不同方法制備豌豆-草魚雙蛋白的熱誘導凝膠特性比較

周小虎，章超樺，趙良忠，周曉潔，黃展銳，周春霞，曹文紅，鄭惠娜

不同方法制備豌豆-草魚雙蛋白的熱誘導凝膠特性比較

周小虎1,2，章超樺1,3，趙良忠2，周曉潔2，黃展銳2，周春霞1,3，曹文紅1,3，鄭惠娜1,3

（1．廣東海洋大學食品科技學院 // 廣東省水產品加工與安全重點實驗室，廣東 湛江 524088；2．邵陽學院食品與化學工程學院 // 豆制品加工與安全控制湖南省重點實驗室，湖南 邵陽 422000；3．大連工業大學/海洋食品精深加工關鍵技術省部共建協同創新中心，遼寧 大連 116034）

【】基于熱誘導凝膠特性評價共混合法和共沉淀法制備豌豆（L.）-草魚（）雙蛋白的優劣。以豌豆和草魚為原料，采用等電點共沉淀法制備豌豆分離蛋白（PPI）、草魚分離蛋白（CPI）和豌豆-草魚共沉淀雙蛋白（Co）；將PPI與CPI以質量比1∶1直接混合得到豌豆-草魚共混合雙蛋白（BL）。以單一蛋白PPI、CPI為對照，分析4種蛋白質的理化性質和熱誘導蛋白凝膠品質，比較BL和Co的熱誘導凝膠結構和性質。與BL比較，Co的游離巰基含量更高（＜0.05），表面疏水性更低（＜0.05），vicilin與legumin α+β光密度比值是BL的2.82倍。Co熱誘導凝膠品質較好，持水性和硬度分別為91.75%、42.60 g，顯著高于BL、PPI、CPI（＜0.05），微觀結構均勻、致密，凝膠性質總體優于PPI、CPI、BL，體現協同增強作用；BL則表現出一定的拮抗效應。共沉淀法制備的雙蛋白熱誘導凝膠特性優于共混合法。

雙蛋白；共沉淀；共混合；凝膠特性；豌豆蛋白；草魚蛋白

目前，優質動物蛋白質如肉、蛋、乳的需求不斷增加，但高動物蛋白膳食模式會導致溫室氣體過度排放。植物蛋白更為經濟，但植物蛋白難以全面滿足必需氨基酸需求，純素膳食不適合所有消費群體[1,2]。動植物蛋白混合屬于“蛋白質互補”，能較好滿足營養和環保的需求。我國提出“雙蛋白工程”戰略，在《國民營養計劃》將雙蛋白描述為：以優質動物、植物蛋白為主要營養基料制成的食品[3]。

雙蛋白按制備方法可分為共混合雙蛋白（Protein blends，BL）和共沉淀雙蛋白（Protein co-precipitates，Co）[4]。BL指分離蛋白直接混合制成的蛋白。研究表明豌豆與鱈（）分離蛋白BL的乳化性比單一蛋白更好，體現協同效應[5]。而研究證實，BL由于蛋白來源不同，其分子物理構型（植物球蛋白、動物肌纖維蛋白）不相容產生的空間位阻會破壞凝膠結構，導致凝膠特性出現拮抗效應[6,7]。Co采用等電點-共沉淀法制備而成，具體是在pH的驅動下，不同來源的蛋白質在同一體系中同時溶解和沉淀，促進異源蛋白之間的相互作用，生成二硫鍵，改變蛋白質亞基組成、表面電荷、溶解性和表面疏水性，從而有效改善功能性質[8]。豆類和油菜籽Co比單一蛋白具有更好的營養和功能特性[9]，大豆和乳清Co具有較高的持水和成膠能力[10]。可見BL和Co的凝膠在功能特性上存在明顯差異。

