L-精氨酸對豬肉肌漿蛋白乳化特性的影響

摘 要：以豬肉肌漿蛋白為對象，研究不同質量分數（0.0%、0.5%、1.0%、1.5%）L-精氨酸對其乳化特性的影響。研究發現，L-精氨酸（質量分數≥1%）顯著提高肌漿蛋白的乳化活性和乳化穩定性（P＜0.05），使肌漿蛋白乳液的粒徑（D4，3、D50、D90）顯著降低（P＜0.05），Turbiscan穩定性指數呈下降趨勢。界面流變的結果顯示，L-精氨酸能夠增加肌漿蛋白的油-水界面張力，而表面疏水性和紫外吸收光譜的結果表明，L-精氨酸促進了蛋白質疏水基團（色氨酸、酪氨酸殘基）的暴露。拉曼光譜的結果表明，L-精氨酸有利于肌漿蛋白二級結構中的α-螺旋向β-轉角轉變。十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳的結果顯示，L-精氨酸不影響肌漿蛋白的基本組成。綜上所述，L-精氨酸能通過改變乳液的理化性質、蛋白質界面性質及二、三級結構顯著改善肌漿蛋白的乳化性能。

關鍵詞：豬肉；肌漿蛋白；乳化特性；L-精氨酸；結構修飾

Effects of L-Arginine on Emulsifying Properties of Pork Sarcoplasmic Protein

WANG Yu1， LIU Ningning1， WANG Jiale1， MENG Shaohua2， CHEN Bo1， LI Ke1， LI Junguang1， LI Shengjie3， BAI Yanhong1，*

（1. Collaborative Innovation Center of Production and Safety， Henan Province， Key Laboratory of Cold Chain Food Processing and Safety Control， Ministry of Education， College of Food and Bioengineering， Zhengzhou University of Light Industry，

Zhengzhou 450001， China; 2. Henan Shuanghui Investment Development Co. Ltd.， Luohe 462000， China;

3. School of Food Science and Technology， Dalian Polytechnic University， Dalian 116033， China）

Abstract： The effects of different mass fractions of L-arginine （0.0%， 0.5%， 1.0%， and 1.5%） on the emulsifying characteristics of pork sarcoplasmic protein were studied. The findings indicated that addition of L-arginine （≥ 1%） significantly enhanced the emulsifying activity and emulsion stability of sarcoplasmic protein （P lt; 0.05） and decreased the particle size （d4，3， d50， and d90） of sarcoplasmic protein-stabilized emulsion （P lt; 0.05）. The Turbiscan stability index （TSI） decreased after addition of L-arginine. The results of interfacial rheology showed that L-arginine increased the oil-water interfacial tension. The results of surface hydrophobicity and ultraviolet （UV） absorption" spectroscopy implied that L-arginine promoted the exposure of protein hydrophobic groups （tryptophan and tyrosine residues）. Raman spectroscopy showed that L-arginine was beneficial for the secondary structure transformation of sarcoplasmic protein from α-helix to β-turn. The results of sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis （SDS-PAGE） showed that the basic composition of sarcoplasmic protein was not affected by L-arginine. In summary， L-arginine could significantly improve the emulsifying properties of sarcoplasmic protein by changing emulsion physicochemical properties， protein interfacial characteristics， and protein secondary and tertiary structures.

Keywords： pork; sarcoplasmic protein; emulsifying properties; L-arginine; structural modification

DOI：10.7506/rlyj1001-8123-20240819-213

中圖分類號：TS251.1" " " " " " " " " " " " " " " " " " " " "文獻標志碼：A 文章編號：1001-8123（2025）03-0001-07

引文格式：

王昱， 劉寧寧， 王家樂， 等. L-精氨酸對豬肉肌漿蛋白乳化特性的影響[J]. 肉類研究， 2025， 39（3）： 1-7. DOI：10.7506/rlyj1001-8123-20240819-213." "http：//www.rlyj.net.cn

WANG Yu， LIU Ningning， WANG Jiale， et al. Effects of L-arginine on emulsifying properties of pork sarcoplasmic protein[J]. Meat Research， 2025， 39（3）： 1-7. DOI：10.7506/rlyj1001-8123-20240819-213." "http：//www.rlyj.net.cn

肌漿蛋白是一種可溶于水或低離子強度中性鹽溶液的蛋白質，占肌肉蛋白總量的30%～35%，包含肌漿酶、肌紅蛋白和肌質網蛋白等成分，對肌肉的保水性和色澤等品質具有重要影響[1]。在肉糜加工及畜禽肉冷藏期間，會損失大量肌漿蛋白[2]。為避免肌漿蛋白的資源浪費，有必要進一步挖掘其功能特性，拓展其在食品加工中的應用。乳化性是蛋白質的重要功能特性之一。然而，與肌原纖維蛋白相比，肌漿蛋白的乳化能力較弱[3]。因此，需要尋找有效措施改善肌漿蛋白的乳化性能，以滿足其作為食品蛋白質的加工需要。

