大豆分離蛋白酶法改性研究進展

臧學麗

摘要：本文綜述了堿性蛋白酶、中性蛋白酶、木瓜蛋白酶對大豆分離蛋白各種功能特性影響研究進展，生物酶處理作為一種有效的改性方法，其作用安全性高，專一性強，已成為目前研究的熱點。

關鍵詞：大豆分離蛋白;酶;改性

大豆分離蛋白（SPI）是常用的食品原料，其功能特性主要有乳化性、水合性、吸油性、膠凝性等，天然的SPI在一些性能方面存在一定缺陷，如粘度低、凝膠性差等。目前常用的改性SPI的生物酶種類較多，例如中性蛋白酶、堿性蛋白酶、木瓜蛋白酶等。SPI經過酶作用后，蛋白內部的非極性氨基酸殘基暴露到表面，使蛋白的疏水性增大，發生聚集效應，形成凝膠。生物酶法改性能改善蛋白的各種功能特性，而且具有安全性高、專一性強、能提高大豆制品的營養價值等優點。生物酶法作為一種安全有效的改性方法，成為目前研究的熱點。

堿性蛋白酶

堿性蛋白酶是作用于中性或堿性底物的蛋白酶類，其分子量為18kDa-34kDa;但一小部分的堿性蛋白酶分子量可達45 kDa -82 kDa;目前發現的最小的堿性蛋白酶分子量只有8 kDa[1]。堿性蛋白酶對SPI的改性。龐美蓉等[2]利用堿性蛋白酶及胃蛋白酶對SPI進行改性研究。試驗結果表明溫度對堿性蛋白酶的水解作用影響較大。在水解溫度為60℃、pH值8.0、水解時間為60 min時，SPI的酶解產物相對分子質量低于20kDa。且在不同酶類型及酶解條件下酶解產物的質量分布不同。欒廣忠等[3]研究了堿性蛋白酶凝固SPI形成豆乳的機理。試驗結果表明堿性蛋白酶凝固SPI主要是通過氫鍵和疏水作用;而離子鍵和二硫鍵對SPI凝固的過程影響較小?！?br>