不同脫苦處理對骨膠原蛋白肽品質及抗氧化特性的影響

趙 欣，成曉瑜，張順亮，王 樂，岳宜靜，劉博文，王 輝

（中國肉類食品綜合研究中心，北京食品科學研究院，肉類加工技術北京市重點實驗室，北京 100068）

骨膠原蛋白肽是指膠原蛋白經酶解、分離純化等手段制備的產物，相對于膠原蛋白更易于被人體吸收，具有抗氧化、延緩皮膚老化、預防動脈粥樣硬化、促進骨細胞生長等一系列生理活性[1-2]，在食品、醫療等方面具有廣闊的應用前景。可用作增稠劑、乳化劑、穩定劑、澄清劑等食品添加劑；降血壓、補鈣和促進腸道吸收等保健品；控制肥胖、促進傷口愈合、治療骨質疏松等醫療用品[3]。此外，膠原蛋白是動物骨中的主要蛋白，骨膠原蛋白肽的生產可提高畜禽屠宰副產物的利用價值，減少環境污染，產生更高的社會效益和經濟效益。

骨膠原蛋白肽的提取方法通常包括酸法提取、堿法提取、中性鹽提取及酶法提取，其中酶法提取應用較為廣泛[4]。膠原蛋白肽的功能特性與酶的類型和水解條件有關。邵燕秋等[5]優化鰻魚骨膠原蛋白血管緊張素轉化酶抑制肽的制備方法，其中堿性蛋白酶為最適水解酶，且在溫度50 ℃、質量濃度15 g/L、酶解時間5.25 h、加酶量3.1%、pH 9.2條件下得到的水解產物有較好的抑制率；毛嘉敏等[6]研究表明，驢骨蛋白經木瓜蛋白酶酶解，可制備有螯合亞鐵離子能力的驢骨膠原肽，具有促進鐵吸收的潛力；鄭平安等[7]通過對胰酶、中性蛋白酶、復合蛋白酶等6 種常見工業酶進行對比，發現胰酶對鱘魚軟骨的酶解效果最好，適用于鱘魚軟骨Ⅱ型膠原蛋白的提取。然而，研究表明，骨膠原蛋白肽在酶解提取過程中會導致疏水氨基酸的暴露和一些苦味肽的產生，造成產品具有消費者所不能接受的苦味，從而對骨膠原蛋白肽的口感產生不利影響[8]。苦味成為限制骨膠原蛋白肽在食品及醫療行業中使用的一個主要因素，脫苦技術的研發對骨膠原蛋白肽的生產及應用具有重要的意義。目前多使用掩蓋法和酶法對肽進行脫苦。β-環糊精由于具有特殊的內部疏水結構，是一種良好的苦味掩蓋劑，可通過捕獲疏水肽而降低苦味，在藥物和食品中得到廣泛應用[9]。乳鐵蛋白因具有疏水性區域，可被用作苦味分子的納米載體，可作為肽的苦味掩蓋劑[10]。外肽酶在肽的酶法脫苦中具有良好的應用，依據其作用位點的不同分為氨基肽酶和羧基肽酶兩大類，二者分別從肽基質的N末端和C末端進行催化水解。而肽鏈C末端疏水性對苦味的影響更大，研究表明，酶解處理，特別是具有外肽酶活性的風味蛋白酶可以降低苦味，并被用作脫苦劑，因為它能夠去除C末端疏水氨基酸[11]，并產生獨特的風味[12]。

因此，本研究比較分析不同的脫苦技術（不同比例β-環糊精、乳鐵蛋白和風味蛋白酶）對骨膠原蛋白肽苦味強度及脫苦效率的影響，結合疏水性、游離氨基酸含量、傅里葉變換紅外光譜對其脫苦原理進行分析。此外，還闡明了所得脫苦產物的產品特性和抗氧化活性，為開發低苦度骨膠原蛋白肽產品提供技術支持和理論依據。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

骨膠原蛋白肽（通過酶法制備，分子質量在2 000 Da以下） 包頭東寶生物技術股份有限公司；β-環糊精（食品級） 河南萬邦化工科技有限公司；乳鐵蛋白（食品級） 河南深藍食品配料有限公司；風味蛋白酶諾維信（中國）生物制藥有限公司。

鹽酸、5-磺基水楊酸、溴酚藍、1,1-二苯基-2-三硝基苯肼（1,1-diphenyl-2-picrylhydrazyl，DPPH） 國藥集團化學試劑有限公司；總抗氧化能力（total antioxidant capacity，T-AOC）檢測試劑盒（鐵離子還原抗氧化能力（ferric ion reducing antioxidant power，FRAP）法）北京索萊寶科技有限公司。

