質構、感官及風味的重要功能性質之一[1]。在肉類食品中，肌原纖維蛋白是影響肉制品凝膠性的主要原因。肉制品形成特殊的口感和風味是由于在加工過程中蛋白質會發生變性、折疊及形成三維網絡結構[2]。生產中通常使用外源添加劑改善肉制品的凝膠特性，如蛋白質、淀粉、膠體和鹽類。其中，在肉類食品中常用的蛋白類添加劑有大豆分離蛋白、乳清蛋白及多種動物血漿蛋白等。近年來，隨著添加劑在增強肉制品凝膠性方面研究的不斷深入，更高效、安全、健康的復配添加劑逐漸成為了研究熱點。本文對肌原纖維蛋白凝膠形成機理進行匯總，詳細介紹大豆分離蛋白、花生蛋白、小麥蛋白、乳清蛋白、蛋清蛋白、血漿蛋白等蛋白添加劑的性質以及目前在肉制品中的應用，并且綜述蛋白類添加劑與多糖膠體、酶制劑、磷酸鹽等復配方面的研究。蛋白添加劑及其復配添加劑在起到凝膠增強和保水作用的同時，又具備一定營養價值、安全性較高且便于控制成本，在肉制品工業中起到舉足輕重的作用。

1 肌肉凝膠形成機理

蛋白質凝膠的形成可以定義為蛋白質分子的聚集現象。Ferry[3]認為凝膠的形成順序為：天然蛋白質-變性蛋白質（長鏈）-蛋白質聚集體（連接的網絡），這也是比較經典的解釋凝膠形成的理論。在肉制品加工過程中，經過斬拌工藝的剪切作用，肌原纖維的結構被破壞，增加了蛋白質與細胞外液和添加水的接觸。在適合的離子濃度或其他條件下，肌球蛋白、肌動蛋白、肌動球蛋白等鹽溶性蛋白溶出并發生交聯，形成網絡結構，固定水分、脂肪于網絡中。熱處理是肉制品中形成蛋白質凝膠立體網絡結構必不可少的條件，主要原因是熱處理后分子暴露的功能基團間形成了穩定的非共價鍵[3-4]。溫度升高造成肌原纖維蛋白內部疏水基團的暴露，有利于二硫鍵的形成或交換，大量疏水基團和二硫鍵的存在能夠加強分子間的網絡結構，形成熱不可逆凝膠。在加熱過程中，溫度達到35 ℃左右，肌球蛋白分子重鏈（頭部）發生解聚，產生頭-頭聚集或尾-尾聚集（肌球蛋白微氧化）[5]；隨著溫度升高到40 ℃左右，輕鏈（尾部）發生解鏈形成球狀聚合體；在50～65 ℃，聚合體通過尾部交聯或頭部連接進一步交聯形成凝膠微粒；當溫度達到65～80 ℃，形成最終的凝膠結構。只有當蛋白質分子的聚集速率低于其展開速率時，凝膠才會形成有序的網絡結構[6]。疏水相互作用和二硫鍵是蛋白質發生凝聚的主要分子間作用力，而靜電相互作用不參與頭部凝聚作用，其主要是參與肌球蛋白分子尾部纏繞作用[7]。圖1為熱誘導凝膠形成過程示意圖。

圖1 肌原纖維蛋白熱誘導凝膠形成過程Fig.1 Flow chart of heat-induced gelation of myofibrillar proteins

肉制品形成彈性凝膠體的主要成分是肌原纖維蛋白，它具有熱誘導凝膠的功能性質，其凝膠特性如硬度、保水性、黏著性等與肉制品的質地密切相關[8]。在一定的溫度下，一方面凝膠形成的速率會隨著鹽濃度、蛋白質含量、聚集體大小的增加而增加，凝膠的強度隨著蛋白質含量增加而呈指數遞增，但是不依賴于鹽濃度和聚集體的大小[9]，所以增強凝膠強度可以通過增加肌球蛋白等有關蛋白質的含量實現。另一方面，通過加酶加鹽等方式促進肌原纖維蛋白三維結構的展開，以及疏水基團的暴露和氫鍵的形成，也可以增加凝膠效果[10]，如高溫處理能加快凝膠的形成就是通過促進二硫鍵的形成或交換，使分子間的網絡結構得到加強[11]。

