工業改性對大豆蛋白結構及大豆蛋白-肌原纖維蛋白復合凝膠的影響

賈子璇，冉安琪，劉季善，李 楊，王中江，江連洲,*

（1.東北農業大學食品學院，黑龍江 哈爾濱 150030；2.山東萬得福實業集團有限公司，山東 東營 257000）

大豆分離蛋白（soybean protein isolate，SPI）作為一種優質的植物源蛋白，因其具備良好的功能性質及低成本等優點，常作為添加劑廣泛應用于肉制品加工中[1]，加入SPI使其與肉中的肌原纖維蛋白（myofibrillar protein，MP）發生交互作用，受熱形成復合凝膠。目前，有研究證實天然SPI與肉糜制品的混合會降低肉糜制品的凝膠性[2]。這是由于在香腸加工過程中，加熱溫度一般為72 ℃左右，此時，天然SPI中的7S與11S蛋白并未達到變性溫度，而MP的變性溫度在67～72 ℃左右，因此MP先發生變性并開始形成凝膠，此過程會吸收肌肉中的水分，從而造成混合凝膠彈性較差且結構疏松。Feng等[3]研究證實了大豆蛋白中β-伴大豆球蛋白會對肌肉中肌球蛋白重鏈的自聚集產生阻礙作用。由此可見，對大豆蛋白進行改性處理尤為重要，從而改善其在肉制品中的功能性，生產出適用于工業加工且滿足消費者需求的專用大豆蛋白系列產品[4]。

SPI的改性有多種方法，如酶解改性[1]、超聲波改性[5]等，Nordqvist等[6]研究發現堿改性可以增強SPI的黏度，經改性后可得到高黏度的膠黏劑。此外，有研究表明在大豆蛋白的分子上引入有機大分子糖類物質，使之糖基化生成新的糖蛋白，可以提高大豆蛋白的溶解性、熱穩定性、乳化性等性質[7]。實驗室提取SPI是采用堿溶酸沉的方法從豆粕中提取且進行凍干貯藏[8]，而本實驗采用工業生產流程，堿溶條件與實驗室制法有差異，堿性環境的改變會影響SPI的黏度[9]，且所得濃縮液采用噴霧干燥的方式進行包裝貯藏，因此與實驗室改性方式所得結果相比有所差異。

本實驗考察4 種適用于工業生產的SPI改性方法（工業熱改性、工業堿改性、工業糖基化改性、工業氧化改性），通過測定改性SPI的十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳（sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE）圖譜、拉曼圖譜、游離巰基及二硫鍵含量檢測其結構、功能的變化，并對改性SPI與MP制成的復合凝膠進行質構、掃描電鏡等檢測，研究改性處理對復合凝膠的作用效果，為工業改性SPI的生產技術進行推廣，對提高肉制品的感官及凝膠特性提供一定的理論支持。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

新鮮豬里脊肉 市購；氯化鈉、氯化鉀、磷酸氫二鈉、磷酸二氫鈉、氯化鎂、乙二胺四乙酸（ethylenediaminetetraacetic acid，EDTA）、SDS（均為分析純） 美國Sigma公司。

低溫豆粕（蛋白質質量分數45%）、SPI、工業熱改性大豆分離蛋白（heated-soybean protein isolate，H-SPI）、工業堿改性大豆分離蛋白（alkaline-soybean protein isolate，A-SPI）、工業糖基化改性大豆分離蛋白（glycosylated-soybean protein isolate，G-SPI）、工業氧化改性大豆分離蛋白（oxydic-soybean protein isolate，O-SPI）（蛋白質質量分數92%） 山東萬得福實業集團有限公司。

1.2 儀器與設備

Ultra Turrax T25 BASIS速勻漿機 德國IKA公司；CTK150R型離心機 長沙高新技術產業開發區湘儀離心機儀器有限公司；K-S24型電熱恒溫水浴鍋 上海森信實驗儀器有限公司；TA-XT2i型質構分析儀 英國Stable Micro System公司；pHS-3D pH計 上海雷磁公司；PE Raman Station 400激光顯微拉曼光譜儀 美國PE公司；Infinite M200型多功能酶標儀 瑞士Tecan公司；SU8020掃描電子顯微鏡 日本Hitachi公司。