目前，物理加工技術和化學改性方法已被用于改善肌漿蛋白的乳化特性。例如，李可等[4]研究發現，使用20 kHz、300 W的超聲處理類PSE（pale， soft， exudative）雞肉肌漿蛋白15 min，可使其獲得最高的乳化性能；Villamonte等[5]研究發現，超高壓處理（200 MPa、6 min、20 ℃）能顯著改善肌漿蛋白的乳化穩定性；Hemung等[6]研究表明，經pH值偏移處理后，肌漿蛋白的乳化活性顯著提高。然而，以上方法均存在一定局限性。例如，超聲波、超高壓處理需要嚴格控制設備參數，且二者本身也會對肌漿蛋白的結構造成一定程度的破壞；pH值偏移處理需要消耗大量的酸堿，進而對環境造成負面影響。

近年來，堿性氨基酸處理作為一種綠色改性方式，對食品蛋白質功能特性的調控作用受到研究人員的廣泛關注。L-精氨酸是一種典型堿性氨基酸，可有效改善肉制品的保水、質構、色澤等品質[7]。此外，有研究[8-10]指出，L-精氨酸能提高肌原纖維蛋白、豌豆分離蛋白、大豆分離蛋白等食品蛋白質的乳化活性和乳化穩定性。然而，目前關于L-精氨酸對肌漿蛋白乳化特性的影響鮮見報道。基于以上背景，本研究以豬肉肌漿蛋白為對象，探究L-精氨酸質量分數（0.0%、0.5%、1.0%、1.5%）對其乳化特性的影響規律，同時分析蛋白質界面性質及結構變化，以期揭示L-精氨酸對肌漿蛋白乳化特性的影響機制，為深加工利用肌漿蛋白提供參考。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

新鮮豬里脊肉 市購；金龍魚大豆油 益海嘉里金龍魚糧油食品有限公司。

L-精氨酸（純度＞99.0%）、十二烷基硫酸鈉（sodium dodecyl sulfate，SDS）、8-苯胺基-1-萘磺酸、Florisil分子篩吸附劑 上海阿拉丁生化科技股份有限公司。

1.2 儀器與設備

HM740絞肉機 青島漢尚電器有限公司；CR-GIII高速冷凍離心機 日本日立公司；TU-1810紫外-可見分光光度計 北京普析通用儀器有限責任公司；Lab-1-50冷凍干燥機 北京博醫康實驗儀器有限公司；Ultra T25高速勻漿機 德國IKA公司；LS13320激光粒度儀"美國Beckman公司；Turbiscan光學法穩定性分析儀"法國Formulaction公司；FV-31-SD激光共聚焦掃描顯微鏡 日本Olympus公司；F-7000熒光光度計"日本日立有限公司；TRACKER-S全自動界面流變儀"法國Teclis公司；Invia激光共聚焦顯微拉曼光譜儀"英國Renishaw公司；Gel Doc XR＋凝膠成像儀 美國Bio-Rad公司。

1.3 方法

1.3.1 肌漿蛋白提取

參考Du Feifei等[11]的方法，將新鮮豬里脊肉切成小塊，在絞肉機中絞碎。向碎肉中以1∶4（g/mL）比例加入25 mmol/L磷酸鹽緩沖液（pH 7.2），使用高速勻漿機10 000 r/min勻漿10 s。混合液隨后于4 ℃離心（13 000×g、20 min），取上清液，使用3 層紗布過濾，得到的濾液即為肌漿蛋白。提取的肌漿蛋白于4 ℃保存備用。

1.3.2 L-精氨酸-肌漿蛋白復合體系制備

用25 mmol/L磷酸鹽緩沖液（pH 7.2）將肌漿蛋白質量濃度調整至10 mg/mL，再向肌漿蛋白溶液中加入不同質量分數（0.0%、0.5%、1.0%、1.5%）的L-精氨酸（分別命名為LA-0、LA-0.5、LA-1、LA-1.5組），緩慢攪拌至溶解。處理好的蛋白溶液置于4 ℃過夜，使其充分水合。

1.3.3 肌漿蛋白乳液制備

參考李可等[4]的方法，將肌漿蛋白溶液（10 mg/mL）與大豆油以體積比8∶2混合，使用高速勻漿機10 000 r/min剪切2 min，整個剪切過程中，樣品始終處于冰水浴中。

