肌肉蛋白氧化對肉類品質的影響

張麗，余群力，孫寶忠

1(甘肅農業大學食品科學與工程學院，甘肅，蘭州，730070)2(中國農業科學院北京畜牧獸醫研究所，北京，100193)

肌肉蛋白氧化對肉類品質的影響

張麗1*，余群力1，孫寶忠2

1(甘肅農業大學食品科學與工程學院，甘肅，蘭州，730070)2(中國農業科學院北京畜牧獸醫研究所，北京，100193)

肌肉類食品中的蛋白氧化現象可能對肉及肉制品的品質產生影響。文中闡述了肉類中蛋白氧化的來源，并分析了其影響肉類品質的途徑和機制。通過對已有文獻的歸納，總結了蛋白氧化對于質構特性、持水能力、風味以及營養價值等方面的影響。同時，對肉及肉制品中蛋白氧化的控制方式進行了討論。

蛋白氧化；羰基化；肉類品質；氧化控制

蛋白氧化(P-OX)一直以來都是生物學中的重點研究領域，迄今為止具有50多年的研究歷史，與生物體衰老有關的許多疾病都被證實與蛋白氧化有關。然而，直到20年前，食品尤其是肉類食品中的蛋白氧化現象還未能引起研究者的足夠重視，與之形成鮮明對比的是脂質氧化卻被廣泛深入地研究。ESTéVEZ等[1]對此進行了總結，以Scopus的SCI數據庫中的《Food Science and Technology》雜志為例，共出版關于食品中脂質氧化的論文4 054篇，而關于蛋白氧化的僅574篇。ESTéVEZ[1]指出食品科學中長久以來存在這樣一些困難，導致蛋白氧化的基礎研究明顯不夠，這些困難包括：(1)食品中蛋白氧化的化學機理過于復雜；(2)蛋白氧化評估方法的缺乏；(3)大多數研究者存有偏見，認為脂質氧化或微生物腐敗足以解釋幾乎所有的食品品質劣變過程。然而，近年來，已有越來越多的研究者開始關注這一研究領域，而近5年來，大量研究成果似乎已經證明肉類食品中蛋白氧化在其品質形成過程中扮演了重要角色[1-2]。

肌肉蛋白是肉類食品中的重要結構組成，可決定肉類食品質構、持水能力、風味以及營養等多方面的品質特性。早有研究證實，在肉及肉制品宰后成熟、加工、貯藏等過程中，肌肉蛋白方面的化學修飾會影響其變性過程和降解過程，這些都足以對肉類品質產生影響[3-4]。通常而言，肌肉蛋白中的特殊氨基酸側鏈因氧化而發生化學修飾，可導致蛋白特性的變化，諸如小片化、聚集、可溶性下降、功能性喪失以及水解敏感性變化等。隨著肌肉蛋白氧化過程相關檢測方法的出現，已經可以通過巰基喪失、色氨酸熒光性喪失、羰基衍生物以及分子間或分子內交聯等指標來評估肌肉蛋白氧化過程。從而使得該領域的相關機理研究逐步清晰起來。

然而，目前為止關于肉品中蛋白氧化的研究尚不能完全揭示其引發機制，其對肉品質的影響途徑也處于探索階段。為了對相關知識進行總結，本綜述闡述了肉類中蛋白氧化的來源，并分析了其影響肉類品質的途徑和機制。通過對已有文獻的歸納，描述了蛋白氧化對于肉品質構特性、持水能力、風味以及營養價值等方面的影響。同時，對肉及肉制品中蛋白氧化的控制方式也進行了討論。

1 肉類食品中蛋白氧化現象的形成

在肉類食品中有3種氧化引發系統能夠引發蛋白氧化，這包括三類：肌紅蛋白系統、非血紅素鐵系統、脂質氧化系統。其特點如下：(1)非血紅素鐵系統，游離Fe3+與H2O2通過芬頓反應(Fenton reaction)可獲取高活性羥自由基；(2)肌紅蛋白系統，高鐵肌紅蛋白在H2O2的作用下形成超鐵肌紅蛋白自由基；(3)脂質氧化系統，脂質通過氧化衍生的活性氧自由基。這些自由基均可成為蛋白氧化誘發劑。

