葡萄糖對冷凍干燥血紅蛋白色素穩定性的影響

宋 璇，侯成立，李 錚，王文婷，吳立國，朱 杰*，張德權,*

（1.西北農林科技大學理學院，生物物理研究所，生物力學與工程研究室，陜西 楊凌 712100；

2.中國農業科學院農產品加工研究所，北京 100193）

葡萄糖對冷凍干燥血紅蛋白色素穩定性的影響

宋 璇1,2，侯成立2，李 錚2，王文婷1,2，吳立國2，朱 杰1,*，張德權2,*

（1.西北農林科技大學理學院，生物物理研究所，生物力學與工程研究室，陜西 楊凌 712100；

2.中國農業科學院農產品加工研究所，北京 100193）

以豬血紅蛋白為研究對象，研究添加5 g/100 mL的葡萄糖對冷凍干燥血紅蛋白色差值和水分含量的影響，分析不同pH值、溫度和NaCl濃度對血紅蛋白色素穩定性的影響。結果表明：添加葡萄糖能夠顯著提高血紅蛋白的亮度L*值和紅綠度a*值，并且降低高鐵血紅蛋白含量（P＜0.05）；添加葡萄糖可顯著提高血紅蛋白對pH值、溫度、NaCl濃度的穩定性（P＜0.05）。當pH 7、溫度低于60 ℃、NaCl濃度為0.6 mol/L時葡萄糖處理組中血紅蛋白的穩定性最高。

血紅蛋白；葡萄糖；冷凍干燥；穩定性

血液是動物屠宰后的主要加工副產物，含有大量的蛋白質，但目前血液的綜合利用率不足30%。血液由血漿（65%）和血細胞（35%）組成，其中血紅蛋白約占血細胞的90%。血紅蛋白具有天然的紅色，可以作為天然色素應用于食品的加工中[1-3]。工業生產中為方便血紅蛋白色素的運輸和保藏，將血紅蛋白干燥，制備為粉末產品，目前常見的干燥方式有噴霧干燥和真空冷凍干燥兩種，在噴霧干燥過程中蛋白質會在短時的高溫條件下發生氧化和變性，影響蛋白質的品質。其在干燥過程中會發生各種物理、化學或生物學的變化，這些變化會導致血紅蛋白的穩定性降低從而致使其利用率降低。主要原因為血紅蛋白含有亞鐵離子，在噴霧干燥過程中與空氣接觸后，與氧分子以配位鍵絡合，成為氧合血紅蛋白，呈鮮紅色；氧合血紅蛋白不穩定，在氧或氧化劑的作用下，亞鐵被氧化成高鐵，配位的氧原子變成共價鍵連接的羥基，形成高鐵血紅蛋白，從而呈褐色[4]，因此限制了血紅蛋白的使用。

相對于噴霧干燥，真空冷凍干燥在低溫、低氧條件下進行，能夠最大程度地保護蛋白質等大分子活性物質的性質不受影響[5-6]。但蛋白質在冷凍干燥過程中表面殘留的水分會形成冰晶，破壞蛋白質的高級結構。此前，有研究者通過加入多糖研究血紅蛋白的低溫穩定性，結果表明多糖能夠維持血紅蛋白形態的穩定，同時防止其氧化為高鐵血紅蛋白[7]。葡萄糖作為一種親水性物質在冷凍干燥過程中能夠與血紅蛋白表面的水分結合，從而能夠保護血紅蛋白在冷凍干燥過程中的高級結構不被破壞。但目前對于添加葡萄糖對血紅蛋白穩定性研究較少。

本研究采用葡萄糖作為血紅蛋白冷凍干燥過程中的低溫保護劑，研究了添加葡萄糖對血紅蛋白色差值和水分含量的影響，分析了pH值、溫度變化和NaCl濃度對血紅蛋白穩定性的影響，以期為推進血紅蛋白在食品工業中的應用提供理論依據。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

