噴霧干燥和冷凍干燥蓮子蛋白結構及其功能特性的比較

時文芳，白 榕，呂麗爽，李建林，沈 麗，張 莉，鄭鐵松*

蛋白質是人體必需的營養物質，在飲食中需要注重蛋白質食物的攝入。雖然動物性蛋白是食品蛋白質的主要來源，但由于其成本較高且具有潛在的激素和抗生素殘留等食用安全性風險，故植物性蛋白資源的研究越來越受到重視[1-4]。蓮子中富含蛋白質、氨基酸、不飽和脂肪酸和礦物質，還含有水溶性多糖、多酚、蓮子心黃酮、生物堿等功能性物質，蓮子具有較高的營養和保健價值[5-6]。蓮子中蛋白質含量大約為19.0%[7]，遠高于同是硬果類的新鮮板栗（含蛋白質5.7%～10.7%）、白果（含蛋白質10.0%～15.0%）、菱角（含蛋白質6.4%）[8-9]；蓮子中4 種主要蛋白球蛋白（26.6%）、清蛋白（41.6%）、谷蛋白（18.0%）、醇溶蛋白（6.0%）組分中必需氨基酸都高于或接近聯合國糧食及農業組織/世界衛生組織（Food and Agriculture Organization/World Health Organization，FAO/WHO）推薦值，且清蛋白和球蛋白的預測生物學價值、氨基酸評分值高于FAO/WHO氨基酸模式值[1,10]。因此對于蓮子而言，除了其特殊的藥補成分之外，對其營養、食用質量和加工性能影響最大的就是蛋白質。

食品中的蛋白質既是影響食品營養性的重要因素，同時也是影響其加工性能的重要因素，并且大量的研究表明，蛋白質的結構和功能特性不但與蛋白質的來源有關，也受蛋白質干燥方法的影響，不同干燥方法會影響蛋白質的理化及結構特性，進而影響蛋白質的品質，而噴霧干燥和冷凍干燥是目前常用的蛋白干燥方法[11-14]。噴霧干燥是將原料液用霧化器分散成霧滴，并用熱空氣（或其他氣體）與霧滴直接接觸的方式而獲得粉狀產品的一種干燥過程[15]。具有干燥迅速、生產過程簡化、操作簡單、產品具有良好的分散性和流動性等特點。噴霧干燥已經廣泛應用于嬰幼兒營養食品的加工、各種谷物及水果制粉的加工、魚油和蛋白粉等功能性產品微膠囊的加工、速溶茶飲料以及調味品加工[14,16]等食品工業。冷凍干燥，是在高真空的條件下，將凍結的物料中的水分直接升華而使物料干燥的工藝，所得產品在復水性、色澤、硬度等方面占有優勢，可是由于其干燥時間長，能耗大及設備投資較大的問題，主要適用于生產品質要求嚴格的高端產品及實驗室特定功能成分的制備[5,17]。已有研究比較分析不同干燥方法對小扁豆蛋白[18]、大豆蛋白[19]、大米蛋白[20]理化結構和功能特性的影響，對于蓮子蛋白質的提取方法[11,21]、營養性[10]、結構特性[22-23]以及熱處理和酶解特性[24]的研究也已有報道，但關于不同干燥方法對蓮子蛋白結構特性以及功能特性影響的研究還鮮見報道，鑒于不同干燥方法會影響蛋白質的理化及結構特性，進而影響蛋白質的品質和加工性能；因此本研究擬在本實驗室前期研究提取蓮子蛋白的基礎上[11]對蓮子蛋白進行噴霧干燥和冷凍干燥，研究不同干燥方法對蓮子蛋白質的結構和功能特性的影響，以期為蓮子及蓮子蛋白的深加工利用提供依據。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

蓮子（優質去芯湘蓮）購于蘇果超市；鹽酸、氫氧化鈉、考馬斯亮藍G-250 上海譜振生物科技有限公司。

1.2 儀器與設備

FW177高速萬能粉碎機 天津市泰斯特儀器有限公司；GL-22M高速冷凍離心機 賽特湘儀離心機儀器有限公司；JJ-1增力電動攪拌機 金壇市醫療儀器廠；FreeZone 2.5L真空冷凍干燥機 美國Labconco公司；250小型噴霧干燥機 瑞士步琦公司；HD-3紫外-可見分光光度計 上海元析儀器有限公司；JSM-5610LV型掃描電子顯微鏡 日本電子公司；HP-200精密色差儀上海漢普光電科技有限公司；D/max-rC型陽極轉靶X射線衍射儀 日本理學電氣公司；Chirascan Plus圓二色光譜儀 英國應用光物理公司。

