徐莉娜,賀海翔,羅 煜,付湘晉,*,張 琳,丁玉琴
(1.中南林業(yè)科技大學(xué)食品科學(xué)與工程學(xué)院,湖南長(zhǎng)沙 410004) (2.湖南宏興隆湘蓮食品有限公司,湖南湘潭 411200)
魚(yú)糜具有營(yíng)養(yǎng)豐富、食用方便、耐儲(chǔ)藏等優(yōu)點(diǎn),是我國(guó)水產(chǎn)品加工行業(yè)中增長(zhǎng)最快的產(chǎn)品類(lèi)別,其加工技術(shù)也一直是研究熱點(diǎn),不斷有新技術(shù)被開(kāi)發(fā)出來(lái),pH-shifting魚(yú)糜加工技術(shù)即是其中之一。pH-shifting魚(yú)糜加工技術(shù)與傳統(tǒng)水洗魚(yú)糜技術(shù)完全不同,其產(chǎn)業(yè)化將極大改變魚(yú)糜生產(chǎn)行業(yè)污染大、得率低、成本高的現(xiàn)狀。但目前國(guó)內(nèi)研究還較少,產(chǎn)業(yè)界也未得到足夠關(guān)注。本文綜述了近年來(lái)的研究進(jìn)展,包括pH-shifting工藝對(duì)魚(yú)糜蛋白組成、魚(yú)糜蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)、魚(yú)糜膠凝特性、蛋白降解、蛋白交聯(lián)及魚(yú)糜凝膠微結(jié)構(gòu)的影響等,為pH-shifting魚(yú)糜加工技術(shù)的理論研究和產(chǎn)業(yè)化提供參考。
pH-shifting魚(yú)糜加工技術(shù)由美國(guó)學(xué)者Hultin、Kelleher發(fā)明,先在極端pH(酸法,pH≤3.0或堿法,pH≥10.0)下使絕大部分魚(yú)肉蛋白質(zhì)溶解,離心或過(guò)濾去掉不溶解物和雜質(zhì),再調(diào)pH至蛋白質(zhì)的等電點(diǎn)(pH5.5左右)沉淀回收魚(yú)糜蛋白,所以又被稱(chēng)為Isoelectric solubilization/precipitating工藝[1]。
pH-shifting魚(yú)糜加工技術(shù)的優(yōu)點(diǎn)主要有以下幾個(gè)方面:
a.魚(yú)糜產(chǎn)率顯著高于傳統(tǒng)水洗工藝:pH-shifting工藝可完全提取與魚(yú)刺連結(jié)較緊的魚(yú)肉,pH-shifting工藝回收了大部分肌漿蛋白;所以,魚(yú)糜產(chǎn)率顯著提高。如付湘晉[2]在白鰱魚(yú)糜加工研究中發(fā)現(xiàn),傳統(tǒng)水洗工藝蛋白回收率為59.8%,pH-shifting工藝可達(dá)79.1%。
b.原料適應(yīng)范圍廣:pH-shifting工藝可適用于小魚(yú)、雜魚(yú)、多刺魚(yú)、多脂魚(yú)等[3],可直接以去內(nèi)臟的全魚(yú)為原料[4],還可以加工下腳料(如魚(yú)皮、魚(yú)排等)為原料[5-6]。
c.耗水量降低50%以上,廢水中蛋白質(zhì)含量很低,可重復(fù)使用[7]。
d.魚(yú)糜品質(zhì)優(yōu)良:在pH-shifting工藝的極端pH環(huán)境中,組織蛋白酶大部分變性,避免了組織蛋白酶引起的凝膠劣化,凝膠質(zhì)量?jī)?yōu)于或相當(dāng)于傳統(tǒng)水洗魚(yú)糜;pH-shifting魚(yú)糜脂肪含量更低,產(chǎn)品儲(chǔ)藏穩(wěn)定性提高;魚(yú)肉魚(yú)腥味、土腥味物質(zhì)能有效脫除[8-10]。
e.pH-shifting魚(yú)糜在低鹽量(1%,w/w)時(shí)膠凝特性?xún)?yōu)于傳統(tǒng)水洗魚(yú)糜,故可用于加工優(yōu)質(zhì)低鹽魚(yú)糜制品[11]。