肌肉蛋白在有氧環境下，會因氧化型自由基的攻擊而發生氨基酸骨架及側鏈的變化，如羰基化現象、巰基損失、共價交聯等。羰基化是指敏感氨基酸通過羰基化生成α-氨基脂肪半醛(AAS)和γ-谷氨酸半醛(GGS)等羰基衍生物；含硫基團是指半胱氨酸的巰基殘基經由氧化過程而發生減少。共價交聯則包括二硫鍵交聯、二酪酸交聯以及羰基交聯。

1.1 肌肉蛋白的氧化系統

1.1.1 非血紅素鐵氧化系統

在醫學領域中早有研究證實過渡金屬(以鐵為代表)與H2O2可對肌肉蛋白產生過氧化影響，這也就是所謂的金屬催化氧化系統(MCO)[1]。DECKER等[5]發現金屬離子(Fe3+/Cu2+)與抗壞血酸可在體外實驗中誘發肌肉蛋白的羰基化，同時還發現對于肌肉而言，H2O2并非必須從外部添加的必要試劑，而過渡金屬離子僅需少量的H2O2就可通過與O2反應產生活性氧自由基，這其中抗壞血酸起到了還原金屬離子的作用，從而形成了金屬催化氧化系統的一個循環反應。UCHIDA等[6]則發現肌肉中的膠原蛋白也會因為類似的Cu2+/H2O2或Fe2+/H2O2金屬催化氧化系統而損失堿性氨基酸殘基。PARK等[7]則發現高鐵和亞鐵離子與H2O2形成的系統，均能誘發肌原纖維蛋白的氧化羰基化。

1.1.2 肌紅蛋白氧化系統

肌紅蛋白是肌肉中的天然組成成分，已被證實可以引發肌肉蛋白的氧化。ESTéVEZ等[8]發現H2O2可以激活高鐵肌紅蛋白，以形成AAS和GGS，其效率甚至超過了Fe3+/H2O2等非血紅素鐵系統。PARK等[9]發現高鐵肌紅蛋白能夠將自身的敏感氨基酸催化為羰基衍生物，程度超過了Fe3+/抗壞血酸/H2O2組成的非血紅素鐵系統。在進一步的研究中，PARK等[10]發現高鐵肌紅蛋白不但能夠引起羰基衍生物的形成，同樣還能夠引起部分氨基酸殘基的降解。在H2O2存在的情況下，高鐵肌紅蛋白可生成不穩定的超鐵肌紅蛋白，其氧化激發能力可同時引起蛋白與脂質的氧化。PROMEYRAT等[11]還報道稱高鐵肌紅蛋白因為是良好的蛋白氧化誘發劑，其數量甚至可以用于預測氧化產生的羰基化合物數量。

1.1.3 脂質氧化系統

脂質衍生的活性氧自由基如過氧化自由基也是蛋白氧化的誘發劑之一。根據PARK等[7]的研究，肌原纖維蛋白與亞油酸及脂肪氧合酶在進行體外培養實驗中，可形成羰基化合物，而肌原纖維蛋白與非血紅素鐵系統的孵化培養可以產生相同的蛋白羰基衍生物。肉類系統中蛋白氧化和脂質氧化的伴隨發生還表明了2種現象之間貌似存在的相互作用[12-13]。這些相互作用涉及活性和非活性自由基的相互轉換，羥自由基優先和反應速率較快的肌肉蛋白反應，然后才輪到反應速率較慢的不飽和脂肪酸。此外，肌肉蛋白中的巰基殘基，往往可以作為優先受到氧化的氨基酸殘基基團以形成對于其他重要氨基酸殘基的“氧化保護機制”，而相關研究發現脂質氧化與蛋白氧化還會共享這種機制[14]。這些都證明了脂肪氧化機制和蛋白氧化機制之間存在著千絲萬縷的聯系。

