聚酯生物加工技術研究進展

鞏繼賢， 王宏陽， 李輝芹， 李 政， 李秋瑾， 張健飛

(1. 天津工業大學 紡織學院， 天津 300387； 2. 天津工業大學 先進紡織復合材料教育部重點實驗室， 天津 300387)

聚酯生物加工技術研究進展

鞏繼賢1,2， 王宏陽1,2， 李輝芹1,2， 李 政1,2， 李秋瑾1,2， 張健飛1,2

(1. 天津工業大學 紡織學院， 天津 300387； 2. 天津工業大學 先進紡織復合材料教育部重點實驗室， 天津 300387)

為實現生物加工高聚物的功能化和高性能化，需利用生物技術對聚酯進行親水化處理。為此，綜述了聚酯分解菌的選育現狀、2種主要分解酶的特征，重點闡述了生物催化對聚酯結構性能影響的評價和分解產物形成的檢測，總結了聚酯的生物降解過程，并展望了聚酯生物加工技術的發展方向。認為先進菌種選育、微生物培養和酶工程技術的應用，將有助于得到更高效和更具工業適應性的生物催化劑，形成具有應用價值的聚酯生物加工技術。

生物加工； 聚酯； 分解酶； 生物催化

Abstract Bioprocessing is an important way to achieve functional and high performance polymers. Biofunctionalization of poly(ethylene terephthalate) (PET) has been a hot issue of textile biotechnology. In this paper, breeding of PET decomposition microbes and the characteristics of the two main decomposing enzymes were reviewed. Finally, the general biodegradation process of PET was summarized. Measurement of the PET substrate structural performance and formation of breakdown products after the biocatalysis processes were further discussed. Moreover, prospects for development direction of biological processing technology for PET were presented. The study was expected to provide assistance for modifying polyesterbiologically in an industrial environment.

Keywords bioprocessing; poly(ethylene terephthalate); decomposing enzyme; biocatalysis

聚酯(PET)是重要的通用高分子材料。PET纖維一直是合成纖維中產量最高、種類最多的品種，PET材料也被廣泛應用于工程塑料、生物材料、容器及產品包裝等非纖維領域。雖然其具有很多優良的性能，但由于表面高度的疏水性，限制了其在信息功能材料、生物醫學材料等領域作為高性能材料的應用[1-2]。

以生物催化為主要內容的新一代工業生物技術越來越多地在材料制備與加工方面發揮重要作用。生物加工已經成為實現高聚物功能化和高性能化的重要途徑，對實現材料加工過程的清潔生產有重要意義[3-4]。然而， PET的生物加工研究一直進展緩慢，直接原因是缺乏可用于PET生物催化的高效生物催化劑，但對PET生物催化機制研究的缺乏是制約該研究開展的深層次原因。

目前國內外都有研究機構在從事PET生物處理有關的研究，國外研究機構主要有奧地利的格拉茨技術大學(Graz University of Technology)[5]、葡萄牙的米尼奧大學(University of Minho)[6]和德國的萊比錫大學(University of Leipzig)[7]，國內的天津工業大學[8]、東華大學[9]、浙江理工大學[2]和江南大學[3]也都有研究人員在從事相關研究。

1 聚酯分解菌的選育

早在1983年，就有人嘗試用酯酶(Esterase)對PET纖維和薄膜進行生物處理。20世紀90年代后有關研究逐漸增多，最初的研究主要是從對酯鍵有水解作用的商品化脂肪酶(Lipase)或酯酶中篩選可用于催化PET水解的酶[6, 10]，但效果均不理想。于是，人們又轉向環境微生物，用PET單體以及其模擬物作為底物，進行相關菌株的篩選與分離[8, 11-12]。

到目前為止，可用于PET生物處理的菌株有腐皮鐮孢菌(Fusariumsolani)[13-15]、門多薩假單胞菌(Pseudomonasmendocina)[16]、嗜熱子囊菌(Thermobifidafusca)[17-19]、特異腐質霉(HumicolaInsolens)[1]、嗜熱腐質菌(ThermomycesInsolens)[16]、伯克霍爾德氏菌(Burkholderiacepacia)、南極假絲酵母(Candidaantarctica)[17]、假絲酵母菌(Candidasp.)[1]、疏綿狀嗜熱絲孢菌(Thermomyceslanuginosus)[5, 20]、布氏白僵菌(Beauveriabrongniartii)[20]、曲霉(Aspergillussp.)[21]、米曲霉(Aspergillusoryzae)[22]、枯草芽孢桿菌(Bacillussubtilis)、地衣芽孢桿菌(Bacilluslicheniformis)、枝狀芽枝霉，枝狀枝孢菌(CladosporiumCladosporioides)、