1.3 方法

1.3.1 工業改性SPI結構與性質的測定

1.3.1.1 SPI的生產與改性處理

1）SPI的工業生產流程

2）主要流程操作參數

堿萃：將脫脂豆粕粉粹后置于萃取罐中按料液比1∶9（g/mL）加入水，水溫控制為40 ℃，加入氫氧化鈉堿液使豆粕在pH值為7.5的條件下溶解于水中；酸沉：利用大豆蛋白等電點為4.2～4.5的原理，加入鹽酸調整酸沉罐中混合豆乳的pH值到4.5左右，使蛋白在此條件下產生沉淀；解碎：按1∶4（g/mL）的比例將蛋白凝膠加水入暫存罐中攪拌；中和樣液：在中和罐中加堿，將樣液pH值調整到7.3；蒸汽滅菌：將樣液利用140 ℃的高溫進行瞬時殺菌；閃蒸脫水：瞬時加熱真空閃蒸，蒸餾除去豆腥味并提高凝膠性和持油性。溫度控制在72 ℃，殺菌時間為5～15 s。

3）SPI的工業改性處理

H-SPI：上述閃蒸脫水步驟中的閃蒸溫度由72 ℃調整為81 ℃，其他參數不變；A-SPI：上述中和樣液過程的pH值由7.3調至8.7，其他參數不變；G-SPI：上述調配過程中添加1%魔芋淀粉，加溫攪拌至75 ℃，持續90 min，其他參數不變；O-SPI：將制備的SPI置于45 ℃貯藏倉保溫36 h進行氧化，其他參數不變。

本實驗中4 種工業改性方式是經過工業上反復實驗及篩選確定的，是已經在工業上實現生產的蛋白，故所選參數均為已優化后的參數。

1.3.1.2 SDS-PAGE測定

參照Laemmli[10]的方法，稍作修改。使用的分離膠及濃縮膠分別為15%和5%。將蛋白樣品溶于樣品緩沖液中，蛋白質量濃度為5 mg/mL，95 ℃加熱5 min后取10 μL上樣，濃縮膠電壓80 V，分離膠電壓120 V。電泳完成后，用考馬斯亮藍R-250染色，采用體積分數10%冰乙酸溶液和體積分數10%甲醇溶液脫色，脫色后電泳膠片用Tanon凝膠成像系統拍照。

1.3.1.3 拉曼光譜分析

測定條件：將SPI樣品分散在緩沖液中并配制成100 mg/mL溶液進行拉曼測定，拉曼光譜的激發光波長為785 nm，發射功率為300 mW，測量拉曼光譜范圍選取600～1 800 cm-1。每個樣品重復掃描3 次，各樣品的拉曼譜圖均由計算機作信號累加后平均，并繪圖輸出，峰位誤差小于±3 cm-1。

圖譜的處理：首先進行拉曼圖譜基線校正、各峰歸屬采用OMINIC軟件，歸一化處理以苯丙氨酸的1 004 cm-1作為內標，并且以此作為各拉曼峰強度變化的依據，譜圖的擬合利用Origin 8.5軟件[11]。

1.3.1.4 巰基與二硫鍵含量的測定

游離巰基含量的測定：參考Beveridge等[12]的方法，稍作修改。將一定量SPI溶于pH 8.0的磷酸鹽緩沖溶液中，25 ℃磁力攪拌1 h，得到質量濃度為7.5 mg/mL的SPI溶液。取2 mL SPI溶液加入2 mL pH 8.0的磷酸鹽緩沖溶液和67 μL 5,5’-二硫代雙(2-硝基苯甲酸)，置于25 ℃恒溫水浴鍋中靜置1 h直至反應充分，10 000 r/min離心30 min，取上清液在波長412 nm處測定吸光度A412nm。每組樣品測定3 次。

總巰基含量的測定：取400 μL SPI溶于10 mL離心管中，加入20 μL巰基乙醇和1.6 mL尿素-鹽酸胍溶液，于25 ℃恒溫水浴鍋中靜置1 h直至充分反應，5 000 r/min離心10 min，清洗沉淀2 次。向沉淀中加入4 mL pH 7.0的0.1 mol/L磷酸鹽緩沖溶液和32 μL 5,5’-二硫代雙(2-硝基苯甲酸)。置于25 ℃恒溫水浴鍋中靜置1 h直至反應充分，10 000 r/min離心30 min。取上清液在波長412 nm處測定吸光度A412nm。每組樣品測定3 次。