1.3.4 乳化活性和乳化穩定性測定

參考李偉偉[12]的方法，肌漿蛋白乳液制備結束后，立即從燒杯底部吸取50 μL乳液與5 mL 1 g/100 mL SDS溶液充分混合，于500 nm波長處測定吸光度（A0）。

將上述制得的乳液靜置10 min，重復上述操作，于500 nm波長處測定吸光度（A10）。乳化活性指數（emulsifying activity index，EAI）和乳化穩定性指數（emulsifying stability index，ESI）分別按式（1）、（2）計算：

式中：D為樣品稀釋倍數；ρ為蛋白質量濃度/（g/mL）；φ為油相比例（0.2）；2.303為換算系數。

1.3.5 乳液粒徑測定

參考Tao Ye等[13]的方法，采用靜態光散射法測定，儀器參數設置為：分散相折光率1.330；顆粒折射率1.436；泵轉速2 000 r/min；吸收系數0.001。

1.3.6 乳液Turbiscan穩定性指數（Turbiscan stability index，TSI）測定

參考Hu Li等[14]的方法，將20 mL新鮮肌漿蛋白乳液置于專用樣品瓶中，使用光學法穩定性分析儀測定。測試條件：連續掃描時間3 600 s，每60 s掃描1 次。TSI通過儀器自帶的軟件獲得。

1.3.7 乳液液滴微觀結構觀察

參考Li Jiao等[15]的方法，取1 mL新鮮肌漿蛋白乳液與20 μL尼羅紅熒光染色劑（2 mg/mL）充分混合，避光染色30 min，然后使用激光共聚焦掃描顯微鏡觀察肌漿蛋白乳液液滴微觀結構。儀器參數：激發波長488 nm，發射波長600～700 nm，目鏡10 倍，物鏡20 倍。每組樣品選取代表性區域進行拍照。

1.3.8 油相純化

肌漿蛋白油-水界面壓力測試前，需要對大豆油進行純化，以避免大豆油中存在的少量表面活性成分對實驗造成干擾。將大豆油與Florisil分子篩吸附劑充分混合后，將混合物5 000×g離心20 min，收集混合物的上層清液以測定界面張力，重復上述步驟，直至油的界面張力穩定。

1.3.9 肌漿蛋白油-水界面壓力測定

參考Li Linxian等[16]的方法，在室溫條件下，將經過純化的大豆油轉移到石英槽中，使用1 mL注射器吸取蛋白質溶液，并確保排除氣泡。調整注射器針頭的位置，使其位于油相的中央。通過軟件自動控制，在注射器針尖處形成一個微小的蛋白質液滴，設定液滴體積為15 μL。等待一段時間以達到平衡狀態，并記錄液滴形狀變化，檢測時間為3 600 s。通過Young-Laplace方程計算界面張力。界面壓力（π）按式（3）計算：

式中：σ0為磷酸鹽緩沖液的界面張力/（mN/m）；σ為t時刻蛋白質溶液的界面張力/（mN/m）。

1.3.10 表面疏水性測定

參考任中陽等[17]的方法，將肌漿蛋白溶液稀釋為一系列質量濃度梯度（0.125、0.250、0.500、0.750、1.000 mg/mL）。向4 mL肌漿蛋白樣品中加入20 μL 10 mmol/L 8-苯胺基-1-萘磺酸溶液（pH 7.0），渦旋，于暗處反應20 min。然后使用熒光光度計測定熒光強度，激發波長374 nm，發射波長485 nm，以蛋白質量濃度（mg/mL）為橫坐標，以熒光強度為縱坐標作圖，通過計算直線斜率得到蛋白質分子的表面疏水性。

1.3.11 紫外吸收光譜測定

參考Wang Yu等[18]的方法，將肌漿蛋白溶液稀釋至0.5 mg/mL，使用紫外-可見分光光度計采集紫外吸收光譜。在220～400 nm波長范圍進行光譜掃描，并以0.2 nm的間隔進行數據采集。對所得的紫外吸收光譜進行二階求導處理，得到相應的紫外二階導數光譜。

1.3.12 二級結構測定

參考Wang Yu等[19]的方法，使用拉曼光譜儀分析肌漿蛋白二級結構變化。測試參數：物鏡50 倍，激發波長785 nm，光譜采集范圍400～3 600 cm－1，掃描5 次，曝光時間20 s。通過定量分析酰胺I帶（1 600～1 700 cm－1）結果，獲得蛋白質二級結構的相對含量。1.3.13 SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳（polyacrylamide gel electrophoresis，PAGE）

