氣相中疏水氨基酸的單電子氧化還原性質

李偉偉 侯若冰 孫彥麗

(廣西師范大學化學化工學院,廣西桂林 541004)

氣相中疏水氨基酸的單電子氧化還原性質

李偉偉 侯若冰*孫彥麗

(廣西師范大學化學化工學院,廣西桂林 541004)

采用密度泛函理論在B3LYP/DZP++水平上研究氣相中疏水氨基酸的單電子氧化還原性質.計算表明:發生單電子氧化反應時,側鏈較小的甘氨酸、丙氨酸、脯氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸丟失電子的主要部位是氨基、α-碳和羧基,對應著相對較大的絕熱電離能(8.52-9.15 eV);而半胱氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸因側鏈丟失較多負電荷,其電離能有所降低.氣相中疏水氨基酸從外界捕獲的電子主要駐留在羧基或氨基的氫原子外側以及分子的骨架上,形成具有偶極邊界結構和價鍵結構的混合狀態陰離子,絕熱電子親和勢在-0.08至-0.63 eV之間.由于氨基酸的電離能較大且電子親和勢為負值,所以在氣相中它們既不容易被氧化也難以被還原.

疏水氨基酸; 電離能; 電子親和勢; 氧化還原

氨基酸是蛋白質的基本組成單位,其氧化還原特征將直接影響到蛋白質的穩定性.在表征氨基酸的氧化還原性質時,電離能和電子親和勢的測定具有重要意義.1997年郭志峰等[1]采用質譜法測定了19種天然氨基酸的垂直電離能.Campbell等[2]用光電子能譜法測定了部分氨基酸的絕熱電離能,但有7種氨基酸絕熱電離能因實驗條件限制而無法測定.在理論計算方面,Dehareng等[3]在2004年計算了甘氨酸、丙氨酸、天冬酰胺、酪氨酸和色氨酸的兩種不同構象的垂直電離能,Millefiori等[4]則直接采用了文獻[3]中個別氨基酸的的優勢構象作為全部氨基酸的穩定構象形式計算所有氨基酸的垂直電離能,但遺憾的是其多數計算結果與實驗值[1]的偏差超過0.5 eV,而最大偏差竟達2.26 eV.Kishora等[5]也計算了19種氨基酸的垂直電離能和絕熱電離能,但計算值與實驗值的最大偏差分別達到2.6和1.76 eV.關于氨基酸的電子親和勢,到目前為止,未見系統的研究報道.更重要的是,上述所有關于氨基酸電離能的實驗和理論研究中,都缺乏電子轉移過程中分子的電子結構分析,而本文則對氨基酸的絕熱電離能、垂直電離能、絕熱電子親和勢、垂直電子親和勢進行了更為精確的計算,同時對相關氧化還原過程中的電子結構進行了系統的分析.

所有氨基酸中,甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、纈氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、異亮氨酸(Ile)、半胱氨酸(Cys)、脯氨酸(Pro)、甲硫氨酸(Met)、苯丙氨酸(Phe)、酪氨酸(Tyr)和色氨酸(Trp)等11種氨基酸均含有非極性側鏈,為疏水型氨基酸,通常會形成蛋白質的疏水內核,對維持蛋白質結構穩定有重要作用.盡管天然氨基酸有20種,但限于篇幅,以及為與實驗值對比,本文僅研究了氣相中11種疏水氨基酸的單電子氧化還原性質.因有研究[6-7]指出氣相中氨基酸的中性分子比兩性離子要穩定,我們只選取具有非兩性離子形式的中性氨基酸分子進行計算和分析.

1 計算方法與細節

經實驗檢驗可靠的密度泛函理論B3LYP方法與DZP++基組[8]用于本研究的全部計算,該方法的計算結果已被廣泛的實驗數據[8]證實能夠準確地描述分子[9]、陰離子[8]以及偶極邊界態陰離子[10-12]的結構與性質,而且該方法在生物分子的反應機理[13-14]的研究也是成功的.本文中分子結構的全優化,及結構優化所得到的局部能量極小點均通過頻率分析加以確認,所有計算都使用Gaussian 03程序[15]完成,體系中各原子的自然電荷布居則使用同樣的計算方法根據自然鍵軌道(NBO)[16-20]分析得到.分子軌道和自旋密度圖都使用GaussView軟件繪制.