巰基含量按式（1）計算：

式中：13 600為摩爾消光系數/（L/（molgcm））；ρ為蛋白質溶液的質量濃度/（mg/mL）。

二硫鍵含量按式（2）計算：

1.3.2 改性SPI與MP復合凝膠性質測定

1.3.2.1 MP的提取

根據Feng Xiaochao[13]和Park[14]等的方法并稍加修改提取MP。在市場購買新鮮的豬背肌，剔除多余的筋膜、脂肪，用絞肉機攪碎，所得肉糜用于提取豬肉MP。稱取50 g肉樣，加4 倍體積的pH 7.0緩沖液（0.1 mol/L KCl，2 mmol/L MgCl2，1 mmol/L EDTA，10 mmol/L Na2HPO4）勻漿離心，棄上清液，取沉淀重復上述步驟3遍。所得沉淀加入4 倍體積的0.1 mol/L NaCl洗液，勻漿離心，沉淀重復洗滌2 次，第3次加洗液勻漿后，用四層紗布過濾除去結締組織，最后用0.1 mol/L HCl溶液調pH值至6.25后離心去上清液，所得膏狀物為MP。MP濃度采用雙縮脲法測定，以牛血清蛋白作標準曲線。

1.3.2.2 復合凝膠的制備

提取的MP（蛋白質質量分數約為8%）稀釋到40 mg/mL，用蒸餾水將SPI配成40 mg/mL溶液，SPI與MP按1∶4比例混合均勻[15]，所有混合溶液的總蛋白質量濃度均為40 mg/mL。取20 mL攪勻的溶液于80 ℃水浴鍋中加熱30 min，取出迅速置于冰水中冷卻，4 ℃冰箱中貯藏12 h。制備好的凝膠每次測定前在室溫（20～25 ℃）平衡30 min，然后用于測定質構及掃描電鏡。

1.3.2.3 質構測定

根據Buamard等[16]的方法進行凝膠質構的測定。測試時將樣品固定于測定平臺，探頭型號選擇P/0.5（直徑12 mm），下壓得到的穿透力即為蛋白的凝膠強度。選用的物性儀測定參數如下：測試前速率3.0 mm/s；測試速率0.3 mm/s；觸發力5 g；測試后速率3.0 mm/s；穿刺距離10.0 mm。每個樣品進行3 次平行實驗，取平均值。

1.3.2.4 掃描電鏡測定

將凝膠切成1 cm3（1 cmh1 cmh1 cm）的小方塊，放于孔板中，加入2.5%戊二醛溶液固定2 h，然后用磷酸緩沖液漂洗數次，接著用乙醇脫水。用醋酸戊酯置換乙醇同時干燥。用銀粉導電膠固定樣品，在鍍膜機內鍍金屬膜，最后在掃描電鏡下觀察和拍照，加速電壓為10 kV，每個樣品觀察8 個區域。

1.4 數據統計

本實驗數據均為3 個平行樣的平均值，用Origin 8.5和SPSS 22.0軟件進行統計和方差分析（ANOVA），用Duncan法進行差異顯著性分析，P＜0.05，差異顯著。

2 結果與分析

2.1 改性處理對SPI亞基組成的影響

圖1 改性SPI的SDS-PAGE圖譜Fig. 1 SDS-PAGE results of different modified SPIs

如圖1所示，從總體亞基組成看，4 種工業改性SPI分離膠的電泳條帶與對照SPI相比無顯著差異，由此可以看出工業改性處理并未對蛋白的亞基組成造成顯著影響。與對照SPI相比，H-SPI的11S堿性亞基（B亞基）條帶變淺，這可能是由于11S球蛋白受熱變性發生解離后復聚集，從而導致11S球蛋白中堿性亞基生成不溶性聚集體[17]。工業堿改性與工業糖基化改性SPI的分離膠條帶基本一致，與對照SPI相比，A-SPI和G-SPI的條帶在分子質量為20 kDa處出現了加深，并出現了分子質量為5～17 kDa的小分子條帶，推測可能是改性處理使SPI分子亞基解離，出現了分子質量為5～17 kDa的低分子亞基，且部分亞基聚合形成了分子質量為20 kDa的小分子聚集體[18]。O-SPI與對照SPI相比，亞基條帶的顏色加深，凝膠槽口處高分子聚集體的積聚逐漸加深，表明蛋白受氧化而產生聚集[19]。