參考陳臘梅等[20]的方法稍作修改，將肌漿蛋白溶液稀釋至1 mg/mL，以體積比1∶1與上樣緩沖液混合，沸水浴5 min。電泳條件：濃縮膠5%；分離膠10%；上樣量10 μL；先以80 V恒壓電泳，待樣品進入分離膠后，再以120 V恒壓電泳。電泳結束后，使用考馬斯亮藍R-250染色，在搖床上脫色至背景清晰，使用凝膠成像儀拍照。

1.4 數據處理

除特殊說明外，所有實驗均重復3 次，結果表示為平均值±標準差。使用OriginPro 2021軟件作圖，采用SPSS v.21.0軟件對數據進行單因素方差分析，采用Duncan’s多重比較法進行差異顯著性分析，P＜0.05表示差異顯著。

2 結果與分析

2.1 L-精氨酸對肌漿蛋白乳化活性及乳化穩定性的影響

EAI和ESI可用于評估蛋白質的乳化特性，EAI反映蛋白質吸附到油滴表面的能力，而ESI則反映蛋白質乳液抵抗相分離的能力，與乳液的連續相和分散相相關[21]。如圖1所示，LA-0組的EAI和ESI最低，分別為8.13 m2/g和26.06%。與未添加L-精氨酸組相比，添加0.5%"L-精氨酸對肌漿蛋白的EAI無顯著影響，但顯著提高了ESI（P＜0.05）；隨著L-精氨酸質量分數增至1.0%～1.5%，肌漿蛋白的EAI和ESI均顯著提高（P＜0.05），表明添加適宜質量分數（≥1.0%）的L-精氨酸可有效改善肌漿蛋白的乳化特性。可能的原因是：一方面，L-精氨酸能增強蛋白質分子間的靜電排斥作用，抑制蛋白質的聚集[22]；另一方面，L-精氨酸可吸附到油滴表面，起到穩定油-水界面的作用[23]。

2.2 L-精氨酸對肌漿蛋白乳液粒徑的影響

乳液粒徑能反映液滴的聚集程度，是決定乳液穩定性的一個重要指標[24]。如圖2所示，對照組的粒徑呈多峰分布，主峰位于47.94 μm處。與未添加L-精氨酸相比，添加0.5%、1.0%和1.5% L-精氨酸使肌漿蛋白乳液粒徑主峰位置分別移至43.67、43.67、39.78 μm處。如表1

所示，添加L-精氨酸可顯著降低肌漿蛋白的乳液粒徑（P＜0.05），與未處理組相比，LA-1.5組的D4，3、D10、D50和D90分別降低19.16%、42.80%、18.03%和15.22%。乳液粒徑的結果表明，L-精氨酸能有效減小肌漿蛋白乳液的粒徑，降低液滴粒子的聚集程度。乳液液滴尺寸的減小有利于蛋白質在油-水界面上的吸附，阻止液滴的相分離、絮凝和團聚[25]，進而提高乳液穩定性。

2.3 L-精氨酸對肌漿蛋白乳液TSI的影響

乳液的物理穩定性可通過TSI進行判定。一般來說，較低的TSI代表系統更穩定[26]。如圖3所示，在掃描時間范圍（0～3 600 s）內，LA-0組的TSI最高，說明未處理組乳液的物理穩定性最低。與LA-0組相比，LA-0.5、LA-1及LA-1.5組的TSI呈現減小的趨勢，各組TSI的掃描終點值由大到小依次為LA-0＞LA-0.5＞LA-1＞LA-1.5。因此，L-精氨酸可有效改善肌漿蛋白乳液的物理穩定性，并且這種改善作用隨著L-精氨酸添加量的升高而增強，這與ESI的結果一致。L-精氨酸可促進蛋白質的解折疊，增加疏水基團的暴露，有利于蛋白質向油-水界面的擴散、吸附和定向重排，以此提高乳液的物理穩定性[27]。

2.4 L-精氨酸對肌漿蛋白乳液微觀結構的影響

如圖4所示，LA-0組乳液液滴尺寸較大，分布較不均勻，這容易導致液滴的聚集，形成尺寸更大的粒子，使乳液穩定性降低。與LA-0組相比，LA-0.5組乳液液滴尺寸有所減小，但部分液滴仍然存在絮凝現象；LA-1和LA-1.5組乳液液滴尺寸明顯減小，分布更加均勻，這與乳液粒徑的變化情況一致。Zhu Xiaoxu等[8]在研究L-精氨酸對肌原纖維蛋白乳液微觀結構的影響時發現了類似的現象，L-精氨酸可促進蛋白質在油滴表面的吸附，能夠更有效地提供空間位阻，進而抑制液滴的聚集。