國(guó)外已有大量文獻(xiàn)研究了不同魚(yú)的pH-shifting工藝及新工藝對(duì)魚(yú)糜品質(zhì)的影響[12],如鯡魚(yú)(herring)[13]、太平洋鱈魚(yú)(Pacific whiting)[14]、鱈魚(yú)(cod)、石斑魚(yú)(rockfish)[15]、鯰魚(yú)(catfish)、羅非魚(yú)(tilapia)[16]、大西洋黃花魚(yú)(Atlantic croaker)[17]、沙丁魚(yú)、鯖魚(yú)(mackerel)[18]、大西洋鯡魚(yú)(Atlantic menhaden)[19]、巨型魷魚(yú)(giant squid)、魷魚(yú)(jumbo squid)[7,20-21]、鱒魚(yú)(trout)[4]、印度鯖魚(yú)(Indian mackerel)[22]、黃條紋鲹(yellow stripe trevally)[23]、尼羅羅非魚(yú)(Nile tilapia)、寬頭鯰魚(yú)(broadhead catfish)[10]、白鰱魚(yú)(Silver carp)[24-26]、黑海棱鯡(kilka,Clupeonella cultriventris)[27]等魚(yú)均有研究報(bào)道。
國(guó)內(nèi)也進(jìn)行了一定研究:付湘晉[2](將pH-shifting翻譯為“酸堿法”)、付慶[28]、王瑛[29]、陳敦喜[30]分別研究了白鰱魚(yú)、羅非魚(yú)、草魚(yú)的pH-shifting魚(yú)糜的加工工藝及其膠凝特性。
近年來(lái),這一技術(shù)的應(yīng)用范圍進(jìn)一步擴(kuò)展。已有文獻(xiàn)報(bào)道采用這一技術(shù)提取雞肉蛋白[31]、加工魚(yú)蛋白粉[6]、制備可食性蛋白膜[20,23]等。蔣將、熊幼齡等[32]把pH-shifting技術(shù)(翻譯為“pH偏離”)用于大豆蛋白、豌豆蛋白改性,其膠凝性顯著提高。pH-shifting魚(yú)糜蛋白的營(yíng)養(yǎng)價(jià)值及安全性[33]等也有報(bào)道。
總結(jié)研究文獻(xiàn)發(fā)現(xiàn),絕大多數(shù)魚(yú)的pH-shifting工藝魚(yú)糜的凝膠強(qiáng)度優(yōu)于或相當(dāng)于其傳統(tǒng)水洗魚(yú)糜,只有沙丁魚(yú)[16]、羅非魚(yú)[18]等少數(shù)pH-shifting魚(yú)糜凝膠的強(qiáng)度低于水洗魚(yú)糜凝膠,大多數(shù)研究發(fā)現(xiàn),堿法魚(yú)糜品質(zhì)優(yōu)于酸法魚(yú)糜。目前的研究主要集中在工藝參數(shù)優(yōu)化和魚(yú)糜膠凝特性比較,對(duì)pH-shifting魚(yú)糜膠凝機(jī)制的研究還很少。
魚(yú)糜凝膠品質(zhì)主要由魚(yú)糜蛋白質(zhì)組成、蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)及蛋白質(zhì)互作(降解、交聯(lián)、聚集等)決定,而蛋白質(zhì)互作形成的微結(jié)構(gòu)則直接決定了凝膠質(zhì)量。與傳統(tǒng)水洗魚(yú)糜相比,pH-shifting魚(yú)糜含更多肌漿蛋白,蛋白質(zhì)分子在pH-shifting過(guò)程中結(jié)構(gòu)發(fā)生明顯變化,凝膠微結(jié)構(gòu)也與傳統(tǒng)水洗魚(yú)糜凝膠有一定差異。
目前,魚(yú)糜蛋白組分分析主要采用聚丙烯酰胺凝膠電泳法(SDS-PAGE)。SDS-PAGE能識(shí)別肌球蛋白重鏈(MHC,200 kDa)、肌動(dòng)蛋白(Actin,43 kDa)、原肌球蛋白(Topomyosin,38 kDa)等。SDS-PAGE也是目前研究魚(yú)糜凝膠蛋白降解、交聯(lián)的主要方法。采用SDS-PAGE法,研究者從pH-shifting魚(yú)糜中發(fā)現(xiàn)了一些新的蛋白條帶。如大西洋黃花魚(yú)pH-shifting魚(yú)糜中有54、23 kDa蛋白條帶,而水洗魚(yú)糜沒(méi)有[17]。石斑魚(yú)pH-shifting魚(yú)糜中發(fā)現(xiàn)120 kDa條帶,推測(cè)是MHC的降解產(chǎn)物,pH-shifting魚(yú)糜凝膠中Actin、MHC含量均低于水洗魚(yú)糜凝膠,膠凝后,酸法魚(yú)糜(AC)中120 kDa條帶明顯減少,而堿法魚(yú)糜(AK)中120、42 kDa條帶消失,表明不同魚(yú)糜中參與膠凝的蛋白質(zhì)有差異[14]。