1.2 儀器與設備

AM-3高速勻漿機 日本Nihonseiki Kaisha公司；CR-400色差計 柯尼卡美能達投資有限公司；Synergv H4酶標儀 美國伯騰儀器有限公司；TS5000Z味覺分析系統 日本Insent公司；L-8900高速全自動氨基酸分析儀 日本日立公司；Nicolet iSl0 FTIR傅里葉變換紅外光譜儀 美國Thermo Scientific公司。

1.3 方法

1.3.1 骨膠原蛋白肽的酶解脫苦

將骨膠原蛋白肽配制為100 g/L的溶液，在溶液中分別加入不同比例的風味蛋白酶（500 LAPU/g、pH 7.0、50 ℃），使風味蛋白酶在骨膠原蛋白肽溶液中的最終質量濃度分別為0.5、1.0、1.5、2.0、2.5 g/100 mL，水解1 h，沸水浴10 min滅酶，8 000 r/min離心15 min，取上清液，于-80 ℃預凍4 h，在真空度15 Pa條件下，樣品溫度由-40 ℃升溫至30 ℃，冷阱溫度保持在-45 ℃的條件下真空冷凍干燥36 h。

1.3.2 骨膠原蛋白肽的β-環糊精、乳鐵蛋白方法脫苦

將骨膠原蛋白肽樣品與蒸餾水以1∶4（m/V）的比例混合，然后在38 ℃下孵育30 min，并在搖床上持續振蕩。然后，將β-環糊精及乳鐵蛋白分別以不同比例添加到溶液中，使β-環糊精、乳鐵蛋白在骨膠原蛋白肽溶液中的最終質量濃度分別為1、2、3、4、5 g/100 mL。在38 ℃下連續振蕩孵育30 min，8 000 r/min離心15 min，取上清液，于-80 ℃預凍4 h，在真空度15 Pa條件下，樣品溫度由-40 ℃升溫至30 ℃，冷阱溫度保持在-45 ℃的條件下真空冷凍干燥36 h。

1.3.3 感官分析

苦味值的測定采用感官分析法進行，參照Gao Yi等[13]的方法，并適當調整。篩選12 名22～35 歲的感官評價成員組成小組，進行苦味值評價。制備不同質量濃度的苦味溶液作為苦味標準品，分別將純水及20、40、60、80、100 mg/L奎寧標準品溶液的苦味強度定為0、2、4、6、8、10。訓練評價成員對標準品進行打分以使得評價成員經培訓后均能分辨出不同苦味強度的樣品，且評價標準相對一致。每個樣品重復評價3 次，樣品評價的時間選取3 d內的相同時間段。

1.3.4 電子舌分析

通過電子舌系統進行測量。將骨膠原蛋白肽樣品與蒸餾水以1∶6（m/V）的比例混合，然后在38 ℃下孵育30 min，并在搖床上持續振蕩，使骨膠原蛋白肽充分溶解。待樣品恢復至室溫，進行電子舌測試，每個樣品數據重復采集4 次，采集時間為120 s，取3 次誤差最小值為每個樣本的測量數據。

1.3.5 色澤測定

樣品的亮度值（L*）、紅度值（a*）、黃度值（b*）和總色差（ΔE）根據Singh等[14]的方法進行測定。

1.3.6 表面疏水性測定

參考王宏偉等[15]的方法測定并稍做修改，將樣品質量濃度調整至2.5 mg/mL，通過溴酚藍的結合量表示表面疏水性。向1 mL骨膠原蛋白肽中加入200 μL l mg/mL溴酚藍溶液并充分混合，對照組為向1 mL蒸餾水中加入200 μL l mg/mL溴酚藍溶液，樣品在室溫下攪拌10 min，4 000 r/min離心10 min，將上清液稀釋10 倍，在595 nm波長處測定吸光度，溴酚藍結合量按式（1）計算。