豬血 北京市第五肉聯廠；檸檬酸鈉、NaCl、NaOH、葡萄糖均為國產分析純 國藥集團化學試劑有限公司。

1.2 儀器與設備

MS204S電子天平、FE20 pH計、MJ33快速水分測定儀 瑞士梅特勒-托利多公司；himac CR 22 GⅡ低溫冷凍高速離心機 日本日立制作所；DK-S28電熱恒溫水浴鍋 上海精宏實驗設備有限公司；UV1800紫外分光光度計 島津儀器（蘇州）有限公司；Digieye電子眼英國Verivide公司；KH7200DE型數據超聲波清洗儀昆山禾創超聲儀器有限公司；EMS-19磁力攪拌器 天津歐諾儀器股份有限公司；LGJ-25型冷凍干燥機 北京四環科學儀器廠有限公司；Tensor27傅里葉變換紅外光譜儀美國布魯克光譜儀器公司。

1.3 方法

1.3.1 血紅蛋白的提取

電刺激后屠宰放血，向新鮮血液中按照1∶9（V/V）加入3.8 g/100 mL的檸檬酸鈉溶液。收集血液，輕微搖晃，使之與血液混勻。低溫（4～7 ℃）條件下運回肉品科學實驗室，將抗凝血置于離心管中以3 000 r/min離心20 min。棄去上清液，取下部分血細胞，加入等體積的生理鹽水清洗附著在紅細胞膜表面的血漿，收集血細胞[8-9]。采用超聲法對紅細胞進行破碎[10-11]，按照血漿與超純水比例為1∶2的體積比例混合，超聲功率250 W、頻率25 kHz、超聲處理15 min，之后從超聲儀中取出置于離心管中，將溶液以8 000 r/min離心20 min，棄去沉淀，所得上清液為血紅蛋白粗提取液。在避光情況下，于60 ℃水浴加熱30 min。以6 000 r/min離心30 min，取上清液，得到血紅蛋白。

將提取的血紅蛋白平均分為6 份，其中3 份作為對照組不添加任何試劑；其他3 份作為葡萄糖處理組，在每份中加入5 g/100 mL的葡萄糖[12-13]，室溫條件下在磁力攪拌器中攪拌混勻。將以上不同處理的血紅蛋白置于真空冷凍干燥機中干燥。凍干條件為：冷阱溫度－60 ℃、真空度1.0 Pa、干燥時間48 h。

1.3.2 血紅蛋白的紅外光譜分析

取添加5 g/100 mL葡萄糖及未添加葡萄糖的血紅蛋白干燥樣品，置于中紅外下掃描光譜，以空氣為空白對照。

1.3.3 血紅蛋白的紫外全波長掃描

分別對添加葡萄糖和未添加葡萄糖的血紅蛋白樣品進行紫外-可見光譜分析，觀察500～600 nm波長處的血紅蛋白紫外吸收圖譜，與報道的血紅蛋白標準品的紫外圖譜進行對比[14-15]。

1.3.4 添加葡萄糖對血紅蛋白色差值和3 種形態血紅蛋白含量的影響

利用Digieye電子眼和水分測定儀分別測定不同處理的血紅蛋白凍干樣品的亮度L*值、紅綠度a*值、黃藍度b*值[16]和水分含量，其中測定色差值時每個樣品測定20 個點，水分含量測定中每個樣品做3 次重復。參考Benesch等[17]的方法測定配體血紅蛋白（ligand hemoglobin，LHb）、血紅蛋白（hemoglobin，Hb）、高鐵血紅蛋白（methemoglobin，MetHb）含量。分別測定血紅蛋白色素在560、576、630 nm波長處的吸光度，每個樣品重復3 次。其3 種不同狀態下的血紅蛋白含量計算如公式（1）～（3）所示。

