昆蟲熱激蛋白90的研究進展

張珂 翁群芳 付昊昊

（華南農(nóng)業(yè)大學 天然源農(nóng)藥與化學生物學教育部重點實驗室，廣州 510642）

昆蟲熱激蛋白90的研究進展

張珂 翁群芳 付昊昊

（華南農(nóng)業(yè)大學 天然源農(nóng)藥與化學生物學教育部重點實驗室，廣州 510642）

熱激蛋白90（Heat shock protein 90，Hsp90）是細胞內(nèi)最為廣泛的分子伴侶之一，間接調(diào)控細胞內(nèi)多條與細胞增殖、分化、存活、滯育以及與凋亡相關的信號轉(zhuǎn)導通路。近年來，對Hsp90家族成員在分子水平上的認識不斷深入，Hsp90已成為細胞免疫、信號轉(zhuǎn)導以及抗腫瘤研究的前沿課題。昆蟲功能基因組的研究正在世界范圍內(nèi)掀起熱潮，與昆蟲滯育相關熱激蛋白的研究也不斷深入。對近年來國內(nèi)外Hsp90的生物學特性、生物學功能及其在昆蟲防治中的研究現(xiàn)狀及前景進行綜述，以期為害蟲綜合防治的研究提供參考信息。

熱激蛋白90 分子伴侶 滯育 應用

熱激蛋白（又稱熱休克蛋白）（Heat shock proteins，Hsps）是生物體遭受不利環(huán)境條件脅迫時迅速產(chǎn)生的一種抗逆蛋白，可幫助生物機體度過不利環(huán)境條件［1，2］。Hsp90在分子進化中高度保守，參與調(diào)控、維持細胞內(nèi)多種蛋白的構(gòu)象和功能，使細胞在脅迫環(huán)境下正常存活［3］。在真菌和動物中，Hsp90廣泛介導脅迫信號的傳遞，參與類固醇激素受體、激酶和轉(zhuǎn)錄因子的折疊，并激活底物，起始脅迫信號的傳遞［4-7］。

熱激蛋白（Hsps）是一類在進化過程中古老且高度保守的細胞內(nèi)蛋白。1962年，Ritossa［8］將黃猩猩果蠅（Drosophila melanogaster）的培養(yǎng)溫度提高，發(fā)現(xiàn)了熱休克反應（Heat shock response，HSR）。然而，直到1974年Tissieres等［9］利用SDS-PAGE才分離到了這些因熱休克反應而產(chǎn)生的一組新的蛋白質(zhì)，并將這些蛋白質(zhì)命名為熱休克蛋白。Adems等［10］證實了一切生物細胞（包括原核細胞和真核細胞）受高溫誘導時，都可以合成一類具有相似功能和生活學活性的蛋白質(zhì)。除高溫誘導外，許多損傷因素（如缺氧、重金屬離子、病毒感染、DNA 損傷和自由基）刺激作用后，都可以導致細胞發(fā)生熱休克反應，誘導熱激蛋白的合成［11］。之后又相繼在幾種昆蟲中發(fā)現(xiàn)熱休克反應和熱激蛋白。昆蟲熱激蛋白按功能和分子量分為3個家族：小Hsp家族（sHsps），分子量在20-30 kD之間；Hsp70家族，分子量約70 kD；Hsp90家族，分子量在90 kD左右［12］。自1982年美國冷泉港舉行第一屆Hsps國際會議后，國際上對Hsps的研究熱潮逐漸興起。緊跟國際研究熱潮，國內(nèi)對Hsps的研究始于20世紀80年代中期，主要集中對哺乳動物（包括人類）、高等植物和昆蟲等Hsps進行研究［13，14］。其中對Hsp70的研究最普遍，而對昆蟲的Hsp90報道很有限。

1 HSP90 家族及其結(jié)構(gòu)特點

1.1 HSP90家族

熱激蛋白90家族，分子量在90 kD左右，包括大腸桿菌胞漿中的HtpG，酵母漿中的Hsp83與Hsc83，果蠅漿中的Hsp83，以及哺乳類胞漿中的Hsp90與內(nèi)質(zhì)網(wǎng)中的Gp96等。Hsp90 家族的第一個成員是在果蠅中發(fā)現(xiàn)的，其分子量為83 kD，所以又稱為Hsp83 家族。Hsp90 家族常見有Hsp90、Gp96 等，該家族基因序列高度保守，真菌、植物、脊椎動物以及昆蟲等不同種屬Hsp90 的同源性在61%-79%，可見Hsp90 基因的高度保守性。不同種屬Hsp90 C端最后4個氨基酸均為Glu-G1u-Val-Asp。

