交聯作用對蛋白類食品的影響

楊 柳，劉玉環,*，阮榕生，王允圃，曾穩穩，劉成梅，張錦勝

(1.南昌大學 食品科學與技術國家重點實驗室，江西 南昌 330047；2.南昌大學 生物質轉化教育部工程研究中心，江西 南昌 330047)

交聯作用對蛋白類食品的影響

楊 柳1,2，劉玉環1,2,*，阮榕生1,2，王允圃1,2，曾穩穩1,2，劉成梅1，張錦勝1,2

(1.南昌大學 食品科學與技術國家重點實驗室，江西 南昌 330047；2.南昌大學 生物質轉化教育部工程研究中心，江西 南昌 330047)

關于蛋白質交聯作用對食品感官品質影響的研究已經得到了足夠的重視，但是關于不同原因所導致的蛋白質交聯作用對蛋白質消化率等方面的影響還缺乏系統性研究。本文綜述了國內外近20年來關于蛋白質凍融交聯、酶促交聯及熱加工交聯的機理，探討了交聯作用對蛋白質功能性質、蛋白質消化率及其對蛋白類食品品質的影響。

蛋白質交聯；功能性質；蛋白質消化率；食品品質

Abstract：The effect of protein cross-linking on sensory quality of food has attracted extensive attention. Unfortunately, the effect of protein cross-linking on protein digestibility lack of systematic studies. In this paper, the mechanisms of freeze-thaw cross-linking, enzymatic cross-linking and thermal cross-linking for proteins in the past 20 years are reviewed and the effects of cross-linking on functional characteristics, digestibility and food quality are discussed.

Key words：protein cross-linking；functional characteristics；protein digestibility；food quality

在食品的加工、儲藏過程中，食品中蛋白由于多種原因發生交聯反應是一個非常普遍的現象，Gerrard[1]對此做了非常全面的敘述。本文從近20年來國內外關于蛋白質交聯作用的前沿性研究中搜集、歸納和總結各種類型的蛋白質交聯作用對蛋白質功能性質、消化率及食品品質的影響規律，為食品工業的健康發展提供有益參考。

1 凍融交聯作用

長時間冷凍保存會導致食品中水分重新分布，特別是冷凍形成冰晶甚至可以導致食品中生物高分子如蛋白、淀粉等發生深刻的物理化學變化。由凍融作用所導致的蛋白質交聯作用可以改善豆腐的食品力學性質，已經在傳統食品——凍豆腐的生產中得到廣泛應用。在肉制品加工中，特別是水產類，在凍融過程中常常發生蛋白質結構和物理變化，從而導致魚肉品質劣化和魚肉蛋白功能性降低。目前關于凍融作用所導致的蛋白質交聯對其消化率及其食品安全性的研究還比較缺乏系統性。

1.1 凍融交聯化學機理

食物經過反復凍融作用會導致蛋白質分子產生分子內和分子間的交聯。有研究表明凍融的原理是將處理物置于冷藏庫或干冰中在－15～－20℃冷凍，然后緩慢地融解，如此反復操作，使大部分細胞及細胞內顆粒破壞。由于滲透壓的改變，結合水產生組織變性，冰片使細胞膜破碎，導致蛋白質溶化成為黏稠的濃溶液，蛋白質多肽鏈之間的空間被壓縮而發生交聯反應[2]。一般認為凍融交聯部分來源于不同肽鏈之間巰基的共價交聯。冷凍的關鍵是形成冰晶，蛋白質在低溫和冰晶擠壓下，不同多肽鏈之間的巰基靠近，產生共價交聯。

但蛋白質交聯更多的依賴于分子內二硫鍵向分子間二硫鍵的轉換。在溫度不太低的條件下，水緩慢地結成冰，蛋白質隨著冰晶的生長慢慢被壓縮，這種高度濃縮的蛋白質分子有更多的機會將分子內二硫鍵轉換為分子間二硫鍵。這種二硫鍵的結合不是靠巰基氧化形成的，主要是通過交換反應來完成[3]。