豌豆分離蛋白（Pea protein isolate，PPI）是優質植物蛋白，低價易得，且具有較好的成膠能力，有助于鎖住水分、風味成分等[11]，目前主要與多糖或其他蛋白復配使用[12]。草魚（）是四大家魚之一，富含蛋氨酸。在大宗淡水魚中，草魚分離蛋白（Grass carp protein isolate，CPI）凝膠強度最高[13]，應用時需進行修飾或與其他蛋白混合[14]。課題組前期研究豌豆-草魚雙蛋白的溶解、起泡、乳化性質發現，BL和Co相比單一蛋白均有一定協同效應，且Co優于BL[15]；同時發現大豆-羅非魚（）Co的凝膠性質在部分條件下優于單一蛋白[16]。目前，尚未見到對BL與Co凝膠性質比較的研究報道，并鮮見植物蛋白高比例替代動物蛋白的研究報道。基于此，本研究選擇豌豆蛋白與草魚蛋白質量比均為1∶1的BL和Co兩種雙蛋白為研究對象，以單一蛋白PPI、CPI作為對照，通過分析熱誘導凝膠特性，評價共混合法和共沉淀法制備雙蛋白的優劣，探討豌豆蛋白與草魚蛋白相互作用對凝膠結構和性質的影響，以期為改進豆類-魚類雙蛋白制備方法提供理論參考。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

去皮豌豆購自佛山金諾一農產品加工廠；草魚購自廣東省湛江市湖光市場，取背部的白色肌肉，除盡血水后置于-20 ℃冷凍，48 h內處理完畢；MD1477透析袋購于上海源葉生物科技有限公司；快速電泳試劑盒購自中國上海碧云天生物科技有限公司；ANS熒光探針和DTNB購自上海阿拉丁生化科技有限公司；Lowry法蛋白質含量測定試劑盒購自上海荔達生物科技有限公司；2-巰基乙醇和三羥甲基氨基甲烷Tris購自國藥集團化學試劑有限公司；甘氨酸Gly和其他試劑均為分析純，購自廣州化學試劑廠。

1.2 主要儀器設備

Avanti J-26sxp高效離心機，美國Beckman公司；ALPHA1-2LD plus臺式凍干機，德國Christ公司；G9800A熒光分光光度計，美國Agilent公司；Gemini 300型掃描電鏡，德國ZEISS公司；TENSOR27傅里葉變換紅外光譜儀，德國Bruker公司；TA-1質構儀，美國AMETEK有限公司。

1.3 實驗方法

1.3.1 PPI、CPI、BL和Co制備 PPI、CPI、Co參考本課題組前期研究[15]采用等電點沉淀法制備。將去皮豌豆磨成粉末，過孔徑150 μm篩。將豌豆粉與4 ℃去離子水按質量比1∶9的比例混合。用1 mol/L NaOH調節pH至10.0，攪拌溶解30 min，然后在10 000、4 ℃條件下離心20 min，除去沉淀。在上清液中緩慢加入1 mol/L HCl，充分攪拌，調pH調至5.0，同樣條件離心，取沉淀。用去離子水沖洗沉淀，調整pH值至7.0，透析。冷凍干燥48 h后得到PPI。將魚背部白肉剪切打漿后，重復PPI制作步驟制備CPI。將豌豆粉與魚肌肉混合，按照PPI制作步驟制備Co。將PPI與CPI的干粉直接混合得到BL。本研究中BL和Co中豌豆與草魚蛋白質量比為1∶1。

1.3.2 熱誘導凝膠制備 將4種蛋白粉樣品配制為質量分數12%的蛋白溶液，置于恒溫水浴鍋中，按升溫速度1 ℃/min升溫至90 ℃保持30 min，后快速冷卻，將凝膠樣品在4 ℃下存放6 h，待用。

1.3.3 游離巰基含量 蛋白質樣品中游離SH含量參照Beveridge等[17]改進的Ellman法測定。取樣品100 mg溶解于10 mL含8 mol/L尿素的Tris-gly緩沖液（0.086 mol/L Tris，0.09 mol/L Gly，0.04 mol/L EDTA，pH 8.0）中，緩慢攪拌，放置6 h，備用。游離SH含量測定：取1 mL上述蛋白溶液，加入4 mL Tris-Gly緩沖液，再加入0.05 mL Ellman（5,5-二硫基雙2-硝基苯甲酸DTNB，4 mg/mL）混合，反應5 min后在412 nm 波長下測定光密度。游離巰基摩爾質量濃度（μmol/g）計算方法如下：

SH = 73.53 ×(412 nm) × 1 000 ÷，

式中，為樣品質量濃度（mg/mL）；1 000為稀釋倍數；73.53由106/（1.36×104mol?L-1?cm-1）計算得到，1.36×104為摩爾吸光系數。

1.3.4 表面疏水性 參照文獻[15]采用ANS熒光探針法對蛋白質表面疏水性進行測定。

1.3.5 蛋白質亞基組成 采用非還原十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳SDS-PAGE表征BL和Co的蛋白質亞基原始組成。條件為：樣品質量分數1%；濃縮膠（上層膠）體積分數5%，分離膠（下層膠）體積分數12%；不添加還原劑二硫蘇糖醇（DTT）；蛋白Marker 16 ～ 270 ku；染色劑考馬斯亮藍R-250。蛋白條帶豐度通過ImageLab軟件測定。