Hsp90是熱激蛋白中的重要成員，常見的有兩種即Hsp90（存在于胞漿中）、Gp96（存在于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)中）。Hsp90在正常狀態(tài)下的機體內(nèi)就存在，受到外界不利環(huán)境條件刺激時表達加強；而Gp96在葡萄糖充足時不表達，只有在機體大量消耗能量導致葡萄糖匱乏時才開始表達。Hsp90蛋白序列的保守性極高，其氨基酸序列由三部分構(gòu)成，即N末端（25 kD），C末端（55 kD）和中間的鉸鏈區(qū)。

在動物細胞質(zhì)中的Hsp90有2種亞型，Hsp90α和Hsp90β。其中，Hsp90α易受熱誘導，而Hsp90β易受有絲分裂誘導。在ATP 協(xié)助下，Hsp90α主要幫助受損蛋白的轉(zhuǎn)運、折疊，防止聚集并恢復其正常構(gòu)象；Hsp90β與類固醇激素利用有關［15］。Hsp90在原核生物中的功能與真核生物不同，但對原核生物的生長發(fā)育過程也是必要的［16］。

1.2 HSP90的結(jié)構(gòu)特點

Hsp90二級結(jié)構(gòu)由α-螺旋和β-折疊組成。對于細胞質(zhì)蛋白來說，一般表現(xiàn)出內(nèi)部疏水和外部親水性的特點。Hsp90分子由3個基本結(jié)構(gòu)域組成。N端為高度保守的 25 kD結(jié)構(gòu)域，具有ATP結(jié)合位點，能催化水解ATP［17，18］。C端為分子量為12 kD的結(jié)構(gòu)域［19］，具有保守的MEEVD基序［20］。中間結(jié)構(gòu)域的分子量為40 kD，結(jié)構(gòu)不保守，比較多變；中間結(jié)構(gòu)域與靶標蛋白的結(jié)合有關，已證實的如AKt/KB、eNOS等［21，22］。而且，靶標蛋白的結(jié)合還能增強Hsp90的ATPase活性［23，24］。

Hsp90的分子特征是25 kD的N端具有一個靶蛋白的結(jié)合部位P和一個ATP功能域［17，18］，C末端是寡聚化結(jié)構(gòu)域，以二聚體的形式存在，具有鈣調(diào)蛋白結(jié)合位點和多種蛋白的結(jié)合位點，如類固醇受體、肌動蛋白等［25］。Hsp90的熱激誘導表達與熱激應答元件（HSE）和熱激轉(zhuǎn)錄因子（HSF）密切相關。正常生理狀態(tài)下，HSF 以無活性的單體形式散布于胞質(zhì)和核質(zhì)中，由Hsp90等多種HSP組成的復合物可能參與了維持HSF 的單體形式；熱激時，異常蛋白增多，由于Hsp90對異常蛋白具有較高親和力，因此 Hsp90 與異常蛋白的結(jié)合釋放HSF單體，HSF單體組裝成有活性的三聚體，并獲得了與HSE的結(jié)合能力，繼而激活 RNA 聚合酶II，啟動Hsp90轉(zhuǎn)錄；熱激解除后，細胞內(nèi)游離的Hsp90增多，并與HSF相結(jié)合，使其脫離HSE，最終將 HSF 轉(zhuǎn)變成無活性的單體，關閉Hsp90的表達［26］。因此，Hsp90 功能的喪失會造成細胞的多種生理缺陷。

另外，真核細胞HSP90的N端結(jié)構(gòu)域和中間結(jié)構(gòu)域之間有一段荷電區(qū)，由大約50個氨基酸殘基組成［23］。荷電區(qū)對于Hsp90的功能主要是起到共價連接、協(xié)助N端結(jié)構(gòu)域和中間結(jié)構(gòu)域的作用，以維持Hsp90的ATP結(jié)合狀態(tài)的構(gòu)象。

