白靈菇蛋白提取及功能特性和結構分析

張艷榮，高宇航，劉婷婷，宋云禹，陳丙宇，王大為*

（吉林農業大學食品科學與工程學院，吉林 長春 130118）

白靈菇（Pleurotus nebrodensis），又名白靈側耳，隸屬于擔子菌門，傘菌目，側耳科，側耳屬，是阿魏菇的白色變種。白靈菇子實體色澤潔白，碩大肥厚，子實體形狀有掌狀、馬蹄狀、棒狀等，是我國唯一具有自主知識產權及明確原產地的食用菌品種資源[1]。目前，國內白靈菇主要來源于工廠化栽培，產地集中在北京、河南、河北、江蘇等地，產量逐年遞增，據2014年統計全國白靈菇年產量已突破30.80萬 t。白靈菇營養物質含量豐富，干品白靈菇子實體中蛋白質為14.70%，碳水化合物為43.30%，脂肪為4.31%，纖維為15.40%，氨基酸總量為10.70%，17 種氨基酸中有8 種必需氨基酸，占氨基酸總量的35%[2]。白靈菇以其細膩脆韌的口感和鮮香的風味走俏國內外市場，隨著栽培技術的逐步成熟以及優良種質資源持續開發，未來白靈菇產業定會得到長足發展。

目前國內對白靈菇的加工應用較多是以開發高附加值產品為主的工藝研究和以白靈菇多糖為主的功能成分基礎研究，而忽略了對白靈菇蛋白質（white oyster mushroom protein，WOMP）資源的開發利用。李志濤等[3]對白靈菇多糖的提取及免疫活性進行了研究。王耀輝等[4]對白靈菇多糖的抗氧化活性進行了探討。楊國偉等[5]研究結果表明，以1 000 mL為100%，添加35%白靈菇漿料（自制）、60%麥芽汁、加糖量6%，經過36 h發酵，制作的白靈菇乳酸飲料品質最佳。李鳳林等[6]對白靈菇山楂復合飲料研究結果表明，利用白靈菇菌絲發酵液為原料開發白靈菇飲料，白靈菇發酵液培養條件為：裝液量80 mL/瓶、接種量為15%、調pH值為6.5、180 r/min振蕩、25 ℃培養8～9 d。復合白靈菇飲料最佳配方為：發酵液20%、山楂漿15%、蔗糖10%、總酸質量分數0.4%。

一般植物蛋白具有良好的溶解性、持水性、乳化性等功能性質，在面制品、乳制品等食品工業中有廣泛的應用前景。目前對WOMP的制備、功能性質和結構較為系統的研究鮮見報道，因此為了進一步開發白靈菇潛在的營養和應用價值，本研究采用超聲波-微波復合輔助堿法提取WOMP并對提取工藝進行優化，同時對WOMP功能特性和結構進行研究，為白靈菇的高附加值利用提供相關理論依據。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

白靈菇 實驗室馴化栽培優良菌株（編號AJ01）栽培；無水乙醇、氫氧化鈉、溴化鉀（均為分析純）北京化工廠；彩虹245廣譜蛋白Marker 北京索萊寶科技有限公司；十二烷基硫酸鈉-聚丙烯酰胺凝膠電泳（sodium doecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis，SDS-PAGE）試劑盒（包括30%聚丙烯酰胺、pH 8.8 Tris/SDS分離膠緩沖液、pH 6.8 Tris/SDS分離膠緩沖液、過硫酸銨干粉、上樣緩沖液、四甲基乙二胺溶液） 北京鼎國昌盛生物技術有限公司；AccQ-Tag熒光衍生試劑盒（包括熒光衍生試劑、硼酸鹽緩沖液、AccQ-Tag流動相A和AccQ-Tag流動相B、17 種混合氨基酸標準液） 美國Waters公司。

1.2 儀器與設備

UWave-1000型微波-紫外-超聲波三位一體合成萃取反應儀 上海新儀微波化學科技有限公司；HR2168型攪拌器 飛利浦（中國）投資有限公司；CT15RT臺式高速冷凍離心機 上海天美科學儀器有限公司；UV-2300紫外分光光度計 北京普析通用儀器有限公司；Acquity UPLCH-Class型超高效液相色譜系統 美國Waters公司；冷凍干燥機 德國Ghrist公司；MOS-450型圓二色光譜儀 法國Bio-Logic公司；IR Prestige型傅里葉紅外光譜儀 日本島津公司。