2.5 L-精氨酸對肌漿蛋白油-水界面壓力的影響

π值變化能反映蛋白質在油滴表面的吸附行為，是影響乳化性質的一個重要因素[13]。如圖5所示，各組肌漿蛋白的π-時間曲線呈現相似的階段性變化特征：首先是吸附初始階段，π值無明顯變化；隨后是接近界面飽和階段，π值急劇增加；最后是π值緩慢增加階段。π值的增加與蛋白質從體相向油滴表面的擴散、吸附、定向和結構重排等有關[16]。在吸附階段，LA-0.5、LA-1及LA-1.5組的π值始終高于LA-0組，表明L-精氨酸能增加肌漿蛋白油-水界面張力。蛋白質的分子柔性和表面疏水性是蛋白質向油滴表面吸附的主要影響因素[28]。L-精氨酸能促進蛋白質的去折疊，提高表面疏水性，從而有利于增強疏水氨基酸側鏈殘基與油滴的相互作用，最終增加肌漿蛋白的油-水界面張力[8-9]。界面壓力的測定結果表明，L-精氨酸可促進肌漿蛋白向油滴表面遷移，提高蛋白質在油-水界面的吸附能力。

2.6 L-精氨酸對肌漿蛋白表面疏水性的影響

蛋白質的疏水基團在乳化過程中起到關鍵作用，表面疏水性的變化能反映蛋白質疏水基團的暴露情況，與乳液的物理穩定性有密切聯系[29]。如圖6所示，隨著L-精氨酸質量分數從0%增至1.5%，肌漿蛋白的表面疏水性依次顯著增加（P＜0.05）。與LA-0組相比，LA-0.5、LA-1和LA-1.5組的表面疏水性分別增加33.62%、44.66%和70.42%。表面疏水性的結果表明，L-精氨酸的加入能引起肌漿蛋白的去折疊，促使原先埋藏在蛋白質內部的疏水基團暴露到極性溶劑環境中，并且這種效應隨著L-精氨酸質量分數的升高而增強。類似地，一些學者發現L-精氨酸能增加藜麥蛋白[30]、大豆分離蛋白[31]的表面疏水性。L-精氨酸能與蛋白質的帶電氨基酸殘基產生靜電相互作用，進而破壞維持蛋白質構象穩定的分子內和分子間離子鍵，導致蛋白質結構的變化并促進疏水基團的暴露[32]。表面疏水性的增加有助于促進蛋白質在油滴表面的吸附，并減少油-水界面的能壘，從而提高乳化活性和乳化穩定性[9]。肌漿蛋白表面疏水性的結果與乳液EAI和ESI（圖1）的變化趨勢相一致。

2.7 肌漿蛋白紫外吸收光譜分析

紫外吸收光譜可用于監測蛋白質發色團（芳香族氨基酸側鏈）的微環境變化，進而反映蛋白質的構象變化。如圖7A所示，各組肌漿蛋白在270 nm左右出現紫外吸收峰，主要是肽鍵上的色氨酸和酪氨酸等芳香雜環化合物π-π*躍遷所致[33]。由于紫外吸收光譜存在多種芳香族氨基酸吸收峰信號疊加現象，因此難以獲得吸收峰反映的準確信息，而紫外二階導數光譜能減少芳香族氨基酸殘基造成的譜圖疊加現象的干擾，從而得到有效的特征性芳香族氨基酸的微環境信息。如圖7B所示，各組肌漿蛋白在280～300 nm波長范圍內呈現2 個明顯的正吸收峰，分別位于288、297 nm附近，并且有2 個明顯的負吸收峰，分別位于283、291 nm附近。其中，288 nm處的吸收峰是酪氨酸殘基和色氨酸殘基共同作用的結果，而297 nm處的吸收峰僅來自色氨酸殘基的貢獻。與LA-0組相比，添加L-精氨酸使色氨酸殘基吸收峰發生不同程度的藍移（向短波方向移動），其中LA-1.5組的藍移程度最高，表明色氨酸殘基由非極性環境向極性環境的暴露[34]。通過分析正、負吸收峰峰谷和峰頂之間距離之比（r），能夠評估酪氨酸微環境變化。與LA-0組相比，LA-0.5、LA-1、LA-1.5組的r由0.37分別增至0.38、0.39和0.42，說明L-精氨酸的加入使肌漿蛋白中酪氨酸的微環境更加親水[34]，并且這種效應隨著L-精氨酸含量的升高而增強。紫外二階導數光譜和表面疏水性的結果共同表明，L-精氨酸能引起肌漿蛋白三級結構的變化，促進疏水基團的暴露。