子囊菌熱白絲菌(Melancarpusalbomyces)[23]、桔青霉(Penicilliumcitrinum)[12]等，從種類上看這些微生物涵蓋了從細菌、放線菌到真菌和霉菌的微生物種類。其中腐皮鐮孢菌、門多薩假單胞菌和嗜熱腐質菌可以產生角質酶，枝狀枝孢菌、嗜熱子囊菌、子囊菌熱白絲菌、桔青霉可以產生酯酶，能夠產生脂肪酶的微生物最多，包括嗜熱府質菌、伯克霍爾德氏菌、南極假絲酵母、疏綿狀嗜熱絲孢菌、曲霉、米曲霉、枯草芽孢桿菌、地衣芽孢桿菌等。

屬真菌的F.solani、T.insolens、T.lanuginosus和A.oryzae以及屬細菌的T.fusca和P.mendocina被認為對PET生物處理效果比較好。進入21世紀后，尤其是2005年后，菌株選育工作重點進入對既有菌株性能的提升和改造階段，尤其是用基因工程對菌株性能的提高[14, 24-25]。盡管目前PET的生物催化效率仍較低，通過DNA技術對酶進行修飾和改造，在獲得高酶活試劑和耐高溫酶方面總算取得了階段性的成果[26]。

2 聚酯分解酶的結構與性能

目前用于PET生物處理的酶主要是角質酶(Cutinase)和脂肪酶(Lipase)2種。

2.1 角質酶

角質酶(EC 3.1.1.74)是一類能夠催化角質分解的酶。源于Fusariumsolani、Pseudomonasmendocina和Thermobifidafusca的角質酶被認為對PET生物處理效果較好[27]。用于PET生物處理的角質酶見表1。

表1 用于PET生物處理的主要角質酶

源于絲狀真菌F.solani的角質酶在PET生物處理研究中報道較多。該酶能催化從短鏈到長鏈的多種酯的水解，最適溫度為50 ℃，在60 ℃會完全失活；最適pH值為6.5～8.5，pH值為9時則完全失活[16]。該酶處理PET模擬物或PET樣品時，會有對苯二甲酸 (TA)，對苯二甲酸單甲酯 (MHET)，對苯二酸雙(羥乙)酯(BHET)、 2-羥基乙基苯甲酸酯(HEB)和苯甲酸(BA)生成[16, 28- 29]。有研究表明，BHET可被角質酶繼續催化分解成MHET，MHET進一步分解生成TA[30]。

源于P.mendocina的角質酶也可催化多種酯的水解，但隨底物碳鏈的增長，催化活性逐漸降低。以角質為底物時，該酶能在pH值為8～10.5的范圍內保持活性。該酶曾用于催化作為PET模擬物的對苯二甲酸二乙酯(DTP)和低結晶度PET膜的分解，但產物中只有TA和乙二醇(EG)被檢測到。用該酶50 ℃處理96 h，低結晶度的PET膜會產生5%的質量損失率[16]。近年來研究最多的是源于T.fusca的角質酶。在含角質(Cutin)或軟木脂(Suberin)的培養基中，T.fusca會產出角質酶。T.fusca所產的角質酶有2種同源異構酶，這2種酶有相似的催化活性，在溫度為60 ℃和pH值為8的最適條件下都能催化角質、甘油三酸酯和可溶性酯，但該酶更易催化短鏈脂肪酸酯[27]。該酶有較好的溫度和pH穩定性，在70 ℃和pH值為11的條件下，酶活半衰期為1 h。該酶已被用于處理PET紗線、織物、膜和PET模擬物(bis(benzoyloxyethyl) terephthalate，3PET)，處理液中已檢出TA、BA、BHET、MHET和HEB等產物[5, 28]。

2.2 脂肪酶

脂肪酶(EC 3.1.1.3)是另一種被用于催化PET分解的酶。與角質酶不同，脂肪酶在催化酯類水解時，具有界面活性[31]。已用于PET生物處理的脂肪酶中，效果比較好的有來源于Thermomycesinsolens、Thermomyceslanuginosus和Aspergillusoryzae的脂肪酶[27]。用于PET生物處理的脂肪酶見表2。

