即食重組纖維感魚糜制品的制備及特性表征

朱士臣，馮媛，劉書來，周緒霞，丁玉庭*

1(浙江工業大學 食品科學與工程學院，浙江 杭州，310014)2(浙江省深藍漁業資源高效開發利用重點實驗室，浙江 杭州，310014)3(國家遠洋水產品加工技術研發分中心(杭州)，浙江 杭州，310014)4(海洋食品精深加工關鍵技術省部共建協同創新中心(大連工業大學)，遼寧 大連，116034)

魚肉重組技術，一般是利用單一或復合黏合劑將低值碎魚肉經重組黏接等工序制備魚糜制品的一種方法，其本質是肌原纖維蛋白高級結構在熱誘導及黏合作用下展開與再組裝的一種過程。高溫處理是制備即食重組魚糜制品的關鍵工序之一，通過殺滅致病微生物從而延長產品保質期[1]。但是在高溫滅菌過程中重組肌肉制品的肌球蛋白會發生重鏈降解，二級結構發生轉變，凝膠特性、質構特性以及營養品質顯著降低。目前魚糜制品熱穩定性的影響因素主要包括NaCl、水分含量以及黏合劑等。NEZ-FLORES等[2]研究發現，增大NaCl的添加濃度可使肌原纖維蛋白活性基團進一步暴露，增強蛋白質體系的疏水相互作用和二硫鍵作用，形成均一穩定的蛋白凝膠網絡結構，從而增強魚糜凝膠熱穩定性。蛋白質分子表面的極性基團與水分子以氫鍵相結合，從而增強蛋白質網絡結構的穩定性，提高其吸水能力，使其結構更加穩定。同時，TAKANO等[3]研究發現水分子可與蛋白質形成蛋白質-水分子簇，在分子層面增強蛋白質結構的穩定性。

此外，黏合劑對于重組魚糜制品的熱穩定特性具有重要作用。目前幾種應用較為廣泛的水產品黏合劑包括谷氨酰胺轉胺酶(transglutaminase, TGase)、玉米淀粉、卡拉膠等。酶制劑主要是通過肌原纖維蛋白的化學交聯作用增強蛋白質的凝膠作用，從而提高重組魚肉的質構特性。TGase作為一種應用較為普遍的酶型黏合劑，可通過催化谷氨酰胺殘基從肽鏈轉移到γ-羧酰胺基團的轉移反應，生成非二硫鍵共價鍵?-(γ-Glu)-Lys，連接肌原纖維蛋白的頭部以提高凝膠強度[4]。YANG等[5]研究發現，重組豬肉經TGase處理后，所形成的共價鍵比較穩定，不易斷裂，經過反復凍融和蒸煮后不會松散。ARDIANSYAH等[6]研究低鹽重組魚排時發現添加TGase會使蛋白質之間形成的共價交聯鍵增多，使其質地變硬，結構穩定，凝膠強度增加。

此外，重組魚糜產品形式也較為匱乏，主要是魚腸、魚糕等傳統產品。近年來有研究將魚肉與豬肉重組，增強其風味[7]，但豬肉油脂含量較高，易發生脂質氧化反應，導致貨架期縮短。此外，增加的脂肪含量也與運動健身人群的健康低脂需求相悖，同時帶來了高飽和脂肪酸和高膽固醇含量等缺點[8]。而雞胸肉具有高蛋白、低脂肪、低膽固醇、低熱量等特點，作為典型的白肉類型，雞胸肉較魚肉含有更為豐富的肌原纖維蛋白纖絲，其凝膠性和纖維感較強。且經過121 ℃高溫滅菌后，蛋白質熱降解產生的小分子肽和游離氨基酸發生脫氨、脫羧反應，生成醇、醛、硫化物等揮發性風味物質[9]。因此，將魚糜與雞胸肉結合，開發一種具有纖維感的重組魚糜制品，對于豐富魚糜制品種類，增強魚糜的咀嚼性，以及創新魚糜加工形式具有重要意義。

本研究通過結合魚糜凝膠的黏彈特性及雞胸肉鮮明的纖維特征，進一步以高溫處理前后質構特性變化為指標，通過響應面分析法優化魚糜制備過程中的關鍵工藝參數(食鹽、水分和TGase的添加量)，制備一種具有纖維感的即食重組魚糜制品。進一步通過內源熒光光譜、微觀結構觀察、SDS-PAGE、化學作用力分析等表征手段，研究重組魚糜制品的熱穩定特性。本研究結果可為豐富魚糜制品加工種類提供理論參考。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

