超聲輔助谷氨酰胺轉氨酶對肌原纖維蛋白結構及凝膠性能的調控

鄧文輝，韓馨蕊，王偉，馬文慶，馬文慧，曹云剛*

（1.陜西理工大學 體育學院，陜西 漢中 723000；2.陜西科技大學 食品科學與工程學院，陜西 西安 710021；3.臨沂金鑼文瑞食品有限公司，山東 臨沂 276036）

肉及肉制品含有豐富的營養物質[1]，深受大眾喜愛，也是運動員補充體能和蛋白質的重要膳食來源。肌原纖維蛋白（myofibrillar protein，MP）占整個肌肉蛋白含量的55%～60%，決定肉制品加熱過程中三維凝膠網絡的形成，對肉制品品質起關鍵作用。肉蛋白的結構和凝膠性能受到肉制品加工工藝和食品添加劑等多方面的影響，最終體現在肉制品持水性、質構和風味等方面的差異。為了提高肉制品的品質，選擇合適的添加劑或技術來改善肉蛋白的加工性能是目前研究的熱點。

谷氨酰胺轉氨酶（glutamine transaminase，TG）是用來改善蛋白凝膠性能的新型食品加工酶。它能催化蛋白中賴氨酸殘基的ε-氨基與谷氨酰胺殘基的γ-酰胺基之間進行酰胺基轉移反應，形成ε-（γ-谷酰胺）-賴氨酸的異型肽鍵，從而提高蛋白質的凝膠性能、改善產品的質構。Chanarat 等[2]研究發現添加TG 可以提高魚糜的凝膠強度；Cao 等[3]研究發現添加TG 促進了豬肉MP 的α-螺旋向β-折疊的轉變，提高了MP 凝膠的強度；Fang 等[4]研究發現，添加TG 可以提高鰱魚魚糜凝膠的強度。

超聲技術通常被用來改變食品組分結構和功能性，被認為是一種綠色、高效、低成本、操作簡單的食品加工技術。超聲產生的機械效應和空化效應可以改變蛋白質的功能特性[5]，一般可以用來直接修飾蛋白分子，從而改善蛋白的功能特性[6]，因此在食品加工中的應用備受關注。Zhang 等[7]發現超聲處理雞胸肉MP，降低了其粒徑以及巰基含量，提高了MP 凝膠的持水性；張崟等[8]研究發現超聲處理提高了羅非魚魚糜的凝膠質構特性；Wang 等[9]研究發現超聲處理能提高雞胸肉MP 的溶解度以及表面疏水性；李穎暢等[10]研究表明，超聲有利于海鱸魚凝膠微觀結構的形成，顯著降低了熱誘導凝膠的蒸煮損失。

目前，利用TG 改善肌原纖維蛋白凝膠性能已經成為研究熱點，但關于超聲輔助TG 對肌原纖維蛋白凝膠特性的影響研究鮮有報道。因此本研究以豬肉MP 為研究對象，探究超聲輔助TG 對豬肌原纖維蛋白凝膠特性的影響，并探討其內在作用機制，以期為促進TG 和超聲技術在肉蛋白凝膠食品加工中的合理應用提供參考。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

豬背最長肌：市售，置于冰盒運回陜西科技大學食品科學與工程學院實驗室，剔除可見脂肪及結締組織后，分裝為每袋約100 g，于-18 ℃冷凍儲藏備用。

谷氨酰胺轉氨酶：北京索萊寶科技有限公司；二硫蘇糖醇（dithiothreitol，DTT）、丙烯酰胺-甲叉雙丙烯酰胺30%溶液（29∶1，體積比）、過硫酸銨、三羥甲基氨基甲烷、甘氨酸、溴酚藍：生工生物工程（上海）股份有限公司；牛血清蛋白、戊二醛、乙醇、叔丁醇：天津市天力化學試劑有限公司。所用試劑均為分析純。