2 HSP90的調(diào)控機理和作用模式

2.1 HSP90基因的轉(zhuǎn)錄和表達調(diào)控

在正常生理狀態(tài)下，細胞蛋白的折疊并不需要Hsp90 的參與，脅迫條件下Hsp90可以促使損傷蛋白的修復。熱激逆境會導致包括Hsp90在內(nèi)的很多熱激蛋白基因大量瞬時表達，這種表達受熱激因子（Heat shock factor，HSF）的調(diào)控。在熱激蛋白基因啟動子上有熱激元件（Heat shock element，HSE），為HSF結(jié)合位點。在正常狀態(tài)下，HSF 以單體和Hsp90二聚體相結(jié)合；在脅迫環(huán)境下，熱激蛋白與HSF分離去處理變形蛋白，激活的HSF結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，轉(zhuǎn)化為三聚體形式緊密結(jié)合于HSE元件上，從而啟動誘導熱激蛋白基因的轉(zhuǎn)錄［25，27］。不僅熱激能誘導HSF的表達，其他如氧化、重金屬和病蟲害等許多逆境都能激活HSF的轉(zhuǎn)錄，從而進一步調(diào)控熱激蛋白的表達［28］。

到目前為止，已經(jīng)知道40種左右蛋白的空間結(jié)構(gòu)和突變受到Hsp90的直接或間接調(diào)控，這些蛋白都在細胞生理生化變化過程中起重要的調(diào)控作用。Hsp90與甾體激素類受體結(jié)合后，使該受體處于準備與激素結(jié)合的構(gòu)象狀態(tài)，直到與激素結(jié)合后，引發(fā)受體激活，同時Hsp90被受體釋放出來，證明Hsp90在調(diào)節(jié)甾體激素類受體的構(gòu)象中起了重要作用［29］。Hsp90還能與多種蛋白激酶如酪氨酸激酶II、酪氨酸激酶P60v-src、分裂原蛋白激酶、鈣調(diào)素、端粒酶等信號分子結(jié)合，參與多種信號轉(zhuǎn)導途徑。

Hsp90 家族蛋白功能中的一個重要部分是參與了細胞骨架動力學，細胞形態(tài)和機動性的調(diào)控。Hsp90能與肌動蛋白和微管蛋白結(jié)合，并大量存在于折疊的膜上。Hsp90 以一種依賴ATP 的機制調(diào)控肌動蛋白-肌球蛋白的相互作用。無細胞系統(tǒng)的試驗表明，ATP能誘導Hsp90 從F-肌動蛋白上解離下來。此外，細胞中Hsp90 表達水平的升高能改變細胞形態(tài)和增加細胞的遷移能力。

2.2 HSP90分子伴侶系統(tǒng)的作用模式

Hsp90在體內(nèi)與多于100種的信號轉(zhuǎn)導相關蛋白相互作用，充當分子伴侶功能［30］。Hsp90與蛋白激酶和類固醇激素受體等信號傳導蛋白相互作用并形成復合體［31］，使其具有生物活性。Hsp90是機體重要的分子伴侶之一，主要在兩個方面不同于其他分子伴侶：（1）輔助接近空間構(gòu)象成熟的底物蛋白質(zhì)，不共價修飾“客戶蛋白”，僅改變其構(gòu)象；（2）客戶蛋白比較特殊，主要是參與信號轉(zhuǎn)導通路的蛋白，如激酶蛋白、膜受體和核內(nèi)受體及轉(zhuǎn)錄因子等。Hsp90在HOP、P23、Cdc37等輔伴侶分子（cochaperone）參與下與“客戶蛋白”結(jié)合，許多輔伴侶分子競爭性結(jié)合Hsp90的C末端。熱激蛋白作為分子伴侶，可通過防止其他蛋白質(zhì)變性，使其恢復原有的空間構(gòu)象和生物活性而保護細胞，維持細胞正常的生理功能［32］。