1.3 方法

1.3.1 蓮子蛋白的提取

參照實驗室前期建立的方法[11]提取蓮子蛋白。將去芯湘蓮粉碎，過100 目篩，置于棕色廣口瓶中，4 ℃保存。采用堿溶酸沉的方法提取蓮子蛋白，100 g的蓮子蛋白粉溶于2 500 mL 0.5 mol/L NaCl溶液中，用0.5 mol/L HCl和NaOH溶液調節pH值為11.0，在40 ℃下攪拌提取3 h，6 000×g離心20 min，收集上清液。調節上清液pH值為4.5，6 000×g離心30 min，收集沉淀，然后用去離子水以料液比1∶10（m/V）進行復溶，調節pH值為10備用。

1.3.2 蓮子蛋白的冷凍干燥和噴霧干燥

用上述復溶的蓮子蛋白制備噴霧干燥蓮子蛋白（spray-dried lotus seed protein，SLSP）和冷凍干燥蓮子蛋白（freeze-dried lotus seed protein，FLSP）。

SLSP：本實驗采用250小型噴霧干燥機為實驗機，該設備采用氣流噴霧方式，干燥介質為熱空氣，實驗條件：進樣溫度為170 ℃，進料量為15%，固定熱風流量25 m3/h，出口溫度為顯示值，非人為控制。在此條件下對蓮子蛋白進行干燥，在旋風收集器中收集干燥蓮子蛋白，4 ℃保存備用。

FLSP：將上述復溶的蓮子蛋白平鋪在培養皿中，使其厚度約為1 cm，-80 ℃預凍12 h，然后在冷凍干燥機中冷凍干燥12 h，收集，4 ℃保存備用。

1.3.3 色差測定

用精密色差分析儀，對SLSP和FLSP進行色度測量，采集L*（明度差異）、a*（紅/綠差異）、b*（黃/藍差異）值，與白色標板進行比較，分析色差的變化。每個樣品測量值取3 次測量的平均值。

1.3.4 掃描電子顯微鏡分析

將處理后的SLSP和FLSP分別均勻固定在貼膠的電子顯微鏡進樣臺上，放入噴金機，真空條件下進行樣品的噴金，然后固定在載物臺，調節最佳視野和放大倍數進行觀察。

1.3.5 X射線衍射分析

蛋白質的晶體結構采用X射線衍射儀掃描法進行。測定條件：特征衍射線為Cu靶、管壓40 kV、電流30 mA、測量角度為2θ＝5°～60°、步長0.02°、掃描速率6（°）/min。

1.3.6 圓二色譜

將蛋白粉配制成0.1 mg/mL的溶液，20 ℃下對遠紫外區（190～260 nm）進行圓二色譜掃描。掃描條件：波長范圍190～260 nm、石英樣品池光程1 mm、譜帶寬度1.0 nm、靈敏度20 mdeg、響應時間0.25 s、停止時間1 min、掃描速率200 nm/min。

1.3.7 溶解性測定

參照Gong Kuijie等[25]的方法，樣品用去離子水溶解為1 g/100 mL，用0.5 mol/L的HCl和NaOH溶液調節樣品pH值分別為2.0、4.5、6.0、8.0、10.0、12.0，磁力攪拌30 min，分散體經10 000×g離心20 min，測定上清液中蛋白質的含量，蛋白質的溶解性按公式（1）計算。

1.3.8 持水性和持油性測定

參照Tan等[26]的方法，樣品（大約為0.1 g，m0）置于離心管中并一起稱質量（m1/g）。然后，將1.5 mL蒸餾水（豆油）加入到離心管中，使用渦旋混合器混合。該混合物樣品完全潤濕后，將它們在室溫下放置30 min，然后3 000×g離心20 min。傾出上清液，并將含有沉淀的離心管稱質量（m2/g），持水性和持油性分別按式（2）、（3）計算。

1.3.9 起泡性和泡沫穩定性測定

參照He Xuanhui等[27]的方法，取1.5 g/100 mL蛋白質樣品溶液20 mL，在高速乳化均質機以10 000 r/min的速率均質2 min，記錄均質后樣品體積為V0/mL，靜置30 min后再次記錄樣品體積，記為V30/mL。起泡性和泡沫穩定性分別按式（4）、（5）計算。