2 蛋白添加劑在肉制品凝膠性中的應用

目前，增強凝膠性的蛋白添加劑有大豆分離蛋白、花生蛋白、小麥蛋白、乳清蛋白、蛋清蛋白以及多種動物的血漿蛋白等非肌肉蛋白[12]。這些蛋白添加劑都可以有效地提高肉制品的凝膠強度，但機理有所不同。一般認為蛋清蛋白、乳清蛋白、大豆蛋白等對肉制品凝膠的改良作用主要是通過其自身的凝膠作用實現。動物血漿蛋白對凝膠的改良作用則主要是因為血漿蛋白中含有多種酶蛋白抑制劑和谷氨酰胺轉氨酶（transglutaminase，TGase）[12]。

2.1 大豆分離蛋白

大豆分離蛋白是一種植物蛋白，具有膽固醇含量低、營養價值高以及生產成本低等優勢。大豆分離蛋白的蛋白質量分數在90%以上，其中7S和11S球蛋白是主要組分，對大豆分離蛋白的加工特性起主導作用[13-14]。7S和11S球蛋白都具有形成凝膠的能力，但在形成過程中11S球蛋白形成較多的二硫鍵，所以其形成凝膠的能力更強，更具有韌性[15-16]。蛋白質含量是凝膠能否形成的關鍵因素，蛋白質量分數在8%以上才能形成硬質凝膠，而低于8%時僅加熱不能形成凝膠，但是通過改變離子強度、pH值、改性等手段可以使大豆分離蛋白形成凝膠的濃度發生改變[17]。此外，在大豆分離蛋白中加入不同類型和含量的脂質，添加的脂質作為蛋白凝膠的填充顆粒，會與蛋白質聚集體發生相互作用，促進蛋白質凝結[17]。大豆分離蛋白熱致凝膠形成過程分為3 步：第1步，大豆分離蛋白變性去折疊；第2步，變性的大豆分離蛋白聚集；第3步，大豆分離蛋白聚集體交聯形成網狀結構[18]。在熱誘導中，二硫鍵是維持大豆分離蛋白凝膠網絡結構的主要作用力[19]。適量大豆分離蛋白能提高凝膠強度和保水性，維持產品風味，改善肉制品保水保濕性[20-21]，如在木質化雞肉中添加適量大豆分離蛋白可以改變其蛋白結構，有效改善凝膠的質構和保水性[22]。但大量添加易引起產品質構變軟，產生不良風味。過量的大豆分離蛋白會黏附在肌球蛋白凝膠網絡上，形成厚的絲和孔，阻礙肌球蛋白的交聯[23]。pH值會影響氨基酸側鏈電荷的數量及分布情況，改變蛋白質的分子結構及蛋白質間的疏水相互作用，進而改變蛋白質功能特性，所以pH值對大豆分離蛋白凝膠網絡結構的形成具有較大的影響[24]。在研究pH值對11S球蛋白凝膠的影響時發現，pH 3以下以及pH 4.4～6.4時均無法形成凝膠，且酸性和堿性條件下形成的凝膠外觀和內部結構均有差異[25]。

大豆分離蛋白在自由狀態下分子間的相互作用比較弱，因此純大豆分離蛋白一般不能直接使用，需要采用一定的改性手段或方法滿足需求[26]。在加工過程中可以先對大豆分離蛋白進行處理，目前對于大豆分離蛋白預處理方面的研究主要在超聲波處理、機械剪切、熱處理、化學處理等方面。研究發現，超聲波具有產生空穴效應、機械剪切作用及熱作用的特性，能夠破壞大豆分離蛋白分子中維持高級結構的次級鍵，使肽鏈變得疏松，提高蛋白質-水相互作用[27]。有學者研究超聲結合大豆分離蛋白處理對魚糜凝膠特性的影響，發現魚糜的硬度、凝膠強度和保水性顯著提高，并且超聲處理后的魚糜凝膠孔洞更小，網絡結構更加致密、穩定[28-29]。化學處理主要采用聚乙二醇對大豆分離蛋白進行改性，能極大提高自身的凝膠性[26]。此外，為提高大豆分離蛋白的凝膠特性，可以將其與膠體[30]、TGase[31]、淀粉[32]等進行復配。隨著大豆分離蛋白研究的深入，其用途不再局限于肉制品方面的應用，在果蔬保鮮、雞蛋涂膜保鮮及抗油脂氧化等方面都具有較好的應用前景[33-34]。