分子構象的差異對其氧化還原性質有一定影響,本文用于計算的初始結構來源于文獻[21-29]報道的各個氨基酸分子的全局能量極小點.11種疏水氨基酸的構象可分為兩種類型:Gly、Ala、Val、Leu、Ile和Met屬構象I,而Cys、Pro、Phe、Tyr和Trp屬構象II (圖1).構象I、II與晶體數據庫(Research Collaborator for Structural Bioinformatics Protein Data Bank)中氨基酸的構象(III)不同,為考查不同初始構象對氨基酸性質的影響,本文同時計算了以構象III為初始結構時疏水氨基酸的電離能和電子親和勢.

垂直電離能(VIP)、絕熱電離能(AIP)、垂直電子親和勢(VEA)以及絕熱電子親和勢(AEA)依據下列公式計算:

2 結果與討論

計算表明,初始結構屬于構象I、II的氨基酸分子的能量比初始結構為構象III的低4.53-16.11 kJ· mol-1(0.047-0.167 eV),所以,本文的后續討論除特別說明外均針對構象I、II進行.

2.1 分子結構

優化得到的所有中性氨基酸分子都屬L型,具有構象I形式的氨基酸傾向于形成O…H—N型氫鍵,具有構象II的氨基酸傾向于形成O—H…N型氫鍵,而具有構象III的氨基酸則形成(H)O…H—N型氫鍵(圖1).

氨基酸分子丟失一個電子后,所產生的多數陽離子自由基(Gly+、Ala+、Val+、Ile+、Leu+和Pro+)中C2—N1鍵長較中性分子縮短6-8 pm.出現這種變化的原因在于中性氨基酸分子的最高占據軌道(HOMO)在C2—N1鍵附近具有π反鍵軌道特征,反鍵電子的丟失加強了C2、N1間的成鍵作用而使鍵長縮短.此外,Gly+、Ala+、Leu+和Pro+的C2—C3鍵長比中性分子的伸長8-13 pm,Val+、Ile+的C2與側鏈R的鍵連C原子間的共價鍵C2—C(R)伸長了17 pm,究其原因是這些分子的HOMO在這兩個成鍵位置都具有σ成鍵軌道特征,成鍵電子的丟失明顯削弱了成鍵作用使鍵長伸長,這種共價鍵的削弱有可能造成氨基酸分子脫羧或解體.

氨基酸捕獲一個電子后,形成的陰離子自由基與中性分子相比較,兩體系化學鍵長變化都小于3 pm,鍵角變化小于5°.這與多數氨基酸陰離子表現為偶極邊界結構和共價結構的混合結構狀態有關,即陰離子捕獲的外來電子只有一部分進入了氨基酸分子骨架的軌道中,與此同時,還有一部分電子則分布在分子外側的某個部位.外來電子的這種分布方式對中性氨基酸分子中電子分布的影響不是很大,所以,形成的陰離子與中性分子相比,結構變化不明顯.

2.2 分子軌道分析

圖2中只繪出了部分具有代表性的中性分子的HOMO,最低空軌道(LUMO),以及陰離子自由基的HOMO(即其單電子占據軌道SOMO).

中性分子中,Val(圖2)、Gly、Ala、Pro、Ile和Leu的HOMO主要分布在分子的羧基、氨基、C2及側鏈第一個C原子的周圍,由此可以推測,這六種氨基酸氧化丟失電子的部位應主要集中在這些原子附近.NBO電荷計算表明,氧化過程中Gly、Ala、Pro和Leu的N1和O4原子丟失電子0.53e-0.61e,C3原子丟失0.02e-0.05e;而Val、Ile的N1原子分別丟失0.41e、0.40e,側鏈第一個C原子都約丟失0.11e,這些電荷轉移過程與陽離子中C2—C3或C2—C(R)鍵明顯伸長有一定關系.Phe的HOMO(圖2)分布在O4和側鏈芳環上,氧化過程中Phe的O4和芳環上共丟失電子0.78e.由于Cys(圖2)、Met的HOMO主要分布在側鏈的S原子上,Trp(圖2)和Tyr的HOMO則是主要分布在側鏈的共軛環上,因此,這四種氨基酸的氧化反應主要發生在側鏈上,其中Cys和Met的S原子分別丟失電子0.56e、0.51e,Trp和Tyr的共軛環丟失電子0.88e、0.73e,而這與Vorsa等[30]的實驗結論是一致的.