在生物進化過程中，Hsp90 是一種高度保守的蛋白質(zhì)，主要存在于細胞漿中，在無壓力脅迫條件下約占胞漿蛋白的1%-2%，壓力脅迫下其含量更高［33］。作為分子伴侶，Hsp90 主要參與蛋白質(zhì)的折疊、蛋白質(zhì)完整結(jié)構(gòu)的維持及調(diào)控、細胞周期調(diào)控、信號轉(zhuǎn)導等途徑。參與細胞循環(huán)的Weel 絡氨酸激酶通過與Hsp90相互作用后才能發(fā)揮活性，從而對細胞周期進行調(diào)節(jié)［34］。Polo是一種參與細胞分化的蛋白激酶，研究發(fā)現(xiàn) Hsp 90活性受到抑制時會導致Polo激酶失去活性，細胞不能正常分化［35］。大部分蛋白質(zhì)在合成之后，必須折疊成它們最后的形態(tài)和高級結(jié)構(gòu)以發(fā)揮正常功能。熱激蛋白Hsp90 是分子伴侶家族的重要一員，其中央?yún)^(qū)域通常為客戶蛋白結(jié)合結(jié)構(gòu)域［18，36］，在輔助細胞內(nèi)蛋白折疊和組裝過程中起重要作用。它在細胞中表達豐度很高，可以參與許多重要細胞代謝活動［37］。

3 昆蟲HSP90的研究現(xiàn)狀

熱激蛋白是昆蟲體內(nèi)大量表達，昆蟲生存的重要調(diào)節(jié)劑。Hsp90作為生物體在各種環(huán)境脅迫下誘導表達的熱激蛋白除抵御外界不良逆境的作用外，熱激蛋白Hsp90與類固醇激素受體及蛋白激酶等信號傳導蛋白相互作用并形成復合體［31］，使其具有生物活性，即使是在無脅迫的條件下，Hsp90也是真核生物必不可少的［38］。因此，研究昆蟲熱激蛋白意義非常重大，有助于了解昆蟲生長發(fā)育與各種影響因子的變化關系。

3.1 HSP90廣泛參與昆蟲生長發(fā)育過程

Hsp90是一種高度保守并普遍存在于原核以及真核生物細胞中的分子伴侶，是真核生物生長發(fā)育所必需。Hsp90能輔助蛋白的折疊、激活和成熟，并改變和維持參與信號轉(zhuǎn)導的蛋白構(gòu)象，在細胞的生長過程中起著重要的作用［3］。最近也有不少研究表明，昆蟲的熱激蛋白基因可能在昆蟲的生長發(fā)育、滯育期間、種群密度等方面起著一定的作用。Huang等［39］研究熱激蛋白對美洲斑潛蠅冷耐受力和生長發(fā)育方面的作用機理，結(jié)果表明小分子熱激蛋白含量在蛹期最高，而大分子熱激蛋白（包含Hsp90）表達量則隨著生長發(fā)育而呈遞增趨勢。楊麗紅等［40］研究發(fā)現(xiàn)柑橘全爪螨（Panonychus citri）Hsp90基因在卵、若螨和成螨階段均大量表達，說明Hsp90基因與維持基本生命活動和生長發(fā)育相關。在對赤擬谷盜（Tribolium castaneum Herbst）的Hsp83研究中發(fā)現(xiàn)，卵巢中Hsp83只能在性成熟的雌蟲中檢測到，而剛羽化的雌蟲卻沒有，不管它們是否受到熱脅迫，并且通過RNAi技術抑制Hsp83的表達使得雌蟲無法產(chǎn)出成熟的卵細胞。可見，Hsp83在赤擬谷盜雌蟲的卵巢發(fā)育期間起著重要保護作用［41］。在棉鈴蟲滯育期間Hsp70表達量并沒有上升，而 Hsp90 的表達量卻逐漸減少［42］。在形態(tài)進化過程中，Hsp90起到“突變緩沖器”的作用［43］。通過對果蠅（Drosophila melanogaster）的研究發(fā)現(xiàn) Hsp90對基因突變具有形態(tài)緩沖作用。雖然基因發(fā)生了突變，但是由于Hsp90能維持突變蛋白的正常功能，使這些突變蛋白能正常參與發(fā)育和形態(tài)發(fā)生過程中的信號傳導，最終本該表現(xiàn)出的突變表型在外形上表現(xiàn)正常［44］。因此，在Hsp90的保護下，這種突變是中性的并且可以累積，并以隨機漂移的方式發(fā)生改變。最后當累積的突變超過了由正常Hsp90的適宜量所決定的閾值，或者當環(huán)境脅迫引起的閾值水平下降時，將誘導中性突變轉(zhuǎn)變?yōu)檫x擇性突變。

