谷氨酰胺轉氨酶對大豆與小麥混合蛋白凝膠性質的影響

汪亞強，羅水忠,2，鐘昔陽,2，姜紹通,2，鄭 志,2，趙妍嫣,2,*

（1.合肥工業大學生物與食品工程學院，安徽 合肥 230009；2.安徽省農產品精深加工重點實驗室，安徽 合肥 230009）

谷氨酰胺轉氨酶對大豆與小麥混合蛋白凝膠性質的影響

汪亞強1，羅水忠1,2，鐘昔陽1,2，姜紹通1,2，鄭 志1,2，趙妍嫣1,2,*

（1.合肥工業大學生物與食品工程學院，安徽 合肥 230009；2.安徽省農產品精深加工重點實驗室，安徽 合肥 230009）

研究谷氨酰胺轉氨酶（transglutaminase，TG）對大豆和小麥混合蛋白凝膠特性的影響，通過游離巰基含量、表面疏水性、熱特性、二級結構和微觀結構等測定對混合蛋白凝膠的構象進行了表征。結果顯示，當大豆蛋白比例低于45%時，隨著大豆蛋白所占比例的增加，凝膠強度顯著增強。TG交聯混合蛋白凝膠后，其游離巰基減少，熱穩定性增強，表面疏水性降低。與TG催化小麥蛋白相比，大豆蛋白添加量為45%的混合蛋白凝膠強度提高了62.74%，β-折疊含量增加了5.701%，游離巰基含量減少了47.48%。

小麥蛋白；大豆蛋白；谷氨酰胺轉氨酶；凝膠

小麥蛋白（俗稱谷朊粉）是從小麥面粉中提取并烘干而制成的一種粉末狀產品[1]。小麥蛋白含有大量的非極性氨基酸殘基和極性的不可電離的谷氨酰胺殘基，致使其溶解性低、凝膠性差，嚴重限制了它在食品工業中的應用。改善小麥蛋白的凝膠性能，提高其凝膠穩定性，對推動小麥蛋白在食品領域的應用具有重要意義。

谷氨酰胺轉氨酶（transglutaminase，TG）是一種催化蛋白質側鏈中谷氨酰胺殘基γ-羥胺基團與賴氨酸的ε-氨基之間交聯反應的蛋白酶，因此可以改善蛋白質凝膠網絡結構，提高凝膠性[2]。近年來，采用TG改善蛋白質凝膠性已成為國內外研究熱點。在調理低脂豬肉丸生產中使用TG，可以顯著提高肉丸的硬度和彈性，隨著TG添加量的增加，肉丸的蒸煮損失率逐漸減小[3]；唐傳核等[4]研究發現，TG可以催化乳清蛋白的β-乳球蛋白和α-乳清蛋白聚合，形成低聚物或生物聚合物；張佳敏等[5]研究發現，草魚魚肉經TG改性后彈性增加了77.79%，蒸煮損失減少了17.21%。在豆類蛋白加工中，TG對豆類蛋白的組織結構、溶解性、乳化性、凝膠強度均有所改善。Sch?fer等[6]利用TG處理大豆蛋白、豌豆蛋白、甜魯冰豆蛋白，發現經TG催化的3 種豆科蛋白均可以制備出具有良好風味與口感的相關產品。TG應用于小麥面團，可以改善面團的吸水性，提高面筋網絡結構穩定性。已有研究還發現，TG可以催化不同種類的蛋白質間的相互交聯作用，改善混合蛋白的功能特性，提高其應用范圍。Sun Xiangdong等[7]研究了TG對豌豆分離蛋白和肌纖維分離蛋白的作用，結果表明TG對混合蛋白的凝膠性有顯著提升；洪永祥等[8]研究了TG交聯蕓豆蛋白及雞肉蛋白的反應，發現經熱處理的蕓豆蛋白對TG交聯起到促進作用。小麥蛋白富含30%以上的谷氨酰胺[9]，但賴氨酸含量較低，是第一限制氨基酸，致使TG催化小麥蛋白凝膠化效率低，產物穩定性較差。

大豆蛋白是一種優質植物蛋白，賴氨酸含量豐富。在小麥蛋白中添加大豆蛋白，不僅可以增加蛋白質含量，更是優化了氨基酸配比[10]。同時，大豆蛋白中賴氨酸的加入可以為TG交聯小麥蛋白提供更多的催化位點，可以促進兩種蛋白質分子間形成共價交聯，提高混合蛋白的凝膠性能。