太平洋鱈魚(yú)[14]酸法魚(yú)糜中Actin、MHC含量明顯降低,出現(xiàn)了124、78、70 kDa的新蛋白組分。羅非魚(yú)堿法魚(yú)糜[34]含更高的肌動(dòng)蛋白,而原肌球蛋白條帶消失。孫月娥[35]在白鰱魚(yú)魚(yú)糜熱致膠凝過(guò)程中發(fā)現(xiàn),酸法魚(yú)糜蛋白降解非常明顯,但堿法魚(yú)糜蛋白未發(fā)生明顯降解;pH-shifting魚(yú)糜蛋白在熱致膠凝過(guò)程中比傳統(tǒng)水洗魚(yú)糜蛋白交聯(lián)更多;此外,36~43 kDa之間的5條帶,不同凝膠中含量差異較大。
從上述研究中可以看出,pH-shifting魚(yú)糜中新發(fā)現(xiàn)了許多與魚(yú)糜凝膠質(zhì)量相關(guān)的蛋白組分,但SDS-PAGE無(wú)法鑒定。而且,即使是生化分析已確認(rèn)的對(duì)魚(yú)糜凝膠質(zhì)量有重要影響的組織蛋白酶、轉(zhuǎn)谷氨酰胺酶(TGase)等,在SDS-PAGE圖片上也無(wú)法識(shí)別。由于魚(yú)糜中蛋白質(zhì)種類(lèi)多達(dá)上千種[36],其中絕大多數(shù)蛋白含量較少,對(duì)魚(yú)糜凝膠質(zhì)量的影響未知,可以推斷,尚有更多對(duì)魚(yú)糜凝膠質(zhì)量有重要影響的蛋白質(zhì)組分待發(fā)現(xiàn)。所以,魚(yú)糜蛋白膠凝機(jī)制研究需要構(gòu)建分辨率更高的方法,以獲得精確的魚(yú)糜熱致膠凝過(guò)程中蛋白質(zhì)交聯(lián)、降解圖譜,解析各蛋白組分在膠凝過(guò)程中的作用。
以雙向電泳分析(2D-PAGE)為主要技術(shù)手段的蛋白質(zhì)組學(xué)方法分辨率遠(yuǎn)高于傳統(tǒng)的一維SDS-PAGE,如鯽魚(yú)肌肉樣品經(jīng)2D-PAGE分析,分離出1000個(gè)以上的蛋白質(zhì)點(diǎn)[36]。蛋白質(zhì)組學(xué)技術(shù)可識(shí)別食品品質(zhì)蛋白類(lèi)決定因子,如Kjaersgard等[37]通過(guò)對(duì)11種不同冷凍儲(chǔ)存條件下鱈魚(yú)肌肉蛋白質(zhì)組圖譜進(jìn)行分析,識(shí)別了與冷凍儲(chǔ)存魚(yú)肉質(zhì)地和味道特有變化相關(guān)的蛋白質(zhì),如肌球蛋白輕鏈、磷酸丙糖異構(gòu)酶、醛縮酶A、肌動(dòng)蛋白片段等。還未有報(bào)道采用蛋白質(zhì)組學(xué)方法對(duì)pH-shifting魚(yú)糜及其凝膠進(jìn)行研究。通過(guò)蛋白質(zhì)組學(xué)研究,可獲得魚(yú)糜熱致膠凝過(guò)程中蛋白質(zhì)交聯(lián)、降解圖譜,并有望發(fā)現(xiàn)除MHC、Actin、組織蛋白酶、TGase等以外的與凝膠品質(zhì)相關(guān)的蛋白質(zhì)。
魚(yú)肉含20%~30%肌漿蛋白、66%~77%肌原纖維蛋白。目前主要是以肌原纖維蛋白或肌球蛋白純?nèi)芤耗P脱芯磕z凝機(jī)制。肌漿蛋白組分對(duì)肌原纖維蛋白膠凝特性的影響研究集中在組織蛋白酶和TGase,其它組分的影響還研究很少。
Choi、Park研究發(fā)現(xiàn),組織蛋白酶在pH-shifting工藝的極端低pH條件下活化,并造成MHC、Actin降解[14]。Chaijian[18]發(fā)現(xiàn),沙丁魚(yú)、鯖魚(yú)堿法魚(yú)糜中TGase活性降低,預(yù)膠凝效果較差。Perez-Mateos[19]發(fā)現(xiàn),大西洋鯡魚(yú)酸法魚(yú)糜中TGase全部失去活性,而堿法對(duì)魚(yú)糜中TGase活性影響不大。付湘晉[8]在白鰱魚(yú)魚(yú)糜中發(fā)現(xiàn),熱穩(wěn)定組織蛋白酶活性在pH-shifting酸法(pH2.3)魚(yú)糜中殘留較高,而在pH-shifting堿法極端堿性環(huán)境(pH11.8)中失活;pH-shifting對(duì)TGase活性影響不大,且pH-shifting魚(yú)糜在TGase作用下更易交聯(lián)。Chanarat[22]在印度鯖魚(yú)的pH-shifting魚(yú)糜中發(fā)現(xiàn)了類(lèi)似現(xiàn)象。Jiang和Xiong認(rèn)為[32],pH-shifting處理可以使蛋白暴露更多的-SH基、谷氨酰胺基、ε-氨基等活性基團(tuán),從而有利于蛋白交聯(lián)發(fā)生。