2.8 肌漿蛋白二級結構分析

拉曼光譜中的酰胺I帶（1 600～1 700 cm－1）可提供蛋白質二級結構的信息，該區域譜帶的振動峰主要是由肽鍵C＝O的面內伸縮振動、C—N伸縮振動、C—C—N彎曲振動和N—H平面內彎曲振動引起的。如圖8所示，與LA-0組相比，LA-0.5組的4 種二級結構相對含量無明顯變化；LA-1和LA-1.5組的α-螺旋相對含量明顯下降，β-轉角相對含量明顯升高，而β-折疊和無規卷曲的相對含量均無明顯變化。拉曼光譜的結果表明，L-精氨酸（質量分數≥1%）可促進肌漿蛋白α-螺旋向β-轉角的轉變。Cao Yungang等[9]在研究L-精氨酸對豌豆分離蛋白二級結構影響時發現了類似的現象，說明適宜添加量的L-精氨酸能促進蛋白質二級結構的展開，增加蛋白質的分子柔性。肌漿蛋白分子間和分子內的靜態平衡有助于維持蛋白質二級結構的穩定性，L-精氨酸的正電荷能與谷氨酸和天冬氨酸上帶負電的羧基（COO－）形成離子鍵，這可能破壞了肌漿蛋白原有的靜態平衡，進而導致二級結構的變化[8-9，16]。

2.9 肌漿蛋白SDS-PAGE分析

如圖9所示，肌漿蛋白的主要電泳條帶分布在15～100 kDa之間，這與Wang Tianze等[35]報道的肌漿蛋白電泳結果一致。肌漿蛋白是一種復雜的水溶性蛋白質，包含多種與糖酵解途徑有關的酶類和肌紅蛋白。各組樣品均出現肌漿蛋白的特征條帶，包括糖原磷酸化酶b、丙酮酸激酶、肌酸激酶、醛縮酶、磷酸甘油醛脫氫酶、乳酸脫氫酶A鏈、磷酸甘油酸變位酶、磷酸丙糖異構酶、谷胱甘肽S-轉移酶、肌紅蛋白。與未添加L-精氨酸的肌漿蛋白相比，添加L-精氨酸并未明顯改變肌漿蛋白主要電泳條帶的種類和含量，表明L-精氨酸不改變肌漿蛋白的基本組成。

3 結 論

在實驗考察的L-精氨酸添加量范圍內，質量分數0.5%的L-精氨酸對肌漿蛋白的EAI無顯著影響，但顯著提高了ESI（P＜0.05）。隨著L-精氨酸質量分數的升高（1.0%～1.5%），肌漿蛋白的EAI和ESI均顯著增加

（P＜0.05）。L-精氨酸可減小肌漿蛋白乳液液滴的粒徑，增加蛋白質的油-水界面壓力，引起蛋白質二、三級結構的變化，由此促進肌漿蛋白向油滴表面的吸附，顯著提高乳化性能。本研究表明，適宜添加量（質量分

數≥1%）的L-精氨酸處理是改善肌漿蛋白乳化性能的有效策略，研究結果可以為新型高品質肉蛋白乳化劑的研發提供技術支持。

參考文獻：

[1] MARCOS B， KERRY J P， MULLEN A M. High pressure induced changes on sarcoplasmic protein fraction and quality indicators[J]. Meat Science， 2010， 85（1）： 115-120. DOI：10.1016/j.meatsci.2009.12.014.

[2] 杜菲菲. 肌漿蛋白與黃原膠的相互作用及穩定乳液效果研究[D]. 南京： 南京農業大學， 2019： 1. DOI：10.27244/d.cnki.gnjnu.2019.002069.

[3] LI C L， PENG A， HE L C， et al. Emulsifying properties development of pork myofibrillar and sacroplasmic protein irradiated at different dose： a combined FT-IR spectroscopy and low-field NMR study[J]. Food Chemistry， 2018， 252： 108-114. DOI：10.1016/j.foodchem.2018.01.104.

[4] 李可， 孫立雪， 王琳夢， 等. 超聲波處理對類PSE雞肉肌漿蛋白的結構性質和乳化性能影響[J]. 食品科學， 2024， 45（12）： 220-228. DOI：10.7506/spkx1002-6630-20231003-008.

[5] VILLAMONTE G， POTTIER L， DE LAMBALLERIE M. Influence of high-pressure processing on the physicochemical and the emulsifying properties of sarcoplasmic proteins from Hake （Merluccius merluccius）[J].

European Food Research and Technology， 2016， 242（5）： 667-675. DOI：10.1007/s00217-015-2574-z.

[6] HEMUNG B O， BENJAKUL S， YONGSAWATDIGUL J. pH-dependent characteristics of gel-like emulsion stabilized by threadfin bream sarcoplasmic proteins[J]. Food Hydrocolloids， 2013， 30（1）： 315-322. DOI：10.1016/j.foodhyd.2012.05.023.