1.3.10 乳化性和乳化穩定性的測定

參考郭鳳仙[12]的實驗方法，配制1 g/100 mL蛋白質溶液，并用0.5 mol/L的HCl和NaOH溶液調節樣品pH值分別為2.0、4.5、6.0、8.0、10.0、12.0，根據考馬斯亮藍法測定乳化液形成前蛋白質水溶液中蛋白質量濃度（g/mL）。取15 mL蛋白溶液與5 mL大豆油混合，放入試管中。在高速乳化均質機下13 500 r/min乳化2 min。從底部取乳化液20 μL，立即與5 mL 0.1%的SDS溶液混合均勻，在500 nm波長處測定其吸光度，記為A0，乳狀液靜置30 min后采用相同的方法測定乳狀液吸光度，記為A30，用0.1% SDS作空白對照。乳化性和乳化穩定性分別按式（6）、（7）計算。

式中：T為渾濁度（2.303）；N為稀釋倍數（250）；ρ為乳化液形成前蛋白質量濃度/（g/mL）；φ為乳化液中油的體積分數（25%）。

1.4 數據處理

實驗所涉及到的測定結果均做3 次重復，實驗數據用Origin 9.0軟件作圖，用SPSS軟件進行單因素方差分析。

2 結果與分析

2.1 SLSP和FLSP的色差分析

不同干燥方法制得的蓮子蛋白粉末顏色上有所不同（表1）。

表1 SLSP和FLSP色差比較Table 1 Color difference of SLSP and FLSP

色澤是影響產品外觀品質的直觀因素，由表1可知，兩種蛋白粉末顏色有明顯的差異。相比FLSP，SLSP有較高L*值（83.14±0.01）、較低的a*值（2.89±0.04）和b*值（10.92±0.02）（P＜0.05），表明其明度高、色澤好，而FLSP偏紅、偏黃。這種顏色上的差別是由于不同的干燥方式制得的蛋白質顆粒大小、形態以及表面結構不同造成的，也可能是由于不同干燥方法對產品美拉德反應的影響不同所致[14]。該結果顯示就產品色澤而言，噴霧干燥法優于冷凍干燥法。Joshi等[4]的研究也表明，對小扁豆蛋白而言，噴霧干燥蛋白粉的L*值大于冷凍干燥蛋白粉，a*和b*值則小于冷凍干燥蛋白粉，而無論是噴霧干燥蛋白粉還是冷凍干燥蛋白粉其色澤都優于真空干燥蛋白粉。Ghribi等[14]對鷹嘴豆蛋白粉進行噴霧干燥和40、50 ℃熱風干燥的研究也表明，3 種干燥粉末色度存在明顯差異，且噴霧干燥是3 種方法中制得產品色澤最好的。

2.2 SLSP和FLSP的掃描電子顯微鏡觀察

掃描電子顯微鏡是研究分析蛋白質表面結構最常用、有效的工具，其特點是樣品制備簡單、圖像層次豐富、分辨率高等，尤其對有粗糙表面的樣品的微觀形態結構有更加直觀獨特之處[25]。

圖1 SLSP（A、B）和FLSP（C、D）掃描電子顯微鏡圖Fig. 1 SEM micrographs of SLSP (A, B) and FLSP (C, D)

由圖1所示，SLSP粉的表面形態明顯不同于FLSP，SLSP顆粒較小，外形基本完整，呈現為大小不一的、外形不規則的、折疊起皺的球形；而FLSP形成表面基本光滑、如盤狀的大片層結構。這一結果也與文獻報道中對花生蛋白粉[25]、小扁豆蛋白粉[4]和大米蛋白粉[20]的研究結果一致。雖然噴霧干燥處理時間較短，但是其處理溫度較高，仍會影響所得蛋白質的理化及結構特性[13]。噴霧干燥過程中，霧化器將物料分散成很小的液滴，迅速與熱空氣進行接觸，物料在短時間內被干燥成粉末進入旋風分離器中，快速減小的水分擴散率和增加的表面張力導致形成凹陷的、折疊起皺的不規則表面；而冷凍干燥樣品溶質是水，水在低溫（-80 ℃）狀態下，迅速地形成冰晶體，分子之間的作用力，如靜電作用、共價鍵作用、疏水作用等更易導致溶質聚合[4,20,25]。因此SLSP形成折疊起皺的球形是由于與熱空氣接觸過程中，物料水分擴散率和氣-液界面表面張力變化趨勢不同，而FLSP只能形成大片層的結構。由此可見，干燥方法對蓮子蛋白粉末的表觀形態和內部結構有很大的影響[14,20]。