本研究采用TG催化小麥/大豆混合蛋白，觀察其凝膠強度的變化，同時通過表面疏水性、熱穩定性、微觀結構、巰基及二級結構的變化，了解其變化規律，分析可能的反應機理。研究結果為獲得凝膠性能良好的混合蛋白產品，拓寬小麥蛋白在食品工業中的應用提供了參考。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

大豆分離蛋白購于河南省鯤華生物技術有限公司，基本組成（質量分數，下同）為：水分（6.5±0.05）%、粗蛋白（90.23±0.15）%、粗脂肪（0.29±0.06）%、灰分（0.29±0.06）%；小麥蛋白購于安徽瑞福祥食品有限公司，基本組成為：水分（9.14±0.07）%、粗蛋白（75.36±0.22）%、粗脂肪（1.87±0.15）%、灰分（1.55±0.04）%、淀粉（4.41±0.33）%。

TG（1 000 U/g） 山東一鳴生物制品有限公司；其余試劑為化學純或分析純。

1.2 儀器與設備

Nicolet 67型傅里葉變換紅外光譜（Fourier transform infrared spectrometer，FT-IR）儀 美國Thermo Nicolet公司；JSM-6490LV型掃描電子顯微鏡（scanning electron microscope，SEM） 日本電子公司；FD-1B-50型冷凍干燥機 北京博醫康實驗儀器有限公司；TA-XT2i型質構儀、Q200-2156型差示掃描量熱儀（differential scanning calorimeter，DSC） 美國TA儀器公司； 721G型可見分光光度計 上海精科儀器有限公司。

1.3 方法

1.3.1 混合蛋白凝膠的制備

配制大豆/小麥蛋白混合溶液，大豆蛋白質量分數分別為0%、30%、35%、40%、45%、50%，在室溫條件下用磁力攪拌器攪拌均勻。用0.1 mol/L NaOH或HCl溶液調節pH值到7.0，按20 U/g pro的劑量加入TG，設置相同大豆/小麥蛋白比例但未加入TG的混合蛋白樣品為對照混合蛋白。混合蛋白在30 ℃水浴反應2 h后，取部分樣品冷凍干燥，進行表面疏水性、熱穩定性、FT-IR分析以及SEM觀察。其余樣品在90 ℃加熱40 min后，將制得的凝膠放入冰水浴中迅速冷卻，并置于4 ℃冰箱中過夜，用于凝膠強度的測定。

1.3.2 大豆/小麥混合蛋白凝膠中加酶量的選擇

配制小麥蛋白與大豆蛋白添加量為45%的大豆/小麥混合蛋白溶液，在室溫條件下用磁力攪拌器攪拌均勻，用0.1 mol/L NaOH或HCl溶液調節pH值為7.0，按0、10、20、30、40 U/g pro加入TG，設置小麥蛋白樣品為對照蛋白，對照蛋白中分別按照相同加酶量加入TG，于30 ℃水浴反應2 h后，90 ℃加熱40 min，將制得的凝膠放入冰水浴中迅速冷卻，并置于4 ℃冰箱中過夜，用于凝膠強度的測定。

1.3.3 凝膠強度的測定

取1.3.1節制備的不同比例混合蛋白凝膠樣品用TA-XT2i質構儀測定其凝膠強度。采用P/0.5探頭，設定前進速率5 mm/s，沖壓速率5 mm/s，后撤速率5 mm/s，沖壓深度10 mm；一次測定過程中探頭下壓2 次（TPA模式）。每個樣品重復3 次測定過程，取平均值為混合蛋白凝膠強度。

1.3.4 表面疏水性的測定

取1.3.1節制備的不同比例混合蛋白凝膠樣品，參考文獻[11]中的方法，用8-苯胺-1-萘磺酸法測定蛋白質的表面疏水性。

1.3.5 游離巰基含量的測定

參考Ellman[12]的方法并稍作修改。分別取1.3.1節中制備的TG改性混合蛋白及對照樣品100 mg，溶于10 mL pH 8.0的磷酸鹽緩沖液，8 000 r/min離心10 min。取3 mL上清液加入3 mL上述磷酸鹽緩沖液，再加入0.1 mL 4 mg/mL的5-5’二硫代雙（2-硝基苯甲酸）（5,5’-dithiobis-(2-nitrobenzoic acid)，DTNB）溶液，劇烈振蕩后于25 ℃的水浴中保溫1 h，然后在10 000 r/min條件下離心30 min。以磷酸鹽緩沖液為對照組，取上清液于412 nm波長處測定吸光度，游離巰基含量按式（1）計算。