1.3.7 游離氨基酸含量測定

參照Liu Chunsheng等[16]的方法進行。準確稱量1 g樣品，加入15 mL 0.02 mol/L稀鹽酸，充分均質后用超聲波清洗5 min，然后用冷凍離心機（5 000 r/min、4 ℃）離心10 min，取上清液，用0.02 mol/L稀鹽酸定容至50 mL。定容后轉移2 mL，加入2 mL體積分數5%磺基水楊酸溶液，經0.22 μm水相濾膜過濾，氨基酸分析儀上機測定，進樣量為20 μL，樣品經陽離子交換柱分離，于115～120 ℃進行顯色反應，生成的紫色物質在570 nm波長處進行比色測定，生成的黃色化合物在440 nm波長處進行比色測定。進行3 組平行實驗，測定結果取平均值。

1.3.8 傅里葉變換紅外光譜分析

參照趙冰等[17]的方法，并稍作修改。用傅里葉變換紅外光譜儀對4 000～400 cm-1區域的所有光譜進行掃描分析。

1.3.9 抗氧化活性測定

使用T-AOC檢測試劑盒對骨膠原蛋白肽的抗氧化活性進行測定。

DPPH自由基清除率測定：參照鄭輝等[18]的方法并適當調整。取1 mL 2.5 mg/mL樣品溶液與1 mL 0.01 mg/mL DPPH無水乙醇溶液，混勻，避光靜置30 min后，5 000 r/min離心10 min，取上清液測定其在517 nm波長處的吸光度。DPPH自由基清除率按式（2）計算。

式中：Ai為1 mL 2.5 mg/mL樣品溶液+1 mL空白試劑（無水乙醇）的吸光度；Aj為1 mL 2.5 mg/mL樣品溶液與1 mL 0.01 mg/mL DPPH無水乙醇溶液的吸光度；A0為1 mL 0.01 mg/mL DPPH溶液+空白試劑（無水乙醇）的吸光度。

2,2’-聯氮-雙-(3-乙基苯并噻唑啉-6-磺酸)（2,2’-azinobis-(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonic acid)，ABTS）陽離子自由基清除率測定：7 mmol/L ABTS溶液和2.45 mmol/L過硫酸鉀溶液（體積比1∶1）充分混勻后室溫下反應12 h，形成ABTS陽離子儲備液，于4 ℃條件下貯存備用。使用前用無水乙醇對ABTS陽離子儲備液進行適當稀釋，調整其在734 nm波長處的吸光度為0.70f0.02，得到ABTS陽離子工作液。取0.2 mL 2.5 mg/mL樣品與1.9 mL ABTS陽離子工作液混勻，室溫反應60 min后，在734 nm波長處測定吸光度[19]，其中，以蒸餾水代替ABTS陽離子工作液體系作為樣品對照，蒸餾水代替樣品溶液作為空白。ABTS陽離子自由基清除率按式（3）計算。

式中：A0為蒸餾水代替ABTS陽離子工作體系的吸光度；A1為蒸餾水代替樣品溶液體系的吸光度；A2為樣品溶液與ABTS陽離子工作液混合體系的吸光度。

1.4 數據處理

采用SPSS 19軟件對數據進行差異顯著性分析（P＜0.05），Origin 2021軟件作圖。

2 結果與分析

2.1 不同脫苦處理對骨膠原蛋白肽感官的影響

由表1可知，與所有處理過的樣品相比，對照組的苦味得分最高（P＜0.05）。這可能是由于骨膠原蛋白肽在制備過程中，蛋白的疏水結構暴露，導致苦味增加[19]。苦味主要與位于肽的C末端和N末端的疏水性氨基酸有關，且疏水性氨基酸位于C末端時肽的苦味強于位于N末端[20]。當用β-環糊精處理骨膠原蛋白肽時，隨著β-環糊精添加量的增加，苦味評分降低。苦味的減少可能與β-環糊精的特殊結構有關，疏水性內部空腔結構可以吸引疏水氨基酸，減少它們與味覺受體的接觸，從而降低苦味[9]。此外，β-環糊精自身帶有的甜味可能也會對苦味起到一定抑制作用。然而，本研究的結果顯示，含有4、5 g/100 mLβ-環糊精的樣品的苦味評分沒有顯著差異。這可能是因為4 g/100 mL的β-環糊精分子數量足以捕獲苦味分子，添加更多量的苦味抑制劑不會產生更強的脫苦作用。隨著乳鐵蛋白的增加，骨膠原蛋白肽苦味評分降低，這可能與乳鐵蛋白的疏水作用有關[10]。骨膠原蛋白肽經風味蛋白酶水解后苦味評分降低。然而，當酶劑量增加到1.5 g/100 mL時，苦味評分不再降低。這可能是由于風味蛋白酶的活性和切割位點有限，部分疏水性氨基酸仍然位于多肽的末端或以游離肽的形式出現。總的來說，添加不同量的β-環糊精、乳鐵蛋白及風味蛋白酶均可有效降低骨膠原蛋白肽的苦味，添加4 g/100 mLβ-環糊精、5 g/100 mL乳鐵蛋白及1.5 g/100 mL風味蛋白酶對骨膠原蛋白肽苦味降解有更好的效果，其中苦味評分排序為1.5 g/100 mL風味蛋白酶＜4 g/100 mLβ-環糊精＜5 g/100 mL乳鐵蛋白，且添加4 g/100 mLβ-環糊精與5 g/100 mL乳鐵蛋白苦味評分之間無顯著差異。