2.3 SLSP和FLSP的X射線衍射分析

X射線衍射法是測定生物大分子的結構，研究其與功能特性的關系，分析蛋白質構象最經典的方法；并且，X射線衍射技術具有不損傷樣品、無污染、快捷、測量精度高、能得到有關晶體完整性的大量信息等特點。

圖2 SLSP和FLSP的X射線衍射圖譜Fig. 2 X-ray diffraction patterns of SLSP and FLSP

粉末狀的物料分為晶型結構、半晶型結構或者非晶型結構。由圖2可知，兩種不同方式處理的粉末蛋白，具有較為相似的X射線衍射圖譜，在2θ＝20°附近都有明顯的、強度較高的衍射峰，在8.5°左右出現強度較低的衍射峰，這一結果與Joshi等[4]對小扁豆蛋白粉的研究結果類似。當X射線照射非晶體時，由于非晶體的結構為長短無序、短程有序，不存在明顯的衍射光柵，故不產生清晰、明銳的衍射線條[28-29]，圖中SLSP和FLSP出現的衍射峰呈現彌散衍射峰特征；因此可以推測SLSP和FLSP為明顯的非晶型結構。雖然晶型結構比非晶型結構在儲存時表現更加穩定，但由于干燥蛋白為粉末，非晶型的粉末在低含水量保存時具有較好的功能特性，如溶解性、持水性等，同時非晶性粉末容易潮濕，故應保存在干燥通風處[4]。

2.4 SLSP和FLSP的圓二色譜測定分析

圓二色譜是研究稀溶液中蛋白質二級結構的一種簡單、快速的方法。通常蛋白質的圓二色譜段被分為兩段，185～245 nm稱為遠紫外區，遠紫外區的吸收信號來自于肽鍵，用于反映主鏈的構象，表征蛋白質的二級結構；250～320 nm稱為近紫外區，近紫外區吸收則是通過氨基酸信號來反映氨基酸側鏈及二硫鍵。蛋白質二級結構的不同，所產生的圓二色譜譜帶位置、吸收強度也不相同，可通過遠紫外區的圓二色譜圖推算蛋白質分子的α-螺旋、平行β-折疊、反平行β-折疊、β-轉角及無規卷曲的含量[30-31]。圖3為SLSP和FLSP的圓二色譜圖，表2是根據圓二色譜圖所得數據對兩種不同干燥方法所得蓮子蛋白的二級結構分析結果。

圖3 SLSP和FLSP的圓二色譜圖Fig. 3 Circular dichroism spectra of SLSP and FLSP

表2 SLSP和FLSP的二級結構含量Table 2 Secondary structures of SLSP and FLSP%

從圖3中可以看出，兩種干燥蛋白的圓二色譜圖并無明顯差異，兩種蛋白在210～220 nm波長處有負峰，這是典型的α-螺旋結構的特征峰[32]。但從表2的數據可以看出，SLSP的α-螺旋含量為22.0%，略高于FLSP的19.0%；SLSP和FLSP的折疊體結構含量分別為25.7%和29.0%，且兩種蛋白都是無規卷曲結構含量最大，但SLSP的無規卷曲含量為39.7%，低于FLSP的43.8%；該結果顯示兩種不同的干燥方法的確對產品的結構有著不同的影響，且噴霧干燥相比于冷凍干燥對蛋白質結構的影響要小。鄧芝串等[13]對籽瓜蛋白進行二級結構分析的結果也表明，干燥處理的蛋白質亦是無規卷曲含量最大，且噴霧干燥無規卷曲含量為30.70%，低于冷凍干燥36.66%。同時，Zeng Hongyan等[23]對蓮子分離蛋白結構的研究表明，蓮子清蛋白和球蛋白的折疊體含量在38%左右，螺旋體在17%以下，而無規卷曲含量則僅有15%左右。由此可見，無論是噴霧干燥還是冷凍干燥，對蛋白質結構都產生了一定的影響，不同程度地促使蛋白質從有規則的結構向無規則結構轉化。