肌漿蛋白中其它組分對(duì)肌原纖維蛋白聚集、膠凝的影響不同文獻(xiàn)結(jié)論不一致:有報(bào)道認(rèn)為,肌漿蛋白聚集體吸附到肌原纖維蛋白上,干擾肌原纖維蛋白形成凝膠三維網(wǎng)狀結(jié)構(gòu),使凝膠強(qiáng)度降低[34];但也有報(bào)道,認(rèn)為肌漿蛋白可使魚(yú)糜凝膠強(qiáng)度增加,94、40、26 kDa蛋白有積極作用,但未對(duì)這些組分進(jìn)行鑒定[38];Hemug[39]報(bào)道肌漿蛋白可顯著提高肌原纖維蛋白凝膠的保水性,且添加了肌漿蛋白的凝膠微結(jié)構(gòu)更加光滑。在pH-shifting加工過(guò)程中,肌漿蛋白中存在一些蛋白組分可減輕極端堿性環(huán)境引起的肌球蛋白變性[18],從而對(duì)pH-shifting魚(yú)糜凝膠有正面作用。
蛋白質(zhì)分子在pH-shifting的極端酸堿性環(huán)境處理過(guò)程中,分子緊密有序的折疊狀態(tài)由于靜電斥力展開(kāi),蛋白質(zhì)-水相互作用占優(yōu)勢(shì),蛋白質(zhì)溶解;再在pH調(diào)到等電點(diǎn)時(shí),蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用占優(yōu)勢(shì),蛋白質(zhì)分子重折疊和聚集[12]。重折疊或聚集的蛋白質(zhì)分子與未變性蛋白質(zhì)分子結(jié)構(gòu)上的差異,導(dǎo)致pH-shifting魚(yú)糜的膠凝特性與傳統(tǒng)水洗魚(yú)糜有較大差異[40]。Paker[26]發(fā)現(xiàn)pH-shifting魚(yú)糜G′(儲(chǔ)能模量)顯著高于水洗魚(yú)糜,形成凝膠化的溫度更低,作者認(rèn)為pH-shifting處理使肌原纖維蛋白轉(zhuǎn)變?yōu)樗^的“熔球態(tài)”,穩(wěn)定性降低,分子表面有更多的活性基團(tuán)和疏水面積。付湘晉[41]、孫月娥[35]等發(fā)現(xiàn),白鰱魚(yú)pH-shifting魚(yú)糜G′顯著低于水洗魚(yú)糜,原因是魚(yú)糜中含較多的變性蛋白聚集體。可見(jiàn),不同魚(yú)肉蛋白質(zhì)分子在pH-shifting處理過(guò)程中發(fā)生的結(jié)構(gòu)變化有很大差異。更合理的解釋是,pH-shifting魚(yú)糜由天然態(tài)、熔球態(tài)、聚集態(tài)蛋白質(zhì)組成,三種狀態(tài)的相對(duì)比例不同導(dǎo)致不同魚(yú)肉pH-shifting魚(yú)糜的膠凝特性不同。
“結(jié)構(gòu)決定功能”,凝膠質(zhì)量與其微結(jié)構(gòu)之間存在密切關(guān)系。圖1是白鰱魚(yú)pH-shifting魚(yú)糜(包括酸法魚(yú)糜和堿法魚(yú)糜)及水洗魚(yú)糜凝膠的掃描電鏡圖片[35],從圖1可以看出,水洗魚(yú)糜凝膠是三維網(wǎng)狀結(jié)構(gòu),較均勻;酸法魚(yú)糜凝膠、堿法魚(yú)糜凝膠三維網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)不均勻,且酸法魚(yú)糜凝膠中存在大量粗纖維狀蛋白聚集體結(jié)構(gòu),而堿法魚(yú)糜凝膠中存在大量顆粒狀蛋白聚集體結(jié)構(gòu)。即蛋白聚集體可能是導(dǎo)致白鰱魚(yú)pH-shifting魚(yú)糜凝膠微結(jié)構(gòu)不均勻的原因,但具體機(jī)制需深入研究。根據(jù)魚(yú)糜膠凝特性及微結(jié)構(gòu)觀(guān)察的結(jié)果,可以把pH-shifting魚(yú)糜凝膠看成是蛋白聚集體與未變性蛋白的共混體系凝膠。