1.3.6 分子間作用力 采用蛋白質溶解度法，參考劉書成等[18]方法分析蛋白質分子間作用力。將2 g凝膠樣品加入提取液（10 mL 0.6 mol/L NaCl），以5 000 r/min均質3 min后在4 ℃下靜置30 min，然后在4 ℃、10 000條件下離心25 min，上清液置于4 ℃待用（此時蛋白溶液記為S1），取沉淀進行后續操作。S2、S3、S4重復上述操作，提取液分別為S2（10 mL 1.5 mol/L尿素、0.6 mol/L NaCl），S3（10 mL 8 mol/L尿素，0.6 mol/L NaCl），S4（10 mL 0.5 mol/L 2-巰基乙醇、0.6 mol/L NaCl、8 mol/L尿素，pH 7.0）。為減少對蛋白質含量測定的干擾，將S1、S2、S3、S4與質量分數20%三氯乙酸溶液等體積混合，然后在4 ℃、4 000條件下離心15 min，棄去上清液，取沉淀溶于5 mL 1 mol/L NaOH中，采用lowry法[19]測定其蛋白質含量。溶解于S1、S2、S3、S4的蛋白質質量分數分別代表體系中離子鍵、氫鍵、疏水相互作用、二硫鍵在體系中對蛋白質分子間作用力的貢獻。

1.3.7 持水性 稱取約8 g的凝膠樣品，兩層濾紙包裹置于離心管后稱取總質量，于4 ℃、5 000條件下離心10 min，取出凝膠并稱其質量。持水力（WHC）計算公式如下：

式中0為離心管質量（g）；1為離心前凝膠和離心管總質量（g）；2為離心后凝膠和離心管總質量（g）。

1.3.8 質構分析（Texture Profile Analysis，TPA） 對樣品進行TPA，主要參數設定：P35圓柱型平底探頭測定，樣品表面平整高度為20mm，設定測前、中、后速度分別為4.0、3.0和4.0mm/s，下壓距離為樣品高度的40%，中間停留時間為5 s，觸發力為5 g。每個樣品重復6次。

1.3.9 微觀結構觀察 凝膠樣品切成5 mm × 2 mm × 2 mm，置于帶蓋容器中，用體積分數2.5% pH 7.2的戊二醛磷酸緩沖液在4 ℃條件下固定浸泡8 h以上，再用0.1 mol/mL pH 7.2磷酸鹽緩沖液洗滌3次，每次10 min。用體積分數50%、70%、80%、90%乙醇溶液梯度洗脫，每次10 min。用100%的無水乙醇繼續洗脫3次，每次10 min。取三氯甲烷對脫水后的樣品進行脫脂1 h，用體積比為1∶1的乙醇和叔丁醇混合液置換15 min，用100%的叔丁醇溶液置換15 min后凍干。采用離子濺射鍍膜法對樣品鍍金，用掃描電子顯微鏡在5 000×視野下觀察樣品表面形貌。

1.3.10 數據處理 實驗均至少進行3次。統計分析均采用SPSS 25.0進行。兩組間的統計差異采用單因素方差分析（ANOVA）和Duncans多范圍檢驗（0.05）。結果用平均數±標準差（SD）表示。

2 結果與分析

2.1 蛋白質游離巰基含量和表面疏水性指數（H0）

4種蛋白質的游離巰基含量和表面疏水性如圖1所示。CPI的巰基質量摩爾濃度最高，為（29.35 ± 0.75）μmol/g，Co顯著高于BL（＜0.05）。游離巰基是蛋白質最活躍的基團，在熱誘導成膠時隨著蛋白質三級結構打開，其會逐漸暴露并氧化生成—S—S—共價鍵。—S—S—共價鍵是交聯的強作用力，對凝膠硬度至關重要，能促進蛋白的聚集和交聯，形成凝膠網絡。而二硫鍵含量與凝膠硬度正相關[22]，可見Co的成膠性能優于BL。表面疏水性與蛋白質的功能性質密切相關。ANS熒光探針法可用于表征蛋白質中疏水基團的暴露情況[20,21]。PPI、CPI、BL的表面疏水性無顯著差異（＞0.05），均大于Co（＜0.05）。可能是因為共沉淀法使豌豆蛋白和草魚蛋白之間通過疏水作用結合，在解折疊-折疊過程中比共混合法埋藏了更多的疏水基團，發生了“疏水坍塌”[23]。Co的表面疏水性指數表現為非線性疊加，比BL更低。溶解性與表面疏水性呈負相關，結合前期研究[15]可知Co的溶解度更好，而溶解是蛋白從溶膠轉變為凝膠的必要條件。可見Co有較好的凝膠網絡形成基礎。