1.3.5 血紅蛋白色素穩定性影響因素

血紅蛋白在540 nm波長處有一個特征吸收峰，因此測定不同處理的樣品在540 nm波長處的吸光度，作為血紅蛋白穩定性的評價標準[18-20]，A540nm的大小反映了血紅蛋白穩定性的強弱。

1.3.5.1 pH值對血紅蛋白色素穩定性的影響

分別用1 mol/L HCl和0.1 mol/L的NaOH調節溶液pH值為3、4、5、6、7、8、9、10，將血紅蛋白按照1 mg/mL的質量濃度溶解于以上不同pH值的溶液中，充分攪拌10 min，離心取上清液，測定A540nm。

1.3.5.2 溫度對血紅蛋白色素穩定性的影響

用超純水將不同處理血紅蛋白配制為1 mg/mL的血紅蛋白溶液。分別置于2、20、40、60、80 ℃條件下30 min，離心取上清液，測定A540nm。

1.3.5.3 NaCl濃度對血紅蛋白色素穩定性的影響

取不同處理血紅蛋白凍干樣品分別溶解于0.2、0.4、0.6、0.8、1.0 mol/L的NaCl溶液中，使血紅蛋白的終質量濃度均為1 mg/mL，離心取上清液，測定A540nm。

1.4 數據分析

每個實驗重復3 次，采用Excel 2010軟件進行數據處理和繪圖，利用SPSS 17.0程序中獨立樣本t檢驗進行方差顯著性檢驗，以P＜0.05為差異顯著性判斷標準。

2 結果與分析

2.1 葡萄糖對血紅蛋白結構的影響

圖1 不同處理的血紅蛋白紅外光譜Fig. 1 IR spectra of hemoglobin with and without glucose addition

由圖1可知，樣品在3 400～3 000 cm－1處均可以觀察到尖銳的吸收峰，該位置為N—H伸縮振動吸收峰，為蛋白質的特征吸收峰。在低溫條件下，糖類可通過氫鍵和血紅蛋白共價結合。葡萄糖處理組在該處的吸收強度相對于對照組較為強烈且峰形較寬，這是由于糖類化合物中存在多個羥基，在和血紅蛋白共價結合后在3 570～3 050 cm－1處常出現多個O—H伸縮振動吸收峰，這些吸收峰堆疊在一起形成較寬的吸收帶[21-22]。

圖2 血紅蛋白紫外-可見光吸收曲線Fig. 2 UV-Vis absorption spectra of hemoglobin with and without glucose addition

紫外-可見吸收光譜特性能夠反映血紅蛋白的結構性質。血紅蛋白分子是由1分子珠蛋白和4分子亞鐵血紅素組成，其中血紅素是具有卟啉結構的小分子，卟啉中的4 個吡咯環上的氮原子分別與血紅素中的亞鐵離子配位結合，當與空氣接觸后，亞鐵離子與氧分子以配位鍵絡合，在約576 nm波長處形成一個吸收峰，血紅蛋白以氧合的形式存在，其中鐵仍為二價[23]，但形成了六配體的復合物。如圖2所示，血紅蛋白的最大吸收峰分別位于576 nm和540 nm波長處，其中540 nm為亞鐵血紅素的特征吸收峰，這與卟啉類化合物的Q帶特征一致[24]，因此可以用A540nm來反映血紅蛋白的穩定性。在加入葡萄糖冷凍干燥后血紅蛋白的紫外吸收峰并未發生變化，這與Salvador等[13]的研究結果一致。

2.2 葡萄糖對血紅蛋白色差值和血紅蛋白狀態的影響

圖3 血紅蛋白色素的色澤變化Fig. 3 Change in color parameters of hemoglobin with glucose addition