Miska等［45］研究發(fā)現(xiàn)柔嫩艾美耳球蟲（Eimeria）Hsp90的轉(zhuǎn)錄發(fā)生在蟲體的所有階段，柔嫩艾美耳球蟲入侵宿主細胞過程中，蟲體在宿主細胞內(nèi)定居和發(fā)育同時受到宿主細胞內(nèi)環(huán)境的應激。Peroval等［46］發(fā)現(xiàn)柔嫩艾美耳球蟲Hsp90在蟲體入侵宿主細胞的過程中表達量增加，而使用特異性抗體和格爾德霉素（GA）抑制其Hsp90的功能之后，蟲體入侵宿主細胞和其生長發(fā)育均受阻。同樣，Echeverria等［47］研究發(fā)現(xiàn)利用格爾德霉素（GA）抑制剛地弓形蟲（Toxoplasma gondii）Hsp90的功能之后，弓形蟲的速殖子和緩殖子之間的相互轉(zhuǎn)變受到阻礙，表明弓形蟲Hsp90對蟲體入侵宿主細胞和蟲體在宿主細胞內(nèi)生長發(fā)育也起到重要作用。Hsp90能夠結(jié)合肌動蛋白和肌球蛋白，大量存在于折疊的膜上，而肌動蛋白和肌球蛋白是昆蟲肌肉發(fā)育過程中的關鍵因子，Hsp90以一種依賴ATP的機制調(diào)控肌動蛋白和肌球蛋白的相互作用。Hsp90表達水平的升高能改變細胞形態(tài)和增加細胞的遷移能力，對細胞的生長發(fā)育起調(diào)節(jié)作用。Hsp90調(diào)控著機體內(nèi)40種左右細胞生理生化過程中的調(diào)控蛋白，在機體的生長發(fā)育過程中起著重要的作用。

3.2 HSP90與昆蟲滯育

大量的研究已表明熱休克蛋白與滯育密切相關［12，48，49］。Hsp90與生物的發(fā)育密切相關，可以調(diào)控果蠅的卵子發(fā)生［50］，參與果蠅的表型進化［44］，并在細胞轉(zhuǎn)型中起調(diào)節(jié)作用［51］，Hsp90在果蠅的形態(tài)突變和絕育上起著生物緩沖器的作用［44，52］；果蠅在正常發(fā)育情況下Hsp90表達量維持在較低水平［53］，但經(jīng)熱激和其他環(huán)境刺激表達量明顯升高［54］；甘藍根結(jié)線蟲（Meloidogyne artiellia）的二齡幼蟲在受到熱激時，Hsp90的轉(zhuǎn)錄水平明顯提高［55］，滯育和非滯育條件下肉蠅（Sarcophaga peregrina）經(jīng)高溫和低溫處理都能誘導Hsp90的高表達［56］，南美斑潛蠅（Liriomyza huidobrenisis）Hsp90亦可由溫度誘導表達［57］。竹蠹螟（Omphisa fuscidentalis）Hsp90在滯育后期表達量明顯減少，Hsp90可能與滯育維持相關聯(lián)［58］。二化螟（Chilo suppressalis）在滯育期間Hsps 的表達模式與竹蠹螟相似，Hsp90在滯育幼蟲表達高于非滯育幼蟲，冷激處理非滯育幼蟲可以誘導Hsp90上調(diào)，而滯育幼蟲則未顯示上調(diào)表達［59］。秀麗小桿線蟲滯育期，Hsp90轉(zhuǎn)錄水平明顯提高了10-15 倍，滯育期恢復2 h 后，Hsp90轉(zhuǎn)錄水平明顯下降［60］。麗蠅蛹集金小蜂（Nasoniavitripennis）Hsp90基因的表達量隨幼蟲滯育的進程而下降［61］。棉鈴蟲（Helicoverpa armigera）滯育蛹中Hsp90表達量下降，在美洲棉鈴蟲（Helicoverpa zea）滯育蛹中Hsp90 表達量也下降［42，62］。麻蠅（Sarcophaga）在滯育期間Hsp90表達量下降，Hsp90 在滯育期間的表達可能與蛻皮激素的降解有關［56，63-65］。這些研究表明Hsp90與滯育是密切關聯(lián)的，Hsp90可能作用于維持蛋白的結(jié)構(gòu)或活化蛻皮激素［66，67］。