表1 骨膠原蛋白肽的苦味評分Table 1 Bitterness score of bone collagen peptide

2.2 不同脫苦處理對骨膠原蛋白肽電子舌測定結果的影響

根據2.1節感官評分結果，選擇添加4 g/100 mLβ-環糊精、5 g/100 mL乳鐵蛋白及1.5 g/100 mL風味蛋白酶處理的骨膠原蛋白肽進行進一步研究。電子舌可以進行更客觀、準確的分值評估，從而避免感官評分存在的一些不穩定性。

由圖1可知，電子舌的苦味測定結果與苦味感官評分趨勢一致，經過不同的脫苦處理后骨膠原蛋白肽的苦味值均顯著下降（P＜0.05）。添加1.5 g/100 mL的風味蛋白酶苦味值最低，這可能是由于風味蛋白酶的外切作用可釋放多肽鏈末端的疏水氨基酸，從而降低苦味，但與此同時會增加其澀味和苦味回味強度。風味蛋白酶降解后其鮮味、咸味及鮮味回味顯著提升。研究表明，酶水解過程中會產生一些咸味及鮮味成分[21-23]。

圖1 不同脫苦處理條件下骨膠原蛋白肽的電子舌得分Fig. 1 Electronic tongue scores for taste intensity of bone collagen peptide under different debittering conditions

2.3 不同脫苦處理對骨膠原蛋白肽色澤的影響

由表2可知，添加4 g/100 mLβ-環糊精后骨膠原蛋白肽在L*、a*和b*方面無顯著變化，說明β-環糊精對骨膠原蛋白肽色澤影響較小。經乳鐵蛋白處理的骨膠原蛋白肽L*、a*顯著高于其他組（P＜0.05），且ΔE最高，表明乳鐵蛋白脫苦處理后的樣品和對照組（骨膠原蛋白肽）之間的顏色差異較大，這可能與乳鐵蛋白自身的色澤有關，乳鐵蛋白呈粉紅色，可顯著改善骨膠原蛋白肽的色澤。而添加1.5 g/100 mL風味蛋白酶后L*顯著下降，b*顯著上升。

表2 不同脫苦處理對骨膠原蛋白肽色度的影響Table 2 Effects of different debittering treatments on color parameters of bone collagen peptide

2.4 不同脫苦處理對骨膠原蛋白肽表面疏水性的影響

骨膠原蛋白肽在生產過程中會經歷蛋白的水解或降解，通常會導致隱藏的疏水氨基酸暴露，并伴有苦味[24-25]。表面疏水性是肽呈苦味的主要原因之一[26]。由圖2可知，未經脫苦處理的骨膠原蛋白肽具有最高的表面疏水性，這可能是由于骨膠原蛋白肽結構中存在大量的疏水結構，暴露在表面的疏水基團較多，因此具有苦味[27]。骨膠原蛋白肽在經4 g/100 mLβ-環糊精、5 g/100 mL乳鐵蛋白處理后顯示出較低的表面疏水性（P＜0.05），這可能與β-環糊精及乳鐵蛋白的特殊結構有關，通過疏水相互作用，導致表面疏水性顯著降低[28]。這與2.2節4 g/100 mLβ-環糊精及5 g/100 mL乳鐵蛋白處理的樣品苦味強度降低程度相一致。同樣，經1.5 g/100 mL風味蛋白酶處理的骨膠原蛋白肽的表面疏水性也顯著降低（P＜0.05），這可能是由于一些疏水殘基被風味蛋白酶切割。因此，本研究表明，3 種方式均能顯著降低骨膠原蛋白肽的表面疏水性，從而降低苦味強度。

圖2 不同脫苦處理對骨膠原蛋白肽表面疏水性的影響Fig. 2 Effect of different debittering treatments on hydrophobicity of bone collagen peptide