2.2 蛋白質亞基組成

非還原SDS-PAGE分析BL和Co的蛋白組成情況如圖2和表1所示。兩種雙蛋白均包含肌球蛋白重鏈（MHC，約200 ku），convicilin（約70 ku），豆球蛋白（legumin，約62 ku），vicilin（約50 ku），肌動蛋白（AC，約42 ku），legumin α（約38 ku），原肌球蛋白（TM，約34 ku），legumin β（約22 ku）以及聚集體（頂部條帶），與文獻報道一致[24,25]。可見兩種雙蛋白均有效復合來自豌豆和草魚的蛋白質，可用于進一步的試驗。

凡含一個相同字母表示不同蛋白間差異不具統計學意義（P > 0.05）

圖2 共混合雙蛋白和共沉淀雙蛋白的非還原電泳圖譜

非還原電泳可反映混合蛋白中各種蛋白質的原始組成情況[26]。蛋白樣品制備時，BL和Co中蛋白來源控制為豌豆草魚質量比1∶1，而電泳圖中二者蛋白條帶差異明顯，說明Co和BL中的豌豆和草魚蛋白的亞基交聯或變性的程度不同。類似研究認為，其差異的原因可能是等電點沉淀法制取Co時，蛋白質之間靜電相互作用、疏水相互作用、二硫鍵的作用不一樣[8]。觀察到分離膠頂部有部分聚集物，結合之前研究[15]，說明不同源蛋白之間通過二硫鍵互作聚集；并且Co與BL相比，聚集程度更為明顯，表明Co新生成了更多的二硫鍵。可溶性聚集物是熱凝膠過程中穩定網絡結構的重要因素[6]。vicilin和legumin是豌豆球蛋白的主要成分。vicilin是一種柔性蛋白質，而legumin屬于“剛性”球蛋白，對凝膠形成的空間位阻更大[27]。表1可知，vicilin與legumin α+β光密度比值Co（2.04）高于BL（0.72），達2.82倍。已有研究證實，豌豆蛋白的vicilin與legumin α+β光密度比值與溶解、乳化、凝膠等功能性質存在正相關[28]。由蛋白組成分析可得到重要提示，Co的凝膠特性可能優于BL。

表1 豌豆-草魚共混合蛋白和共沉淀蛋白的電泳條帶光密度

2.3 凝膠的分子間作用力

蛋白質的高級結構受熱解折疊，會引發聚集和交聯，實現分子間作用力的重構。這些作用力可被特定的化學試劑破壞，通過測試不同化學試劑中蛋白溶解度占比，以表征蛋白凝膠中分子間作用力的貢獻情況[29]。圖3所示，疏水相互作用和離子鍵是PPI熱誘導凝膠的主要作用力，二硫鍵和疏水相互作用是CPI凝膠的主要作用力，BL主要是疏水相互作用、二硫鍵和離子鍵，而Co則主要是二硫鍵和疏水相互作用，說明蛋白質種類以及不同的混合方式影響著凝膠的分子間相互作用。離子鍵的破壞而使蛋白質發生聚集和凝膠化[18]。離子鍵對4種蛋白成膠的貢獻不高，PPI最大（33.90%），Co最低（10.79%），主要原因是本實驗條件（pH = 7）下，蛋白體系均帶負電存在靜電斥力，PPI和CPI等電點分別為4.5和5.2，PPI的電負性更大，使蛋白熱變性后結構伸展帶電基團靜電作用更強。

經比較，4種蛋白凝膠的氫鍵貢獻率均為最低。氫鍵在熱變性時會出現斷裂和重建[30]。從40 ℃到90 ℃的凝膠化過程中氫鍵貢獻是降低的，并且認為氫鍵不是維持其凝膠結構的主要作用力[31]。BL的氫鍵貢獻率顯著高于其它3種蛋白凝膠（＜0.05），說明BL通過氫鍵將PPI和CPI結合，或者蛋白的共混合促進了其中某一種蛋白的氫鍵作用。