1.3 方法

1.3.1 WOMP等電點測定

將10.0 g脫脂白靈菇在溫度45 ℃、微波功率24 W、超聲波功率400 W、NaOH溶液濃度0.08 mol/L、料液比1∶25（g/mL）條件下提取1.0 h，將提取液pH值分別調到2.0、2.5、3.0、3.5、4.0、4.5、5.0、5.5。于3 800 r/min離心15 min，采用考馬斯亮藍法測定上清液中蛋白質含量[7]。

1.3.2 WOMP的提取

1.3.2.1 工藝流程

鮮品白靈菇→45 ℃熱風干燥、粉碎（過40 目孔徑篩）→脫脂處理→超聲波-微波輔助堿法提蛋白（750 r/min，提取1 h）→離心（3 800 r/min，15 min）→上清液→酸沉（1 mol/L的HCl溶液調pH值至3.5）→離心（3 800 r/min，30 min）→蛋白沉淀→真空冷凍干燥→WOMP。

1.3.2.2 WOMP提取的單因素試驗

各組試驗中稱取脫脂后白靈菇子實體粉末（過40 目孔徑篩）10.0 g和微波功率24 W保持不變，在單因素試驗中考察提取溫度、超聲波功率、NaOH溶液濃度、料液比和提取時間對蛋白得率的影響。設定提取溫度50 ℃、超聲波功率500 W、NaOH溶液濃度0.08 mol/L、料液比1∶30（g/mL）、提取時間1.0 h。單因素試驗為固定其他因素研究某因素對蛋白得率的影響。各因素水平：提取溫度分別為30、35、40、45、50、55、60 ℃；超聲波功率分別為200、300、400、500、600、700 W；NaOH溶液濃度分別為0.02、0.04、0.06、0.08、0.10、0.12 mol/L；提取時間分別為0.1、0.4、0.7、1.0、1.3、1.6 h；料液比分別為1∶10、1∶15、1∶20、1∶25、1∶30、1∶35（g/mL）。

1.3.3 正交試驗設計

在單因素試驗的基礎上，以提取溫度、超聲波功率、NaOH溶液濃度、料液比、提取時間為考察因素，以蛋白質得率為考察指標，進行L16（45）正交試驗，每組試驗3 次平行，并應用SPSS 18.0軟件對數據進行分析處理，優化出最佳的WOMP提取工藝，正交試驗因素與水平見表1。

表1 正交試驗設計因素與水平Table1 Variables and levels used in orthogonal array design

1.3.4 蛋白得率的計算

參考趙玉紅等[8]方法，脫脂白靈菇輔助堿法提取、酸沉后離心，收集上清液，采用考馬斯亮藍法測定上清液中蛋白質含量，取1.0 mL上清液放入試管中，加入5.0 mL考馬斯亮藍溶液混勻靜置3 min，測定吸光度，蛋白得率按公式（1）計算：

式中：m為標準曲線中查得的蛋白質質量/μg；M1為樣品白靈菇質量/g；V1為離心得上清液總體積/mL；V2為測定吸光度所用上清液體積/mL。

1.3.5 WOMP功能性質測定

對WOMP的溶解性、持水性、持油性、起泡性和泡沫穩定性、乳化性和乳化穩定性測定參考劉婷婷等[9]的方法。

1.3.5.1 WOMP溶解性測定

配制10.0 mg/mL樣品溶液17 份；將9 份調節不同pH值至2.5、3.5、6.0、7.0、7.5、8.0、8.5、9.0、10.0，室溫條件下攪拌20 min，另外8 份分別于30、40、50、60、70、80、90、100 ℃條件下水浴攪拌20 min，離心測上清液中蛋白質含量；WOMP溶解度按公式（2）計算：

1.3.5.2 WOMP持水性和持油性測定

準確稱取1.00 g WOMP樣品12 份于離心管中，其中6 份加入30 mL蒸餾水，6 份加入10 mL大豆油，分別在30、40、50、60、70、80 ℃條件下水浴振蕩1.5 h，靜置30 min，3 800 r/min離心40 min，棄去上清液，測殘留物的質量，持水性和持油性按公式（3）計算：