2.5 SLSP和FLSP的溶解性

蛋白質的溶解度是食品體系中很重要的指標，因為它作為一個影響著蛋白分子其他功能的重要指標。蛋白質的溶解度受到一些因素的影響，影響條件可以分為外部條件（pH值、離子強度、溫度等）和內部條件（疏水作用等），而溶液的pH值對蛋白質溶解度的影響最大[33]。因此，對不同pH值條件下兩種干燥蛋白的溶解性進行了比較研究，結果如圖4所示。

圖4 pH值對SLSP和FLSP溶解度的影響Fig. 4 Effect of pH on solubility of SLSP and FLSP

由圖4可知，兩種干燥方法所得蛋白粉在pH 2～12的范圍內，都呈現出先下降后增大的趨勢，并都在pH 4.5時達到最低，趨近于零。這是因為pH 4.5左右是蓮子蛋白質的等電點[21]，在等電點時，蛋白質分子靜電荷為零，此時蛋白質間靜電排斥作用最低，蛋白質聚集、沉淀，導致其溶解度最低。總體來講，在pH值小于10的情況下，冷凍干燥樣品的溶解度普遍高于噴霧干燥樣品，因為冷凍干燥樣品顆粒疏松多孔，相對較細又較均勻。該結果與Gong Kuijie等[25]對冷凍干燥和噴霧干燥處理的花生蛋白的研究結果一致。有研究報道，乳清蛋白在噴霧干燥過程中，會形成一個很薄、光滑、高抗濕性薄膜，導致其溶解性降低[34]；Joshi等[4]的研究也指出小扁豆蛋白在噴霧干燥過程中形成的薄膜需要一定的水化作用才能使溶劑進入蛋白分子內部，故而噴霧干燥蛋白溶解性降低。

2.6 SLSP和FLSP的起泡性和泡沫穩定性

起泡性是指蛋白質溶于水中，在氣-液界面形成薄膜，降低氣-液界面的表面張力從而幫助形成起氣泡的能力。泡沫穩定性是指蛋白質使所產生的泡沫穩定存在的能力[35]。圖5為SLSP和FLSP起泡性和泡沫穩定性的比較。

圖5 SLSP和FLSP的起泡性和泡沫穩定性Fig. 5 Foaming capacity and foam stability of SLSP and FLSP

由圖5可知，SLSP和FLSP的起泡性和泡沫穩定性有顯著的不同（P＜0.05）。文獻[35]報道稱，不同的干燥方法對蛋白質的結構影響不同，蛋白質的變性程度也不同，分子內部的基團暴露程度不同，從而引起不同干燥方法的蛋白質的起泡性和泡沫穩定性大小的不同。SLSP的起泡性和泡沫穩定性均優于FLSP（圖5）；而SLSP的溶解性低于FLSP（圖4）。該結果表明，雖然對于泡沫的形成來說，高溶解度的蛋白易于形成附著有力的高彈性多層膜，但堅硬的薄膜也會阻止氣泡的黏聚，使起泡性降低，而不溶解的蛋白質提高了表面黏度，阻止泡沫的破裂和結合，從而穩定乳狀液，增大其泡沫穩定性[36]。同時，圖1中掃描電子顯微鏡結果顯示SLSP比FLSP呈較小顆粒狀態，而小顆粒的噴霧干燥蛋白比冷凍干燥的片狀蛋白在攪拌起泡時更易吸收[20]，這可能也是前者比后者具有更好起泡性的因素之一。

2.7 SLSP和FLSP的持水性和持油性

持水性和持油性是蛋白質分別與水和脂肪結合的能力。影響蛋白質持水力的因素有蛋白質量濃度、離子種類和pH值等。影響持油性的主要因素是蛋白質產品的種類和來源、蛋白質的含量、顆粒大小、溫度、加工方法和pH值等[14]。蛋白質持水性和持油性在食品加工中具有重要的應用價值。

圖6 SLSP和FLSP的持水性和持油性Fig. 6 Water- and oil-holding capacities of SLSP and FLSP

由圖6可知，SLSP的持水性明顯大于FLSP（P＜0.05）。這是因為不同的干燥方法，對蓮子蛋白的結構造成不同的影響，噴霧干燥使蛋白粉表面形成高抗濕度薄膜[24]，使其溶解度降低，從而減少可溶性蛋白的損失，從而有較高持水性。而圖6也同時表明，冷凍干燥得到的蓮子蛋白的持油性則明顯高于噴霧干燥（P＜0.05）。這是因為冷凍干燥樣品結構疏松，提高了蛋白質-脂類相互作用的程度，且結合疏水性氨基酸作用的結果[37]，導致持油性相對較高。對比前面的溶解性數據，可以看出，溶解性與持水性并不一致，這與Joshi等[18]對小扁豆蛋白的研究結果類似，顯示該兩種參數間并無直接的相關性。