[7] 張道靜， 周存六. L-精氨酸和L-賴氨酸在肉及肉制品中的應用研究進展[J]. 肉類研究， 2020， 34（6）： 96-102. DOI：10.7506/rlyj1001-8123-20200422-098.

[8] ZHU X X， LI L X， LI S Y， et al. L-Arginine/L-lysine improves emulsion stability of chicken sausage by increasing electrostatic repulsion of emulsion droplet and decreasing the interfacial tension of soybean oil-water[J]. Food Hydrocolloids， 2019， 89： 492-502. DOI：10.1016/j.foodhyd.2018.11.021.

[9] CAO Y G， LI Z R， FAN X， et al. Multifaceted functionality of L-arginine in modulating the emulsifying properties of pea protein isolate and the oxidation stability of its emulsions[J]. Food amp; Function， 2022， 13（3）： 1336-1347. DOI：10.1039/d1fo03372g.

[10] KANO H， SHIRAKI K. Heat treatment in the presence of arginine increases the emulsifying properties of soy proteins[J]. Food Chemistry： X， 2023， 17： 100567. DOI：10.1016/j.fochx.2023.100567.

[11] DU F F， QI Y， HUANG H B， et al. Stabilization of O/W emulsions via interfacial protein concentrating induced by thermodynamic incompatibility between sarcoplasmic proteins and xanthan gum[J]. Food Hydrocolloids， 2022， 124： 107242. DOI：10.1016/j.foodhyd.2021.107242.

[12] 李偉偉. 高乳化性大豆蛋白的制備及其界面流變性質的研究[D].

無錫： 江南大學， 2017： 15.

[13] TAO Y， CAI J M， WANG P， et al. Exploring the relationship between the interfacial properties and emulsion properties of ultrasound-assisted cross-linked myofibrillar protein[J]. Food Hydrocolloids， 2024， 146： 109287. DOI：10.1016/j.foodhyd.2023.109287.

[14] HU L， SHI L S， LIU S N， et al. Regulation mechanism of curcumin-loaded oil on the emulsification and gelation properties of myofibrillar protein： emphasizing the dose-response of curcumin[J]. Food Chemistry， 2023， 428： 136687. DOI：10.1016/j.foodchem.2023.136687.

[15] LI J， DAI Z C， CHEN Z H， et al. Improved gelling and emulsifying properties of myofibrillar protein from frozen shrimp （Litopenaeus vannamei） by high-intensity ultrasound[J]. Food Hydrocolloids， 2023， 135： 108188. DOI：10.1016/j.foodhyd.2022.108188.

[16] LI L X， CHEN L， NING C， et al. L-Arginine and L-lysine improve the physical stability of soybean oil-myosin emulsions by changing penetration and unfolding behaviors of interfacial myosin[J]. Food Hydrocolloids， 2020， 98： 105265. DOI：10.1016/j.foodhyd.2019.105265.

[17] 任中陽， 龍斯宇， 康寧哲， 等. 鰱魚糜漂洗液中不同回收方式肌漿蛋白的結構和功能特性[J]. 食品科學， 2024， 45（7）： 225-232. DOI：10.7506/spkx1002-6630-20230728-304.

[18] WANG Y， ZHOU Y， WANG X X， et al. Origin of high-pressure induced changes in the properties of reduced-sodium chicken myofibrillar protein gels containing CaCl2： physicochemical and molecular modification perspectives[J]. Food Chemistry， 2020， 319： 126535. DOI：10.1016/j.foodchem.2020.126535.

[19] WANG Y， YUAN J J， LI K， et al. Evaluation of chickpea protein isolate as a partial replacement for phosphate in pork meat batters： techno-functional properties and molecular characteristic modifications[J]. Food Chemistry， 2023， 404： 134585. DOI：10.1016/j.foodchem.2022.134585.

[20] 陳臘梅， 唐善虎， 李思寧， 等. 丙二醛氧化對牦牛肉肌原纖維蛋白結構及功能特性的影響[J]. 食品科學， 2023， 44（8）： 46-54. DOI：10.7506/spkx1002-6630-20220627-299.

[21] ZOU H N， ZHAO N， SUN S， et al. High-intensity ultrasonication treatment improved physicochemical and functional properties of mussel sarcoplasmic proteins and enhanced the stability of oil-in-water emulsion[J]. Colloids and Surfaces A： Physicochemical and Engineering Aspects， 2020， 589： 124463. DOI：10.1016/j.colsurfa.2020.124463.

[22] LI R， FAN X K， GAO X， et al. Injection of L-arginine or L-lysine before freezing delays the emulsifying and gelling properties deterioration of myofibrillar proteins of frozen porcine longissimus lumborum muscle[J]. Food Chemistry， 2023， 427： 136736. DOI：10.1016/j.foodchem.2023.136736.