由圖3可知，與對照組相比，加入葡萄糖后，血紅蛋白色素的L*和a*值均有顯著提高（P＜0.05），b*值無顯著差異（P＞0.05）；冷凍干燥后葡萄糖處理組和對照組的水分含量分別為：（19.55±0.52）%、（4.27±0.15）%。添加葡萄糖后的血紅蛋白水分含量明顯高于對照組（P＜0.05）。這是由于葡萄糖作為一種親水性物質，能夠在冷凍干燥過程中與蛋白質表面殘留的水結合形成水化膜，從而保護蛋白質的高級結構，防止蛋白質在低溫狀況下變性沉淀，維持血紅蛋白的原有特性[25]。由圖4可知，在加入葡萄糖后同一狀態的血紅蛋白含量在不同處理組之間差異顯著（P＜0.05）。加入葡萄糖后配體血紅蛋白的含量顯著增高（P＜0.05）；高鐵血紅蛋白含量顯著降低（P＜0.05）。說明在冷凍干燥過程中葡萄糖減少了血紅蛋白的氧化程度。結合不同處理的血紅蛋白色素的色差值分析原因如下：亞鐵血紅蛋白為鮮紅色，高鐵血紅蛋白呈紅褐色。在加入葡萄糖后，高鐵血紅蛋白的含量降低，因此加入葡萄糖后的血紅蛋白L*值和a*值有一定程度的升高。

圖4 血紅蛋白衍生物的相對含量Fig. 4 Relative contents of hemoglobin derivatives

2.3 pH值對不同處理血紅蛋白穩定性的影響

圖5 pH值對血紅蛋白色素穩定性的影響Fig. 5 Effect of pH on stability of hemoglobin

pH值的改變會影響蛋白質的解離程度和帶電性，從而影響蛋白質的穩定性[26]。由圖5可知，pH值對血紅蛋白的穩定性影響顯著（P＜0.05），其穩定性呈先升高后降低的趨勢。當pH值在3～4之間時，葡萄糖處理組的穩定性相對于對照組較低，這是由于在水溶液中，葡萄糖本身呈酸性，因此在低pH值條件下，葡萄糖不能起到保護血紅蛋白的作用。當pH值在5～10之間時，加入葡萄糖后血紅蛋白的穩定性高于對照組。除在pH 8條件下，葡萄糖處理組吸光度均顯著高于對照組（P＜0.05）；當溶液的pH值為7時，血紅蛋白的吸光度最高，這是由于血紅蛋白溶液的pH值為7左右[27]，高于或低于血紅蛋白溶液的pH值，血紅蛋白的吸光度均有不同程度下降。溶液pH值低于血紅蛋白溶液的pH值時，血紅蛋白帶負電，反之，血紅蛋白分子帶正電，pH值過高或過低都會引起蛋白質的充水膨脹而導致蛋白質變性，從而使穩定性降低。

2.4 溫度對不同處理血紅蛋白穩定性的影響

圖6 溫度對血紅蛋白色素穩定性的影響Fig. 6 Effect of temperature on stability of hemoglobin

由圖6可知，隨著溫度的變化，葡萄糖處理組和對照組的血紅蛋白的穩定性呈現出由平穩到下降的趨勢。當溫度在2～80 ℃時，葡萄糖處理組的血紅蛋白吸光度均顯著高于對照組血紅蛋白的A540nm吸光度（P＜0.05）；在葡萄糖處理組中，溫度為60 ℃時血紅蛋白的吸光度最大；當溫度為2 ℃時，對照組中的血紅蛋白吸光度最大，但與60 ℃時血紅蛋白的吸光度差異并不明顯；溫度在60～80 ℃時，血紅蛋白的吸光度驟然下降，這是由于蛋白質的變性產生沉淀，溶液中可溶性物質的濃度降低，導致溶液的吸光度下降。由此可見，血紅蛋白的變性溫度在60 ℃左右，并且加入葡萄糖后能夠顯著提高血紅蛋白的穩定性[28]。

