臧學麗
摘要:本論文通過轉谷胺酰胺酶交聯大豆分離蛋白,并對交聯后大豆分離蛋白溶解乳化性和乳化穩定性的變化進行了研究。實驗結果表明交聯前乳化性為15.86m2/g,交聯后乳化性為13.23m2/g,經轉谷氨酰胺酶交聯后乳化性有所降低,降低了16.6%。乳化穩定性交聯前為38.2min,交聯后為60.8min,交聯后乳化性穩定性顯著提高,提高了37.2%。
關鍵詞:轉谷氨酰胺酶;大豆分離蛋白;乳化性
轉谷氨酰胺酶(TGase)是一種能催化蛋白質中賴氨酸上的?-氨基與谷氨酸上?-羥酰胺基之間發生聯合反應的酶。此酶能聚合蛋白多肽之間形成共價聚合物。天然的未經加工的大豆分離蛋白(SPI)的功能尚不能滿足人們在日常生產中的需求。為避免傳統方法對改性SPI的副作用,SPI經過酶的改性處理進一步廣泛地應用于食品及其他工業中。SPI乳化性在食品工業應用廣泛,SPI作為乳化劑可使產品達到較理想的穩定狀態。目前已大量應用在諸多產品的生產中。乳化性大小在很大程度上取決于外界壓力水平、壓力處理時間及溶劑性質[1]。SPI的結構及與其他物質的交互作用也對SPI的乳化性影響較大[2]。SPI的乳化性與二硫鍵含量呈負相關。本試驗對TGase交聯SPI乳化性和乳化穩定性變化進行了研究。
材料與方法
材料。大豆吉農:34由吉林農業大學生命科學學院提供 ;轉谷氨酰胺酶購于sigma公司
方法。(1)乳化性及乳化穩定性的測定:采用Pearce and Kinsella 方法[3]測定乳化性(EAI))和乳化穩定性(ESI)。用磷酸鹽緩沖溶液(10mmol/L,pH7.0)配制成1%酶交聯前后的SPI溶液。加入大豆油,按照250m了/L的比例。……