式中：73.53=106/（1.36×104），其中1.36×104為5-5’二硫代雙（2-硝基苯甲酸）試劑的摩爾消光系數/（L/mol）；A412nm為412 nm波長處的吸光度；D為反應液稀釋倍數；ρ為樣品的最終質量濃度/（mg/mL）。

1.3.6 熱穩定性的測定

分別取TG改性后的小麥蛋白、大豆蛋白添加量為45%的改性混合蛋白樣品各10 mg置于鋁盒中，以相同比例未改性的蛋白樣品作為對照組。設定DSC升溫速率為10 ℃/min，升溫范圍為20～140 ℃，氮氣流速80 mL/min，測定混合蛋白的變性溫度（Td）和變性焓（ΔH），測量數據由DSC自帶軟件分析。每個樣品做3 組平行實驗。

1.3.7 FT-IR檢測

分別取TG改性后的小麥蛋白、大豆蛋白添加量為45%的改性混合蛋白樣品各2 mg與198 mg溴化鉀混合，以相同比例未改性的蛋白樣品作為對照組，置于瑪瑙研缽中研磨成均勻粉末，干燥、壓片，利用FT-IR儀進行全波段（波段范圍為400～4 000 cm－1）掃描，背景掃描64 次，樣品掃描32 次。

根據文獻[13]中蛋白質紅外光譜分析方法，取酰胺Ⅰ帶（1 700～1 600 cm－1波段）圖譜，用Peak Fit v4.12軟件分析，進行基線校正，Gaussian去卷積，二階導數擬合，并進行多次擬合使殘差最小。確定各譜峰歸屬，并根據各譜峰所占面積的百分比確定各類二級結構所占比例。

1.3.8 SEM觀察

將1.3.1節中制得的凝膠樣品冷凍干燥后取少量樣品，用導電膠固定在樣品臺上，用吸耳球吹去未黏牢的樣品顆粒，通過離子濺射在樣品上噴金后，將樣品轉移到SEM臺面上，在加速電壓20 kV的條件下，觀察混合蛋白凝膠的形態結構并拍照。

2 結果與分析

2.1 TG添加量對混合蛋白凝膠強度的影響

圖1 加酶量對混合蛋白凝膠強度的影響Fig. 1 Effect of TGase addition on gel strength of mixed protein gels

由圖1可知，隨著加酶量的增加，小麥蛋白與大豆/小麥混合蛋白凝膠強度均持續增加。當TG添加量為20 U/g時，凝膠強度達到最大。隨著加酶量繼續增大，凝膠強度有所下降。

圖2 大豆蛋白添加量對混合蛋白凝膠強度的影響Fig. 2 Effect of soybean protein proportion on gel strength of TGase-treated mixed protein gels

2.2 大豆蛋白添加量對混合蛋白凝膠強度的影響受熱形成凝膠是小麥蛋白和大豆蛋白的一項重要功能性質。由圖2可知，經TG改性的混合蛋白凝膠強度隨著大豆蛋白比例的增加顯著增大（P＜0.05）。當不添加大豆蛋白時，TG改性的小麥蛋白凝膠強度為64.22 g，而當大豆蛋白添加量達45%時，TG改性混合蛋白凝膠強度提高到172.20 g（P＜0.05）。混合蛋白經TG改性后凝膠強度增大。隨著大豆蛋白在混合蛋白中含量的增加，對照混合蛋白凝膠強度逐漸增大。小麥蛋白中缺乏賴氨酸，不利于和TG發生交聯反應。在小麥蛋白懸浮液中添加大豆蛋白，為TG交聯作用提供了更多有效的賴氨酸催化位點，提高了蛋白質分子間交聯的幾率，促進了大豆蛋白中賴氨酸上的ε-氨基和小麥蛋白谷氨酰胺上的γ-酰胺基結合形成ε-（γ-谷氨酰胺）賴氨酸異肽鍵[14]，生成了大分子質量的聚集體。凝膠的形成機制正是蛋白質分子聚集并形成有序蛋白質網絡結構的過程，TG催化所形成的空間三維網絡狀結構使得凝膠性顯著提高[15]。

2.3 大豆蛋白添加量對混合蛋白表面疏水性的影響

圖3 大豆蛋白添加量對混合蛋白表面疏水性的影響Fig. 3 Effect of soybean protein concentration on surface hydrophobicity of TGase-treated mixed protein gels