阿拉斯加鱈魚魚糜由浙江漁福公司提供，真空包裝，-20 ℃貯藏備用。泰森冷凍雞胸肉購買于聯華超市。TGase購買于上海青瑞食品科技有限公司，食品級，型號為TGY-2，酶活力為160 U/mL。NaH2PO4、三羥甲基氨基甲烷[tris-(hydroxymethyl)-aminomethane, Tris]、甘氨酸(glycine, Gly)、NaCl、鹽酸、無水乙醇、戊二醛，分析純，北京鼎國昌盛生物技術有限責任公司)。

1.2 儀器與設備

ZRD-A780全自動鼓風干燥箱，上海智誠分析儀器制造有限公司；TA-XT plus質構分析儀，英國Stable Micro Systems公司；Zetasizer Nano-ZS90激光納米粒度分析儀，英國Malvern儀器有限公司；ARL Advant X熒光光譜儀，美國Thermo公司；ECLIPSE E100 SCIENTZ-950顯微鏡，尼康儀器有限公司；S312恒速數顯電動攪拌器，鄭州宇詳儀器設備有限公司；ISO9001電子分析天平，北京賽多利斯儀器系統有限公司。

1.3 實驗方法

1.3.1 纖維感重組魚糜制品的制備

前期預實驗結果表明，雞胸肉的含水量與其質構特性密切相關，發現質量分數40%水分含量的肉粒纖維韌性與耐咀嚼性最好。因此，本研究將雞胸肉風干至水分含量40%，切丁(0.2 cm×0.2 cm× 0.2 cm)待用。冷凍魚糜解凍12 h，空擂2 min，加入魚糜和風干雞胸肉總質量0.5%～2%的食鹽，鹽擂2 min，隨后加入7%的固形物(小麥蛋白∶馬鈴薯淀粉=2∶3，質量比，下同)擂潰2 min，分3次加入4%～16%的冰水，每次擂潰3 min，繼續加入質量分數0.25%～1%的液態TGase，擂潰1 min，最后與雞肉丁1∶1混勻。隨后壓模4 ℃放置18 h，40 ℃蒸煮20 min，90 ℃蒸煮15 min。脫模后真空包裝，121 ℃高壓蒸汽滅菌10 min。

1.3.2 單因素試驗

按上述方法制備纖維感重組魚糜制品，添加魚糜和風干雞胸肉總質量12%水分，0.5%TGase，選取食鹽添加量(0.5%、1%、1.5%、2%)；添加質量分數0.25%食鹽，0.5%TGase，水分添加量(4%、8%、12%、16%)；添加質量分數0.25%食鹽，12%水分，TGase添加量(0.25%、0.5%、0.75%、1%)進行單因素試驗，探究各因素對即食重組纖維感魚糜制品高溫滅菌前后質構特性的影響，每個因素平行試驗12次，取平均值。

參考LIU等[10]的方法，將121 ℃高溫滅菌前后的即食重組纖維感魚糜制品切成1 cm×1 cm×1 cm的方塊，選用質構儀的TPA模型，P 36R探頭，測試前速度、測試速度和測試后速度設置為2、1、2 mm/s，壓縮率為40%。每組樣品至少測定12個平行樣，取平均值。

1.3.3 響應面分析法優化纖維感重組魚糜制品的最佳工藝

根據單因素試驗結果，應用Design-Expert 8.06軟件，采用Box-Behnken設計方案，選取食鹽添加量、水分添加量、TGase添加量為考察因素，以咀嚼度和121 ℃高溫滅菌前后咀嚼度降低率為響應值，根據響應面分析設計原理，選用3因素3水平的響應面試驗設計(表1)，優化耐高溫的纖維感重組魚糜制品的加工工藝。

表1 響應面實驗因素編碼及水平表Table 1 Response surface experimental factor coding and level table

1.3.4 微觀結構的測定

根據響應面優化結果制備纖維感重組魚糜制品，40 ℃蒸煮20 min，90 ℃蒸煮15 min。脫模后真空包裝，再分別經過100、105、110、115、120 ℃高溫蒸煮10 min后，以未經高溫處理的樣品作為對照，觀察高溫處理過程中其微觀結構的變化。制作樣品切片于25 g/L戊二醛中固定，乙醇梯度洗脫后冷凍干燥24 h，噴金后用掃描電子顯微鏡(scanning electron microscope，SEM)觀察拍照。