1.2 儀器與設備

立式冷凍離心機（HR/T20M）：湖南赫西儀器裝備有限公司；超聲波細胞破碎儀（SCIENTZ-IID）：寧波新芝生物科技股份有限公司；數顯pH 計（PHS-25）：上海儀電科學儀器股份有限公司；分光測色計（CM-5）：柯尼卡美能達（中國）投資有限公司；紫外-可見分光光度計（UV2900）：上海舜宇恒平科學儀器有限公司；物性測試儀（TA. Plus）：英國Stable Micro System 公司；流變儀（Haake mars 60）：美國賽默飛世爾科技公司；圓二色光譜儀（Chirascan-plus 101）：英國Applied Photophysics 公司；激光粒度分析儀（Mastersizer 2000）：英國馬爾文儀器公司；掃描電鏡（FEI Q45＋EDAX Octane Prime）：美國FEI 公司；熒光光譜儀（Spectrofluorometer FS5）：英國愛丁堡公司。

1.3 方法

1.3.1 肌原纖維蛋白的提取

參照Cao 等[11]的方法提取肌原纖維蛋白。將真空包裝的里脊肉于4 ℃解凍，切成小條后稱質量，置于組織搗碎機并加入4 倍體積的僵直液[含0.1 mol/L NaCl、10 mmol/L 磷酸氫二鈉、2 mmol/L MgCl2、1 mmol/L 乙二醇雙（2-氨基乙基）四乙酸，pH7.0]，勻漿攪拌1 min 后，離心15 min（4 ℃、2 000×g）棄上清液，所得沉淀再次加入4 倍體積的僵直液，重復上述步驟3 次。此時所得沉淀加入4 倍體積的0.1 mol/L NaCl 溶液，勻漿攪拌后4 層紗布過濾，調節pH6.2 后離心15 min（4 ℃、2 000×g），所得沉淀即為MP。采用雙縮脲法測定蛋白濃度。

1.3.2 肌原纖維蛋白的處理

用25 mmol/L 磷酸鹽緩沖液（含0.6 mol/L NaCl，pH6.2，4 ℃） 將MP 蛋白膏樣品稀釋為30 mg/mL，并調節稀釋后MP 分散液中NaCl 的終濃度為0.6 mol/L。在冰水浴中，對MP 分散液分別進行超聲、TG 及超聲輔助TG 處理，設置A、B、C、D、E 5 個試驗組，分別為超聲100 W（20 s）、超聲100 W（1 min）、TG、超聲100 W（20 s）＋TG、超聲100 W（1 min）＋TG，同時設置空白對照。

1.3.3 圓二色譜分析

不同處理MP 二級結構的變化采用圓二色光譜儀進行分析，用25 mmol/L 磷酸鹽緩沖液（含0.6 mol/L NaCl，pH6.2）將蛋白溶液稀釋至0.2 mg/mL，參數設置：掃描頻率120 nm/min、掃描范圍200～260 nm，并扣除溶劑和空倉背景，使用CDNN 軟件計算蛋白二級結構含量[3]。

1.3.4 內源性色氨酸熒光分析

采用馬文慧等[12]的方法，測定蛋白內源性熒光，使用25 mmol/L 磷酸鹽緩沖液（含0.6 mol/L NaCl，pH6.2）將MP 樣品稀釋為0.4 mg/mL，設置激發波長為283 nm，發射光譜290～400 nm，激發和發射狹縫寬度均為1.5 nm，并在相同條件下對樣品緩沖液進行掃描，從樣品光譜中扣除緩沖液背景。

1.3.5 粒度分析

采用Mastersizer 2000 激光粒度分析儀測定MP 樣品的平均粒徑，將MP 樣品溶液（2 mg/mL）分散于800 mL蒸餾水中，當樣品的遮光度達到相應的范圍（10%～15%）時測量蛋白的粒徑大小。設置MP 顆粒折射率為1.570，分散劑折射率為1.330，吸收指數為0.001。

1.3.6 溶解度測定

參照Cao 等[13]的方法，使用25 mmol/L 磷酸鹽緩沖液（含0.6 mol/L NaCl，pH6.2）將MP 樣品稀釋至2 mg/mL，離心15 min（5 000×g、4 ℃），雙縮脲法測定上清液中蛋白濃度。按公式（1）計算溶解度。

式中：S 為蛋白溶解度，%；S1為上清液中的蛋白含量，mg/mL；S2為原蛋白液中的蛋白含量，mg/mL。

1.3.7 十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳

參考曹云剛等[14]的方法并進行適當調整，不同處理的MP（2 mg/mL）交聯和聚集分別在還原和非還原條件下采用十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳（sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE） 分析，濃縮膠和分離膠濃度分別選用4%和12%，每孔上樣量為25 μL。凝膠用染色液（含1 mg/mL 考馬斯亮藍、50%甲醇和6.8%冰乙酸） 染色1 h，隨后用脫色液（含5%甲醇和7.5%冰乙酸）脫色，染色脫色后拍照并對電泳條帶進行分析。