表面疏水性能夠反映暴露在極性環境中疏水殘基的數量，可以用來評價蛋白質構象的變化。由圖3可知，添加TG后，大豆蛋白添加量小于40%時，混合蛋白凝膠的表面疏水性隨著大豆蛋白添加量的增大顯著降低（P＜0.05）。而未添加TG的混合蛋白也隨著大豆蛋白含量的增加逐漸減小。TG的作用導致蛋白質分子間或分子內形成共價鍵，這使得蛋白質有了聚集的趨勢，疏水性氨基酸被包圍到了蛋白質空間結構的內部，親水性基團外露[16]。同時，由于TG脫酰氨基作用而產生的帶負電荷的氨基酸（主要是谷氨酸和天冬氨酸）也會導致整體疏水性下降[17]。隨著大豆蛋白的加入，賴氨酸含量增多，蛋白質趨向于通過交聯發生聚集，疏水基團不再展露，因而造成疏水性降低。

2.4 大豆蛋白添加量對混合蛋白中游離巰基含量的影響

圖4 大豆蛋白添加量對混合蛋白游離巰基含量的影響Fig. 4 Effect of soybean protein concentration on free sulfydryl content of TGase-treated mixed protein gels

游離巰基含量是反映蛋白質凝膠網絡結構的一個重要指標，混合蛋白經TG改性后游離巰基含量變化如圖4所示。當大豆蛋白添加量小于45%時，隨著大豆蛋白含量的增加，經TG改性的混合蛋白中游離巰基含量逐漸減小。與相同大豆蛋白含量的對照混合蛋白相比，游離巰基含量明顯降低。TG催化混合蛋白形成了大分子質量的聚集體后，暴露在表面的游離巰基被包埋到分子內部[18]；另一方面，TG在發揮交聯作用時，新形成的交聯肽鏈中含硫氨基酸相互接近，并通過氧化作用形成二硫鍵，導致游離巰基含量減少[19]。Gujral等[20]在TG作用米粉的研究中指出，米粉中游離巰基的含量隨著TG濃度的增加呈顯著下降趨勢。隨著大豆蛋白含量的增加，游離巰基減少量逐漸增大，說明添加大豆蛋白促進了蛋白質分子間的交聯反應。

2.5 大豆蛋白的添加對混合蛋白熱穩定性的影響

表1 大豆蛋白加入量（45%）對混合蛋白熱穩定性的影響Table 1 Effect of soybean protein concentration on thermal properties of TGase-treated mixed protein gels

用DSC記錄混合蛋白凝膠熱變性過程中的能量變化，其變性溫度（Td）和變性焓（△H）可以分別反映蛋白質的熱穩定性和聚集程度。由表1可知，對照小麥蛋白的變性溫度Td為61.12 ℃，而TG改性小麥蛋白Td為67.28 ℃，說明TG交聯能夠提高小麥蛋白的熱穩定性。當大豆蛋白添加量為45%時，對照混合蛋白凝膠中出現峰1和峰2兩個峰，它們分別代表大豆蛋白中的11S球蛋白和小麥蛋白的變性吸熱峰。而利用TG聚合的混合蛋白在55～60 ℃范圍內只出現了一個變性吸熱峰，其最高變性溫度較對照小麥蛋白也顯著增加。大豆蛋白的加入，使得TG的交聯程度增大，蛋白質結構的變化形成的高分子質量蛋白聚合物導致蛋白質分子內部與蛋白質之間相互作用增大，形成的大分子質量聚合物具有更加緊湊而有序的結構，熱穩定性因而得到增強[21]。由表1還可知，經TG改性后的混合蛋白凝膠△H略有提高，這與混合蛋白之間形成了聚集體有關。

2.6 大豆蛋白的添加對混合蛋白二級結構的影響

對TG改性前后的混合蛋白進行FT-IR掃描，其酰胺Ⅰ帶去卷積再由二階導數擬合，確定酰胺Ⅰ帶各峰的指認標準：1 610～1 640 cm－1對應β-折疊；1 640～1 650 cm－1對應無規卷曲；1 650～1 658 cm－1對應α-螺旋；1 660～1 700 cm－1對應β-轉角[22]，二級結構的含量和變化如表2所示。

表2 大豆蛋白的加入對混合蛋白二級結構含量的影響Table 2 Effect of soybean protein on secondary structure contents of mixed protein gels %

