酶活性變化的微妙機理

劉曉野

摘 要：酶起催化作用的前提是酶分子要先與所催化的反應(yīng)物分子結(jié)合，如果溫度低于最適溫度時，反應(yīng)物分子與酶分子的活性部位接觸沒有最適溫度時多；且超過最適溫度后，隨溫度的升高，活性酶的濃度大為降低，因而總的結(jié)果是隨著溫度的升高而反應(yīng)速度卻下降。pH改變能影響酶分子活性部位上有關(guān)基團(tuán)的解離。在最適pH時，酶分子上活性基團(tuán)的解離狀態(tài)最適于與底物結(jié)合。

關(guān)鍵詞：酶活性；反應(yīng)速率；活化分子；酶的變性

酶是什么呢？酶指具有生物催化功能的高分子物質(zhì)。在酶的催化反應(yīng)體系中，反應(yīng)物分子被稱為底物，底物通過酶的催化轉(zhuǎn)化為另一種分子。幾乎所有的細(xì)胞活動進(jìn)程都需要酶的參與，以提高效率。與其他非生物催化劑相似，酶通過降低化學(xué)反應(yīng)的活化能來加快反應(yīng)速率，大多數(shù)的酶可以將其催化的反應(yīng)之速率提高上百萬倍。事實上，酶是提供另一條活化能需求較低的途徑，使更多反應(yīng)粒子能擁有不少于活化能的動能，從而加快反應(yīng)速率。酶作為催化劑，本身在反應(yīng)過程中不被消耗，也不影響反應(yīng)的化學(xué)平衡。酶有正催化作用也有負(fù)催化作用，不只是加快反應(yīng)速率，也有減低反應(yīng)速率。與其他非生物催化劑不同的是，酶具有高度的專一性，只催化特定的反應(yīng)或產(chǎn)生特定的構(gòu)型。

酶大多是蛋白質(zhì)，少數(shù)是RNA，但不管是前者還是后者，都是高分子，高分子物質(zhì)的共性是一致的，既其化學(xué)結(jié)構(gòu)易受許多因素的影響：比如易受溫度、化學(xué)環(huán)境（如pH值）、底物濃度、激活劑、抑制劑電磁波等許多因素影響。

人教版高中生物教材必修1《分子與細(xì)胞》中關(guān)于溫度和pH對酶活性的影響，用兩幅曲線圖進(jìn)行了描述。

對于這兩條曲線的理解，教材解釋為：在最適宜的溫度和pH條件下，酶的活性最高。溫度和pH偏高或偏低，酶活性都會明顯降低。過酸、過堿或溫度過高，會使酶的空間結(jié)構(gòu)遭到破壞，使酶永久失活。這種解釋對于不愛思考的學(xué)生老師來說似乎說的很到位，很在理，但其實細(xì)想深想問題還少，需要引起我們老師和學(xué)生注意的有以下幾個：

第一個問題：pH偏高或偏低，酶活性明顯降低的原因是什么？

1.酶是大分子，過酸、過堿都會使酶的空間結(jié)構(gòu)遭受不可逆破壞，使酶本身變性失活，催化功能大受影響。

2.pH改變能影響酶分子活性部位上有關(guān)基團(tuán)的解離。在最適pH時，酶分子上活性基團(tuán)的解離狀態(tài)最適于與底物結(jié)合，pH高于或低于最適pH時，活性基團(tuán)的解離狀態(tài)發(fā)生改變，酶和底物的結(jié)合力降低，因而酶反應(yīng)速率降低。

3.pH也會影響底物的解離。可以設(shè)想底物分子上某些基團(tuán)只有在一定的解離狀態(tài)，才適于與酶結(jié)合發(fā)生反應(yīng)。若pH的改變影響了這些基團(tuán)的解離，使之不適于與酶結(jié)合，當(dāng)然反應(yīng)速度亦會減慢。

第二個問題：在一定溫度范圍內(nèi)，酶活性隨溫度升高而升高的原因是什么？

我們都知道，只要升高溫度，反應(yīng)物分子就會獲得能量，使一部分原來能量較低的分子就變成活化分子，增加了活化分子的百分?jǐn)?shù)，也使得有效碰撞次數(shù)增多，故反應(yīng)速率加大（主要原因）。再者，酶起催化作用的前提是酶分子要先與所催化的反應(yīng)物分子結(jié)合，如果溫度低于最適溫度時，反應(yīng)物分子與酶分子的活性部位接觸沒有最適溫度時多，所以說，最適宜溫度之前，溫度越高，活化分子越多，活化分子的運動速率越快，酶與活化分子碰撞的次數(shù)越多，結(jié)合的概率越大，化學(xué)反應(yīng)的速度就越快。

第三個問題：超過最適溫度，酶活性隨溫度升高而降低的原因是什么？

高分子的酶，遇高溫易變性失去活性。超過最適溫度后，隨溫度的升高，一方面使酶促反應(yīng)速度加快，但更主要的是它又使活性酶的濃度大為降低，因而總的結(jié)果是隨著溫度的升高而反應(yīng)速度卻下降。

第四個問題：什么是酶的變性？

化學(xué)本質(zhì)為蛋白質(zhì)的酶受到物理或化學(xué)因素影響，其分子內(nèi)部原有的高度規(guī)律性結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，次級鍵（如氫鍵、鹽鍵、疏水鍵、范德華引力等）被破壞，蛋白質(zhì)分子從原來有秩序的卷曲緊密結(jié)構(gòu)變?yōu)闊o秩序的松散伸展?fàn)罱Y(jié)構(gòu)，即二、三級以上的高級結(jié)構(gòu)被破壞，但由共價鍵（如肽鍵和二硫鍵）形成的一級結(jié)構(gòu)沒有被破壞。變性蛋白質(zhì)的生物功能喪失。不過，蛋白質(zhì)的變性作用，如不過于劇烈，蛋白質(zhì)分子的內(nèi)部結(jié)構(gòu)變化不大，是一種可逆反應(yīng)，如胃蛋白酶加熱至80～90℃時，無消化蛋白質(zhì)的能力，將溫度再降到37℃，則它又可恢復(fù)消化蛋白質(zhì)的能力。但隨變性時間的增加，條件加劇、變性程度也加深，這樣就達(dá)不到可逆的變性。化學(xué)本質(zhì)為核酸的酶受到溫度、pH、離子強度、變性劑等因素影響，次級鍵——氫鍵斷裂，空間結(jié)構(gòu)也破壞，生物學(xué)功能部分或全部喪失。

有了以上幾個問題的答案，我們就不難理解那兩條曲線的變化原因，所以上課時就可以游刃有余，根據(jù)課堂需要，對學(xué)生進(jìn)行及時點播，加深理解。endprint