1.3.5 肌纖維形態的測定[11]

將經過不同高溫處理的重組魚糜制品切成1 cm×1 cm×1 cm正方體浸入體積分數10%甲醛溶液中固定24 h，然后乙醇梯度脫水，二甲苯透明處理，用石蠟包埋，制成1 cm×1 cm×1 cm的石蠟塊，用切片機切片，最后蘇木精-伊紅法染色后，顯微鏡鏡檢，圖像采集，選取雞肉纖維橫縱切面進行分析。

1.3.6 抗熱力降解機理研究

1.3.6.1 內源熒光

肌原纖維蛋白(myofibrillar protein，MP)提取采用林忠武[12]的方法。稱取不同熱處理的肉樣 5 g，添加 50 mL 0.03 mol/L 的磷酸緩沖液(pH 7.4)，打漿 2 min 均質。10 000×g、4 ℃離心20 min，上清液為肌漿蛋白，沉淀物中添加 40 mL 含有8 mol/L 尿素的緩沖液，打漿 2 min，10 000×g、4 ℃離心20 min，上清液用濾紙在4 ℃下過濾，濾液為肌原纖維蛋白。將MP濃度調成0.5 mg/mL，測定參數如下：激發波長295 nm；狹縫10 nm；掃描范圍300～450 nm；靈敏度3。

1.3.6.2 聚丙烯酰胺凝膠電泳(sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis, SDS-PAGE)圖譜

取適量樣品，加入9倍體積分數5%的SDS溶液，高速勻漿2 min。在85 ℃水浴中放置1 h，冷卻至室溫。8 000×g下離心20 min，用Lowry法測定上清液中蛋白濃度，并調至1 mg/mL。取調節濃度后的樣品與5×Loading Buffer混合，沸水浴5 min。

分別取15 μL上述混合液和標品于聚丙烯酰胺凝膠(12%分離膠、5%濃縮膠)，電壓為80 V，當樣品跑至濃縮膠與分離膠之間后，調至120 V。電泳結束后，取出凝膠，考馬斯亮藍染色30 min。脫色液脫色至條帶清晰。

1.3.6.3 非共價鍵[13]

2 g樣品分別與10 mL萃取劑S0(0.05 mol/L NaCl)、S1(0.6 mol/L NaCl)、S2(0.6 mol/L NaCl和1.5 mol/L尿素)和S3(0.6 mol/L NaCl和 8 mol/L尿素)混合均勻后均質1 min，4 ℃浸提1 h，10 000×g離心15 min，上清液中的蛋白質含量用雙縮脲法測定。離子鍵為溶解于S1與S0溶液中的蛋白質含量之差表示，氫鍵以溶解于S2與S1溶液中的蛋白質含量之差表示，疏水相互作用以溶解于S3與S2溶液中的蛋白質含量之差表示。

1.3.6.4 二硫鍵

參照 BEVERIDGE 等[14]方法。將1 g樣品加入5倍體積的Tris-甘氨酸Gly緩沖溶液(含0.086 mol/L Tris，0.09 mol/L Gly，0.004 mol/L EDTA，8 mol/L 尿素)勻漿，10 000×g離心15 min，4 mL上清液加入200 μL Ellman 試劑，置于室溫1 h，測定412 nm處吸光值(A412)。按公式(1)計算巰基含量:

(1)

式中：73.53=106/1.36×104，1.36×104為摩爾消光系數；ρ，樣品的蛋白質濃度，mg/mL。

測總巰基含量時，取1 mL上清液，加入4 mL Tris-甘氨酸緩沖液(含15 mg/mL β-巰基乙醇，8 mol/L 尿素，5 mol/L 鹽酸胍)，室溫下反應1 h，之后加入50%三氯乙酸(trichloroacetic acid, TCA) 至最終濃度為10%，3 000×g離心，沉淀用12% TCA洗滌2次，將沉淀溶于3 mL的Tris-Gly-8 mol/L 尿素緩沖液，二硫鍵含量為總巰基含量與游離巰基的差值。

1.3.7 數據分析

數據結果表示為平均值±標準差，采用SPSS 19.0 軟件進行數據分析，用單因素ANOVA兩兩比較的Duncan模型進行多組數據差異性分析，顯著性水平為P<0.05。數據作圖均采用 Origin Pro 8.6。