圖1 工藝對(duì)魚(yú)糜凝膠微結(jié)構(gòu)的影響Fig.1 Effect of process on the microstructure of surimi gel注:WM:水洗魚(yú)糜,AC:酸法魚(yú)糜,AK:堿法魚(yú)糜。
近年來(lái),基于(微)相分離現(xiàn)象的共混體系凝膠微結(jié)構(gòu)形成機(jī)制為凝膠微結(jié)構(gòu)多樣性提供了新的解釋[42]。兩種大分子物質(zhì)溶液混合時(shí),由于表面電荷、δ電位、尺寸、形狀差異等導(dǎo)致的熱力學(xué)不相容引起相分離,是一個(gè)動(dòng)力學(xué)過(guò)程,由微(觀(guān))相分離逐步轉(zhuǎn)變?yōu)楹暧^(guān)相分離,在溶膠-凝膠體系中,由于黏度較高,這一動(dòng)力學(xué)過(guò)程速度較慢,往往尚未發(fā)生明顯宏觀(guān)相分離,即已發(fā)生凝膠化,凝膠黏度更高,微相分離被固化,可獲得豐富的不均勻凝膠微結(jié)構(gòu)。Renard等[43]發(fā)現(xiàn),β-乳球蛋白與其乙醇聚集體發(fā)生相分離。李云[44]發(fā)現(xiàn),大豆蛋白熱聚集體與未變性大豆蛋白共混膠凝時(shí)發(fā)生微相分離。Tanaka[45]指出,大的聚集體和小的蛋白質(zhì)及亞基共存混合體系是一種典型的動(dòng)力學(xué)不均勻體系,相分離是普遍現(xiàn)象。但肌原纖維蛋白還未見(jiàn)相關(guān)報(bào)道。
基于此考慮,本文對(duì)這種共混凝膠微結(jié)構(gòu)的形成機(jī)制作如下分析,如圖2所示。pH-shifting魚(yú)糜中蛋白聚集體與未變性蛋白加鹽斬拌時(shí),形成蛋白共混體系,在加熱膠凝后,體系固化,從而得到共混凝膠。

圖2 pH-shifting魚(yú)糜共混膠凝機(jī)制Fig.2 Co-gelling mechanism for pH-shifting surimi
由于魚(yú)糜中蛋白聚集體含量變化,及蛋白聚集體-蛋白聚集體、蛋白聚集體-未變性蛋白、未變性蛋白-未變性蛋白作用強(qiáng)弱不同,混合凝膠可能通過(guò)以下方式形成不同的微結(jié)構(gòu)。如果蛋白聚集體自身能膠凝,則:a.蛋白聚集體-未變性蛋白作用強(qiáng)時(shí),可能會(huì)以蛋白聚集體為核,以“成核-增長(zhǎng)”的方式形成微相分離型不均勻凝膠;b.蛋白聚集體含量較高,蛋白聚集體-蛋白聚集體作用強(qiáng)時(shí),聚集體之間交聯(lián),形成團(tuán)塊狀、片狀凝膠結(jié)構(gòu),未變性蛋白熱變性后,以聚集體為中心聚集、交聯(lián),使凝膠結(jié)構(gòu)更加緊密。如果蛋白聚集體自身不能膠凝,則:a.未變性蛋白交聯(lián)形成凝膠網(wǎng)絡(luò),蛋白聚集體吸附在未變性蛋白形成的凝膠網(wǎng)絡(luò)骨架上,加強(qiáng)凝膠結(jié)構(gòu);b.蛋白聚集體作為填充物,干擾凝膠網(wǎng)絡(luò)的形成,從而使凝膠網(wǎng)絡(luò)不完整,存在較大的孔洞;c.蛋白聚集體作為填充物,與未變性蛋白熱力學(xué)不相容,由于空間排阻作用,發(fā)生微相分離,使能形成網(wǎng)絡(luò)的未變性蛋白濃縮,從而使網(wǎng)絡(luò)骨架變粗,凝膠的強(qiáng)度提高。
由于“結(jié)構(gòu)決定功能”,通過(guò)調(diào)控微結(jié)構(gòu)獲得具有不同功能特性的凝膠一直是食品科學(xué)家的夢(mèng)想,所以凝膠微結(jié)構(gòu)形成機(jī)制已成為研究熱點(diǎn)。如分形理論、計(jì)算機(jī)圖形學(xué)[46]、X-射線(xiàn)斷層掃描及三維重構(gòu)技術(shù)[47]等均應(yīng)用于食品凝膠微結(jié)構(gòu)研究。從共混膠凝及微相分離的角度,利用上述理論與技術(shù)方法對(duì)魚(yú)糜凝膠微結(jié)構(gòu)形成機(jī)制進(jìn)行研究,可為魚(yú)糜凝膠微結(jié)構(gòu)調(diào)控提供新的思路。