2.8 SLSP和FLSP的乳化性和乳化穩定性

乳化性是蛋白質能將油、水結合在一起，形成乳狀液的性能。乳化穩定性是指在一定時間段內，蛋白質維持油水混合不分離，抵制不穩定因素如聚結、絮凝、沉積等的產生[38]。蛋白質的溶解度是決定著乳化性質的重要特征。具有良好的乳化特性可以使食品體系保持穩定的乳化狀態，從而達到延長貨架期的目的。蛋白質的乳化性受溶解度、pH值、液滴大小、界面張力、蛋白質構象、黏度等因素的影響，但這些因素中pH值的影響最為顯著和直觀[20]。

圖7 pH值對SLSP和FLSP乳化性的影響Fig. 7 Effect of pH on emulsifying capacity of SLSP and FLSP

圖8 pH值對SLSP和FLSP乳化穩定性的影響Fig. 8 Effect of pH on emulsion stability of SLSP and FLSP

由圖7、8可知，FLSP和SLSP不論在乳化性還是乳化穩定性方面都有明顯不同，因為不同干燥方法會導致蛋白質結構的不同，從而使乳化及乳化穩定性不同[4]。

由圖7、8可知，在pH 4.5時，蓮子蛋白粉的乳化性及乳化穩定性都為最低，因為pH 4.5是蓮子蛋白粉的等電點，在等電點處蓮子蛋白的溶解性最低，故而其功能性受到影響。隨著pH值高于或者低于4.5，乳化及乳化穩定性都逐漸升高。在整個pH值變化過程中，FLSP粉的乳化性均高于SLSP粉，這是因為蛋白質的乳化性與其溶解度密切相關，溶解度較大，乳化性也相對較高。Ma Zhen等[36]的研究指出，蛋白質的乳化性與其在乳劑中吸收水和油的能力相關，乳化穩定性不僅僅表示溶液形成乳液的能力，還代表其在一定時間內的穩定性。在pH 10時，冷凍干燥蛋白粉和噴霧干燥蛋白粉的乳化穩定性均達到最大值，這與溶解性的結果保持一致。蓮子總蛋白氨基酸組成也會在一定程度上影響其乳化性。蛋白質是由多種氨基酸形成肽鍵構成的，這個過程氨基酸殘基會發生電離，蛋白質帶有一定的電荷，蛋白質所帶電荷量的多少會受pH值的影響。在堿性條件下，由于羥基的作用，使羧基數量增多，使分子間的靜電斥力、離散雙電層、溶液界面膜增加[39]，影響其乳化性及乳化穩定性。

3 結 論

通過對兩種不同干燥方法獲得的蓮子蛋白粉SLSP和FLSP的比較研究可知，兩者的色差和超微結構明顯不同，噴霧干燥蛋白的L*值為83.14±0.01，大于冷凍干燥的L*值（69.49±0.02）（P＜0.05），整體色澤好，而FLSP偏紅、偏黃；SLSP呈現表面褶皺的不規則球狀，且形成光滑、高抗濕度薄膜，使其溶解性降低，部分功能特性受到影響，而結構疏松多孔的FLSP能更好地溶解在水中，也是其持水性降低的原因之一，因為高的溶解性增加可溶性蛋白的損失。X射線衍射結果表明，兩種干燥蛋白都呈現非晶型結構。圓二色譜分析表明兩種干燥蛋白的二級結構無明顯差異，SLSP的α-螺旋結構含量大于FLSP，反平行結構、β-轉角、無規卷曲含量均降低，但二者均由有規則的結構向無規則結構轉化。溶解性是蛋白質功能特性的重要指標，兩種干燥蛋白的溶解性受pH值影響的變化趨勢相同，但整體FLSP的溶解性大于SLSP，并且FLSP持油性（P＜0.05）、乳化特性均大于SLSP，但是SLSP的起泡特性和持水性（P＜0.05）優于FLSP。因此，在實際加工生產過程中可以趨利避害，選擇合適的加工方法，使蓮子蛋白發揮其最大功效。

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