1.2 肌肉蛋白發生氧化的主要變化

1.2.1 羰基化現象

肌肉蛋白的氧化羰基化是一個不可逆的、非酶促的蛋白化學修飾，這種修飾作用涉及羰基基團的形成。羰基基團是氧應激作用所形成的。蛋白側鏈羰基基團的形成主要來自賴氨酸、脯氨酸、精氨酸等的直接氧化，具體過程是敏感氨基酸先在自由基的攻擊下形成氨基自由基，隨后氨基自由基上的不成對電子被過渡金屬離子吸收，形成氨基離子，最后氨基離子通過水合反應形成氨基酸側鏈羰基衍生物。

來自氨基酸側鏈的羰基衍生物是蛋白氧化的主要產物之一，該物質常常通過DNPH法來實現檢測。ESTéVEZ等[15]通過HPLC-MS鑒定出特定的羰基化產物α-氨基脂肪半醛(AAS)和γ-谷氨酸半醛(GGS)，來自賴氨酸殘基的產物生成了AAS，而精氨酸/脯氨酸則生成了GGS，如圖1所示。AAS和GGS被認為占據了氧化動物蛋白中形成的蛋白羰基總數量的約70%，這兩類羰基化產物在生肉、熟肉餅、法蘭克福香腸、干腌肉類中都有發現[16-18]。

圖1 肌肉蛋白特定羰基化Fig.1 Carbonylation of muscle protein

1.2.2 巰基損失

半胱氨酸殘基的巰基對H2O2本身就很敏感，而H2O2在肌肉細胞中就能產生，并能在宰后實現積累，因此巰基數量的損失也就成了肌肉蛋白氧化過程中必然會發生的伴隨現象了。然而大多數情況下，H2O2與巰基反應的速率很慢。此外，肌球蛋白中的巰基并不會因為與H2O2反應而發生損失。但對于活性中心含有巰基的鈣蛋白酶(calpain)而言，由于H2O2氧化可令其巰基生成二硫鍵而導致酶活力的下降。肌肉蛋白中的巰基基團發生氧化，總體上會引起一系列反應，如次磺酸(RSOH)、亞磺酸(RSOOH)和二硫交聯的形成(RSSR)。這些均可視作巰基損失的一個體現。在高氧氣調貯藏的豬肉片中，宰后14d僅僅發現了6%的巰基喪失程度[19]，而高氧氣調貯藏7d的豬肉餡中最壞情況則是觀察到了37%的巰基損失[20]，因此可見巰基損失的程度與產品類型具有密切關系。

1.2.3 共價交聯

肌肉蛋白中的氧化及其相關反應形成的交聯主要有3種：(1)羰基交聯，賴氨酸、精氨酸、脯氨酸直接氧化形成半醛衍生物，這些半醛與堿性氨基酸可生成席夫堿交聯，相鄰半醛結構可生成二縮醛交聯；(2)二硫鍵交聯，半胱氨酸的游離巰基氧化后，可生成二硫鍵交聯；(3)二酪酸交聯，酪氨酸殘基受氧化和苯環大π鍵的影響，形成了穩定的苯氧自由基，可進一步生成二酪酸交聯。

這三類交聯結構相互關聯形成一個完整的體系，如圖2所示。肌肉蛋白中的半胱氨酸、酪氨酸、含α-氨基的堿性氨基酸可分別通過相應的自由基反應生成二硫鍵交聯、二酪酸交聯、羰基交聯。然而，當酪氨

酸與其他兩類氨基酸相鄰時，它們則可能將不成對電子轉移給酪氨酸，形成苯氧自由基，進而生成二酪酸交聯。以上三類交聯競爭著同樣的促氧化底物，并存在一定程度的相互轉換，而不同交聯的發生及轉化往往取決于氧化系統和強度。

圖2 肉類食品中肌原纖維蛋白3類氧化交聯的形成方式Fig.2 Cross-links derived from protein oxidation in muscle food

2 蛋白氧化影響肉類品質的潛在機理和途徑

雖然目前為止，尚不完全清楚肉類中蛋白氧化對品質影響的機制，但已能基本總結出影響肉類品質的6種可能途徑：(1)電荷分布途徑；(2)水解敏感性途徑；(3)強化收縮途徑；(4)機械結構強化途徑；(5)蛋白酶活力途徑；(6)Strecker途徑。如圖3所示。