近年來(lái),海洋漁業(yè)資源因過(guò)度捕撈、海水污染等原因,可用于生產(chǎn)魚(yú)糜的優(yōu)質(zhì)海水魚(yú)資源越來(lái)越少。而我國(guó)淡水魚(yú)產(chǎn)量居世界第一位,養(yǎng)殖淡水魚(yú)產(chǎn)量占世界養(yǎng)殖淡水魚(yú)總產(chǎn)量的70%以上,其中,青、草、鰱、鳙、鯉等年產(chǎn)量均達(dá)百萬(wàn)噸以上,能穩(wěn)定供應(yīng)。所以,發(fā)展淡水魚(yú)魚(yú)糜是必然趨勢(shì),也是我國(guó)的優(yōu)勢(shì)。特別以白鰱魚(yú)、鳙魚(yú)為代表的低值淡水魚(yú),產(chǎn)量大,加工率低。加工成魚(yú)糜制品是大量轉(zhuǎn)化低值淡水魚(yú)的重要方向。
低值淡水魚(yú)魚(yú)糜加工中存在的主要技術(shù)難點(diǎn)及問(wèn)題是:a.刺多、細(xì),且多肌間刺,機(jī)械采肉時(shí),大量肌肉殘留在魚(yú)刺上,加之淡水魚(yú)本身個(gè)體小、肉薄,所以,采肉率一般不到40%;b.肌漿蛋白中含大量熱穩(wěn)定組織蛋白酶,在熱致膠凝過(guò)程中導(dǎo)致魚(yú)糜凝膠劣化,傳統(tǒng)魚(yú)糜加工工藝用水洗去掉肌漿蛋白,損失了約30%的蛋白質(zhì),進(jìn)一步降低了產(chǎn)率。pH-shifting魚(yú)糜工藝能基本克服上述問(wèn)題,顯著提高淡水魚(yú)魚(yú)糜得率和凝膠強(qiáng)度,其工業(yè)化價(jià)值很大。如果pH-shifting技術(shù)實(shí)現(xiàn)工業(yè)化,則低值淡水魚(yú)深加工領(lǐng)域?qū)l(fā)生巨大變革;事實(shí)上,與pH-shifting類(lèi)似的工藝在大豆分離蛋白生產(chǎn)上早已實(shí)現(xiàn)工業(yè)化。
[1]Hultin H O,Kelleher S D. Process for isolating a protein composition from a muscle source and protein composition:US,08/797929[P]. 1997-02-12.
[2]付湘晉,許時(shí)嬰,Jinmoon Kim. 酸堿法提取鰱魚(yú)蛋白脫腥及酵母脫腥機(jī)理[J].食品與生物技術(shù)學(xué)報(bào),2008,28(1):57-62.
[3]Abdollahi M,Marmon S,Chaijan M,et al. Tuning the pH-shift protein-isolation method for maximum hemoglobin-removal from blood rich fish muscle[J]. Food Chemistry,2016,212:213-224.
[4]Tahergorabi R,Beamer S K,Matak K E,et al. Functional food products made from fish protein isolate recovered with isoelectric solubilization/precipitation[J]. LWT-Food Science and Technology,2012,48(1):89-95.
[5]Taskaya L,Chen Y,Jaczynski J. Color improvement by titanium dioxide and its effect on gelation and texture of proteins recovered from whole fish using isoelectric solubilization/precipitation[J]. LWT-Food Science and Technology,2010,43(3):401-408.
[6]Pires C,Costa S,Batista AP,et al. Properties of protein powder prepared from Cape hake by-products[J]. Journal of Food Engineering,2012,108(2):268-275.