表2 用于PET生物處理的主要脂肪酶

T.insolens是一種嗜熱絲狀真菌，其所產脂肪酶在70～80 ℃，pH值為7.0～9.5之間具有活性[16]。該脂肪酶與F.solani所產角質酶有高度同源性。該脂肪酶處理PET模擬底物DTP、BET和3PET后，有TA、BHET和MHET等產物檢出，且產物種類及各產物間的比例關系與酶的濃度有關[32]。

T.lanuginosus也是一種嗜熱絲狀真菌，其所產脂肪酶被用于處理3PET時，會產生TA、MHET、BHET、HET和BA等產物，但該酶以BHET為底物時，處理液中并沒有TA的釋放，而且HEB也不會被該酶進一步分解為BA[28]，這與角質酶不同。

在BHET的誘導作用下，絲狀真菌A.oryzae也能產生脂肪酶，該酶可分解DTP，并可提高PET的親水性[9]。與F.solani所產角質酶相比，A.oryzae脂肪酶多出一個穩定的二硫鍵，而且從空間結構看，其催化活性中心在一個有利的位置，呈長而深的溝槽形狀。這也許是A.oryzae脂肪酶對長鏈底物具有較高的催化活性和較好的熱穩定性的原因[27]。

在已有的研究中，酶對PET的催化分解研究都是著眼于酯鍵的分解，所用的酶都是水解酶，而對與苯環結構的分解有關的酶及作用機制研究仍很不夠。近來，對與PET生物催化有關酶的分離、提純、改造與提高是研究的主要方向。對已發現的對PET催化作用效果較好的酶，還可繼續進行修飾和改造，以使其更加適應復雜的紡織品加工環境。

3 PET生物處理效果的檢測與評價

3.1 以底物為對象的分析方法

對生物處理前后的PET樣品進行檢測，分析其結構與性能的變化，可以為生物處理效果提供最直接的判斷依據。

PET材料功能化處理最首要的目的是增加材料表面親水性。PET底物親水性分析是最常見測試手段。研究表明，酶處理后樣品與水的接觸角減小，PET表面親水性增加[33-35]。吸濕性測試也是常用的方法，如織物垂直芯吸實驗、水滴擴散實驗及對織物回潮率、保水率測試等[36-38]。染色性能測試也常被用于評價生物處理效果[39-40]。

除織物樣品性能，研究者還從形態結構、超分子結構和化學結構等方面研究了生物處理對底物結構的影響。掃描電鏡(SEM)和原子力顯微鏡(AFM)是用于PET底物表面形態觀察的常用工具。許多研究顯示生物處理后PET表面出現了刻蝕的痕跡，且粗糙度增加[40-41]。

差示掃描量熱(DSC)、傅里葉紅外變換光譜(FT-IR)和X射線衍射(XRD)等方法被用于檢測生物處理后PET樣品結晶度的改變。結果顯示，生物處理后PET樣品的結晶度增加了，即生物處理導致的PET分解優先發生于非晶區[33, 42-43]。

生物催化分解可導致高聚物底物表面形成新的基團，分析底物表面化學基團變化也是對底物結構分析的重要手段。X射線光電子能譜法(XPS)、傅里葉紅外變換光譜法(FT-IR)和化學分析電子光譜學(ESCA) 都被用于檢測底物表面化學結構變化。有研究表明，生物處理后的PET樣品表面化學結構發生改變[5, 28, 43]，形成自由的羥基和羧基利于聚酯表面的親水性。

對生物處理PET樣品進行檢測時，最大的困難在于排除底物表面所吸附蛋白質的干擾。生物處理過程中，酶及微生物細胞會吸附到底物表面，且這層蛋白質物質很難被徹底清除[4, 30, 37]。這種蛋白質層會增加樣品的親水性、吸濕性及染色性等性能，也會引起底物表面化學基團的改變，所以如何避免底物表面吸附蛋白質層的干擾，是以底物為對象的分析方法需要面對的首要問題。

另外，目前以底物為對象進行PET生物處理效果的評價還有相當的局限性。比如親水性、吸濕性及染色性等檢測方法只能用于織物形態的底物。形態結構檢測只能對纖維、織物或薄膜形態底物進行。有必要針對不同形態底物構建高效分析方法。