2.5 不同脫苦處理對骨膠原蛋白肽游離氨基酸含量的影響

由表3可知，骨膠原蛋白肽中含量較高的氨基酸包括丙苯氨酸（339.04 mg/100 g）、天冬氨酸（42.65 mg/100 g）、半胱氨酸（37.43 mg/100 g）和精氨酸（34.73 mg/100 g），且疏水性氨基酸含量較高，占總游離氨基酸的75.81%。骨膠原蛋白肽經4 g/100 mLβ-環糊精及5 g/100 mL乳鐵蛋白處理后疏水性氨基酸含量顯著降低（P＜0.05），疏水性氨基酸占比分別為66.85%和68.11%，說明4 g/100 mLβ-環糊精及5 g/100 mL乳鐵蛋白脫苦處理會導致疏水性氨基酸減少。β-環糊精對疏水性氨基酸具有親和性，可通過形成包合物降低苦味[29]。而骨膠原蛋白肽經1.5 g/100 mL風味蛋白酶水解后總游離氨基酸和疏水性游離氨基酸含量均有所增加，但是疏水性游離氨基酸所占比例下降，總游離氨基酸含量顯著升高至4 224.32 mg/100 g（P＜0.05），其中疏水性氨基酸含量達到3 084.98 mg/100 g，這說明酶解過程中降解產生了更多的游離氨基酸。在風味蛋白酶水解過程中，可能位于C端的大量疏水性氨基酸被釋放出來，呈游離狀態，C端苦味氨基酸的脫除有利于減少苦味肽的平均疏水性，降低苦味肽的苦味[30]。此外，經4 g/100 mLβ-環糊精、5 g/100 mL乳鐵蛋白、1.5 g/100 mL風味蛋白酶處理后鮮味氨基酸（天冬氨酸+甘氨酸）含量分別提高23.45%、30.48%和56.49%。研究表明，水解可導致扇貝肽中鮮味氨基酸（天冬氨酸和甘氨酸）增加[31]。β-環糊精能夠改善小麥面筋蛋白酶解后的鮮味[32]。

表3 不同脫苦處理對骨膠原蛋白肽游離氨基酸含量的影響Table 3 Effects of different debittering treatments on free amino acid contents of bone collagen peptide mg/100 g

2.6 不同脫苦處理對骨膠原蛋白肽傅里葉變換紅外光譜的影響

由圖3可知，酰胺A和酰胺B分別在3 417～3 428、2 961～2 963 cm-1范圍內。酰胺A代表與氫鍵結合的NH拉伸，酰胺B代表—CH—拉伸（不對稱和對稱拉伸）和—NH+3[33]。在3 426.9 cm-1處觀察到的經β-環糊精和風味蛋白酶處理的骨膠原蛋白肽的酰胺A在進行脫苦后轉移到更低的波數（3 425.0、3 417.2 cm-1），而經乳鐵蛋白處理的骨膠原蛋白肽在進行脫苦時轉移到更高的波數（3 428.3 cm-1）。這可能由于不同脫苦處理導致肽鏈上NH基團的氫鍵增加或減少[34]。經脫苦處理后骨膠原蛋白肽的酰胺B帶（2 961.2 cm-1）向較高的波數（2 963.1 cm-1）移動，表明不同苦味抑制劑和NH3基團之間的相互作用[35]。多肽骨架CüO伸縮振動范圍為1 600～1 700 cm-1，1 648.6～1 651.3 cm-1的吸收峰證實了NüH伸縮和CüO之間形成氫鍵。骨膠原蛋白肽在1 548.1、1 541.5 cm-1處的酰胺Ⅱ帶，以及在1 243.9～1 248.2 cm-1的酰胺Ⅲ帶，分別代表NüH彎曲振動、CüN拉伸振動和CüH拉伸。對照組及添加β-環糊精、乳鐵蛋白的骨膠原蛋白肽顯示出較低強度的酰胺Ⅰ和Ⅱ帶，并且酰胺Ⅲ帶幾乎不存在。這些變化表明骨膠原蛋白肽存在較大的結構紊亂[36]，可能與三螺旋狀態的喪失有關。然而，經風味蛋白酶水解后的骨膠原蛋白肽顯示出明顯的酰胺Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ帶。因此，酶解后骨膠原蛋白肽的結構發生變化。表明不同脫苦處理可以通過改變骨膠原蛋白肽的構象來降低其苦味程度。