2 結果與分析

2.1 單因素試驗

質構特性是評價肉制品品質的重要指標之一，能間接反映出蛋白基質的結構完整性及與其他成分相結合的狀態。其中咀嚼度是指將固體樣品咀嚼并達到吞咽時的穩定狀態所需要的能量，能夠反映肉質纖維的咀嚼感[15]。圖1顯示了食鹽、水分和TGase的添加量對重組魚糜制品高溫處理前后硬度、彈性和咀嚼度的影響。121 ℃高溫滅菌前后魚糜制品質構特性(硬度、彈性、咀嚼度)降低率越低，說明其熱穩定性越好。

由圖1(a1～a3)可以看出，與對照組相比，添加一定濃度的食鹽可顯著增強重組魚糜的硬度、彈性及咀嚼度(P<0.05)。經高溫滅菌后，魚糜制品的質構特性顯著降低，且隨NaCl添加量的增加，硬度與咀嚼度的降低率逐漸增大，熱穩定性下降。BLIKRA等[16]研究發現，加入高于蛋白質等電點的NaCl，改變了蛋白質更有效結合水的pH值，增強持水性。但當鹽濃度較高時，蛋白質發生變性，蛋白質之間形成較強的化學鍵，使得肌肉收縮，MP因此迅速失去水分，導致凝膠網絡孔徑增大，重組魚糜制品熱穩定性下降[17]。

水分子既可以通過氫鍵與蛋白質表面相結合，也可以填充在蛋白質空穴中增強蛋白質結構穩定性。由圖1(b1～b3)可知，增加水分添加量，滅菌前后的魚糜制品硬度和咀嚼度均顯著降低(P<0.05)，彈性變化不顯著，其中添加8%的水分硬度和咀嚼度的降低率最低。由此可見，添加適量的水分可以有效提高重組魚糜制品的熱穩定性。這可能是因為添加水分為肌纖維的吸水膨脹提供了充足的條件[18]，且由于蛋白質和水分子的水合作用使得蛋白質分子的熱穩定性增強[3]。

由圖1(c1～c3)可知，添加一定濃度的TGase使重組魚糜制品的硬度、彈性和咀嚼度顯著增強(P<0.05)。當TGase的添加量為0.75%時，產品高溫滅菌后質構特性的降低率最小，其熱穩定性最強。可能是因為在魚糜凝膠的熱誘導凝膠化過程中，交聯度的增加導致凝膠質地從黏彈性變為彈性，凝膠結構從無序和松散變為有序和致密[19-20]。然而，過多的TGase使蛋白質之間相互作用增強，可能會減少蛋白質與水之間的相互作用，導致水分流失，形成過于堅固且柔韌性差的網絡，熱穩定性降低[21]。

a1～a3-食鹽添加量對魚糜制品質構的影響；b1～b3-水分添加量對魚糜制品質構的影響；c1～c3-TGase添加量對魚糜制品質構的影響圖1 食鹽、水分及TGase添加量對重組魚糜制品質構的影響Fig.1 Effects of salt, water and TGase addition on texture of recombinant surimi products注：不同小寫字母表示差異顯著(P<0.05)(下同)

2.2 響應面優化纖維感重組魚糜制品加工工藝

根據單因素試驗結果，綜合分析，食鹽添加量選取0.5%、1%、1.5%，水分添加量選取4%、8%、12%，TGase添加量選取0.5%、0.75%、1%。咀嚼度為硬度、內聚性、彈性三者乘積，它綜合反映了重組魚糜制品對咀嚼的持續抵抗性。經121 ℃滅菌后，肌纖維斷裂程度越小，其咀嚼至吞咽時的穩定狀態所需要的能量越高，可以在一定程度上間接反映該產品整體具有肉質纖維咀嚼的真實感[22]。因此，以咀嚼度和咀嚼度滅菌前后的降低率為響應值，采用BoxBehnken法進行試驗因素設計，試驗方案及結果見表2。

表2 響應面設計方案和試驗結果Table 2 Design and result of response surface analysis

利用 Design-Expert 10.0 統計軟件將咀嚼度和咀嚼度降低率分別進行二次回歸擬合，并對二次多項回歸方程進行方差分析，所建立的模型能比較準確地分析和預測重組魚糜制品中食鹽、水分及TGase添加量與其咀嚼度及其降低率的關系，得出最佳工藝條件為，食鹽添加量0.52%、水分添加量4.06%、TGase添加量0.51%，預測得到的纖維感重組魚糜制品的咀嚼度為2 982.4，降低率為4.6%。為了檢驗模型準確性，在此條件下平行實驗3次，得出咀嚼度為2 812.8，降低率為5.7%。由此可見咀嚼度和滅菌前后降低率的驗證實驗值與模型預測值比較接近，表明預測結果較優。