比較4種蛋白凝膠的疏水鍵貢獻度，發現BL較高（43.45%），這與氫鍵類似，說明在熱變性溫度以上時，蛋白疏水基團充分暴露并聚集，成為熱誘導BL形成凝膠的主要機制之一。此外，與蛋白質表面疏水性測量結果相比，BL的疏水鍵貢獻率相對較高，是因為兩種蛋白的熱誘導凝膠網絡由于分子構型不相容（植物球蛋白、動物肌纖維蛋白），空間位阻造成相互“擠占”行為，更大尺度的凝膠網絡出現“互拆”現象，必然導致蛋白質分子間距較大；其他的蛋白質分子作用力最多只有5 nm左右，而疏水鍵的作用長度可達約100 nm[32]，這可能是疏水鍵貢獻率較大的原因。疏水聚合屬于熱力學熵驅動，其鍵能很低，不能決定凝膠最終品質[33]。

凡含一個相同字母表示不同蛋白間差異不具統計學意義（P > 0.05）。大寫字母表示同一作用力不同蛋白間的比較，小寫字母表示同一蛋白不同作用力間的比較

CPI和Co的熱誘導凝膠二硫鍵貢獻占比分別為53.42%、44.57%，顯著高于PPI和BL（＜0.05），這與巰基含量測定和蛋白亞基組成分析結果基本一致。二硫鍵屬于強共價鍵，決定蛋白凝膠最終品質[34]。Co的巰基含量低于CPI，其二硫鍵卻顯著高于CPI，說明共沉淀法制備雙蛋白的過程中保留了更多的活性巰基，在受熱條件下能生成更多的二硫鍵，鞏固凝膠結構，增加凝膠強度[35]，提示共沉淀法雙蛋白熱誘導凝膠品質存在優勢。

2.4 凝膠持水性

圖4所示，Co凝膠的持水性為91.75%，顯著高于CPI、PPI、BL（＜0.05），表現出不同蛋白質混合的協同增強效應。BL略低于PPI（＞0.05），表現為一定程度的拮抗作用。持水性對食品的質構和感官至關重要，是衡量凝膠優劣的重要指標[36]。蛋白質凝膠的持水性通常取決于凝膠微觀結構和硬度。電泳分析可知，Co的可溶性聚集物明顯多于BL。有研究發現，具有細小結構的凝膠比粗糙的凝膠有利于產生更多蛋白質-水之間的相互作用[37]，具有更高的持水能力。同時，Co和CPI的二硫鍵貢獻率較高，意味著更大的凝膠硬度以及提升凝膠網絡束縛水分子的能力，在離心條件下水分子不易游離出來，能提高蛋白凝膠的持水性。

凡含一個相同字母表示不同蛋白間差異不具統計學意義（P > 0.05）

2.5 凝膠質構特性

PPI、CPI、BL和Co熱誘導蛋白凝膠的質構測試結果如圖5所示。與持水性測定結果類似，Co凝膠的硬度最高，達到524.60 g，這是因為共沉淀法使蛋白分子間二硫鍵增多，豌豆蛋白和草魚蛋白之間交聯的增加[38]。即在中性pH條件下，共沉淀法雙蛋白相對單一蛋白而言，提高了凝膠硬度，可見共沉淀法能有效解決植物蛋白以較高比例替代動物蛋白后凝膠硬度降低的加工難題。此外，4種凝膠的彈性無顯著差異（＞0.05），其中BL的彈性較高，但硬度最低，這是因為魚肌原纖維蛋白變性溫度較低，受熱后蛋白質分子優先聚集，而過快的聚集速度會導致分子鏈在還未完全展開時便發生隨機交聯，形成結構較為粗糙的凝膠。可見BL在食品加工中應用會受到一定限制。