2.2 花生蛋白

花生是四大油料作物之一，其蛋白質含量僅次于大豆，為22%～30%，包括2 種主要成分：花生球蛋白和伴花生球蛋白[14,35-37]。花生蛋白的功能特性類似于大豆蛋白，具有出色的保水性、乳化性和凝膠性等特性[38]，這些特性既受蛋白質本身性質（如分子結構、分子質量）的影響，也與環境因素相關，如蛋白質熱處理、pH值、離子強度、加熱時間、超高壓、超聲處理等。

研究表明，隨著花生蛋白的添加，蛋白分子間的作用增強，形成均勻、緊密的網絡結構。當花生蛋白添加量為2.5%或3.0%時，蛋白凝膠效果最好[39]。pH值為3時，花生蛋白凝膠具有最大的凝膠硬度、持水性和儲能模量，疏水作用在凝膠形成過程中發揮主要作用[40]。然而，若花生蛋白添加量過多，凝膠效果反而會受到影響，這種現象可能是由于鹽溶蛋白凝膠中較多的水抵消因花生蛋白添加所帶來的凝膠效應增強[41]。常規花生蛋白制品的功能性質無法滿足食品加工的需求，因此，對花生蛋白的深度開發離不開花生蛋白改性研究。目前研究較多的改性技術包括酶[42]、超高壓[43]、超聲[44]等。堿性蛋白酶水解可以提高花生球蛋白的熱穩定性，并且在酶解的過程中，巰基減少，二硫鍵迅速增加，從而極大提高了花生分離蛋白的溶解度和凝膠性能[45]。超高壓處理主要對蛋白質三、四級結構產生影響[46]，40 MPa壓力條件下，均質處理對花生蛋白的水溶性產生顯著影響，導致蛋白質的水溶性、發泡性和持水性均顯著增強[47]。花生蛋白經超聲處理得到的偶聯物中α-螺旋偏少、β-折疊偏多，由于三級結構整體較為松散，因此其表面疏水性較高[44,48]。改性后的花生蛋白比直接添加具有更好的效果，可以顯著改善豬肉肌原纖維凝膠體系的凝膠強度、保水性能和流變特性[49]。

2.3 小麥蛋白

小麥蛋白主要組成是醇溶蛋白和麥谷蛋白，其總質量分數約為小麥蛋白的80%。醇溶蛋白結構緊密，主要靠氫鍵、疏水鍵、分子內二硫鍵相互作用形成球形三維結構，延展性大但缺乏彈性[50]；麥谷蛋白之間通過鏈間二硫鍵形成聚合物，是影響彈性的決定性因素[51]，二者共同作用時，賦予小麥蛋白和其他植物蛋白相比獨特的黏彈性。小麥蛋白具有與其他蛋白不同的獨特黏彈性和延展性，正是這2 種特性的存在才使小麥蛋白在凝膠類食品加工中發揮作用[52]。然而，小麥蛋白具有高度疏水性，在溶液體系中容易發生黏性聚集，限制了其在乳液凝膠體系中的應用[53]。小麥蛋白含有較多巰基，加熱會使巰基與二硫鍵相互轉化，從而使二硫鍵含量增加、作用增強，形成網狀結構[54]。研究添加小麥蛋白的豬肉熏香腸發現，添加6%小麥蛋白的產品膠著性顯著高于其他處理組，并且小麥蛋白的添加對產品的黃度值和紅度值影響較大[55]。

2.4 乳清蛋白

乳清蛋白是牛乳清蛋白中一種營養價值較高的優質蛋白，其必需氨基酸種類齊全、含量較高且比例適當。乳清蛋白具有凝膠性、乳化性、發泡性、配體結合和多糖復合等多種性質，在改善食品的加工條件、質構、風味等方面具有重要作用[56]。

乳清蛋白增強肉制品的凝膠性主要是通過其自身的凝膠性實現。乳清蛋白的凝膠特性主要由蛋白質的電荷密度及疏水平衡決定。研究表明，pH 4.6～5.8時，乳清蛋白最容易形成凝膠。乳清蛋白中主要的蛋白為β-乳球蛋白，其結構和分子質量決定了乳清蛋白的功能特性。適當的物理或化學方法改進可以進一步提高和改善其功能特性，擴大其應用范圍，但化學方法涉及化學試劑，潛在毒性不適合應用于食品工業中，影響其在食品中的安全性。

2.5 蛋清蛋白

蛋清蛋白主要存在于蛋清液中，在生活中主要以蛋清粉的形式存在，具有多種功能性質（如凝膠性、起泡性、乳化性等），其中凝膠性廣泛應用于肉制品中[57]。禽蛋蛋清固形物中90%以上為蛋白質，豐富的蛋白質組成為其凝膠的形成提供了物質基礎[58]。由于蛋清蛋白良好的凝膠性能，其對相關食品的質構、形態、持水力、稠度和黏結性等方面都會產生影響[59-61]。