圖3 不同脫苦處理條件下骨膠原蛋白肽的傅里葉變換紅外光譜Fig. 3 Fourier infrared spectra of bone collagen peptide of bone under different debittering treatments

2.7 不同脫苦處理對骨膠原蛋白肽抗氧化活性的影響

DPPH自由基清除率是用來表示化合物自由基清除能力或作為H供體的一項抗氧化指標[12,14]。由圖4可知，經4 g/100 mLβ-環糊精及5 g/100 mL乳鐵蛋白處理后骨膠原蛋白肽的DPPH自由基清除活性顯著降低（P＜0.05），這可能與β-環糊精脫苦過程中疏水肽或疏水結構域的損失有關（P＜0.05）。而經1.5 g/100 mL風味蛋白酶水解后骨膠原蛋白肽的DPPH自由基清除能力顯著上升（P＜0.05），這可能是由于骨膠原蛋白肽經風味蛋白酶進一步水解后產生更多的小分子肽，作為電子供體與自由基反應，將其轉化為不容易氧化的產物，進而停止自由基的鏈式反應[15]。

圖4 不同脫苦處理條件下骨膠原蛋白肽的DPPH自由基清除能力Fig. 4 DPPH radical scavenging capacity of bone collagen peptide under different debittering treatments

此外，通過風味蛋白酶水解釋放的一系列疏水性氨基酸也會提高多肽的抗氧化能力。T-AOC采用FRAP法測定，用來表示化合物通過向自由基提供電子將Fe3+-三吡啶三吖嗪合物還原為Fe2+-三吡啶三吖嗪復合物的能力[37]。由圖5可知，未經脫苦處理的骨膠原蛋白肽樣品比經β-環糊精及乳鐵蛋白處理的樣品具有更高的T-AOC（P＜0.05），這可能與不同脫苦處理后骨膠原蛋白肽的結構有關。研究表明，含有更高疏水性肽或芳香族氨基酸的水解物通常具有較高的還原活性[38]。此外，經1.5 g/100 mL風味蛋白酶水解的骨膠原蛋白肽具有最高的還原活性，說明經風味蛋白酶水解的骨膠原蛋白肽更容易形成良好的抗氧化物質[39]。

圖5 不同脫苦處理條件下骨膠原蛋白肽的T-AOCFig. 5 T-AOC of bone collagen peptide under different debittering treatments

ABTS實驗用于確定抗氧化劑對抗脂質過氧自由基和親水性自由基的能力[37]。由圖6可知，未經脫苦處理的骨膠原蛋白肽比經4 g/100 mLβ-環糊精及5 g/100 mL乳鐵蛋白處理后的膠原蛋白肽具有更高的ABTS陽離子自由基清除活性（P＜0.05），這可能與其較高的疏水肽含量有關。而經1.5 g/100 mL風味蛋白酶水解的骨膠原蛋白肽ABTS陽離子自由基清除活性最高，為78.34%。綜上所述，使用β-環糊精和乳鐵蛋白處理可降低苦味強度，但會導致骨膠原蛋白肽抗氧化性的降低，而經風味蛋白酶水解可以改善其抗氧化性能。

圖6 不同脫苦處理條件下骨膠原蛋白肽的ABTS陽離子自由基清除能力Fig. 6 ABTS radical cation scavenging capacity of bone collagen peptide under different debittering treatments

3 結 論

本實驗研究不同脫苦處理對骨膠原蛋白肽的品質及抗氧化特性的影響，結果表明：不同脫苦處理均能有效地降低骨膠原蛋白肽的苦味強度和表面疏水性，其中經1.5 g/100 mL風味蛋白酶水解的骨膠原蛋白肽苦味評分最低，為3.34；苦味掩蓋劑（4 g/100 mLβ-環糊精、5 g/100 mL乳鐵蛋白）處理可顯著降低骨膠原蛋白肽的疏水性游離氨基酸含量（P＜0.05），而酶解法（1.5 g/100 mL風味蛋白酶）可降低疏水性氨基酸占比；不同脫苦處理可通過影響氨基酸官能團引起肽的結構變化，從而達到脫苦效果；相對苦味掩蓋劑（4 g/100 mLβ-環糊精、5 g/100 mL乳鐵蛋白）而言，經1.5 g/100 mL風味蛋白酶水解的骨膠原蛋白肽具有更高的抗氧化活性。綜合比較，1.5 g/100 mL風味蛋白酶的脫苦效果及抗氧化活性最佳，在膠原蛋白肽的脫苦及抗氧化性能提升方面有較大的應用價值。