2.2 工業改性處理對SPI結構影響的拉曼光譜分析

2.2.1 工業改性處理對SPI二級結構的影響

圖2 工業改性SPI的拉曼光譜圖Fig. 2 Raman spectra of different industrial modified SPIs

如圖2所示，1 600～1 700 cm-1范圍內是二級結構特征譜帶。本實驗利用酰胺I帶擬合SPI二級結構，酰胺I帶的蛋白質二級結構特征峰范圍為1 645～1 660 cm-1為α-螺旋；1 665～1 680 cm-1為β-折疊；1 680～1 690 cm-1為β-轉角；1 660～1 670 cm-1為無規卷曲[11,20]。本實驗中SPI的拉曼圖譜二級結構的定量計算由Raman Spectral Analysis Package Version 2.1軟件完成。

表1 利用酰胺I帶擬合SPI二級結構結果Table 1 Proportions of secondary structures in SPI estimated by amide I band fi tting

由表1可知，4 種工業改性處理均減少了SPI的α-螺旋和無規卷曲結構相對含量，并增加了β-折疊與β-轉角結構相對含量。本團隊前期研究報道了與未經熱處理的SPI相比，熱處理30 min增加了SPI的α-螺旋結構含量，降低了β-折疊結構含量[21]。本實驗中工業熱改性是在81 ℃的閃蒸溫度下短時加熱，由此推測工業熱改性與實驗室熱改性之間的差異會造成SPI二級結構的不同轉變。耿蕊[22]研究表明堿改性會降低SPI的α-螺旋結構含量，暴露出更多的疏水基團。布冠好等[23]報道了SPI經糖基化后，復合蛋白質的α-螺旋含量降低，β-折疊結構含量增加。SPI經氧化后，α-螺旋和無規卷曲含量下降，β結構含量上升；盧巖[24]研究證實了SPI氧化過程中伴隨著α-螺旋結構的損失。

2.2.2 改性處理對SPI二硫鍵構型的影響

圖2中500～550 cm-1范圍內是拉曼光譜二硫鍵特征譜帶，其中二硫鍵gauche-gauche-gauche（g-g-g）振動模式歸屬于500～510 cm-1，gauche-gauche-trans（g-g-t）形式二硫鍵在515～525 cm-1處，trans-gauche-trans（t-g-t）形式二硫鍵在535～545 cm-1處[11,25]。采用了Origin 8.5軟件進行多峰值擬合研究不同工業改性處理對于SPI二硫鍵變化的影響。

表2 工業改性對SPI二硫鍵構型的影響Table 2 Effects of different industrial modi fi cations on the S—S bond conformations of SPI

由表2可知，g-g-g構型代表分子內二硫鍵，t-g-t構型代表分子間二硫鍵。未經處理的SPI主要以g-g-g構型為主，相對含量為44.32%，這與Przulj等[26]發現的天然SPI中g-g-g構型二硫鍵所占比例一致。H-SPI的g-g-g構型相對含量下降，t-g-t相對含量增加，由此看出工業熱改性使SPI的分子內二硫鍵轉化為分子間二硫鍵，Ellepola等[27]對大米球蛋白二硫鍵構型的研究表明熱處理能夠促進蛋白分子間二硫鍵的形成。A-SPI的g-g-g構型二硫鍵所占比例與對照SPI相比無顯著變化（P＞0.05），g-g-t構型相對含量下降，t-g-t構型相對含量增加，這與本團隊前期研究pH 8.0條件下SPI二硫鍵的3 種構型含量所占比例一致[11]。與對照SPI相比，G-SPI的g-g-g構型和t-g-t構型相對含量增加，g-g-t含量減少。張瑤[28]研究證明了糖化處理SPI后，二硫鍵由g-g-t轉變為t-g-t構象。工業氧化改性使SPI二硫鍵構型由分子間轉化為分子內二硫鍵，吳偉[29]的研究表明這可能與分子間二硫鍵被氧化有關。