1.2 凍融交聯對蛋白質功能性質的影響

凍融作用會破壞肌肉細胞，并導致肌肉細胞中的酶從線粒體中釋放到肌漿中。通過研究牛肌肉的肌原纖維蛋白變性發現：解凍肌肉組織導致了較高的失水率。肌肉組織經過反復凍融，蛋白質的熱穩定性降低。Boonsumrej等[4]研究表明：增加對蝦的凍融循環次數，會增加其剪切力。但是，降低了蛋白質的鹽溶性，隨著凍融次數的增加，肌肉纖維組織間的空間增大，肌肉纖維被撕裂。

Xia等[5]研究了不同凍融循環次數對豬里脊的理化性質和蛋白質氧化的影響。一次凍融循環后，豬里脊的剪切力增加(從28.3N增加到40.4N)，但是進一步增加凍融循環次數反而會導致剪切力的減小。豬肌肉凝膠電泳圖譜顯示，多次凍融循環會導致肌原纖維蛋白交聯。Sriket等[6]在研究不同凍融循環次數對黑虎蝦和白蝦肌肉組織的理化性質和顯微結構的影響時指出：隨著凍融循環次數的增加，蛋白質的溶解性下降，但是二硫鍵數目增多，蛋白質表面疏水性增強。

1.3 凍融交聯對蛋白質消化率的影響

凍融導致蛋白質分子的交聯作用，會增加蛋白的組織化和結構化，使得富含蛋白質的食品具有很強的耐咀嚼強度。這一特性在我國的凍豆腐生產中得到應用[7]。凍豆腐具有海綿狀多孔網絡結構，易于入味[8]。雖然目前對凍豆腐中蛋白質消化率尚缺乏研究，但是間接的研究結果不樂觀。Herandez等[9]對凍融后的苜蓿蛋白濃縮物進行了研究。實驗表明，凍融后的苜蓿蛋白濃縮物體外消化率明顯低于大豆粉。Castrillon等[10]研究了凍融處理后的沙丁魚其巰基含量、氨基酸和脂肪酸組成、肌肉蛋白的營養價值。在凍融過程中發現蛋白質的消化率、生物學價值和凈蛋白質利用率均下降。Krbavcic等[11]在研究油炸對經過初步冷凍(－20℃，30d)后解凍的鮮蘑菇和鮮干酪的營養價值的影響時提出：新鮮蘑菇經凍融后油炸，其蛋白質消化率提高，而經凍融后油炸的鮮干酪的蛋白質消化率則降低。

1.4 凍融交聯對蛋白食品品質的影響

反復對食品進行凍融處理由于大塊冰晶的形成會引起蛋白質多肽鏈之間發生共價交聯，冰晶還會破壞細胞膜，損傷組織結構，會使食品在解凍時汁液流出。Xia等[5]發現豬肉經過5次凍融循環后，Ca2+-和K+-ATP酶活性降低，巰基含量減少，而羰基含量增加。硫代巴比妥酸反應物質(TBARS)值增大，多次凍融可以導致豬肉蛋白質和脂肪的氧化。如果冷鏈不健全，將加速食物的腐敗。一些學者研究反復凍融循環發現：波動越劇烈，肉樣中冰晶的重結晶越嚴重，且隨之產生更多的產品組織形態和新鮮度的劣變，營養價值降低[4]。肉類、大豆制品等都是含高蛋白的食品，其保藏問題越來越得到人們的重視，現用的比較廣泛的保藏方式是冷凍保藏，但是若在食用過程中對肉類和大豆制品進行反復凍融則會出現品質下降的問題，從而導致食品口感不佳，甚至出現變味、變色，使凍品的營養價值顯著降低[12]。

2 酶促交聯作用

蛋白質酶促交聯主要由轉谷氨酰胺酶(TG)，多酚氧化酶(PPO)以及過氧化物酶(POD)引起。

2.1 酶促交聯化學機理

2.1.1 轉谷氨酰胺酶(TG)