蛋清蛋白和大豆分離蛋白、乳清蛋白增強肉制品凝膠性的機理類似，都是通過改變自身凝膠性間接實現。蛋清蛋白受到物理或化學因素的作用會發生變性，分子聚集到一定程度后就會形成凝膠網絡。超聲預處理會使蛋白質分子發生聚集，超聲輔助噴霧干燥蛋清蛋白的二級結構中α-螺旋與β-折疊均有所增加，表現出更好的凝膠性[62]。目前，對于蛋清蛋白國內外的研究比較少，大多數研究側重于對蛋清蛋白進行改性，以提高肉制品的凝膠性能[63]。目前常用的方法是強堿處理，在堿性條件下，隨著溶液pH值的升高，蛋白分子變性，相互交聯形成凝固體，蛋白分子濃度升高，分子間的相互作用增加，形成的凝膠質構更好、黏性更大、網絡結構更有序[64-66]。然而，近期有學者研究超聲波與磷酸化處理二者結合對蛋清蛋白凝膠特性的影響發現，超聲波150 W、5 min，三聚磷酸鈉添加量0.8%、時間2 h、溫度45 ℃、pH 9時，凝膠硬度提升最為顯著，并且在一定程度上提高了溶液的穩定性[67]。

2.6 血漿蛋白

血漿蛋白是一種經濟廉價的營養蛋白資源，能與肌肉共同作用形成優質凝膠，從而顯著改善肉制品的品質[68]。近年來，關于血漿蛋白加工特性的研究備受關注，如改善肉制品的質構[69]。歐美許多國家在乳化香腸、豬肉糜中添加血漿蛋白，在冷卻和加熱，甚至殺菌時的高溫處理過程中，產品凝膠結構比不添加血漿蛋白更加穩定[70]。

哺乳動物血漿可以提高蛋白的凝膠特性主要是由于其含有蛋白酶抑制劑和TGase。蛋白酶抑制劑，如半胱氨酸蛋白酶抑制劑、肌球蛋白重鏈降解酶抑制劑，可以抑制蛋白酶的活性，避免其降解蛋白質[71]，從而增加蛋白含量，增強凝膠性。TGase是一種硫醇酶，能夠促進蛋白質分子間交聯以及蛋白質和氨基酸之間的交聯。熱誘導對于血漿蛋白增強肉制品凝膠性尤為重要，有研究證明，血漿蛋白可以顯著提高肌原纖維蛋白的凝膠強度，在加熱的過程中形成熱誘導凝膠，促進蛋白形成更加致密的三維網絡結構，這種質構改善在保持水分和改善風味方面有較好的效果[72]。高溫處理的魚糜制品隨著羊血漿蛋白的添加，體系中氫鍵和非二硫共價鍵的含量以及凝膠品質均得到提高[73]。隨著血漿蛋白濃度的增加，形成的凝膠強度也隨之增強[74]。牛血漿蛋白形成凝膠的最低質量分數為4.0%，隨著牛血漿蛋白質量分數的升高，分子間接觸的幾率增大，更易產生凝膠作用[75]。蛋白質的組成也對血漿蛋白的凝膠性具有重要影響。血漿是由多種蛋白質構成的混合物，這些蛋白質包括血清白蛋白、多種球蛋白和纖維蛋白原等，血清蛋白在凝膠劑的形成過程中起關鍵作用。除增強凝膠強度外，將經美拉德反應修飾后的豬血漿蛋白水解物添加到生豬肉糜中能夠抑制脂肪氧化、延長肉類的保質期，從而起到抗氧化劑的效果，同時提高產品的營養和安全性[76-77]。