[7]Palafox H,Córdova-Murueta J H,Navarrete M A. Protein isolates from jumbo squid(Dosidicusgigas)by pH-shift processing[J]. Process Biochemistry,2009,44(5):584-587.
[8]付湘晉. 白鰱魚(yú)脫腥及其低鹽魚(yú)糜制備的研究[D]. 無(wú)錫:江南大學(xué),2009.
[9]付湘晉,黨亞麗,許時(shí)嬰,等. 白鰱魚(yú)土霉味物質(zhì)的檢測(cè)與脫除研究[J]. 食品與發(fā)酵工業(yè),2010,36(8):136-139.
[10]Yarnpakdee S,Benjakul S,Penjamras P,et al. Chemical compositions and muddy flavour/odour of protein hydrolysate from Nile tilapia and broadhead catfish mince and protein isolate[J]. Food Chemistry,2014,142(1):210-216.
[11]Fu X,Wu Y,Li Z. Using pH-Shifting Process to Recover Proteins for Low Salt Gel Products from Silver Carp[J]. Advanced Materials Research,2012,1285:554-556.
[12]Gehring C K,Gigliotti J C,Moritz J S,et al. Functional and nutritional characteristics of proteins and lipids recovered by isoelectric processing of fish by-products and low-value fish:A review[J]. Food Chemistry,2011,124(2):422-431.
[13]Marmon S K,Undeland I. Effect of alkaline pH-shift processing oninvitrogastrointestinal digestion of herring(Clupeaharengus)fillets[J]. Food Chemistry,2013,138(1):214-219.
[14]Choi Y J,Park J W. Acid-aided protein recovery from enzyme-rich Pacific whiting[J]. Journal of Food Science,2002,67(8):2962-2967.
[15]Yongsawatdigul J,Park J W. Effects of alkali and acid solubilization on gelation characteristics of rockfish muscle proteins[J]. Journal of Food Science,2004,69(7):C499-C505.
[16]Yarnpakdee S,Benjakul S,Penjamras P,et al. Chemical compositions and muddy flavour/odour of protein hydrolysate from Nile tilapia and broadhead catfish mince and protein isolate[J]. Food Chemistry,2014,142(1):210-216.
[17]Kristinsson H G,Liang Y. Effect of pH-shift processing and surimi processing on Atlantic croaker(Micropogoniasundulates)muscle proteins[J]. Journal of Food Science,2006,71(5):C304-C312.
[18]Chaijan M,Benjakul S,Visessanguan W,et al. Physicochemical properties,gel-forming ability and myoglobin content of sardine(Sardinellagibbosa)and mackerel(Rastrelligerkanagurta)surimi produced by conventional method and alkaline solubilisation process[J]. Eur Food Res Technol,2006,222(1-2):58-63.
[19]Perez-Mateos M,Lanier TC. Comparison of Atlantic menhaden gels from surimi processed by acid or alkaline solubilization[J]. Food Chemistry,2007,101(3):1223-1229.
[20]Blanco-Pascual N,Fernández-Martín F,Montero P. Jumbo squid(Dosidicusgigas)myofibrillar protein concentrates for edible packaging films and storage stability[J]. LWT-Food Science and Technology,2014,55(2):543-550.
[21]Cortés-Ruiz J A,Pacheco-Aguilar R,Ramírez-Suárez C J,et al. Conformational changes in proteins recovered from jumbo squid(Dosidicusgigas)muscle through pH shift washing treatments[J]. Food Chemistry,2016,196:769-775.
[22]Chanarat S,Benjakul S. Impact of microbial transglutaminase on gelling properties of Indian mackerel fish protein isolates[J]. Food Chemistry,2013,136(2):929-937.
[23]Arfat Y A,Benjakul S. Effect of zinc sulphate on gelling properties of phosphorylated protein isolate from yellow stripe trevally[J]. Food Chemistry,2013,141(3):2848-2857.
[24]Taskaya L,Chen Y,Jaczynski J. Functional properties of proteins recovered from silver carp(Hypophthalmichthysmolitrix)by isoelectric solubilization/precipitation[J]. LWT-Food Science and Technology,2009,42(6):1082-1089.
[25]Ronaghi M,Beamer S,Jaczynski J,et al. A comparison of the bactericidal effectiveness of hydrochloric and acetic acid on Staphylococcus aureus in silver carp during a pH-shift protein recovery process[J]. LWT-Food Science and Technology,2016,66:239-243.
[26]Paker I,Beamer S,Jaczynski J,et al. The effect of organic acids on gelation characteristics of protein gels made from silver carp(Hypophthalmichthysmolitrix)protein recovered by isoelectric solubilization and precipitation[J]. LWT-Food Science and Technology,2013,53(1):37-43.