1.3.5.3 WOMP起泡性和泡沫穩定性測定

配制10.0、15.0、20.0、25.0、30.0、35.0 mg/mL的WOMP溶液各100 mL，高速攪打10 min，用量筒測量泡沫體積及液體體積。室溫靜置60 min后再記錄泡沫體積，WOMP起泡性和泡沫穩定性按公式（4）、（5）計算：

1.3.5.4 WOMP乳化性和乳化穩定性測定

配制10.0、15.0、20.0、25.0、30.0、35.0 mg/mL的WOMP溶液各100 mL，加入100 mL玉米油，高速勻漿10 min，3 800 r/min離心15 min，測乳化層體積，所得混合液于100 ℃條件下保溫60 min，冷卻至室溫后再次離心，再測乳化層體積，WOMP乳化性和乳化穩定性測定按公式（6）、（7）計算：

1.3.6 WOMP結構測定

1.3.6.1 WOMP氨基酸組成分析

超高效液相色譜分析WOMP氨基酸組成及含量，方法參考文獻[10-11]，準確稱取WOMP樣品50.0 mg于100 ℃條件下水解20 h，取1 mL水解液蒸干，用超純水定容到10 mL備用。將17 種氨基酸標準品梯度稀釋，備用。取樣品10 μL，加70 μL硼酸鹽緩沖溶液渦旋混合，再加20 μL衍生劑充分混合，放置5 min，封口，移入55 ℃烘箱中加熱10 min；測定條件：ACQUITY UPLC BEH C18色譜柱（2.1 mm×100 mm，1.7 μm），紫外波長266 nm，柱溫49 ℃，樣品溫度20 ℃；根據測定的必需氨基酸含量按公式（8）、（9）計算WOMP氨基酸評分、氨基酸化學評分：

1.3.6.2 WOMP的分子質量測定

參考孔毅等[12]方法，使用SDS-PAGE凝膠試劑盒配制分離膠質量分數12%，電壓100 V；濃縮膠質量分數15%，80 V電壓；上樣量15 μL；常溫固定、染色、脫色。

1.3.6.3 WOMP的二級結構測定

參考韓宇鵬等[13]方法，配制1 mg/mL WOMP中性溶液，選擇遠紫外光區波長范圍190～260 nm；比色池為0.1 cm；光譜帶寬1 nm；分辨率0.2 nm；響應時間0.25 s；掃描速率10 nm/min；圓二色光譜分辨率20 mdeg；室溫條件下測定蛋白質二級結構并計算相對含量。

1.3.6.4 WOMP的官能團結構分析

參考魏春光等[14]方法，準確稱取2 mg干燥WOMP和200 mg干燥KBr粉末，充分研磨混勻后壓片。以KBr為背景，在500～4 000 cm-1波數下對WOMP進行紅外光譜分析。

2 結果與分析

2.1 WOMP等電點測定結果

圖1 WOMP等電點Fig.1 Isoelectric point of WOMP

由圖1可以看出，WOMP提取液pH值在2.0～5.5范圍內變化時，蛋白提取液經過酸沉、離心后測得上清液中蛋白質質量濃度逐漸降低，pH值為3.5時最低，pH值大于3.5之后，蛋白質量濃度上升趨勢明顯，因此蛋白等電點為3.5。

2.2 單因素試驗結果

圖2 各因素對蛋白得率的影響Fig.2 Individual effects of factors on protein yield

由圖2A可知，隨著提取溫度升高，蛋白得率呈先上升后下降的趨勢，在提取溫度為45 ℃時得率最高。當提取溫度低于45 ℃，升高溫度使蛋白質分子空間構象改變，立體結構適當伸展，加強了水分子和蛋白分子之間的相互作用，蛋白質溶解度增加，得率增加；提取溫度大于45 ℃，升高溫度分子間運動加劇使維持蛋白質空間構象和立體結構的弱作用力消失，一些非極性的基團暴露在分子表面[15]，影響蛋白質和水分子之間的相互作用，蛋白質溶解度降低，蛋白得率降低。

由圖2B可知，隨著超聲波功率的增加蛋白得率呈先上升后趨于平緩的趨勢。超聲波的空化效應和機械效應破壞蛋白質四級結構，使蛋白質小分子的亞基釋放[16]，一些極性氨基酸殘基向蛋白質分子外部遷移，增強蛋白與水分子的相互作用，使溶解度增加[17]；超聲波能阻止蛋白質中自由氨基群和臨近羧基群之間的靜電作用而提高蛋白的溶解度[18]，當超聲波功率大于400 W時反應體系中的蛋白質已經最大程度溶出，因此蛋白得率會趨于平穩[19]。