主要蛋白添加劑性質比較見表1。

表1 主要蛋白添加劑加工特性對比Table 1 Processing characteristics of common protein additives

3 復配蛋白添加劑增強肉制品凝膠性的研究

3.1 蛋白添加劑復配

復配添加劑與單體食品添加劑相比具有節約原料、改善品質、降低風險、促進新品研發等優勢，在食品工業中應用越來越廣泛[33]。當單體蛋白添加劑效果沒有達到理想效果時，可以根據產品的特征選擇合適的蛋白添加劑種類以及合理的添加量進行復配，以提高產品的品質[80,86,98]。例如，在研究大豆分離蛋白、乳清蛋白、蛋清蛋白對混合蝦糜的影響時發現，乳清蛋白對改善凝膠強度、彈性及流變學特性方面效果較好，大豆分離蛋白在改善持水力、硬度方面效果較好，而蛋清蛋白可以提高混合蝦糜的蛋白質變性溫度，并且可以改善變性后的穩定性，3 種蛋白添加劑復配可以更好地提高產品的品質[98]。對卵白蛋白和大豆分離蛋白復配對香腸制品的影響進行研究，結果表明，與卵白蛋白組相比，復配添加劑組的硬度和保水性均呈上升趨勢，而彈性顯著下降；與大豆分離蛋白組相比，復配添加劑組的質構、保水性和蒸煮得率均顯著上升；而且復配效果與2 種添加劑的質量比有顯著相關性，當卵白蛋白與大豆分離蛋白的質量比為1∶1時，產品的彈性、保水性及感官品質明顯優于其他組[94]。

有些蛋白添加劑復配時需要添加一些物質來達到最優效果，例如，乳清蛋白和小麥蛋白進行復配時，蛋白容易降解，CaCl2作為抗降解離子添加到復合凝膠中可以提供最佳的保護作用[99]。另外需要注意的是，由于不同蛋白添加劑形成凝膠的機理不同，所以不同蛋白添加劑復配時既會出現協同也會出現拮抗作用，因此可能會使凝膠形成更致密的網絡結構，也有可能使網絡結構更脆弱[100]。

不同蛋白添加劑復配機理及效果研究見表2。

表2 蛋白添加劑復配機理及效果對比Table 2 Mechanism of action and effects of mixtures of protein additives

3.2 輔助成分與蛋白添加劑復配

有些外源輔助成分與蛋白添加劑進行復配添加，可以提高黏聚力和彈性，間接提高肉制品的凝膠性。這些成分通常以產品單一添加劑形式與蛋白添加劑一起使用，或者以組分形式出現在復配蛋白添加劑產品中。目前，主要有膠體類、TGase、磷酸鹽類等。

3.2.1 蛋白添加劑與膠體復配

親水膠體是一類由多糖或蛋白質組成的大分子物質，如卡拉膠、果膠、海藻酸鈉等。親水膠體經常作為增稠劑或水分穩定劑添加到肌原纖維蛋白中，從而減少凝膠網絡中水分通道的出現，促進肌原纖維蛋白分子間的相互作用，從而形成更加緊密的凝膠網絡結構[108]。魚糜凝膠特性的主要指標為破斷強度、凝膠強度、凹陷度（凝膠強度＝破斷強度×凹陷度）。添加卵清蛋白能提高魚糜的破斷強度和凝膠強度，凹陷度隨花生蛋白的添加變化不明顯；添加卡拉膠魚糜的凝膠強度顯著提高，高于添加卵清蛋白的最高凝膠強度，凹陷度沒有明顯變化；將花生蛋白與卡拉膠進行復配時，凹陷度略低于單獨添加組，但凝膠強度仍高于單獨添加卵清蛋白及卡拉膠組[109]。卡拉膠的分子結構中含有強陰離子性硫酸酯基團，能與游離水形成額外的氫鍵，加熱時表現出保水性和凝膠性，減少肉制品汁液的流失，保持良好的韌性和彈性。在灌腸制品中使用最多的是κ-卡拉膠[110]。果膠一般在酸性條件下用作膠凝劑和穩定劑，果膠分子上帶電荷越多，相互排斥越嚴重，凝膠就越難形成[111]。海藻酸鹽是一種天然的食品添加劑，海藻酸鈉的主要作用是凝膠化，其次是增稠作用和成膜性，其形成的凝膠不可逆[112]。大多數植物源膠體類物質的主要成分為多糖，多糖和蛋白添加劑相互作用研究一直是食品領域的研究熱點[113-114]。多糖能與蛋白質分子發生相互作用，從而影響食品的質構、色澤等特性。多糖與蛋白質分子復配會使凝膠結構更加穩定，蛋白質-多糖凝膠具有良好的穩定性和機械強度，在穩定和傳遞生物活性物質、營養強化劑方面的應用前景廣闊[115]。蛋白添加劑與膠體復配的研究見表3。

表3 蛋白添加劑與膠體復配機理及效果對比Table 3 Mechanisms of action and effects of mixture of protein additives and colloids

3.2.2 蛋白添加劑與酶制劑復配

酶制劑具有反應條件溫和、針對性強等特點而廣受關注。在肉制品加工過程中使用的酶制劑有TGase、葡萄糖氧化酶（glucose oxidase，GOD）等，目前主要使用的是TGase。