2.5 NaCl濃度對不同處理血紅蛋白穩定性的影響

圖7 鹽濃度對血紅蛋白吸光度的影響Fig. 7 Effect of NaCl concentration on stability of hemoglobin

由圖7可知，血紅蛋白的吸光度隨著NaCl濃度的增加呈現出先上升后下降的趨勢。NaCl濃度在0.2～0.4 mol/L時，不同處理組的血紅蛋白的吸光度并無顯著差異（P＞0.05）；當NaCl濃度在0.6～1.0 mol/L之間時，葡萄糖處理組的血紅蛋白吸光度顯著高于對照組（P＜0.05），分析主要原因是在一定的NaCl濃度條件下，NaCl溶液中的金屬離子通過離子鍵能夠與血紅蛋白絡合形成穩定配體，因此血紅蛋白的吸光度升高，但當NaCl濃度過高時，離子強度增加使血紅蛋白的溶解度降低，導致蛋白質之間的交聯作用減弱，蛋白分子之間的斥力增強[29]，使其結構發生變化而穩定性降低，從而使吸光度降低。

3 結 論

添加葡萄糖能夠提高冷凍干燥血紅蛋白的色澤和穩定性。主要表現為，添加葡萄糖能夠降低高鐵血紅蛋白的含量同時增加配體血紅蛋白的含量，從而提高血紅蛋白L*值和a*值；另添加葡萄糖會增加血紅蛋白的水分含量；此外，葡萄糖能夠顯著增加冷凍干燥后血紅蛋白對pH值、溫度和NaCl的穩定性。因此，葡萄糖可用來提高血紅蛋白色素的穩定性。

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Effect of Glucose on the Stability of Freeze-Dried Hemoglobin

SONG Xuan1,2, HOU Chengli2, LI Zheng2, WANG Wenting1,2, WU Liguo2, ZHU Jie1,*, ZHANG Dequan2,*

(1. Laboratory of Biomechanics and Engineering, Institute of Biophysics, College of Science, Northwest A & F University, Yangling 712100, China;

2. Institute of Food Science and Technology, Chinese Academy of Agricultural Sciences, Beijing 100193, China)

We studied the effect of adding 5 g/100 mL glucose on the color and residual water content of freeze-dried hemoglobin and explored the influences of pH, temperature and NaCl concentration on the stability of freeze-dried hemoglobin. The results showed that glucose could improve the L* and a* values of hemoglobin, and decrease the relative content of methemoglobin. Besides, glucose could signif i cantly enhance the stability of hemoglobin to pH, temperature and NaCl concentration. Meanwhile, the stability of glucose-treated hemoglobin was the highest under the conditions of pH 7,temperatures below 60 ℃ and NaCl concentration of 0.6 mol/L.

hemoglobin; glucose; freeze-drying; stability

10.7506/spkx1002-6630-201717013

TS251.93

A

1002-6630（2017）17-0072-05引文格式：

宋璇, 侯成立, 李錚, 等. 葡萄糖對冷凍干燥血紅蛋白色素穩定性的影響[J]. 食品科學, 2017, 38(17): 72-76.

DOI:10.7506/spkx1002-6630-201717013. http://www.spkx.net.cn

SONG Xuan, HOU Chengli, LI Zheng, et al. Effect of glucose on the stability of freeze-dried hemoglobin[J]. Food Science,2017, 38(17): 72-76. (in Chinese with English abstract) DOI:10.7506/spkx1002-6630-201717013. http://www.spkx.net.cn

2016-06-21

國家現代農業（肉羊）產業技術體系建設專項（CARS-39）；國家農業創新工程項目

宋璇（1991—），女，碩士研究生，研究方向為肉品科學。E-mail：songxuan120@163.com

*通信作者：朱杰（1980—），男，副教授，博士，研究方向為肉品科學。E-mail：jiezhu@nwafu.edu.cn

張德權（1972—），男，研究員，博士，研究方向為肉品科學與技術。E-mail：dequan_zhang0118@126.com