3.2 以產物為對象的分析方法

檢測生物催化過程中產物的釋放和發酵液中可溶性小分子物質的變化，也被作為PET生物處理效果的評價方法。

無論是用DTP、2PET、3PET等PET模擬物，還是PET纖維、織物和薄膜作為底物來研究PET生物分解過程，發酵液中可溶性產物有很多仍具有苯環結構。紫外分光光度計、具有紫外檢測器的高效液相色譜(HPLC)和液質聯用(LC-MS)是檢測這些產物的首選方法，研究表明，這些芳香族產物可在240～255 nm波長范圍內被檢測到[12, 26, 35]。

TA被認為是一種最主要的PET分解產物。為提高對TA的檢測精度，熒光檢測法也被用于對PET發酵液的分析[13]。也有人用薄層色譜法(TLC)進行PET生物分解所釋放出的TA或者BA的分析[12]。滴定法也曾被用于TA濃度的檢測[16]。

許多研究將TA或BA的濃度，作為底物分解程度或酶活的評價指標。如直接用酶處理PET及模擬物，隨酶處理時間延長，TA濃度呈線性增加[28]。但微生物生長條件下的PET生物分解，情況要復雜的多；因為發酵液中TA會隨PET底物分解而不斷產生，同時被細胞攝入而不斷減少甚至消失，所以僅憑培養液中TA含量評價PET生物處理效果，難免有失偏頗。

在以PET模擬物及纖維、織物和薄膜為底物的生物催化過程中，作為分解產物已被檢測到的物質有TA、MHET、BHET、HEB和BA等。這些物質被進一步生物分解所形成的產物，如苯環開環后形成的物質，及可溶性小分子被攝入細胞內所形成的內代謝物，也是非常值得關注的。

基于生物加工的PET材料功能化，本質上是通過生物催化反應使底物表面發生有限分解，從而產生極性基團。聚合物底物的大分子鏈應盡可能地從中間斷裂，而不是發生端基的分解。因此，對實現PET材料的表面功能化處理而言，并不是產物的量越多越好，關鍵在于大分子鏈發生分解的部位，所以，除了發酵液中產物的濃度，分解產物的種類也極其重要。

4 聚酯生物降解過程及其影響因素

4.1 微生物處理條件下的PET生物分解過程

微生物處理條件下PET生物分解是伴隨菌的生長和底物分解的生物過程，遠比直接以酶為生物催化劑的復雜。另外，高聚物底物生物催化過程與可溶性小分子底物也有很大不同，因PET不溶于水并且分子較大， PET大分子不能被直接攝入細胞而利用。PET底物的生物催化反應中，首先需要細胞分泌出一定的胞外酶[26]。酶分子上活性位點與PET大分子鏈的特征部位結合后，在酶催化作用下，PET大分子鏈發生化學鍵斷裂，使大分子分解[40]。隨生物催化分解反應進行，陸續產生短鏈物質。當分子鏈足夠短的時，這些PET分解產物就溶解在發酵液中，進而被細胞攝入，作為碳源參與細胞內代謝過程，被逐步分解，直至形成二氧化碳和水等最終產物[25]。

在此過程中，胞外酶作用整個過程的限速步驟。而且，因胞外酶分子太大不能進入PET內部，催化反應只能在PET底物表面進行，這就使得PET生物分解過程是一個典型表面侵蝕過程。另外，PET是不溶性大分子物質，胞外酶作用下其分解過程是發生在固液接觸面的多相反應[14]，其機制不同于以可溶性小分子為底物的均相反應。

4.2 底物對PET生物催化反應的影響

影響高聚物生物反應性能的不僅是其化學結構，分子質量、聚合度、結晶度及親水性等特征都是影響其生化反應發生的重要因素，但是，這些聚合物特征都不足以最終解釋高聚物在生物催化條件下的分解行為。

Marten等[25]用源于Pseudomonassp.的脂肪酶處理不同種類脂肪族聚酯時，發現聚酯生物降解率與△Tmt密切相關。△Tmt是生物反應溫度與聚酯熔點的差值。研究發現，△Tmt越小，聚酯的生物降解反應越容易發生。這種情況下聚酯大分子活性大，有關鏈段容易進入脂肪酶活性位點，使得生化反應容易進行[17]。對脂肪族聚酯與芳香族聚酯共聚物的研究中，也發現△Tmt是影響聚酯底物生物反應性的關鍵因素。芳香族聚酯是公認的難以生物降解高聚物，但無定形芳族聚酯能被生物分解。這進一步說明鏈段活性是影響聚酯生物反應性能關鍵因素。