2.2.3 改性處理對SPI氨基酸側鏈的影響

2.2.3.1 酪氨酸殘基的變化

圖2拉曼光譜的850 cm-1和830 cm-1處是酪氨酸殘基的苯環呼吸振動和面外彎曲倍頻之間的費米共振[11,27]，利用這2 條譜線的強度比（I850/I830），可以確定蛋白質分子中的酪氨酸殘基的暴露與埋藏的程度。當I850/I830的比值在1.25～1.40時，表明酪氨酸殘基完全暴露于分子表面；當比值為0.3～0.5時，酪氨酸殘基完全埋藏于分子內部；當比值為0.7時，酪氨酸殘基為電離狀態。

表3 工業改性SPI的酪氨酸費米共振線I850/I830及色氨酸殘基分析結果Table 3 I850/I830 and tryptophan band intensity of different industrial modified SPIs

由表3可知，不同工業改性SPI的I850/I830比值均在1.00～1.03之間，接近于1.25～1.40范圍，表明酪氨酸殘基趨向于“暴露式”。與對照組相比，H-SPI的酪氨酸費米共振線I850/I830比值變化不顯著（P＞0.05）。齊寶坤等[30]研究表明在80 ℃熱處理過程中酪氨酸殘基微環境可以保持；工業堿改性顯著增加了SPI酪氨酸費米共振線I850/I830比值（P＜0.05），說明堿改性可使SPI的酪氨酸殘基更多地暴露于分子表面，并作為氫鍵的供體或受體與水相互作用[11]；G-SPI樣品表現為“暴露”式。張瑤[28]研究表明與天然SPI相比，糖基化后的大豆蛋白-葡聚糖復合體系中有更多的酪氨酸暴露到溶液的極性微環境中；O-SPI的酪氨酸殘基暴露程度增大，說明氧化處理破壞了維持蛋白質三級結構的主要作用力，使包埋于SPI分子內部的酪氨酸殘基暴露于分子表面[24]。

2.2.3.2 色氨酸殘基的變化

圖2中760 cm-1附近的拉曼譜帶歸屬為色氨酸殘基。Li-Chan[31]研究表明760 cm-1附近區域的拉曼峰強度與色氨酸殘基的“包埋”和“暴露”態有關。I760越大，色氨酸殘基微環境極性越強，導致色氨酸殘基由埋藏在分子內部向分子表面暴露。

由表3可知，與對照SPI相比，H-SPI在760 cm-1附近區域的拉曼峰強度升高，齊寶坤等[30]認為熱處理使SPI色氨酸殘基暴露是由于蛋白質發生變性，分子結構展開導致的；A-SPI色氨酸殘基的暴露程度增大，本團隊前期研究認為堿改性使SPI埋藏在疏水環境中的色氨酸殘基暴露到分子的表面[11]；G-SPI色氨酸殘基趨向于“暴露”態，張瑤[28]研究認為色氨酸殘基最先是包埋的、疏水的，而后轉變為暴露的展開形式；O-SPI的色氨酸譜帶強度降低，Traverso[32]認為這是由于氧化引起蛋白聚集，導致天然SPI先前暴露的色氨酸殘基被包埋在改性后的SPI分子內部[33]。

2.3 改性處理對SPI巰基及二硫鍵含量的影響

由圖3可知，工業熱改性處理顯著降低了SPI的游離巰基含量，增加了總巰基含量，結合表2二硫鍵構型結果可知，工業熱改性顯著提高了SPI的分子間二硫鍵含量（P＜0.05）。楊嵐等[34]研究認為這可能是因為溫度越高，分子運動速率和碰撞幾率越大，同時在較短時間內能夠相互反應的基團暴露的越多，因此分子間巰基相互作用形成的二硫鍵越多，游離巰基含量越少。工業堿改性處理顯著提高了SPI的總巰基含量（P＜0.05），游離巰基含量與對照SPI相比無顯著差異（P＞0.05），結合表2可知堿改性提高了SPI分子間二硫鍵含量。堿性環境會加速巰基氧化[35]。蔣將[36]研究在pH值調至12.0后，表面巰基含量有降低趨勢，這可能是由于巰基氧化和二硫鍵的形成所致。由圖3結合表2可知，糖基化處理可能使SPI游離的表面巰基形成了更多的分子內及分子間二硫鍵。張瑤[28]研究證實糖化處理可減少SPI游離巰基含量且增加二硫鍵含量。O-SPI的游離巰基和二硫鍵含量顯著降低（P＜0.05），隨著時間的延長，SPI中游離巰基可能會發生氧化，導致游離巰基含量減少[29]。Thomas等[37]認為大豆蛋白巰基被氧化成為不可逆氧化狀態，形成了非二硫鍵的含硫化合物。