圖3 蛋白氧化影響肉類品質的可能機制Fig.3 The mechanism of protein oxidation affecting meat quality

2.1 電荷分布途徑

肌肉蛋白的電荷分布影響了其高級結構(二三級結構)，進而影響其空間構象，這個過程中氨基酸側鏈的作用起到了關鍵作用。假如部分堿性氨基酸(如賴氨酸)的ε-NH3因為氧化而發生羰基化，那么其親水集團就將轉變為疏水集團，電荷分布發生變化。一般而言，肌肉食品這樣被水環境圍繞的情況下，極性基團(親水基)會暴露到水相中，而非極性基團(疏水基)閉合在分子內部。一旦這個平衡被打破，肌肉蛋白將發生不可逆的變性，從而喪失諸如水合性、乳化性、凝膠性等功能性質[21-22]。因此發生氧化的蛋白比未氧化蛋白更容易發生熱變性，也更容易喪失溶解性，這都與羰基化引起的表面電荷變化途徑有密切關系[22]。

2.2 水解敏感性途徑

肌肉蛋白自身的氧化還會通過改變其水解敏感性來影響品質。XUE等[23]研究發現，肌球蛋白重鏈和輔肌動蛋白的水解敏感性會因氧化羰基化而提高，但肌鈣蛋白T卻會下降；其后續研究還發現肌間線蛋白水解敏感性也受到了氧化羰基化的影響，這與其二級結構變化有關[24]。BERARDO等[25]研究發現，二硫鍵形成是影響豬肉肌原纖維蛋白水解敏感性最主要的、卻不是唯一的氧化交聯結構。LIU等[26]和李銀等[27]均發現了肌原纖維蛋白氧化羰基化對降解模式的改變均與蛋白交聯凝聚有關。一般認為，氧化水平較低時，會因疏水基團外露提高水解敏感度；而當氧化水平較高時，大量交聯結構形成將抑制水解[1]。水解敏感性的改變，一方面因為胃內消化率的變化而影響營養價值，另一方面則因為宰后成熟過程中的降解受到影響而改變其成熟嫩化程度。

2.3 強化收縮途徑

氧化導致的蛋白交聯會令肌原纖維之間、肌原纖維和肌內膜之間聯系更緊密，肌纖維收縮時的聯動效應會加重收縮程度[21]，由于這能將更多水分從肌細胞內擠出，因此一直被視作持水力的影響因素，而其中橫橋的重要作用已被發現[28]。然而，JOO等[29]指出肌纖維形態的任何改變都會影響肉的質構，因此這種強化收縮也極有可能影響到肌肉的質構特性。

2.4 機械結構強化途徑

蛋白氧化形成的交聯本身就是一個肌原纖維結構強化的過程，這必然直接影響到肌肉本身的硬度。ROWE等[30]研究發現宰后成熟后期蛋白質羰基可能參與了引起肉質硬化的反應。ESTéVEZ等[31]和GANHO等[32]分別發現法蘭克福香腸和熟肉餅中蛋白氧化羰基化對其質構的強化作用。FUENTES等[33]發現高壓處理引起的肉制品質構硬化也許能夠歸因于因氧化交聯導致的肌纖維強化。LUND等[34]使用單根肌纖維強度測試法——“拉伸實驗(tensile test)”發現氧化可導致蛋白交聯，并造成了肌纖維斷裂強度的提高，但由于沒有鑒定出造成交聯的肌原纖維蛋白究竟是哪種，所以不能完全揭示其內在機制。

2.5 蛋白酶活力途徑

根據肉制品蛋白水解的現有知識，起主要作用的內源性蛋白酶包括鈣蛋白酶(Calpain)和組織蛋白酶(Cathepsin)，研究發現內源性蛋白酶的自身氧化是影響肉質構的一個重要潛在機制[1-2]。LAMETSCH等[35](2008)采用SDS-PAGE、HPLC-MS/MS等技術，發現鈣蛋白酶半胱氨酸殘基位點上的氧化修飾與其活力下降有關。此外，HERVé-GRéPINET等[36](2008)指出組織蛋白酶會因氫過氧化物而失活，但并不清楚氫過氧化物的失活作用的原因。BERARDO等[25]則發現組織蛋白酶甚至會因為氧化而完全喪失活力。