循此規律，人們開始在嗜熱菌中尋找在較高溫度下具有催化活性的酶，用以進行PET的生物處理，并取得了較為顯著的進展[26]。

5 結論與展望

近年來，菌株選育進入了以基因技術對既有菌株(酶)性能的提升和改造階段。目前酶對PET的催化分解研究都是著眼于酯鍵的分解，主要酶制劑包括角質酶和脂肪酶2種。聚酯生物處理效果的評價一般是通過監測底物結構與性能變化、生物催化過程中產物的釋放來實現。而在生物處理過程中，胞外酶對大分子鏈的作用被認為是聚酯生物催化過程的限速步驟，大分子鏈段活動性是影響聚酯生物反應性的關鍵因素。因涉及細胞對產物的利用，微生物生長條件下聚酯生物分解過程比直接用酶處理底物更為復雜。

通過對PET分解酶的關鍵結構區域(酶與底物的結合域、酶與輔酶的結合域、活性中心與活性位點)開展研究，但對于PET生物轉化的途徑、PET酶結構與功能關系、微生物基因型與功能表型關系研究等亟待開展。對PET 生物催化機制的研究是生物催化劑選育和改造的科學基礎，也是PET生物催化和生物轉化定向性和高效性得以實現的根本所在。另外，多種加工方法結合使用比單一加工模式具有更高的效率，尤其是生物方法與化學方法的結合。鑒于當前PET材料加工多為化學過程，對生物催化劑進行耐酸、耐堿和耐熱等工業適應性改造，以實現工業環境下PET高效生物催化，也是PET生物加工技術重要發展方向。

[2] WU J D, CAI G Q, LIU J Q, et al. Eco-friendly surface modification on polyester fabrics by esterase treatment[J]. Applied Surface Science, 2014, 295: 150-157.

[3] WANG X H，LU D N, SHAO Z Y. Enzymatic modifcation of poly (ethylene tereph thalate) fiber with lipase from asperillus orzae[J]. Journal of Donghua University, 2007, 24(3): 357-361.

[4] FEUERHACK A, ALISCH-MARK M, KISNER A, et al. Biocatalytic surface modification of knitted fabrics made of poly (ethylene terephth-alate) with hydrolytic enzymes from[J]. Biocatalysis and Biotransformation, 2008, 26(5): 357-364.

[5] BRUECKNER T, EBERL A, HEUMANN S, et al. Enzymatic and chemical hydrolysis of poly(ethylene terephthalate) fabrics[J]. Journal of Polymer Science Part A: Polymer Chemistry, 2008, 46(19): 6435-6443.

[6] O′NEILL A, CAVACO-PAULO A. Monitoring biotransformations in polyesters[J]. Biocatalysis and Biotransformation, 2004, 22(5/6): 353-356.

[7] WEI R, OESER T, BARTH M, et al. Turbidimetric analysis of the enzymatic hydrolysis of polyethylene terephthalate nanoparticles[J]. Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic, 2014, 103: 72-78.

[8] ZHANG J F, GONG J X, SHAO G Q, et al. Biodegradability of diethylene glycol terephthalate and poly(ethylene terephthalate) fiber by crude enzymes extracted from activated sludge[J]. Journal of Applied Polymer Science, 2006, 100(5): 3855-3859.

[9] WANG X H, LU D N, J?NSSON L J, et al. Preparation of a PET-hydrolyzing lipase from aspergillus oryzae by the addition of bis(2-hydroxyethyl) terephthalate to the culture medium and enzymatic modification of PET fabrics[J]. Engineering in Life Sciences, 2008, 8(3): 268-276.

[10] HSIEH Y L, CRAM L A. Enzymatic hydrolysis to improve wetting and absorbency of polyester fabrics[J]. Textile Research Journal, 1998, 68(5): 311-319.

[11] ZHANG J F, WANG X C,GONG J X, et al. Biodegradation of DTP and PET fiber by microbe[J]. Journal of Donghua University, 2003, 20(4): 107-110.