側鏈中無芳環的 Val、Gly、Ala、Ile、Leu、Cys、Pro和Met,其LUMO都分布在羧基上,Trp和Tyr的LUMO則分布在側鏈的芳環上,而Phe的LUMO在羧基和側鏈苯環上都有分布.如前一節所述,在中性氨基酸分子的單電子還原反應中,外來電子并沒有完全進入中性分子的LUMO,所形成陰離子的SOMO在分子的外側和分子骨架上都有分布,形成兼具偶極邊界陰離子和價鍵結構陰離子的混合結構.具有構象 I的 Val-、Gly-、Ala-、Leu-、Ile-的SOMO主要分布在陰離子羧基H原子的外側以及其它多個原子周圍,Met-的SOMO則主要分布在羧基上,少量分布在H6原子的外側;具有構象II的Cys-和Pro-的SOMO主要分布在氨基H原子,以及C2、C3等多個原子上,Trp-、Tyr-和Phe-的SOMO在氨基H原子外側、羧基和芳環的多個原子周圍都有分布,而且,Phe-的SOMO在整個分子中離域程度最大.目前,已有實驗[31-32]表明Gly-和Ala-確實具有一定的偶極邊界離子特征,這種電荷分布形式的重要性在于氨基酸陰離子易于把多余的負電荷釋放到外界環境(如溶劑水)中,從而減少外來電子對蛋白質的損傷.

2.3 自旋密度

自旋密度可以反映自由基中單電子的分布,根據自由基中的自旋密度分布可以推測自由基的氧化還原性特征.圖3為部分代表性的氨基酸離子自由基的自旋密度圖.11種疏水氨基酸陽離子自由基的自旋密度分布在形態上與其中性分子的HOMO基本一致,表明中性分子的電離過程確實發生在其HOMO上,電離形成的陽離子自由基的單電子多駐留在電負性較大的N、O原子以及S原子和側鏈芳環上.對于側鏈無芳環的陽離子(如Val+,Cys+),其自旋密度分布使得陽離子具有從外界奪取電子還原為中性分子的傾向.事實上,中性分子較大的VIP值(表1)也是陽離子這種氧化性傾向的一種反映.

氨基酸陰離子自由基的自旋密度分布都與其SOMO基本一致,除在分子骨架中有部分自旋密度分布外,圖3顯示多數氨基酸陰離子的單電子也明顯地駐留在電負性較小的H原子附近,這種自旋密度分布形式不利于陰離子對其電子的控制,易失去電子而呈還原性.值得注意的是Phe-的自旋密度在側鏈的芳環上存在非常明顯的離域分布,這種分布形態顯然有利于陰離子中電荷的分散,進而增強Phe-的穩定性.

2.4 電離能和電子親和勢

表1列出了計算的電離能與電子親和勢,所有疏水氨基酸的VIP都大于AIP,VEA的絕對值都比AEA的大一些,這是合理的,因為氨基酸分子在失去或得到一個電子后,最初的陽、陰離子隨后的結構松弛將使體系能量下降,形成相對穩定的結構狀態.

多數氨基酸VIP的計算結果與實驗值[1]比較接近,VIP計算值與實驗值的平均偏差為0.34 eV.盡管Ala、Cys和Trp的VIP計算值與實驗值偏差較大(0.48-0.66 eV),但我們的計算精度仍優于文獻的結果[4-5].這些文獻報道的VIP計算值與實驗值平均偏差遠大于本文的0.34 eV,分別達到了0.49和0.96 eV.而他們對Ala、Cys和Trp的計算結果與實驗值的偏差范圍則分別為0.82-1.18 eV和0.83-2.05 eV,這表明基于B3LYP/DZP++方法計算的VIP值更可靠.

表1 氣態中疏水氨基酸的電離能和電子親和勢Table 1 Ionization potentials and electron affinities in gas phase

本文對疏水氨基酸AIP的計算相當精確,除Cys的計算值比實驗值[2]高出0.56 eV外,整體計算值與實驗值的平均偏差僅為0.24 eV.文獻[5]也計算了疏水氨基酸的AIP,但其計算值與實驗值的平均偏差卻達到了0.64 eV,其Cys的計算結果比實驗值也高出0.68 eV.

所有疏水氨基酸電子親和勢的數值都為負值,這說明中性分子的能量要比其陰離子能量稍低,氣相中陰離子不能穩定存在,這顯然與所形成的陰離子兼具偶極邊界結構態和價鍵結構態,負電荷不能充分地分散在整個陰離子中有關.