轉谷氨酰胺酶(TG)是鈣依賴性酶，其使得蛋白質發生交聯作用的機制如下[13]：

1)它可催化蛋白質及肽鍵中的谷氨酰胺殘基γ-羰基和伯胺之間酰胺基轉移反應，利用該反應可將賴氨酸引入蛋白質以改善蛋白質營養特性；

2)當蛋白質中賴氨酸殘基γ-氨基作為酰基受體時，蛋白質在分子之內或分子之間形成ε-(γ-谷氨酰胺基)賴氨酸共價鍵。通過該反應，蛋白質分子發生交聯，使食品發生質構變化；

3)當不存在伯胺時，水會成為酰基受體，谷氨酰胺殘基脫去胺基，該反應可用于改變蛋白質等電點及溶解性。

2.1.2 多酚氧化酶(PPO)和過氧化物酶(POD)

多酚氧化酶是含有銅的氧合酶類，可催化酚類氧化形成苯醌中間體，也可以和半胱氨酸、酪氨酸、賴氨酸等形成交聯[14]。圖1為多酚氧化酶催化蛋白質產生交聯的原理圖[15-16]：

圖1 多酚氧化酶催化蛋白質交聯反應原理Fig.1 Mechanisms of protein cross-linking by PPO

研究表明過氧化物酶添加到小麥面粉中，可以提高面團的形成能力和烘焙能力。其機制可能在于過氧化物酶催化了酚和其氧化產物醌與蛋白質氨基的交聯反應。

2.2 酶促交聯對蛋白質功能性質的影響

Gharst等[17]發現轉谷氨酰胺酶可以通過酰基轉移催化蛋白質發生交聯，從而導致花生粉的黏度、凝膠性、溶解度及持水能力改變。Truong等[18]在研究由轉谷氨酰胺酶引起的乳清蛋白交聯時發現：乳清分離蛋白于pH7.5的去離子水中與轉谷氨酰胺酶在40℃的條件下交聯反應8h后，乳清蛋白的凝膠溫度略有下降，但是凝膠強度不受影響。但增加的酶與底物比卻造成乳清蛋白大量交聯，使得表觀黏度增加。當乳清蛋白的凝膠溫度4h內從68℃升至94℃，則凝膠強度大大降低(儲能模量降低)。Tang等[19]研究了轉谷氨酰胺酶對不同食物蛋白的力學性質和疏水性的影響，發現經轉谷氨酰胺酶作用后的大部分食品蛋白質的拉伸強度和斷裂深度均增大，且蛋白質的表面疏水性也得到顯著改善。另有研究指出：交聯作用導致了含乳清蛋白的牛奶蛋白熱穩定性增加，且由酶處理過的牛奶、酸奶等乳制品表現出更大的凝膠強度和較小的脫水收縮性[20]。Dickinson[21]提出：酶促作用使蛋白質分子間產生共價交聯，這有利于提高蛋白質的凝膠性和乳化性，并且進一步研究了轉谷氨酰胺酶引起的交聯對蛋白質基食物膠體的流變性與穩定性的影響。

2.3 酶促交聯對蛋白質消化率的影響

關于酶促交聯對蛋白質消化率影響的報道較少。Monogioudi等[22]的實驗表明：蛋白質消化率由于加熱過程中二硫鍵交聯而降低，并研究了β-酪蛋白與酪氨酸酶、轉谷氨酰胺酶發生酶促交聯對蛋白質消化率的影響。結果表明，酶法交聯β-酪蛋白與非交聯β-酪蛋白相比，酸性條件下交聯阻礙胃蛋白酶的消化作用，使得蛋白質消化率降低。Hiller等[23]研究了牛奶蛋白的酶法改性，研究顯示，轉谷氨酰胺酶處理過的牛奶蛋白質消化率下降。