[12] LIEBMINGER S, EBERL A, SOUSA F, et al. Hydrolysis of PET and bis(benzoyloxyethyl) terephthalate with a new polyesterase from[J]. Biocatalysis and Biotransformation, 2007, 25(2/4): 171-177.

[13] NIMCHUA T, PUNNAPAYAK H, ZIMMERMANN W. Comparison of the hydrolysis of polyethylene terephth-alate fibers by a hydrolase from fusarium oxysporum LCH I and fusarium solani f. sp.pisi[J]. Biotechnology Journal, 2007, 2(3): 361-364.

[15] NIMCHUA T, EVELEIGH D E, SANGWATANAROJ U, et al. Screening of tropical fungi producing polyethylene terephthalate-hydrolyzing enzyme for fabric modification[J]. Journal of Industrial Microbiology & Biotechnology, 2008, 35(8): 843-850.

[16] RONKVIST ? M, XIE W, LU W, et al. Cutinase-catalyzed hydrolysis of poly(ethylene terephth-alate)[J]. Macromolecules, 2009, 42(14): 5128-5138.

[17] MüLLER R, SCHRADER H, PROFE J, et al. Enzymatic degradation of poly(ethylene terephthalate): rapid hydrolyse using a hydrolase from fusca[J]. Macromolecular Rapid Communications, 2005, 26(17): 1400-1405.

[18] BILLIG S, OESER T, BIRKEMEYER C, et al. Hydrolysis of cyclic poly(ethylene terephthalate) trimers by a carboxylesterase from thermobifida fusca KW3[J]. Applied Microbiology and Biotechnology, 2010, 87(5): 1753-1764.

[19] OESER T, WEI R, BAUMGARTEN T, et al. High level expression of a hydrophobic poly(ethylene terephthalate)-hydrolyzing carboxylesterase from thermobifida fusca KW3 inEscherichiacoliBL21(DE3)[J]. Journal of Biotechnology, 2010, 146(3): 100-104.

[20] ALMANSA E, HEUMANN S, EBERL A, et al. Enzymatic surface hydrolysis of PET enhances bonding in PVC coating[J]. Biocatalysis and Biotransformation, 2008, 26(5): 365-370.

[21] HEUMANN S, EBERL A, POBEHEIM H, et al. New model substrates for enzymes hydrolysing polyethyleneterephthalate and polyamide fibres[J]. Journal of Biochemical and Biophysical Methods, 2006, 69(1/2): 89-99.

[22] KIM H R, SONG W S. Lipase treatment to improve hydrophilicity of polyester fabrics[J]. International Journal of Clothing Science and Technology, 2010, 22(1): 25-34.

[23] KONTKANEN H, SALOHEIMO M, PERE J, et al. Characterization of melanocarpus albomyces steryl esterase produced in trichoderma reesei and modification of fibre products with the enzyme[J]. Applied Microbiology and Biotechnology, 2006, 72(4): 696-704.

[24] SILVA C, CAVACO-PAULO A. Biotransformations in synthetic fibres[J]. Biocatalysis and Biotransformation, 2008, 26(5): 350-356.

[25] MUELLER R. Biological degradation of synthetic polyesters-enzymes as potential catalysts for polyester recycling[J]. Process Biochemistry, 2006, 41(10): 2124-2128.

[26] RIBITSCH D, HEUMANN S, TROTSCHA E, et al. Hydrolysis of polyethyleneterephthalate by pnitroben-zylesterase from Bacillus subtilis[J]. Biotechnology Progress, 2011, 27(4): 951-960.

[27] WOLFGANG Z, BILLIG S. Enzymes for the biofunctionalization of poly(ethylene terephthalate)[J]. Adrances in Biochem Engin/Biotechnol, 2010(125): 97-120.

[28] EBERL A, HEUMANN S, BRüCKNER T, et al. Enzymatic surface hydrolysis of poly(ethylene terephthalate) and bis(benzoyloxyethyl) terephthalate by lipase and cutinase in the presence of surface active molecules[J]. Journal of Biotechnology, 2009, 143(3): 207-212.

[29] NEILL O A, ARAJO R, CASAL M, et al. Effect of the agitation on the adsorption and hydrolytic efficiency of cutinases on polyethylene terephthalate fibres[J]. Enzyme and Microbial Technology, 2007, 40(7): 1801-1805.