仔細觀察表1還可以發現,氨基酸電離能的大小與側鏈有密切關系,側鏈上C原子數越多,其電離能越小.而Cys,Met側鏈上S原子使它們的電離能比側鏈中所含有碳原子數相同的氨基酸的要小,其中Met的電離能甚至比Phe的還小,這一現象與氨基酸的結構及其丟失電子的部位密切相關.正如前面分子軌道的分析所指出的,含脂肪烴基側鏈的氨基酸分子丟失電子的部位是氨基和羧基,但含S的氨基酸的電離同時也發生在S原子附近,而S的電負性與C相當,卻比N和O要小得多,因而對電子的束縛能力較弱,故含S的氨基酸Cys和Met易失去電子.

具有同一構象形式的疏水氨基酸電子親和勢的數值也會隨著側鏈碳原子數的增多而減小.究其原因是因為氨基酸側鏈具有分散電荷的作用,隨著體系的增大,其側鏈容納和分散負電荷的能力增強,因而可以形成相對穩定些的陰離子.

2.5 氨基酸分子的初始構象對垂直電離能的影響

仔細分析表1的電離能數據,可觀察到一個有趣的現象——使用全局能量極小點分子結構(構象I、II)作初始結構計算出的VIP值(數據Theor1)均大于初始結構源于蛋白質數據庫(構象III)的計算值(數據Theor2).這表明具有不同構象的氨基酸分子垂直電離時所需的能量是不同的,所有11個疏水氨基酸分子因初始構象差異而導致的垂直電離能的差別在0.04-0.55 eV范圍內,這是具有全局能量極小點構象的氨基酸分子垂直電離時環境需要多付出的能量.當然,發生垂直電離時環境提供的能量總是過量的,因此,無論是哪種構象的氨基酸分子,其電離過程都能進行.

另一方面,如果將氣相氨基酸視為服從Boltzmann分布、非簡并、可分辨的分子體系,那么,就能容易地估算出具有不同能量、不同構象的氨基酸分子發生垂直電離的分子百分數,進而可利用該百分數做權重估算出各氨基酸統計平均的VIP值.為簡便起見,我們假定氨基酸氣體中只存在I、III或II、III兩種構象態,這里以兩種構象態能量差最大的Leu(16.11 kJ·mol-1)和最小的Ala(4.53 kJ·mol-1)為例進行計算.根據Boltzmann分布關系(式中kB、T分別為Boltzmann常數和絕對溫度):

可估算出在文獻[1]的實驗溫度260℃時,具有能量ε1(構象I或II)、ε2(構象III)的兩種分子的分子數n1、n2之比.Leu和Ala的該比值分別為37.94和2.782,也就是說,兩種氨基酸的低能量構象的分子百分數分別為97.43%和73.56%,以此為權重計算得到的統計平均VIP值分別為9.31、9.54 eV.這兩個計算值與表1中的數據對比可知,由于具有高能量的構象III的分子百分數較小,而且,單獨利用構象III的結構計算出的VIP值又偏小,所以,統計平均的VIP值只是比單獨利用構象I或II計算出的值略小.我們將全部氨基酸的VIP值按這種方式計算出來后進行統計,發現統計平均的VIP值與實驗值的平均偏差比全部使用構象I、II結構的VIP計算值的平均偏差0.34 eV稍小,但如果全部使用構象III的結構計算VIP值,則對應的平均偏差較大(0.42 eV).由此可見,全面考慮各種可能的初始構象計算出的VIP值更為可靠.

2.6 蛋白質-DNA復合物單電子損傷的分析

任何生物體的生長、發育過程都離不開蛋白質-DNA間的相互作用.在正常條件下,只有當蛋白質與DNA間的準確識別過程順利完成后,才能有效地形成蛋白質-DNA復合物,隨后進行DNA的復制,新蛋白質的合成等生命過程.但在這些復雜的過程中,只要在蛋白質-DNA間的相互作用的環節上發生一個微小的氧化還原變化,就可能出現蛋白質或DNA損傷,這類氧化還原損傷如果不能得到有效的修復,便會對生命體的安全產生嚴重威脅.