圖3 工業改性方式對SPI游離巰基及總巰基含量的影響Fig. 3 Effect of different industrial modification methods on free sulfhydryl group and total sulfhydryl group contents of SPI

2.4 SPI-MP復合凝膠質構分析

表4 SPI-MP復合凝膠質構結果Table 4 Texture characteristics of SPI-MP hybrid gels

如表4所示，H-SPI、A-SPI、G-SPI與MP形成的混合凝膠硬度、彈性、黏結性、膠著性、咀嚼性等質構特性均顯著優于對照SPI（P＜0.05），O-SPI形成的混合凝膠除黏結性外，其余各項質構特性都差于對照SPI。程春梅[38]報道了SPI在肉制品中的應用，認為加熱后的SPI會使其蛋白分子從天然狀態解折疊，亞基解離并形成部分的可溶性聚集體，從而增強了蛋白質分子內及與水分子間的相互作用。Jiang Jiang等[39]研究證實對SPI進行堿處理會顯著增強MP凝膠能力，這可能是由于堿改性使SPI分子展開，增加了與MP之間的交聯作用[40]。G-SPI與MP復合凝膠的綜合質構特性優于對照SPI，這是由于SPI經糖基化改性后引入了糖鏈，分子運動阻力和黏度增加，同時反應后蛋白質的疏水基團暴露，有利于與MP的相互作用[41]。吳偉[29]研究認為隨著氧化時間的延長，蛋白質分子發生降解，黏度降低，減弱了SPI與MP之間的交聯作用。

2.5 凝膠掃描電鏡分析

圖4 復合凝膠掃描電鏡結果（×1 000）Fig. 4 Scanning electron micrographs of hybrid gels (× 1 000)

如圖4所示，與對照組相比，工業熱改性、工業堿改性和工業糖基化改性處理均使復合凝膠結構更加致密，工業氧化改性則使復合凝膠結構更加松散且無規則。H-SPI-MP凝膠表面不規則空洞減少，張海瑞等[42]研究發現在90 ℃加熱條件下，SPI的凝膠結構更加致密；A-SPIMP凝膠表面結構致密，凝膠界面網絡更加清晰。連喜軍等[43]研究表明pH 8～11，隨著pH值升高，SPI形成凝膠的透明性增加；G-SPI-MP凝膠表面比較規則，蛋白質交聯程度大。Lakemond等[44]研究發現糖基化改性增加了長鏈疏水性基團的含量，增強疏水相互作用，從而維持凝膠的均一網狀結構；O-SPI-MP凝膠表面存在大量無規則孔隙，這與吳偉[29]研究結果一致，隨著蛋白氧化程度的增加，大豆蛋白凝膠網絡的粗糙度增加，內部孔隙變大并且分布不均勻。

3 結 論

通過對SPI亞基組成、二級結構、二硫鍵構型、巰基含量、氨基酸側鏈分析及SPI-MP復合凝膠質構特性、掃描電鏡結果可知：4 種工業改性未對SPI亞基組成產生顯著影響，但是均減少了SPI的α-螺旋和無規卷曲結構相對含量，并增加了β-折疊與β-轉角結構相對含量；工業熱改性、工業堿改性、工業糖基化改性顯著增加了SPI二硫鍵含量，而工業氧化改性則顯著降低了SPI的二硫鍵含量（P＜0.05）；氨基酸側鏈分析結果表明4 種工業改性蛋白的酪氨酸殘基均趨向于“暴露式”，工業熱改性、工業堿改性、工業糖基化改性均使色氨酸殘基暴露程度增大，而工業氧化改性導致氧化蛋白聚集使色氨酸殘基被包埋；質構特性及掃描電鏡結果表明，工業熱改性、工業堿改性、工業糖基化改性均顯著提高了SPI-MP復合凝膠的硬度、彈性等質構特性（P＜0.05），復合凝膠更加致密均勻，而工業氧化改性SPI與MP形成的復合凝膠粗糙多孔。綜上，在肉制品生產中，可以對SPI進行工業熱改性、工業堿改性、工業糖基化改性等方式，作為添加劑填充至肉制品中，提高肉制品的感官及凝膠特性。