[27]Abdollahi M,Rezaei M,Jafarpour A,et al. Dynamic rheological,microstructural and physicochemical properties of blend fish protein recovered from kilka(Clupeonellacultriventris)and silver carp(Hypophthalmichthys molitrix)by the pH-shift process or washing-based technology[J]. Food Chemistry,2017,229:695-709.
[28]付慶. 酸堿處理對(duì)于鰱魚(yú)魚(yú)糜品質(zhì)的影響[D]. 無(wú)錫:江南大學(xué),2009.
[29]王瑛. pH調(diào)節(jié)誘導(dǎo)羅非魚(yú)肌球蛋白結(jié)構(gòu)和性質(zhì)的變化[D]. 湛江:廣東海洋大學(xué),2013.
[30]陳敦喜. 酸堿法制備草魚(yú)魚(yú)糜及其特性的研究[D]. 武漢:華中農(nóng)業(yè)大學(xué),2013.
[31]Wang H N,Wu J,Betti M. Chemical,rheological and surface morphologic characterisation of spent hen proteins extracted by pH-shift processing with or without the presence of cryoprotectants[J]. Food Chemistry,2013,139(1-4):710-719.
[32]Jiang J,Xiong Y L. Extreme pH treatments enhance the structure-reinforcement role of soy protein isolate and its emulsions in pork myofibrillar protein gels in the presence of microbial transglutaminase[J]. Meat Science,2013,93(3):469-476.
[33]洪偉,孫成波,周春霞,等. 酸堿法分離斑節(jié)對(duì)蝦蛋白的營(yíng)養(yǎng)特性研究. 現(xiàn)代食品科技,2014,30(7):193-198,217.
[34]Rawdkuen S,Sai-Ut S,Khamsorn S,et al. Biochemical and gelling properties of tilapia surimi and protein recovered using an acid-alkaline process[J]. Food Chemistry,2009,112(1):112-119.
[35]孫月娥,王衛(wèi)東,付湘晉. 酸堿法提取鰱魚(yú)肌肉蛋白的膠凝特性[J]. 食品科學(xué),2012,33(6):123-126.
[36]王彥波,沈曉琴,勵(lì)建榮,等. 不同宰殺方式對(duì)鯽魚(yú)肌肉質(zhì)構(gòu)和蛋白質(zhì)組的影響[J]. 中國(guó)食品學(xué)報(bào),2010,10(6):145-149.
[37]Kjaersgard I V,Norrelvkke M R,Jessen F. Changes in cod muscle proteins during frozen storage revealed by proteome analysis and multivariate data analysis[J]. Proteomics,2006,6(5):1606-1618.
[38]Morioka K and Shimizu Y. Relationship between the heat-gelling properties and composition of fish sarcoplasmic proteins[J]. Nippon Suisan Gakkaishi,1993,59(9):1631-1631.
[39]Hemung B O,Chin K B. Effects of fish sarcoplasmic proteins on the properties of myofibrillar protein gels mediated by microbial transglutaminase[J]. LWT-Food Science and Technology,2013,53(1):184-190.
[40]付湘晉,許時(shí)嬰,王璋,等. 酸堿提取鰱魚(yú)蛋白功能特性的研究[J]. 食品工業(yè)科技,2008,29(4):116-118.
[41]付湘晉,許時(shí)嬰,王璋,等. 極端pH處理對(duì)鰱魚(yú)肌原纖維蛋白熱變性、聚集、膠凝性質(zhì)的影響[J]. 食品科學(xué),2008,29(6):100-103.
[43]Renarda D,Lefebvrea J,Robert P. Structural investigation ofβ-lactoglobulin gelation in ethanol/water solutions[J]. International Journal of Biological Macromolecules,1999,26(1):35-44.
[44]李云. 大豆蛋白聚集及共混凝膠研究[D]. 無(wú)錫:江南大學(xué),2007.
[45]Tanaka H,Nishikawa Y,Koyama T. Network forming phase separation of colloidal suspensions[J].Journal of Physics:Condensed Matter,2005,17(15):143-153.
[46]朱玉安,劉友明,張秋亮,等. 加熱方式對(duì)魚(yú)糜凝膠特性的影響[J]. 食品科學(xué),2011,32(23):107-110.
[47]Guo J,Jin Y,Yang X,et. al. Computed microtomography and mechanical property analysis of soy protein porous hydrogel prepared by homogenizing and microbial transglutaminase cross-linking[J]. Food Hydrocolloids,2013,31(2):220-226.