2.4 酶促交聯對蛋白食品品質的影響

蛋白質的酶促交聯可以改變食品的成熟度、色澤、質地、風味和營養價值，但其作用好壞參半[24]。據報道轉谷氨酰胺酶已經從發酵反應中分離出來，并且已經上市，價格低廉、安全、環保[25]。轉谷氨酰胺酶能與不同來源的蛋白質相互結合催化酰基轉移反應，使蛋白質分子間發生共價交聯，交聯使得賴氨酸殘基和谷氨酰胺殘基形成ε-(γ-Glu)-Lys鍵(谷-賴鍵)，若這一交聯反應發生在食品中，賴氨酸的營養價值也不會降低[26]。轉谷氨酰胺酶作為一種天然添加劑，已應用于制藥、肉類、魚制品和奶制品中。在焙烤食品中使用轉谷氨酰胺酶，可顯著改善其品質。在冷凍蛋白食品中加入轉谷氨酰胺酶，由于發生交聯作用使得冰晶中面筋質網絡具有更強的耐凍耐融性[27]。Kuraishi等[28]研究發現，轉谷氨酰胺酶能夠提高由陳舊大豆制得的豆腐的品質。

此外，多酚氧化酶能提高小麥面團筋力，這是通過氧化巰基得以實現的。多酚氧化酶與蛋白質發生交聯后不利于酶的消化水解作用，所以，多酚氧化酶降低了蛋白食品的營養價值[29]。

3 熱加工交聯作用

加熱可以影響天然蛋白質分子的空間排列，蛋白質由于分子的熱振動破壞了束縛力而使得分子展開，隨后二硫鍵破裂。

3.1 熱加工交聯化學機理

加熱處理可以使蛋白質的交聯程度增加，使其在結構上更有序、更穩定。隨著加熱溫度的升高或保溫時間的延長，蛋白膜的最大拉伸應力增大而延伸率下降。若再繼續加熱則使蛋白質分子過度變性，分子鏈大量斷裂，不僅不利于蛋白質網絡結構的形成，而且產生有害的化學變化[30]。蛋白質一般對熱、水解作用很不穩定，但與碳水化合物或其他的生物多聚物的交聯能變得穩定，包括美拉德反應。脫氫抗壞血酸已被證明參與美拉德反應，導致蛋白質交聯[31]。

加熱過程中二硫化物交聯形成二硫鍵是最常見的一種蛋白質交聯。它們由食物蛋白中兩個相鄰的半胱氨酸殘基通過氧化偶聯而發生交聯，氧化劑接受來自半胱氨酸殘基中巰基產生的氫原子，從而形成二硫鍵[1]。此外，在高溫、高壓及高剪切力作用下，蛋白質結構展開，分子重新排列。高溫擠壓作用使蛋白質分子間通過疏水鍵和二硫鍵交聯[32]。

3.2 熱加工交聯對蛋白質功能性質的影響

Wierenga等[33]研究了蛋白質在加熱過程中美拉德反應對其起泡性的影響。實驗發現，美拉德反應使蛋白質發生的最顯著改變是與糖類發生共價交聯，并且使蛋白質的泡沫穩定性得到改善。Onwulala等[34]通過研究不同加熱溫度下擠壓作用對乳清蛋白功能特性的影響表明：擠壓作用導致蛋白質分子間交聯，從而增加了蛋白質的不溶性，凝膠強度也增強。Sun等[35]研究了成型溫度對可降解小麥面筋蛋白塑料的影響。評價了與成型溫度有關的吸濕性、拉伸性和交聯密度。當成型溫度由25℃增加至125℃時，通過二硫鍵交聯的三維蛋白質網絡密度明顯增大，從而導致拉伸強度、楊氏模量和弛豫時間的增加。Kokini等[36]對玉米醇溶蛋白、麥醇溶蛋白和麥谷蛋白的玻璃化過程進行了研究。發現當溫度在70～160℃間小幅改變時，這3種蛋白均發生交聯反應。溫度高于160℃時，3種蛋白明顯表現出軟化特點。

3.3 熱加工交聯對蛋白質消化率的影響

Correia等[37]研究了加熱蒸煮、干法加熱和擠壓膨化對高粱蛋白消化率的影響。發現加熱蒸煮會使蛋白質消化率降低。若采用干法加熱，蛋白質的消化率降低了4%。而采用擠壓膨化法則不會影響蛋白質的消化率。Duodu等[38]指出加熱蒸煮降低高粱蛋白質消化率是由于形成了二硫鍵寡聚蛋白。同時還指出：蛋白質交聯是影響高粱蛋白質消化率最重要的因素。這可能與β-，γ -高粱醇溶蛋白在蛋白體的外圍，從而阻礙了中心儲藏蛋白的消化有關[39]。