1.3.8 流變行為表征

參照Li 等[15]的方法，在振蕩溫度連續掃描模式下，將MP 樣品（30 mg/mL）離心1 min（1 000×g、4 ℃）以去除氣泡，均勻涂布于平板上，轉子下壓至間隙為1 mm，為防止加熱過程中水分蒸發，用硅油密封。參數設置：平衡時間3 min，以1 ℃/min 的升溫速率，由20 ℃加熱至80 ℃，設置振蕩頻率0.1 Hz，最大應變2%，以彈性模量G′和黏性模量G″為評價指標進行分析。

1.3.9 凝膠制備及性能測定

稱取約5 g 經離心（1 000×g、1 min、4 ℃）脫氣后的MP 溶膠（30 mg/mL）于制膠小瓶中，用木塞蓋住，置于水浴鍋中以1 ℃/min 的升溫速率從20 ℃加熱至75 ℃保溫10 min 后，立刻置于冰水混合物中冷卻30 min 得到MP 凝膠，隨后放入4 °C 冰箱冷藏12 h 待用。

1.3.9.1 蒸煮損失率測定

將上述制備的MP 凝膠從4 ℃冰箱取出平衡2 h后，進行蒸煮損失率的測定，將蛋白凝膠與制膠小瓶的瓶壁輕輕分離，在濾紙上倒置20 min，待蒸煮汁液流盡后，稱質量。按公式（2）計算蒸煮損失率。

式中：L 為蒸煮損失率，%；Wsol為蒸煮前溶膠的質量，g；Wgel為蒸煮后凝膠的質量，g。

1.3.9.2 凝膠白度測定

MP 凝膠的色差采用分光測色計測定，儀器經自檢及零點、白板校正后，測定各組凝膠樣品的L*、a*、b*（其中L* 表示亮度值、a* 表示紅度值、b* 表示黃度值）[16]。按公式（3）計算凝膠白度（W）。

1.3.9.3 凝膠質構測定

采用質構分析法（texture profile analysis，TPA）[17]，將MP 凝膠置于質構儀平板上進行質構的測定。參數設置：觸發力10 g，測前、測中、測后速度均為2 mm/s，下壓百分比30%，兩次下壓時間間隔5 s，探頭型號P/75。

1.3.10 凝膠微觀結構表征

將蛋白凝膠用刀片切成方形小塊（約5 mm×5 mm×1 mm），用含2.5%戊二醛的磷酸鹽緩沖液（0.1 mol/L，pH7.4）固定MP 凝膠結構4 h 后，用0.1 mol/L 的磷酸鹽緩沖液（pH7.4）清洗3 次，然后通過不同濃度的乙醇溶液（50%、70%、90%、95%、100%）進行梯度脫水，每次30 min，用叔丁醇置換3 次，每次30 min，最后樣品經冷凍干燥后噴金，采用掃描電鏡對各組凝膠樣品進行微觀結構表征。設置掃描電鏡加速電壓：15 kV，放大倍數：10 000 倍[18]。

1.4 數據處理與統計分析

所有試驗均進行3 次重復，每次重復均設置3 個平行組別。采用Statistix 9 軟件（P＜0.05）進行顯著性分析和方差分析，采用Sigmaplot 12.5 軟件進行繪圖。

2 結果與分析

2.1 不同處理對MP 結構的影響

圓二色光譜（circular dichroism，CD）通常用于檢測蛋白二級結構的變化[19]，不同處理MP 的CD 圖譜如圖1Ⅰ所示。內源性熒光光譜通常用來反映蛋白三級結構的變化，主要是基于色氨酸（Trp）殘基對于其周圍微環境的極性極其敏感。不同處理MP 的內源性熒光光譜如圖1Ⅱ所示。

圖1 不同處理對MP 二級結構和三級結構的影響Fig.1 Effects of different treatments on secondary and tertiary structures of MP