2.3 重組魚糜制品微觀結構及肌纖維形態

圖2(a1～a6)為魚糜凝膠部分在高溫處理過程中的微觀結構變化，經100～110 ℃高溫處理后，魚糜凝膠的網絡結構變得更加平整有序。這是因為蛋白之間氫鍵、靜電及疏水相互作用的改變，促使其發生聚集和交聯，形成有序的網狀結構。115 ℃高溫處理組的凝膠網絡結構松散，出現較多孔洞，無法形成有序的三維網絡結構。說明115 ℃以上的高溫對凝膠網狀結構具有較大程度的破壞，網狀結構的骨架變得更為脆弱，孔隙更大。120 ℃處理的魚糜凝膠網絡呈現出小而緊湊的聚集簇，表明隨著加熱溫度的升高，使蛋白過度聚合變性，產生聚集現象。這與韓靜文[13]研究耐熱性魚腸的結果一致。

通過HE染色法進一步對魚糜制品中的雞肉纖維形態進行觀察(圖2-b1～b6，c1～c6)。未進行高溫處理的樣品肌纖維結構完整，而經不同高溫處理后肌纖維逐漸出現腫脹、邊界不清晰、纖維斷裂等現象，說明高溫處理會破壞肌纖維的結構[23]。當高溫處理溫度升高至105 ℃時，可以明顯看出肌纖維橫截面積增大，可能是該溫度范圍內纖維縱向收縮的結果，導致肌肉纖維橫截面積膨脹[24]。但當溫度繼續升高，肌纖維橫截面積變小，且間隙變大，且纖維斷裂現象更加明顯，說明橫向收縮和縱向收縮加劇。VASKOSKA等[25]也研究證實隨著熱加工過程中溫度的升高，肌纖維會連續橫向收縮，然后縱向收縮。因此，一定程度的高溫處理(100～110 ℃)導致MP活性基團暴露，氫鍵、靜電及疏水相互作用的改變，促使其發生聚集和交聯，形成有序的網狀結構。隨著處理溫度的升高，凝膠網絡結構松散，孔洞較多，肌纖維發生明顯斷裂。

a-魚糜凝膠部分SEM圖，5 000×；b-肌纖維部分纖維橫截面HE染色圖；c-肌纖維縱截面HE染色圖，20×；對照-90 ℃蒸煮15 min后未經高溫處理的樣品(下同)圖2 高溫處理過程中重組魚糜制品微觀結構及肌纖維形態變化Fig.2 Changes in the microstructure and muscle fiber morphology of the recombinant surimi products subjected to the high temperature treatments注：1～6表示不同處理組

2.4 重組魚糜制品肌原纖維蛋白內源熒光光譜分析

高溫處理會引起蛋白構象改變，使芳香族氨基酸殘基的位置及微環境發生變化，而芳香族氨基酸殘基可吸收紫外入射光發射熒光，因此可利用內源熒光光譜來研究蛋白質三級結構的變化。如圖3所示，高溫處理使得MP的λmax發生紅移，熒光強度隨高溫處理溫度的升高先增大后減小，在105 ℃時達到最大。說明MP熱變性過程中，結構會逐步展開，使埋藏在分子內部的色氨酸等芳香族氨基酸殘基逐漸從內部疏水區向溶劑暴露，導致MP所處微環境極性增強，產生溶劑淬滅作用，因此蛋白質熒光強度的峰值λmax逐漸紅移[26]。120 ℃熒光強度增加，可能是MP通過疏水相互作用聚集形成蛋白質聚集物，將暴露的少量疏水性殘基重新包埋于蛋白質內部，使蛋白質所處的微環境極性降低，熒光強度增加，這與康懷彬等[27]研究高溫處理對牛肉蛋白內源熒光光譜變化結果一致。

圖3 高溫處理過程中重組魚糜制品肌原纖維蛋白內源熒光光譜圖Fig.3 Intrinsic fluorescence spectra of myofibrillar protein during high temperature treatment