2.6 Strecker途徑

蛋白氧化形成的羰基與來自游離氨基酸的α-氨基反應，通過Strecker降解形成Strecker醛，即羰基衍生物的氧化脫氨基和脫羧基作用。ESTéVEZ等[37]研究發現蛋白羰基(AAS和GGS)對Strecker醛的生成有影響。Strecker醛的生成通常要歸因于游離氨基酸的氧化脫氨基和脫羧基作用，這些脫羧氨作用都有或來自于糖類或來源于脂肪氧化的羰基化合物參與，蛋白氧化所生成的半醛，同樣能夠參與Strecker醛生成。由于Strecker醛是食品中常見的揮發性化合物及香味貢獻者，因此蛋白氧化則可能通過Strecker途徑來影響肉品風味。

3 蛋白氧化對肉類品質影響的實驗證據

目前，已有研究表明蛋白氧化可影響肉制品質構特性、持水能力、風味以及營養價值。

3.1 質構特性

肉品的質構變化主要產生于宰后成熟過程中，其嫩化速率取決于動物種類、基因類型、年齡等因素，這其中蛋白氧化也起到了一定作用。在輻照過的牛排中，肌漿蛋白和肌原纖維蛋白氧化程度都提高了，而這負相關于牛排的嫩度[38]。然而，作為氧化反應結果之一的Calpain失活，能夠影響肉的嫩化過程，最近的研究支持肌原纖維蛋白的氧化修飾能夠增強其應對由Calpain進行降解時的敏感性[39]。但這種機理是否發生于未被輻照過的宰后肌肉仍然未知。在高氧氣調貯藏的豬肉中，肌球蛋白重鏈被發現能夠形成分子間的交聯，而在包裝中無氧氣存在時這種肌球蛋白交聯卻未被觀察到[40]。在同樣的研究中，相對于無氧貯藏，高氧氣調貯藏也被發現能夠產生嫩度顯著更差的肉。高氧氣調貯藏的豬肉片嫩度會隨著時間延續顯著降低，這表明，氧氣的存在不僅僅抑制了良好嫩度的發展形成，還同樣強化了肌原纖維蛋白的結構。抑制嫩度形成指的是失活了酶，讓嫩化過程被抑制；強化結構是指交聯形成讓結構強化，硬度加強。氧化導致肉變硬這一觀點隨后被另一些研究所支持，這些研究表明在高氧氣調下貯藏的單根肌纖維強度提高了[34]。肌球蛋白分子的尾部區域中，一個肌球蛋白重鏈MHC分子上的半胱氨酸殘基距離另一個MHC分子上的半胱氨酸殘基非常近，非?？赡茉谘趸瘲l件中產生二硫鍵交聯，這樣的話這種反應就能夠解釋所觀察到的嫩度下降現象。

3.2 持水能力

持水能力被定義為在任何外力施加作用下肉類持有自有或外加水分的能力，這個概念對特定的品質特性有影響，諸如肉的多汁性，并且持水能力在眾多工藝流程中都有牽連，在這些工藝中水分的保有量扮演了一個重要角色。鮮肉保有水分的能力受到各種各樣的因素影響，也就可能受到宰后蛋白氧化的影響，這種可能性已經被HUFF-LONERGAN[41]詳細描述過了。根據這些學者的說法，成熟嫩化酶類的蛋白水解活力下降和肌原纖維蛋白的交聯也許會負面影響持水能力和肌肉食品的多汁性。CHEN等[42]在關于哈爾濱紅腸的研究中發現肌原纖維蛋白和肌漿蛋白的適當氧化能夠提高其表面疏水性，從而影響香腸的多汁感。高氧濃度的氣調包裝相比于無氧包裝而言，已經被發現能夠降低感官評估出來的多汁性，這種多汁感的下降被認為是受到了肌球蛋白氧化交聯的影響[43-44]。LIU等[45]報道稱交錯的肌球蛋白尾部之間的二硫鍵交聯，是限制鹽漬過程中肌原纖維徑向膨脹的主要障礙。嚴重氧化的肌原纖維蛋白的持水能力損失也對熟制期間的水分大量喪失有影響，這會導致多汁性的下降[46]。

