酶活性變化的微妙機理

劉曉野

摘 要：酶起催化作用的前提是酶分子要先與所催化的反應物分子結合，如果溫度低于最適溫度時，反應物分子與酶分子的活性部位接觸沒有最適溫度時多；且超過最適溫度后，隨溫度的升高，活性酶的濃度大為降低，因而總的結果是隨著溫度的升高而反應速度卻下降。pH改變能影響酶分子活性部位上有關基團的解離。在最適pH時，酶分子上活性基團的解離狀態最適于與底物結合。

關鍵詞：酶活性；反應速率；活化分子；酶的變性

酶是什么呢？酶指具有生物催化功能的高分子物質。在酶的催化反應體系中，反應物分子被稱為底物，底物通過酶的催化轉化為另一種分子。幾乎所有的細胞活動進程都需要酶的參與，以提高效率。與其他非生物催化劑相似，酶通過降低化學反應的活化能來加快反應速率，大多數的酶可以將其催化的反應之速率提高上百萬倍。事實上，酶是提供另一條活化能需求較低的途徑，使更多反應粒子能擁有不少于活化能的動能，從而加快反應速率。酶作為催化劑，本身在反應過程中不被消耗，也不影響反應的化學平衡。酶有正催化作用也有負催化作用，不只是加快反應速率，也有減低反應速率。與其他非生物催化劑不同的是，酶具有高度的專一性，只催化特定的反應或產生特定的構型。

酶大多是蛋白質，少數是RNA，但不管是前者還是后者，都是高分子，高分子物質的共性是一致的，既其化學結構易受許多因素的影響：比如易受溫度、化學環境（如pH值）、底物濃度、激活劑、抑制劑電磁波等許多因素影響。

人教版高中生物教材必修1《分子與細胞》中關于溫度和pH對酶活性的影響，用兩幅曲線圖進行了描述。

對于這兩條曲線的理解，教材解釋為：在最適宜的溫度和pH條件下，酶的活性最高。溫度和pH偏高或偏低，酶活性都會明顯降低。過酸、過堿或溫度過高，會使酶的空間結構遭到破壞，使酶永久失活。這種解釋對于不愛思考的學生老師來說似乎說的很到位，很在理，但其實細想深想問題還少，需要引起我們老師和學生注意的有以下幾個：

第一個問題：pH偏高或偏低，酶活性明顯降低的原因是什么？

1.酶是大分子，過酸、過堿都會使酶的空間結構遭受不可逆破壞，使酶本身變性失活，催化功能大受影響。

2.pH改變能影響酶分子活性部位上有關基團的解離。在最適pH時，酶分子上活性基團的解離狀態最適于與底物結合，pH高于或低于最適pH時，活性基團的解離狀態發生改變，酶和底物的結合力降低，因而酶反應速率降低。

3.pH也會影響底物的解離。可以設想底物分子上某些基團只有在一定的解離狀態，才適于與酶結合發生反應。若pH的改變影響了這些基團的解離，使之不適于與酶結合，當然反應速度亦會減慢。

第二個問題：在一定溫度范圍內，酶活性隨溫度升高而升高的原因是什么？

我們都知道，只要升高溫度，反應物分子就會獲得能量，使一部分原來能量較低的分子就變成活化分子，增加了活化分子的百分數，也使得有效碰撞次數增多，故反應速率加大（主要原因）。再者，酶起催化作用的前提是酶分子要先與所催化的反應物分子結合，如果溫度低于最適溫度時，反應物分子與酶分子的活性部位接觸沒有最適溫度時多，所以說，最適宜溫度之前，溫度越高，活化分子越多，活化分子的運動速率越快，酶與活化分子碰撞的次數越多，結合的概率越大，化學反應的速度就越快。

第三個問題：超過最適溫度，酶活性隨溫度升高而降低的原因是什么？

高分子的酶，遇高溫易變性失去活性。超過最適溫度后，隨溫度的升高，一方面使酶促反應速度加快，但更主要的是它又使活性酶的濃度大為降低，因而總的結果是隨著溫度的升高而反應速度卻下降。

第四個問題：什么是酶的變性？

化學本質為蛋白質的酶受到物理或化學因素影響，其分子內部原有的高度規律性結構發生變化，次級鍵（如氫鍵、鹽鍵、疏水鍵、范德華引力等）被破壞，蛋白質分子從原來有秩序的卷曲緊密結構變為無秩序的松散伸展狀結構，即二、三級以上的高級結構被破壞，但由共價鍵（如肽鍵和二硫鍵）形成的一級結構沒有被破壞。變性蛋白質的生物功能喪失。不過，蛋白質的變性作用，如不過于劇烈，蛋白質分子的內部結構變化不大，是一種可逆反應，如胃蛋白酶加熱至80～90℃時，無消化蛋白質的能力，將溫度再降到37℃，則它又可恢復消化蛋白質的能力。但隨變性時間的增加，條件加劇、變性程度也加深，這樣就達不到可逆的變性。化學本質為核酸的酶受到溫度、pH、離子強度、變性劑等因素影響，次級鍵——氫鍵斷裂，空間結構也破壞，生物學功能部分或全部喪失。

有了以上幾個問題的答案，我們就不難理解那兩條曲線的變化原因，所以上課時就可以游刃有余，根據課堂需要，對學生進行及時點播，加深理解。endprint