2.5 重組魚糜肌原纖維蛋白SDS-PAGE分析

SDS-PAGE圖譜可以直觀地看出蛋白質的熱降解情況。重組肌肉蛋白的形成主要涉及肌球蛋白頭部、尾部和肌動蛋白的展開、交聯和聚集[28]，因此，肌球蛋白重鏈(myosin heavy chain, MHC)(200 kDa)和肌動蛋白(Actin，43 kDa)在蛋白凝膠形成中起主要作用。從圖4可以看出，隨著熱處理溫度的升高，電泳條帶在200～130 kDa和55～25 kDa均出現了明顯變淺，說明高溫促進蛋白發生熱降解，形成了小分子肽段，導致MHC和Actin含量隨熱處理溫度升高明顯降低。經120 ℃高溫處理后，200 kDa處的MHC條帶已完全消失，而44.3 kDa處的肌動蛋白條帶變化較小，120 ℃處理后仍存在，說明蛋白熱穩定性較好[28]。

圖4 高溫處理過程中重組魚糜制品肌原纖維蛋白SDS-PAGE圖Fig.4 SDS-PAGE graph of myofibrillar protein of recombinant surimi product during high temperature treatment

2.6 重組魚糜制品蛋白質化學作用力的變化

化學作用力在魚糜蛋白網狀結構的形成中發揮了重要的作用。由圖5-a可知，隨著溫度升高，離子鍵含量先上升，后下降，105～110 ℃無明顯差異，當溫度大于110 ℃時，迅速上升。氫鍵隨處理溫度的升高而迅速下降，至115 ℃后又呈上升趨勢。可能是蛋白質結構在過高的處理溫度下被破壞，因此維持蛋白質結構的氫鍵含量減少。120 ℃處理后的魚糜制品的氫鍵含量增加，可能是因為解旋后的肌球蛋白相互間無序結合，此時氫鍵重新暴露出來，含量增加。疏水相互作用整體呈先上升后下降，最后趨于穩定。隨著溫度的升高，肌球蛋白展開導致疏水性殘基的暴露，相鄰暴露的疏水殘基能夠通過疏水相互作用交聯，和其他分子間作用形成了蛋白凝膠網狀結構[29]。溫度繼續升高時，蛋白變性和相互聚集的速率升高，不同蛋白質分子間相互作用的時間縮短，故其作用隨著溫度的升高而減少[13]。

二硫鍵是由巰基氧化生成的共價鍵，有著極強的鍵能，對蛋白質的結構有著一定的影響。由圖5-b可知，隨著處理溫度的升高，二硫鍵含量呈先上升后下降的趨勢，105 ℃最大。二硫鍵含量上升可能是因為蛋白分子之間靜電斥力減弱，增加了蛋白分子表面游離巰基的互相接觸，促進了二硫鍵的形成[30]。105～115 ℃二硫鍵含量趨于穩定，分子鏈內部的聚合聯結作用得到加強。120 ℃二硫鍵含量大幅度降低，可能是因為蛋白質分子間的靜電斥力增強，蛋白質分子去折疊的程度降低，巰基與二硫鍵之間的硫醇-二硫鍵交換反應減弱[30]。

a-非共價作用；b-二硫鍵圖5 高溫處理過程中重組魚糜制品蛋白間化學作用力的變化Fig.5 Changes in the chemical force of recombinant surimi product protein during high temperature treatment

3 結論

本實驗以冷凍魚糜和低溫風干的雞胸肉粒為原料，通過響應面優化制備了一種具有纖維感和高熱穩定的重組魚糜制品。確定食鹽、水分、TGase的最佳添加量分別為質量分數0.5%、4.1%、0.5%，此條件下制備的纖維感重組魚糜制品經121 ℃滅菌10 min后的咀嚼度仍具有較高的咀嚼度，滅菌前后降低率為5.7%。微觀結構分析表明，在高溫處理過程中，100～110 ℃條件下魚糜凝膠部分的網絡結構平整有序，肌纖維橫截面積增大，溫度繼續升高，凝膠網絡結構和肌纖維形態均被破壞。隨著處理溫度的升高，蛋白降解成小分子質量的蛋白片段，分子內部的色氨酸等芳香族氨基酸殘基暴露，靜電相互作用增加。高溫處理過程中維持重組魚糜制品蛋白結構穩定的主要化學作用力為疏水相互作用和二硫鍵。本研究可為即食重組魚糜制品制備提供一定的理論依據。