ＣＤ１６２和ＣＤ６２Ｐ交聯對血小板ＥＲＫ１／２磷酸化的影響

[摘要]目的：測定ERK1／ERK2與CD162和cD62P交聯時的關系，有助于了解P－選擇素在白細胞與血小板粘附、血栓形成時信號轉導通路。方法：將新鮮分離的血小板加入重組CD162－hIgFc融合蛋白交聯，通過細胞裂解和免疫沉淀進行ERK1／ERK2磷酸化分析。結果：ERK1的磷酸化時間大概從5min開始，10min時磷酸化程度最高，然后降低；而ERK2的磷酸化時間大概從5min開始程度最高，然后降低。結論：重組CD162－hIgFc融合蛋白，與血小板上的P－選擇素互相交聯可導致ERK系統的激活，從而有可能誘導某些應激性蛋白的快速表達。提示可以使用ERK的特異性抗體，來拮抗白細胞與血小板的粘附、血小板的聚集以及血栓形成有一定的臨床意義，

[關鍵詞]P－選擇素糖蛋白配體－1(CD162)；P_選擇素(CD62P)；細胞外信號調節激酶

[中圖分類號]Q813 [文獻標識碼]A [文章編號]1008—6455(2006)09-1010-03