已有很多研究結(jié)果表明，熱激蛋白在昆蟲體內(nèi)的表達，與滯育存在一定關系，滯育與Hsp90 的表達量有更密切的聯(lián)系。Hsp90 在不同階段及包括腦、胸部肌肉、腸和卵巢等不同組織的表達量不同，且各種組織中均有其獨特的作用。Hsp90的差異表達可以有效地幫助人們更好地了解這些蛋白對昆蟲滯育的調(diào)節(jié)功能［42］。研究昆蟲Hsp90基因的性質(zhì)與基因的表達量，有利于闡明昆蟲滯育誘導機理，以及預測滯育發(fā)生的時間。在生物防治方面，可以利用熱休克蛋白Hsp90的表達機理來調(diào)控昆蟲（如寄生蜂等）的滯育時間與時長，以提高防效。

3.3 HSP90和昆蟲的抗藥性

殺蟲藥劑進入生物體內(nèi)后除了與其主要作用靶標結(jié)合發(fā)揮其毒性外，還可引起機體其他組織的損傷。如Bagchi等［68］發(fā)現(xiàn)倍硫磷、氯丹和異狄氏劑等殺蟲藥劑處理大鼠可引起其腦部脂類的過氧化及DNA 單鏈斷裂，這主要是藥劑處理后導致機體內(nèi)產(chǎn)生大量活性氧或氧自由基所致。而Hsp蛋白的過量表達則可通過短期內(nèi)改變細胞的代謝活性，防止蛋白降解、抑制細胞膜中脂類的過氧化、維持ATP 水平或誘導過氧化物歧化酶表達等消除這些氧化壓力，從而保護細胞免受傷害［69］。Feng等［70］發(fā)現(xiàn)阿維菌素處理朱砂葉螨（Tetranychus cinnabarinus）可顯著誘導阿維菌素抗性、耐熱品系和敏感品系朱砂葉螨Hsp90的過量表達，推測Hsp90的表達可能與其對阿維菌素的抗性和對極端溫度的忍耐有關。王利華等研究發(fā)現(xiàn)高溫適應性的灰飛虱可以提高其對毒死蜱的抗性，同時Hsp90表達量明顯增多。因為熱激蛋白與昆蟲的正常生長發(fā)育密切相關，推測高溫適應性灰飛虱對毒死蜱的敏感性下降也可能與熱激蛋白的變化有關［71］。王海鴻［72］的研究也表明熱休克蛋白的表達與煙粉虱的抗性有一定的關系。

3.4 已開展HSP90研究的昆蟲

熱激蛋白可提高機體對不良環(huán)境的耐受性，保護機體或細胞在隨后的致死性應激中不受或少受傷害，同時還具有保護、修復蛋白質(zhì)，參與機體免疫、交叉保護等特性［73，74］。目前在昆蟲中已開展熱激蛋白相關研究的昆蟲種類主要包括雙翅目、鱗翅目、直翅目、蜚蠊目、膜翅目和鞘翅目等。迄今已經(jīng)在很多昆蟲體內(nèi)克隆得到了Hsp90的cDNA序列，如B型煙粉（Bemisia tabaciB-biotype）、溫室白粉虱（Aleurodes vaporariorum）、褐飛虱（Nilaparvata lugens）、二化螟（Chilo suppressalis）、玉米螟（Ostrinia nubilalis）、日本沼蝦（Macrobrachium nipponense）、棉鈴蟲（Helicoverpa armigera）、豌豆蚜（Acyrthosiphon pisum）、埃及伊蚊（Aedes aegypti）、印度跳蟻（Harpegnathos saltator）、中紅側(cè)溝繭蜂（Microplitis mediator）、盤絨繭蜂（Cotesia vestalis）、意蜂（Apis mellifera）、蝶蛹金小蜂（Pteromalus puparum）、歐洲熊蜂（Bombus terrestris）、甜菜夜蛾（Spodoptera exigua Hiibner）、異色瓢蟲（Leis axyridis）、果蠅（Drosophila melanogaster）、地中海實蠅（Ceratitis eapitata）、黑腹果蠅（Drosophila melanogaster）、綠蠅（lucilia）、美洲斑潛蠅（Liriomyza sativae）、赤擬谷盜（Tribolium castaneum Herbst）、家蠶（Bombyx mori）、半目大蠶蛾（Antheraea yamamai）、沙蟋（Gryllus firmus）、柑橘全爪螨（Panonychus citri）。比較發(fā)現(xiàn)Hsp90在不同物種體內(nèi)，基因長度相差不大，編碼的氨基酸數(shù)量相差不超過10個，是一個相當保守的基因。