[30] VERTOMMEN M A, NIERSTRASZ V A, VEER M V, et al. Enzymatic surface modification of poly(ethylene terephthalate)[J]. Journal of Biotechnology, 2005, 120(4): 376-386.

[31] PLEISS J, FISCHER M, SCHMID R D. Anatomy of lipase binding sites: the scissile fatty acid binding site[J]. Chemistry and Physics of Lipids, 1998, 93(1/2): 67-80.

[32] HOOKER J, HINKS D, MONTERO G, et al. Enzyme-catalyzed hydrolysis of poly(ethylene terephthalate) cyclic trimer[J]. Journal of Applied Polymer Science, 2003, 89(9): 2545-2552.

[33] DONELLI I, TADDEI P, SMET P F, et al. Enzymatic surface modification and functionalization of PET: a water contact angle, FTIR, and fluorescence spectroscopy study[J]. Biotechnology and Bioengineering, 2009, 103(5): 845-856.

[34] KIM H R, SONG W S. Lipase treatment to improve hydrophilicity of polyester fabrics[J]. International Journal of Clothing Science and Technology, 2010, 22(1): 25-34.

[35] HERRERO ACERO E, RIBITSCH D, STEINKELLNER G, et al. Enzymatic surface hydrolysis of PET: effect of structural diversity on kinetic properties of cutinases from thermobifida[J]. Macromolecules, 2011, 44(12): 4632-4640.

[36] FISCHER-COLBRIE G, HEUMANN S, LIEBMINGER S, et al. New enzymes with potential for PET surface modification[J]. Biocatalysis and Biotransformation, 2004, 22(5/6): 341-346.

[37] ALISCH-MARK M, HERRMANN A, ZIMMERMANN W. Increase of the hydrophilicity of polyethylene terephthalate fibres by hydrolases from thermomonospora fusca and fusarium solani f. sp. pisi[J]. Biotechnology Letters, 2006, 28(10): 681-685.

[38] KIM H R, SONG W S. Optimization of enzymatic treatment of polyester fabrics by lipase from porcine pancreas[J]. Fibers & Polymers, 2008(9): 423-430.

[39] ALISCH M, FEUERHACK A, MüLLER H, et al. Biocatalytic modification of polyethylene terephthalate fibres by esterases from actinomycete isolates[J].

Biocatalysis and Biotransformation, 2004, 22(5/6): 347-351.

[40] SILVA C, DA S, SILVA N, et al. Engineered Thermobifida fusca cutinase with increased activity on polyester substrates[J]. Biotechnology Journal, 2011, 6(10): 1230-1239.

[41] 李旭明，師利芬，錢志華，等. 脂肪酶處理對滌綸織物親水性能的改善[J]. 紡織學報, 2012,33(4): 91-94. LI Xuming, SHI Lifen, QIAN Zhihua, et al. Improvement of wettability of PET fibrics treated by lipase.[J]. Journal of Texile Research, 2012,33(4):91-94.

[42] DONELLI I, FREDDI G, NIERSTRASZ V A, et al. Surface structure and properties of poly(ethylene terephthalate) hydrolyzed by alkali and cutinase[J]. Polymer Degradation and Stability, 2010, 95(9): 1542-1550.

[43] KARDAS I, LIPP-SYMONOWICZ B, SZTAJNOWSKI S. The influence of enzymatic treatment on the surface modification of PET fibers[J]. Journal of Applied Polymer Science, 2011, 119(6): 3117-3126.

Research progress and prospect of bioprocessing technology on poly(ethylene terephthalate)

GONG Jixian1,2, WANG Hongyang1,2, LI Huiqin1,2, LI Zheng1,2, LI Qiujin1,2, ZHANG Jianfei1,2

(1.CollegeofTextiles,TianjinPolytechnicUniversity,Tianjin300387,China; 2.KeyLaboratoryofAdvancedTextileCompositesofMinistryofEducation,TianjinPolytechnicUniversity,Tianjin300387,China)

10.13475/j.fzxb.20150101607

2015-01-08

2015-10-05

天津市應用基礎及前沿研究計劃項目(15YCYBJC18000)；生態紡織(江南大學)教育部重點實驗室開放基金項目(KLET1101);石獅市科技計劃項目(2013SF25)

鞏繼賢(1975—)，男，副教授，博士。研究方向為紡織生物技術、飛秒激光的生物工程應用。E-mail: gongjixian@126.com。

TS 101.4； Q 819

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