3.3 風味

氨基酸的Strecker降解是美拉德反應中導致最終香味化合物形成的主要反應之一。這個反應涉及了游離氨基酸在有α-二羰基化合物存在時的氧化脫氨基和脫羧基作用，其中的α-二羰基化合物一般來自于美拉德反應。源自脂質氧化的特定羰基化合物，如二烯醛和二烯酮，已經被證實能夠促進氨基酸的氧化降解，并通過Strecker反應生成相應的Strecker醛。ARMENTEROS等[17]報道了干腌肉相比于其他肌肉食品顯著高得多的AAS和GGS數量。Strecker醛則是常見的干腌肉揮發性化合物，并是其風味的活躍貢獻因子。肉制品后熟期間，高比例的蛋白水解、大量蛋白氧化反應、大量Strecker醛形成的同步出現，顯示蛋白半醛也許通過與鄰近氨基酸反應而參與了Strecker醛的形成過程。

3.4 營養價值

肉是一種重要蛋白來源。肌原纖維蛋白的氧化也許會引起其在營養價值方面的顯著下降，這與必需氨基酸的可獲得性和氧化肌肉蛋白的消化率有關。大量氨基酸的氧化會導致羰基基團和其他衍生體的形成。這些氨基酸中，堿性氨基酸(賴氨酸、組氨酸、精氨酸)與蘇氨酸對于人類而言都是必需氨基酸，而其氧化會導致人類膳食的肌肉食品中的這類氨基酸損耗。苯丙氨酸和色氨酸對于人類而言也是必需氨基酸，肉中這類氨基酸在活性氧攻擊下的損失也許會導致其可獲得性的顯著損耗。CHEN等[47]研究發現氧化的正常豬肉，其肌原纖維蛋白的消化率就會有所下降。

4 肉類食品中蛋白氧化的控制

4.1 飼料日糧方面的控制措施

動物的飼養方法及其抗氧化狀態對其最終食品產物的氧化穩定性有巨大影響。單胃肉用動物(豬)和魚類的肌肉組織，從某種程度上反映了其日糧中的脂肪酸組成(單胃動物不能像反芻動物那樣在胃中額外合成脂肪酸)，并在細胞膜上吸收掉日糧中強化添加的特定物質，如生育酚等。因此，應對肌肉食品氧化的日糧策略通常涉及到降低動物組織中的PUFA/FA比例(多不飽和脂肪酸比例，越低越不易被氧化)，并涉及到在動物日糧中添加生育酚或類胡蘿卜素。在草場和其他天然資源(如橡樹林)上飼養動物已被描述為在這些日糧中獲得高濃度生育酚的成功策略。此外，生育酚和類胡蘿卜素的營養強化貌似對抑制肌肉食品中蛋白氧化程度而言是有效的，然而脂肪酸組成的改變對蛋白氧化只有微乎其微的影響。例如，SANTé-LHOUTELLIER等[48]觀察到相比于喂飼料的羊而言，草場喂養的羊具有更低的蛋白羰基水平。蛋白羰基的數量被負相關于生育酚水平，這表明了生育酚對蛋白氧化有防護效應。此外，研究表明與用低水平抗氧化日糧飼養的雞進行對比，高抗氧化日糧飼養的雞肉在其可溶性雞肉蛋白中具有更低水平的蛋白羰基[49]。HERNNDEZ-LPEZ等[50]把鱷梨加工過程中的廢棄物加入到了育肥豬的飼料當中，結果發現豬肉的肌原纖維蛋白氧化的穩定性得到了明顯提高。ORTUO等[51]把迷迪香提取加入到了羊的飼料當中，結果發現其防止羊肉中氧化羰基衍生物生成的能力超過了VE。因此，通過管控動物飼料來控制肌肉食品加工和貯藏過程中的蛋白羰基化程度是個好辦法。