由圖1Ⅰ可知，空白組的CD 圖譜在222 nm 處出現1 個負峰，說明MP 的α-螺旋含量較多，這是由于肌球蛋白尾部富含螺旋結構。與空白組相比，在超聲功率為100 W 時，隨著超聲時間的延長，由于超聲作用促使α-螺旋逐步解開，導致其含量降低。Li 等[20]研究發現，雞胸肉MP 的α-螺旋含量隨著超聲時間的延長而下降，與本研究結果一致。添加TG 使得MP 的α-螺旋含量顯著降低，這與TG 誘導的蛋白共價交聯形成ε-（γ-谷氨酰胺基） 有關。超聲輔助TG 處理使得MP 的α-螺旋的含量均明顯上升，這可能是由于超聲處理引起蛋白結構的展開，促進了TG 催化的蛋白分子內和分子間共價交聯，引起蛋白質構象復折疊。

由圖1Ⅱ可知，與空白組相比，經超聲處理后，MP的內源性熒光強度明顯下降，并且熒光強度隨著超聲時間的延長進一步下降，這可能是由于超聲的空化和機械效應使得色氨酸殘基更易暴露于極性微環境中，引起內源熒光強度下降[21]。與空白組相比，TG 處理使得MP 的內源性熒光強度均明顯上升。這與Cao 等[3]添加TG 使得氧化條件下豬MP 的熒光強度下降結果不一致，這可能與蛋白的初始狀態（氧化或非氧化）等條件有關。與單獨使用TG 處理相比，超聲輔助TG 處理使MP 內源性熒光強度更高，這說明超聲輔助TG 使得蛋白結構發生了重排，蛋白復折疊使得色氨酸殘基處于更加疏水的微環境中。

2.2 不同處理對MP 平均粒徑及溶解度的影響

不同處理對MP 表面積平均粒徑d（3，2）和體積平均粒徑d（4，3）的影響見圖2Ⅰ。溶解度通常是用來衡量蛋白質變性和聚集的方法之一，也是蛋白質最基本的物理性質。不同處理對MP 溶解度的影響見圖2Ⅱ。

由圖2Ⅰ可知，與空白組相比，MP 經過超聲處理20 s后，d（3，2）和d（4，3）分別下降至46.1 μm 和81.3 μm，主要是由于短時超聲破壞了蛋白聚集體中的非共價鍵，導致蛋白解聚、平均粒徑減小[22]。但超聲時間延長至1 min 后，d（3，2）和d（4，3）又增大至54.2 μm 和101.3 μm，與空白組MP 的平均粒徑相當，這是因為隨著超聲時間的延長，蛋白分子間疏水相互作用及共價相互作用增強，蛋白質又重新發生了聚集。與空白組相比，TG 單獨處理使MP 的粒徑增加至59.0 μm 和137.0 μm，可能歸因于TG 催化蛋白分子內及分子間共價交聯引起蛋白質構象發生變化（圖1），導致聚合物的形成、粒徑增加[23]。超聲輔助TG 處理后MP 的d（3，2）和d（4，3）均顯著下降，這可能是由于超聲輔助使得TG 催化位點增多，蛋白分子內及分子間交聯程度增加，蛋白質顆粒更加緊實、粒度變小。

由圖2Ⅱ可知，與空白組相比，超聲處理明顯降低了MP 的溶解度（P＜0.05），并且隨著超聲時間延長MP溶解度逐漸下降。孫攀[21]研究發現超聲處理導致金槍魚MP 溶解度下降，并且隨著超聲時間延長溶解度進一步下降。這可能是由于超聲處理的空化和機械效應使蛋白質發生了一定程度的變性。與本研究結果一致。與空白組相比，單獨添加TG 使得MP 的溶解度下降了12.40%，這是由于TG 催化蛋白分子間或分子內發生交聯形成了不溶的大分子物質。不同時長超聲輔助TG 處理使得MP 的溶解度下降至70.19% 和60.75%，側面反映了蛋白之間的交聯與聚集。

2.3 不同處理對MP 交聯聚集行為的影響

蛋白之間發生的交聯、聚集及降解情況可以通過SDS-PAGE 電泳圖來觀察[24]。不同處理MP 的SDS-PAGE圖譜如圖3 所示。

圖3 不同處理對MP 的SDS-PAGE 的圖譜的影響Fig.3 Effects of different treatments on SDS-PAGE spectra of MP