TGase廣泛存在于人體、高級動物、植物和微生物中，能夠催化蛋白質分子間或分子內的交聯、蛋白質和氨基酸之間的連接以及蛋白質分子內谷氨酰胺殘基的水解。TGase是常用的凝膠增強劑，能捕獲更多的游離水，減少水分等物質流失，降低蒸煮過程中的損失，提高產品的彈性和緊實度。利用TGase在溫和的條件下使大豆分離蛋白暴露出分子內的疏水基團，是大豆分離蛋白改性的手段之一。TGase交聯大豆分離蛋白后，其結構特征發生變化，表面疏水基團暴露，表面疏水性提高35.9%，表面疏基含量降低24.8%，二硫鍵含量增加10.3%，游離氨基含量降低73.8%，表面疏水性和二硫鍵有利于提高凝膠強度[128]。并且TGase預交聯對大豆分離蛋白乳狀液的鹽誘導凝膠行為有顯著影響，可以促進產生ε-(γ-谷氨酰)賴氨酸鍵、二硫鍵等共價鍵與ε-(γ-谷氨酰)賴氨酸鍵交聯，形成凝膠網絡結構[129-130]。超聲聯合TGase也可以顯著提高凝膠的強度和持水性能，超聲處理促進蛋白質結構展開，暴露出更多的賴氨酸殘基等基團，有利于TGase發生交聯作用，形成更加致密、均勻的網絡結構[131]。

GOD是一種相對安全的食品添加劑，目前在面制品中的應用較多，它可以催化葡萄糖和氧氣反應生成葡萄糖內酯和過氧化氫，在魚糜制品中過氧化氫會被殘留的亞鐵離子還原成羥自由基，氧化魚糜蛋白[132]。有研究證明添加適量的GOD可以改善魚糜制品的凝膠特性[133-134]，但與蛋白添加劑復配的研究還鮮有報道。酶制劑與蛋白添加劑復配的研究見表4。

表4 蛋白添加劑與TGase復配研究Table 4 Effects of mixtures of protein additives and TGase

3.2.3 蛋白添加劑與磷酸鹽復配

復合磷酸鹽呈堿性，會使pH值偏離蛋白質的等電點，電荷之間相互排斥，在蛋白質之間產生更大的空間，使肉組織可以包容更多的水分，從而提高凝膠的持水性；磷酸鹽還可以螯合鈣離子、鎂離子等金屬離子，使肌原纖維結構趨于松散，可以溶入更多水分；磷酸鹽也能解離肌動球蛋白，蛋白質分子結合水分提高持水能力。復合磷酸鹽的最佳質量比在大部分肉制品（如豬肉火腿、牛肉、魚糜）中為2∶2∶1（三聚磷酸鈉∶焦磷酸鈉∶六偏磷酸鈉），但是不同產品的最佳使用量差別極大。蛋白添加劑與磷酸鹽復配的研究見表5。

表5 蛋白添加劑與磷酸鹽復配效果對比Table 5 Effects of mixtures of protein additives and phosphates

4 結語

肉制品加工中蛋白質形成聚集體的含量、結構、聚集速率等都會在一定程度上影響肉制品的凝膠性，了解蛋白質聚集行為的機理及與蛋白質功能特性之間的聯系，對于肉制品的發展具有重要的指導作用。本文在介紹蛋白質凝膠機理的基礎上，綜述常用的蛋白添加劑的性質和應用，以及蛋白添加劑與膠體、酶制劑、磷酸鹽進行復配的研究進展。雖然蛋白添加劑在增加肉制品凝膠性方面的研究已經廣泛開展，但也存在一些不足，主要體現為：1）微觀角度分析蛋白質的聚集及互作機理還需進一步深入；2）蛋白添加劑種類繁多，目前的研究多針對于單一的蛋白添加劑，而復配蛋白添加劑對肉制品凝膠性的機理研究相對較少；3）目前研究的多為大豆分離蛋白為主體的植物蛋白添加劑對其凝膠性的影響，動物蛋白添加劑研究較為匱乏。蛋白添加劑的研究未來可以向微觀層面深入，使復配蛋白添加劑的機理進一步完善，并且加強對動物蛋白添加劑的挖掘，以提高血液等動物源食品加工副產物的綜合利用率。蛋白添加劑的研究有助于推動肉制品加工行業的提質增效，推動社會經濟的可持續高質量發展。