4.2 加工技術方面的控制措施

通常涉及具有已知抗氧化效果的物質添加的新配方和食譜的設計，已經變成了抑制蛋白氧化及其對肌肉食品不良影響的一個流行策略。某些植物酚類和生育酚都是構建抗氧化劑的例子，這些物質在關于生物系統和食品系統中脂質的氧化現象方面已經被廣泛地研究過了。然而，常規的脂質抗氧化策略并不一定適用于蛋白氧化，因為能夠阻止脂質氧化的化合物常常不能阻止蛋白氧化。脂質氧化的抑制被期望能夠在某種程度上阻止蛋白氧化，這是通過最小化次級脂質氧化產物的形成，因而阻止其與蛋白的交互作用。然而，在一個模型體系中，親水抗氧化劑對蛋白氧化的阻止作用同樣也能對脂質部分具有氧化保護效果。這種親水抗氧化劑Trolox被發現能夠同時阻止蛋白和脂肪的氧化，但所測試的親脂抗氧化劑則在保護蛋白氧化上沒有效果[52]。植物酚類也許可以又是親水化合物既是親脂化合物，因為來自植物原料的抗氧化劑能從水餾分和脂餾分中都被提取出來，因此在食品系統中酚類應該既位于水相又位于油相[53]。相似的反應對于添加了植物酚類作為抗氧化劑的肌肉食品而言很重要，而這樣的反應目前正在被研究。

BERARDO等[54]研究發現檸檬酸鈉和抗壞血酸鈉的混合使用可以有效控制干腌火腿當中的蛋白氧化現象。此外，FENG等[55]則發現往肉餡里直接添加紅酒，同樣能夠控制法蘭克福香腸當中的蛋白氧化現象。DIAO等[56]研究了肌原纖維蛋白和甘油酯組成的乳化劑，發現其氧化穩定性與某些天然存在的物質有關。CHEN等[57]在哈爾濱發酵干肉腸中發現了具有抗氧化性的乳酸菌，并將其應用于香腸的制備中，發現該菌株能夠有效控制蛋白氧化。SHAREDEH等[58]發現對于鹽漬肉制品而言，控制好離子強度和pH值就可以有效減少這類肉制品中的蛋白氧化現象。JIANG等[59]則嘗試了一種界面蛋白膜來充當香腸中的乳化劑，結果發現這類方法可以有效控制香腸的蛋白氧化。相關研究表明，蛋白氧化的控制途徑也是多種多樣的。

5 結論

關于肉品中蛋白氧化的研究已經著眼于未知化學機理的探索，并開始研究肉質形成機制中蛋白氧化所起到的作用。雖然已經能夠描述出大致的影響途徑，建立基本的影響機制假說，但仍需堅持不懈的實踐探索以證實相關假設，尤其是描繪出食品蛋白氧化過程中產物的特性。這一點仍需積累更多的相關知識以揭示蛋白氧化及其對肌肉食品影響的完整機制。

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The review of effect of muscle protein oxidation on meat quality

ZHANG Li1*, YU Qun-li1, SUN Bao-zhong2

1(College of Food Science and Engineering, Gansu Agriculture University, Lanzhou 730070, China)2(Institute of Animal Science, Chinese Academy of Agricultural Sciences, Beijing 100193, China)

The protein oxidation affects meat and meat product quality. In this review, the origins of protein oxidation in meat as well as the mechanism and paths of protein oxidation affecting meat quality were reviewed. Through analysis on related literatures, it was found that the texture characteristics, water holding capacity, flavor and nutrition of meat could be influenced by protein. Furthermore, the strategies controlling protein oxidation in meat were also discussed.

protein oxidation; carbonylation; meat quality; controlling protein oxidation

10.13995/j.cnki.11-1802/ts.201705043

博士研究生，副教授(本文通訊作者，E-mail: zlwlzyc@163.com)。

國家自然科學基金地區基金項目(31660469)；國家自然科學基金主任基金項目(31540045)

2016-08-29，改回日期：2016-10-21