[23] 曹云剛， 梁光燦， 張鑫， 等. 堿性氨基酸調控肌原纖維蛋白加工性能及肉品品質研究進展[J]. 食品科學， 2022， 43（21）： 341-348. DOI：10.7506/spkx1002-6630-20210821-284.

[24] RAJASEKARAN B， SINGH A， PONNUSAMY A， et al. Ultrasound treated fish myofibrillar protein： physicochemical properties and its stabilizing effect on shrimp oil-in-water emulsion[J]. Ultrasonics Sonochemistry， 2023， 98： 106513. DOI：10.1016/j.ultsonch.2023.106513.

[25] DENG X H， NI X X， HAN J H， et al. High-intensity ultrasound modified the functional properties of Neosalanx taihuensis myofibrillar protein and improved its emulsion stability[J]. Ultrasonics Sonochemistry， 2023， 97： 106458. DOI：10.1016/j.ultsonch.2023.106458.

[26] BADAR I H， WANG Z Y， SUN F D， et al. Influence of varying oil phase volume fractions on the characteristics of flaxseed-derived diglyceride-based Pickering emulsions stabilized by modified soy protein isolate[J]. Food Research International， 2024， 175： 113812. DOI：10.1016/j.foodres.2023.113812.

[27] ZHU B， YANG J J， DOU J J， et al. Comparison of the physical stability， microstructure and protein-lipid co-oxidation of O/W emulsions stabilized by L-arginine/L-lysine-modified soy protein hydrolysate[J]. Food Chemistry， 2024， 447： 138901. DOI：10.1016/j.foodchem.2024.138901.

[28] SHI T， LIU H， SONG T， et al. Use of l-arginine-assisted ultrasonic treatment to change the molecular and interfacial characteristics of fish myosin and enhance the physical stability of the emulsion[J]. Food Chemistry， 2021， 342： 128314. DOI：10.1016/j.foodchem.2020.128314.

[29] ZHANG G Y， BI X X， WANG R R， et al. Effects of catechin on the stability of myofibrillar protein-soybean oil emulsion and the adsorbed properties of myosin at the oil-water interface[J]. Food Chemistry， 2024， 442： 138478. DOI：10.1016/j.foodchem.2024.138478.

[30] CAO H W， WANG X X， RUAN Y X， et al. Alkaline amino acids present unique aggregation behavior for quinoa protein gelation under microwave irradiation[J]. Food Hydrocolloids， 2023， 144： 108951. DOI：10.1016/j.foodhyd.2023.108951.

[31] LI J， YE S X， WEND-SOO ZONGO A， et al. Basic amino acids treatment prior to spray drying improved the functional properties and flavor attributes of soy protein isolate[J]. LWT-Food Science and Technology， 2023， 188： 115447. DOI：10.1016/j.lwt.2023.115447.

[32] LI S Y， LI L X， ZHU X X， et al. Conformational and charge changes induced by L-arginine and L-lysine increase the solubility of chicken myosin[J]. Food Hydrocolloids， 2019， 89： 330-336. DOI：10.1016/j.foodhyd.2018.10.059.

[33] WANG K Q， LUO S Z， ZHONG X Y， et al. Changes in chemical interactions and protein conformation during heat-induced wheat gluten gel formation[J]. Food Chemistry， 2017， 214： 393-399. DOI：10.1016/j.foodchem.2016.07.037.

[34] WANG Y， ZHOU Y， LI P J， et al. Combined effect of CaCl2 and high pressure processing on the solubility of chicken breast myofibrillar proteins under sodium-reduced conditions[J]. Food Chemistry， 2018， 269： 236-243. DOI：10.1016/j.foodchem.2018.06.107.

[35] WANG T Z， HAN D， ZHAO L Y， et al. Binding of selected aroma compounds to myofibrillar protein， sarcoplasmic protein， and collagen during thermal treatment： role of conformational changes and degradation of proteins[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry， 2023， 71（46）： 17860-17873. DOI：10.1021/acs.jafc.3c02618.

收稿日期：2024-08-19

基金項目：河南省高等學校重點科研項目（22B550022）；鄭州輕工業大學博士科研基金資助項目（2020BSJJ088）；國家自然科學基金青年科學基金項目（32101989）

第一作者簡介：王昱（1992—）（ORCID： 0000-0001-7758-9704），男，講師，博士，研究方向為肉品加工技術。E-mail： wyll_ah92@163.com

*通信作者簡介：白艷紅（1975—）（ORCID： 0000-0002-2074-0351），女，教授，博士，研究方向為肉品加工與質量安全控制。E-mail： baiyanhong212@163.com