由表2可知，當大豆蛋白添加量為45%時，混合蛋白經TG改性后比未經改性的混合蛋白β-折疊含量上升。α-螺旋和β-轉角含量略微下降。無規卷曲含量變化與TG單獨改性小麥蛋白相比差別不大。α-螺旋結構是依靠氫鍵而穩定的，小麥蛋白經TG催化后，肽鏈展開，氫鍵在一定程度上受到破壞，表現在α-螺旋的降低，而暴露的氫鍵會隨著大分子鏈的聚集重新連接，形成凝膠網絡結構，β-折疊含量隨之上升。可以推測，未經處理的小麥蛋白在TG改性過程中，蛋白質結構的展開占主導地位，氫鍵斷裂，一部分α-螺旋轉變成β-折疊；大豆蛋白的加入，使反應體系中賴氨酸含量上升，為TG的交聯作用提供了更多的作用位點，蛋白質趨向于通過交聯發生聚集，形成緊密而有序的網狀結構，β-折疊含量顯著上升。另一方面，TG改性破壞了多肽鏈反轉使蛋白質結構更加緊密，阻止了多肽鏈的反轉，使得β-轉角含量降低[23]。

2.7 大豆蛋白加入前后對TG催化小麥蛋白微觀結構的影響

由圖5可知，經TG改性后，小麥蛋白聚合形成略不規則球形結構，內部呈小的空洞，空洞彼此連接形成網狀結構。與之相比，大豆蛋白經TG改性后，表面更加平滑[20]。隨著大豆蛋白添加量的增大，樣品結構變大，空間分布均勻，分子質量逐漸增高，網狀結構更加致密。TG催化2 種蛋白分子間形成共價交聯，形成分子內或分子間的網狀結構，進而改善蛋白質的結構。

3 結 論

本實驗研究了TG對小麥蛋白與大豆蛋白形成的熱誘導混合凝膠的凝膠特性的影響。結果表明：大豆蛋白的加入，使得小麥蛋白中賴氨酸含量增加，為TG交聯作用提供了更多有效的催化位點，提高了小麥蛋白和大豆蛋白分子間交聯的幾率，促進了TG催化交聯混合蛋白的反應。隨著大豆蛋白添加量的增加，混合蛋白的凝膠強度顯著增強，游離巰基含量減少，熱穩定性增強，表面疏水性降低，β-折疊含量明顯增大。當大豆蛋白添加量達45%時，混合蛋白凝膠強度提高了62.74%，β-折疊含量增加了5.701%；相對的，游離巰基含量減少了47.48%。微觀結構研究表明，混合蛋白凝膠形成了更為多孔且致密的三維網狀結構。本研究為提高小麥蛋白的綜合利用提供了參考。

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Effect of Transglutaminase on Gel Properties of Wheat Protein and Soybean Protein Mixtures

WANG Yaqiang1, LUO Shuizhong1,2, ZHONG Xiyang1,2, JIANG Shaotong1,2, ZHENG Zhi1,2, ZHAO Yanyan1,2,*
(1. School of Biology and Food Engineering, Hefei University of Technology, Hefei 230009, China; 2. Key Laboratory for Agriculture Products Processing of Anhui Province, Hefei 230009, China)

The effect of transglutaminase (TGase) on gel properties of mixed wheat protein and soybean protein were investigated. In addition, the conformation of mixed protein gels was studied by analyzing surface hydrophobicity, free sulfhydryl content, thermal properties, secondary structure and microstructure. Results showed that, the gel strength significantly increased with increased proportion of soybean protein up to 45%. When TGase crosslinked with mixed protein gels, the thermal stability increased, while the free sulfhydryl content and surface hydrophobicity decreased. Compared with TGase-treated wheat protein, the gel strength and β-sheet content of the mixed protein gel containing 45% soybean protein increased by 62.74% and 5.701%, respectively; however, the free sulfhydryl content decreased by 47.48%.

wheat protein; soybean protein; transglutaminase; gel

10.7506/spkx1002-6630-201621009

TS201.2

A

1002-6630（2016）21-0048-05

汪亞強, 羅水忠, 鐘昔陽, 等. 谷氨酰胺轉氨酶對大豆與小麥混合蛋白凝膠性質的影響[J]. 食品科學, 2016, 37(21): 48-52.

DOI:10.7506/spkx1002-6630-201621009. http://www.spkx.net.cn

WANG Yaqiang, LUO Shuizhong, ZHONG Xiyang, et al. Effect of transglutaminase on gel properties of wheat protein and soybean protein mixtures[J]. Food Science, 2016, 37(21): 48-52. (in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-6630-201621009. http://www.spkx.net.cn

2015-10-25

國家高技術研究發展計劃（863計劃）項目（2013AA102201）；安徽省科技攻關項目（1301031031）

汪亞強（1990—），男，碩士研究生，研究方向為農產品加工及貯藏工程。E-mail：820681429@qq.com

*通信作者：趙妍嫣（1972—），女，副教授，博士，研究方向為農產品加工及貯藏工程。E-mail：zhaoyanyan@hfut.edu.cn