Marsman等[40]研究了焙烤豆粕、非焙烤豆粕以及焙烤菜籽粕在不同的剪切力條件下經單螺桿擠出機的擠出反應，并探討其對蛋白質消化率的影響，發現擠壓顯著增加了蛋白質消化率。Dahlin等[41]研究了擠壓處理時擠出溫度、轉速和進料含水率對全谷類食品蛋白質體外消化率的影響。研究結果表明：擠壓工藝可以提高蛋白質消化率。

Fombang等[42]在研究使用γ-射線照射以提高高粱粥的蛋白質消化率時提出：美拉德反應使蛋白質交聯不利于蛋白質的消化。Rocha等[43]研究發現：大豆白蛋白在不同溫度和時間間隔(60～135℃，1～30min)條件下加熱時，蛋白質消化率降低。經電泳和色譜分析顯示：在加熱過程中形成了高分子質量蛋白質聚集體，并且二硫鍵發生交聯。從營養學角度看，美拉德反應末期，由還原糖形成許多不飽和多羰基化合物，它們與氨基結合形成高分子質量的褐色聚合物，這些聚合物溶解度低，消化性和營養價值大大降低[44]。

3.4 熱加工交聯對蛋白食品品質的影響

在食品加工過程中，高溫下發生的美拉德反應可以在某種程度上改善食物的口感。美拉德反應不僅會影響食品的顏色和風味，而且還會影響其質地。發生這種情況的機制之一是蛋白質交聯[1]。美拉德反應過程中的反應中間體，如α-二羰基化合物的產生導致類黑精、呋喃類化合物和雜環化合物的產生。美拉德反應和很多老化過程聯系在一起，pentosidine是美拉德反應中蛋白質發生交聯的主要產物之一，它由一個賴氨酸殘基、一個精氨酸殘基和一個還原糖縮合而成，在烤制咖啡和各種焙烤食物中發現存在較多的pentosidine，某些食品加工技術與它的形成有關，如加工壓力越大，pentosidine形成越多[45]。Iqbal等[46]研究了pentosidine對雞肉嫩度的影響，并指出：高壓作用下，pentosidine含量會增加。

此外，美拉德反應形成的糖基化終產物(AGEs)能造成蛋白質營養價值的降低，加速蛋白質發生交聯反應，并且毒理學研究也發現其存在安全性問題。糖基化終產物是富含蛋白質和高脂肪的食物在高溫下烹調或干熱(烤、烙、油煎或者烘焙)時產生的，蒸煮或者文火燜燉食物時較少產生。新的研究提出：漢堡、薯條等含有高濃度糖基化終產物的食品會引起心臟方面的疾病[44]。

4 結 語

不同原因所導致的蛋白質交聯作用能改變食品中蛋白質組織的結構和功能，提高食品的感官品質，但是蛋白質交聯作用對蛋白質的消化率、食品品質的影響從已有的資料來看是不樂觀的，因此加強該領域的研究具有非常重要的意義。

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Effect of Cross-linking on Protein Foods: a review

YANG Liu1,2，LIU Yu-huan1,2,*，RUAN Rong-sheng1,2，WANG Yun-pu1,2，ZENG Wen-wen1,2，LIU Cheng-mei1，ZHANG Jin-sheng1,2
(1. State Key Laboratory of Food Science and Technology, Nanchang University, Nanchang 330047, China；2. Engineering Research Center for Biomass Conversion, Nanchang University, Nanchang 330047, China)

Q816

A

1002-6630(2010)19-0394-05

2010-06-28

江西省自然科學基金項目(2008GZH0047)；江西省科技廳產業化關鍵技術攻關項目(2007BN12100)；

長江學者創新團隊發展計劃項目(IRT0540)

楊柳(1985—)，女，碩士研究生，研究方向為食物(含生物質)資源開發與利用。E-mail：yangliu-1110@163.com

*通信作者：劉玉環(1963—)，男，研究員，博士，研究方向為生物質轉化利用。E-mail：liuyuhuan@ncu.edu.cn