4 展望

昆蟲在動物界中所占的數(shù)量多，分布廣，并且具有高度的適應能力和防御機能。研究發(fā)現(xiàn)，熱激蛋白參與昆蟲的耐熱反應，因此研究昆蟲熱激蛋白與耐熱性之間的關系，有助于了解昆蟲生長發(fā)育與溫度之間的依賴性。并且，除溫度外的其他許多因素（如紫外線照射、病原物入侵、重金屬離子的破壞、殺蟲劑等）均能引起熱休克反應，如有報道說殺蟲劑影響熱激蛋白的表達［75-78］。因此，研究昆蟲熱激蛋白的產(chǎn)生、變化規(guī)律可以了解昆蟲的生長發(fā)育與各影響因子的變化關系，對害蟲的綜合防治提供新思路。

昆蟲在地球上的廣泛分布及對各種環(huán)境極強的適應性，與昆蟲體內(nèi)的調(diào)節(jié)機制是分不開的。生物體在一些不利外界環(huán)境的刺激下產(chǎn)生熱激蛋白，使機體少受損傷或者不受損傷，Hsp90是熱激蛋白中的重要成員，開展Hsp90的研究有利于揭示昆蟲對環(huán)境的調(diào)節(jié)和適應機制。目前，Hsp90在昆蟲中的脅迫應答機理、分子伴侶的作用及其在提高昆蟲抗逆過程中的功能尚不明確，極少見到Hsp90伴侶復合體生理學功能的報道。近幾年發(fā)現(xiàn)，Hsp90具有抵御高溫迫害以及遺傳緩沖的作用，此發(fā)現(xiàn)拓寬了人們對Hsp90的認識并引起了研究者們的極大興趣。但昆蟲Hsp90潛在的重要作用尚未發(fā)現(xiàn)，特別是昆蟲Hsp90系統(tǒng)的特性、定位于不同細胞器的Hsp90功能和作用機制，以及Hsp90在昆蟲抗高溫和非生物脅迫過程中的具體途徑還有待于進一步研究。環(huán)境脅迫、昆蟲抗性與Hsp90之間的相互作用及分子機制的解析，對深入了解昆蟲抗逆分子機理和滯育防治害蟲具有重要的理論和實踐意義。

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（責任編輯 狄艷紅）

Research Progress on Heat Shock Protein 90 of Insects

Zhang Ke Weng Qunfang Fu Haohao
（Key Laboratory of Natural Pesticide and Chemical Biology，Ministry of Education，South China Agricultural University，Guangzhou 510642）

Heat shock protein 90（Hsp90）is one of the most extensive molecular chaperones in cells, indirect regulation of intracellular multiple and cell proliferation, differentiation, and survival, diapause, apoptosis and related signal transduction pathway. In recent years, awareness of Hsp90 family members at the molecular level, Hsp90 has become immune cells, signal transduction and anti-tumor research frontiers. Insects functional genome research is a worldwide craze, heat shock protein related to insect diapause research also unceasingly thorough. This article summarized the biological characteristics of Hsp90 at home and abroad in recent years, the biological function of Hsp90 and its control research present situation and prospect in insect, in order to provide references information for the research of integrated pest control.

Heat shock protein 90 Molecular chaperone Diapauses Application

2013-08-13

國際原子能機構(gòu)資助項目（15630）

張珂，女，碩士研究生，研究方向：昆蟲分子生物學；E-mail：zhangke2110@163.com

翁群芳，女，副教授，研究方向：天然源農(nóng)藥，農(nóng)藥殘留與環(huán)境保護，昆蟲生理毒理等；E-mail：wengweng@scau.edu.cn