從圖3 中可以看出兩條明顯的條帶，分別是肌球蛋白重鏈（myosin heavy chain，MHC）（200 kDa）和肌動蛋白（43 kDa），這說明肌原纖維蛋白的主要成分為肌球蛋白和肌動蛋白。由圖3Ⅰ可知，在非還原條件下，與空白組相比，超聲使得濃縮膠頂部的聚合物增多，肌球蛋白重鏈（MHC）和肌動蛋白（Actin）條帶明顯減弱，這與超聲使MP 的溶解度降低結果相一致（圖2Ⅱ）。由圖3Ⅱ可知，在還原條件下，MHC 和肌動蛋白條帶基本復原，濃縮膠頂部的聚合物幾乎完全消失；說明超聲引起的蛋白聚集主要是通過二硫鍵交聯引起的。相似地，Li 等[25]也發現超聲使金槍魚MP 的肌球蛋白重鏈（MHC）條帶明顯減少，這可能是由于超聲處理會造成部分肌原纖維蛋白變性，蛋白分子之間發生聚集或者交聯[26]。與空白組相比，在非還原條件下，TG 處理及超聲輔助TG 處理組中MHC 和肌動蛋白條帶顯著變淺；且在還原條件下變淺的條帶不能完全恢復，這是由于TG 催化蛋白形成了ε-（γ-谷酰胺）-賴氨酸的異型肽鍵。超聲1 min 輔助TG 處理組中MHC 和肌動蛋白的條帶最淺，說明超聲輔助處理促進了TG 催化蛋白之間異肽鍵的形成。

2.4 不同處理對MP 流變行為的影響

利用溫度掃描來反映MP 在熱誘導凝膠形成過程中流變性能（彈性和黏性）的變化情況，通常用彈性模量G′和黏性模量G″來表示[27]。不同處理對MP 流變性能的影響見圖4。

圖4 不同處理對MP 流變性能的影響Fig.4 Effects of different treatments on rheological properties of MP

從圖4Ⅰ中可以看出，空白組的G′ 在20～50 ℃隨溫度增加而上升，這是由于溫度增加促使肌球蛋白頭部變性聚合形成較為松散的凝膠；在50～55 ℃時，隨溫度增加G′明顯降低，這是由于肌球蛋白尾部開始解螺旋，從而導致蛋白的流動性增強，破壞了蛋白質的網絡結構[28]；在55～75 ℃時，G′隨溫度升高持續上升，這是由于肌球蛋白尾部交聯程度增加，凝膠網絡結構增強，形成了永久、不可逆的熱誘導凝膠。超聲處理MP的G′在整個熱誘導成膠過程中均低于空白組，說明超聲處理在一定程度上破壞了MP 的膠凝性能。TG 的引入顯著提高了MP 的G′，這是由于TG 催化蛋白分子內與分子間形成非二硫鍵共價交聯[29]，顯著提高了MP在熱誘導凝膠過程中的彈性。超聲輔助TG 處理組的G′均高于空白組，但依舊低于單獨添加TG 組的G′，再次說明超聲處理不利于MP 形成熱誘導凝膠。

由圖4Ⅱ可知，溫度為20～50 ℃時，G″隨著溫度的上升而增加，在50～75 ℃時，G″整體上反而下降。不同處理MP 的G″趨勢與G′相似，在整個加熱過程中彈性模量G′始終高于黏性模量G″，這說明彈性成分始終高于黏性成分。超聲輔助TG 處理MP 的G″高于單獨超聲處理的G″，但低于單獨TG 處理MP 的G″。

2.5 不同處理對MP 凝膠蒸煮損失率和白度的影響

不同處理對MP 凝膠蒸煮損失率和白度的影響如圖5 所示。

圖5 不同處理對MP 凝膠的蒸煮損失率和凝膠白度的影響Fig.5 Effects of different treatments on cooking loss and gel whiteness of MP gel