比較氣相中11種疏水氨基酸與DNA中4種單核苷酸的氧化還原性質有助于我們分析和推測蛋白質-DNA復合物發生氧化還原損傷時的可能對象.使用相同的理論方法,我們計算了DNA中4種單核苷酸的氧化還原性質.2′-腺嘌呤脫氧核苷-5′-磷酸、2′-鳥嘌呤脫氧核苷-5′-磷酸[33]、2′-胸腺嘧啶脫氧核苷-5′-磷酸、2′-胞嘧啶脫氧核苷-5′-磷酸的AIP和AEA分別為7.49、7.13、7.84、7.71 eV和0.24、0.17、0.38、0.23 eV.顯然,如果蛋白質-DNA復合物中不同的核苷酸與不同的疏水氨基酸相互作用時遭遇到氧化還原的威脅,所發生的具體損傷結果是不同的.由于氨基酸的AEA均為負值,而4種脫氧單核苷酸的AEA均為正值,所以,外界因素所帶來的電子將只會引起DNA損傷.另一方面,由于4種脫氧單核苷酸的AIP幾乎都比疏水氨基酸的小(Trp除外,為7.2 eV),所以當外來的氧化性微粒出現在蛋白質-DNA復合物附近時,也會導致DNA出現損傷,只有當蛋白質-DNA復合物附近恰好存在的氨基酸殘基是Trp時,損傷的對象才可能是蛋白質.盡管這種分析只是建立在氣相計算結果的基礎之上,沒有考慮到水的存在,但在蛋白質-DNA復合物的疏水相互作用區域里,這種推測是合理的.因為在疏水區域里,完全溶劑化是不存在的,至多只是微溶劑化(水分子極少)而已,因此,這種現象值得實驗上的進一步研究.

3 結 論

使用可靠的B3LYP/DZP++理論方法探討了氣相中11種疏水氨基酸的單電子氧化還原性質.理論計算表明:

(1)氨基酸分子發生單電子氧化反應時,側鏈結構不同,丟失電子的部位有差異,Gly、Ala、Pro、Val、Ile和Leu主要在H2N—C2—COOH部位丟失電子, Phe的羰基O和側鏈部位都會丟失電子,而Cys、Met、Tyr和Trp的電子丟失則主要發生在側鏈.

(2)軌道分析和自旋密度分析一致表明,氣相中疏水氨基酸從外界捕獲一個電子發生單電子還原反應后,形成了兼具偶極邊界結構與價鍵結構的混合狀態陰離子,單電子主要駐留在電負性小的H原子外側以及分子骨架的部分原子周圍.

(3)多數疏水氨基酸電離能的計算值與實驗值相當接近,電離能數值較大,電子親和勢數值為較小的負值,表明氨基酸在生物體內既不容易被氧化也難以被還原.由于DNA中4種單核苷酸的電離能相對小而電子親和勢卻為正值,因而當蛋白質-DNA復合物的疏水相互作用區域遭遇到氧化性或還原性微粒時,容易造成損傷的是DNA而不是蛋白質.

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Characteristics of One Electron Redox Behavior of Hydrophobic Amino Acids in Gas Phase

LI Wei-Wei HOU Ruo-Bing*SUN Yan-Li
(College of Chemistry and Chemical Engineering,Guangxi Normal University,Guilin 541004,Guangxi Province,P.R.China)

Characteristics of the one electron redox behavior of hydrophobic amino acids in gas phase were calculated with density functional theory at the B3LYP/DZP++level.For glycine,alanine,proline,valine,leucine,and isoleucine with small side chains,the computational results indicate that the negative charges are removed from the atoms of their amino,α-carbon,and carboxy moieties in one electron oxidation reactions.This yields large adiabatic ionization potentials(AIP)of 8.52-9.15 eV.The AIPs of cysteine,methionine,phenylalanine,tyrosine,and tryptophan decrease because of the larger amount of negative charge removed from the atoms in their side chains.The attachment of one electron to the molecules of hydrophobic amino acids leads to anions in which the extra electron is bound to the H atoms of the carboxyl or amino groups and to their valence orbitals,reflecting the double nature of the dipole-bound state and the valence state.The electron affinities(EA)for the amino acids are small and negative ranging from-0.08 to-0.63 eV.The molecules of the hydrophobic amino acids are oxidized or reduced with difficulty in gas phase because of their high VIPs and negative EAs.

Hydrophobic amino acid; Ionization potential; Electron affinitiy; Redox

O641

Received:May 26,2010;Revised:June 30,2010;Published on Web:August 17,2010.

*Corresponding author.Email:rbhou@163.com;Tel:+86-773-5846279.

The project was supported by the Innovation Project of Guangxi Graduate Education,China(2009106020703M48).

廣西研究生創新計劃項目(2009106020703M48)資助

?Editorial office of Acta Physico-Chimica Sinica