凡含一個相同字母表示不同蛋白間差異不具統計學意義（P > 0.05）

2.6 凝膠微觀結構

采用掃描電鏡觀察蛋白凝膠微觀結構如圖6所示，4種蛋白均有明顯差異。PPI因球蛋白vicilin和legumin的熱變性溫度不同，二者在程序式升溫的熱凝膠條件下無法同時展開球蛋白結構進行交聯，因此凝膠網絡延展性不夠，孔洞較多，導致持水性和硬度不理想。CPI的凝膠網絡整體呈現有規律纖維狀，較為均勻致密，對應著較高的持水性和硬度。這是因為肌球蛋白分子熱誘導凝膠的形成機制是肌球蛋白分子的頭-頭交聯、頭-尾交聯和尾-尾交聯。凝膠聚集結點可能是頭-頭交聯區域，定向纖維可能是頭-尾和尾-尾的交聯區域[39]。BL凝膠網絡存在較大孔洞，孔口周圍排列大量非網絡蛋白的聚集物，必然造成持水性和硬度差，表現為拮抗效應。這是因為球蛋白和纖維蛋白分子構型不相容，形成空間位阻效應使其難以交聯形成凝膠網絡；同時因為不同蛋白熱變性溫度相差較大，如PPI為80 ～ 90 ℃[40]，而CPI的肌球蛋白在40 ～ 50 ℃即開始變性[41]，導致聚集過程和展開過程不同步，不易形成致密的交聯結構，甚至出現相分離[6,42]。Co凝膠的微觀結構較為均勻、致密，使其具有更好的良好持水性和硬度。這是因為相比BL，共沉淀法制備的雙蛋白的巰基較多，而Co在熱誘導成膠時生成了較多二硫鍵，同時變性溫度與肌纖維蛋白接近的vicilin含量更高，兩種蛋白結構交織在一起形成均勻的網狀結構，高密度孔隙結構且穩定的凝膠可以有效的固定水分和提升質構性。

圖6 4種熱誘導蛋白凝膠的微觀結構

3 結論

Co熱誘導凝膠中二硫鍵對穩定凝膠結構的貢獻率最高，持水性、質構、微觀結構等全面優于單一蛋白和BL，發揮了協同作用，而BL表現一定的拮抗效應。共沉淀法制備Co使不同來源蛋白質進行了亞基重組，改變了巰基含量和疏水性。因此，從凝膠性質而言，共沉淀法制備的雙蛋白比共混合法更有優勢。

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Comparative Analysis of Heat-induced Gel Properties of Pea-grass Carp Dual-protein Prepared by Different Methods

ZHOU Xiao-hu1,2, ZHANG Chao-hua1,3, ZHAO Liang-zhong2, ZHOU Xiao-jie2, HUANG Zhan-rui2, ZHOU Chun-xia1,3, CAO Wen-hong1,3, ZHENG Hui-na1,3

（1.,//,524088,; 2.//,422000,; 3.,y,116034,）

【】The advantages and disadvantages of preparation of dual-protein by blending and co-precipitation are to be evaluated based on the properties of heat-induced gel.【】Pea protein isolate (PPI), grass carp protein isolate (CPI) and pea-carp protein co-precipitates (Co) were prepared from pea and grass carp by isoelectric solubilization/co-precipitation method. PPI and CPI were blended at a mass ratio of 1∶1 to get pea-grass carp protein blended (BL). Using single protein PPI and CPI as control, the physicochemical properties of the four proteins and quality indexes of the four heat-induced protein gels were analyzed, and the structure and properties of heat-induced gel of BL and Co were compared.【】Compared with BL, Co has higher sulfhydryl content (＜0.05), lower surface hydrophobicity (＜0.05), its value of vicilin / legumin α+β was 2.82 times that of BL. Co heat-induced gel had better quality, and its water holding capacity and hardness were 91.75% and 42.60 g respectively, which were significantly higher than those of BL, PPI and CPI (＜0.05). The microstructure of Co is uniform and dense, and the gel properties of Co are generally superior to those of BL, PPI and CPI, reflecting the synergistic strengthening effect. BL showed antagonistic effect to some extent.【】The heat-induced gels of dual-protein prepared by co-precipitation were superior to those prepared by blending.

dual-protein; co-precipitation; blending; gel properties; pea protein; grass carp protein

周小虎，章超樺，趙良忠，等. 不同方法制備豌豆-草魚雙蛋白的熱誘導凝膠特性比較[J]. 廣東海洋大學學報，2022，42（3）：79-86.

TS254.4

A

1673-9159（2022）03-0079-08

10.3969/j.issn.1673-9159.2022.03.011

2022-02-09

廣東普通高等學校水產品高值化加工與利用創新團隊項目（GDOU2016030503）

周小虎（1989―），男，博士研究生，講師，研究方向為水產品與豆制品加工。E-mail：foodxiaohu@hnsyu.edu.cn

章超樺（1956―），男，博士，教授，研究方向為水產品加工與貯藏。E-mail：zhangch2@139.com

（責任編輯：劉朏）