由圖5 可知，與空白組相比，超聲處理使得MP 凝膠的蒸煮損失率減少，并且隨著超聲時間的延長，蒸煮損失率逐漸下降。冷利萍[30]也發現超聲處理使金線魚MP 凝膠的蒸煮損失率下降，與本研究結果一致。原因可能是超聲促進了蛋白質形成了更加細膩的三維網絡結構，更有利于水分的保持。TG 的引入使得MP 凝膠的蒸煮損失率降低至11.1%，超聲輔助TG 處理組MP 凝膠（D 和E 組）的蒸煮損失率分別降低至9.1%和9.7%，超聲輔助TG 比超聲和TG 分別單獨使用的效果更好，說明超聲輔助TG 在降低MP 凝膠的蒸煮損失率方面有協同作用。由圖5 可知，超聲輔助TG 處理組的凝膠白度最低，其他處理對MP 凝膠白度的影響并不明顯。

2.6 不同處理對MP 凝膠質構特性的影響

硬度、彈性、內聚性、膠黏性、咀嚼性和回復性能夠反映MP 蛋白凝膠的質構特性。不同處理對MP 凝膠質構性能的影響見表1。

表1 不同處理對MP 凝膠質構性能的影響Table 1 Effect of different treatments on texture properties of MP gel

與空白組相比，經過超聲處理的MP 硬度、膠黏性和咀嚼性均下降，彈性、內聚性和回復性變化并不顯著（P＞0.05）。與空白組相比，超聲處理時間為1 min時，凝膠的硬度、膠黏性和咀嚼性分別降低了21.7%、21.2%和19.3%。可能是超聲的空穴效應和機械效應破壞了蛋白分子間的作用力及熱誘導成膠過程中蛋白質分子間的交聯。與空白組相比，TG 處理組MP 凝膠的膠黏性下降約4.6%，彈性、內聚性、咀嚼性和回復性無明顯變化，但硬度顯著增加12.7%。這可能是由于凝膠形成過程中蛋白質分子受熱后變性、伸展，為TG 提供了更多的交聯位點，有利于蛋白質之間非二硫共價鍵的形成，同時埋藏在分子內部的疏水性區域暴露出來，使蛋白質之間的疏水相互作用增強，有利于蛋白質凝膠的硬度升高[31]。Sun 等[31]研究發現添加TG 可以增強雞肉MP 的凝膠性能，與本研究結果相似。超聲20 s 輔助TG 使得凝膠硬度明顯增加，但超聲1 min時，超聲輔助TG 處理對凝膠硬度的影響程度減弱，說明適度超聲處理與TG 之間具有協同作用。

2.7 不同處理對MP 凝膠微觀結構的影響

不同處理對MP 凝膠微觀結構的影響如圖6所示。

圖6 不同處理對MP 凝膠微觀結構的影響Fig.6 Effects of different treatments on microstructure of MP gel

由圖6 可知，空白組的MP 凝膠微觀結構粗糙，孔徑大且分布不均勻。超聲處理使凝膠微觀結構逐漸均一、有序，結合圖5 可知，隨著超聲時間的增加，孔徑逐漸減小，印證了超聲處理可降低MP 熱誘導凝膠的蒸煮損失率。與空白組相比，單獨添加TG 使得MP 熱誘導凝膠的微觀結構均勻致密，孔徑減小，此時蒸煮損失率顯著降低（圖5），凝膠強度顯著增大（表1）。相比于單獨添加TG 及單獨超聲組，超聲輔助TG 處理組的MP 凝膠網絡結構更加致密、均勻、有序，進一步說明超聲輔助TG 處理對MP 凝膠細膩三維網絡結構的形成具有協同改善作用。

3 結論

不同處理（超聲、TG 及超聲輔助TG）均顯著改變了MP 的構象，改善了MP 熱誘導凝膠的蒸煮損失。隨著超聲時間延長，MP 的α-螺旋含量、內源性色氨酸熒光強度和溶解度顯著降低，蛋白交聯聚集情況加劇，導致彈性模量（G′）及凝膠硬度明顯下降。TG 和超聲輔助TG 處理使MP 的溶解度降低，但凝膠形成能力及持水性明顯提高。超聲輔助TG 處理使MP 的α-螺旋含量明顯增加，在降低MP 凝膠的蒸煮損失率、促進MP形成更加致密、均勻、有序的三維凝膠網絡結構方面具有協同作用。因此，適當超聲輔助TG 可以在一定程度上改善蛋白構象，提高MP 凝膠的質構特性和持水能力。本研究是在肉蛋白體系中進行的，實際肉體系中超聲輔助TG 對肉制品品質的影響還需進一步研究。