由圖2C可知，蛋白得率隨NaOH溶液濃度的增加呈先上升后下降的趨勢，在NaOH溶液濃度為0.08 mol/L時得率最高為6.25%，隨著NaOH溶液濃度的增加，反應體系中蛋白質分子攜帶的同種符號的凈電荷增加，同種電荷相互排斥阻止了單個分子的聚集，因此溶解度增大[20]；而過高的NaOH溶液濃度會使蛋白質水解變性，使蛋白溶解度降低，同時加速其美拉德反應生成黑褐色物質，降低蛋白質純度[21]；過高的NaOH溶液濃度會改變蛋白的營養特性，生成賴氨酰丙氨酸，降低蛋白質的營養價值[22]。

由圖2D可知，提取時間大于1 h后蛋白得率隨時間的延長變化不大，這與李桂菊等[23]報道的時間對蛋白提取率的影響結果一致，原因是在提取1 h后白靈菇中大部分的蛋白已經溶解在體系中。

由圖2E可知，蛋白得率在料液比為1∶25（g/mL）時達到最高，為6.43%，隨料液比增加得率稍有下降后趨于平緩。原因是隨著溶劑體積的增加，溶質的分散程度增加，溶質與溶劑之間的接觸更充分，加速了蛋白質溶出，當料液比增加到一定量時，兩相體系接觸程度最大化，因此得率變化趨于平緩。

2.3 正交試驗結果

表2 L16（45）正交試驗設計及結果Table2 Orthogonal array design L16 (45) with range analysis of experimental results

表3 正交試驗方差分析結果Table3 Analysis of variance for the eff ects of five factors on protein yield

由表2可知，各因素對蛋白得率的影響程度大小依次為提取溫度＞料液比和超聲波功率＞提取時間＞NaOH溶液濃度。由表3可知，除NaOH溶液濃度外其他因素都達到極顯著水平（P＜0.01），而NaOH溶液濃度對蛋白得率的影響不顯著（P＞0.05），這一結果與極差分析結果相符。正交分析得到的最優組合為A4B3C4D4E1，該組合不在16組正交試驗中，對其進行驗證實驗，結果得率為（10.28±0.62）%，大于16 組試驗中的最優組第15組，故最終確定WOMP最佳提取條件為：提取溫度50 ℃、超聲波功率500 W、NaOH溶液濃度0.09 mol/L、料液比1∶30（g/mL）、提取時間0.8 h。

2.4 WOMP功能特性

2.4.1 溶解性測定結果

圖3 溫度（A）和pH值（B）對蛋白質溶解度的影響Fig.3 Effect of pH on solubility of the protein

由圖3A可知，pH 7條件下WOMP的溶解度隨溫度的升高呈先增加后趨于平緩最后降低的趨勢，在70 ℃條件下蛋白溶解度最高為53.61%，表明溫度對蛋白的溶解度有較大影響[24]，適當的升溫有助于蛋白質分子的溶解，而溫度過高則會導致蛋白質變性使溶解度降低，根據張波等[25]報道，紅小豆分離蛋白在55 ℃時溶解度最高，與其相比WOMP在較高溫度時有較高的溶解度，說明WOMP有較好的耐熱性。由圖3B可知，當pH值在等電點附近時，溶解性很低，當pH值偏離等電點時，蛋白質溶解性增加，pH 8.5時蛋白質溶解度最高為54.31%，當pH繼續增加時蛋白溶解度有緩慢下降的趨勢，WOMP在堿性條件下比酸性條件下的溶解性好。

2.4.2 持水性和持油性測定結果

圖4 溫度對蛋白持水性（A）和持油性（B）的影響Fig.4 Effect of temperature on water-holding (A) and oil-holding (B) of the protein

由圖4A可知，溫度對WOMP持水性的影響呈現出先上升后下降的趨勢，在60 ℃時達到最大為325.27%，蛋白分子在低于變性溫度的環境中隨著溫度的升高，蛋白分子進行適當的伸展[26]，一些親水性基團充分的與水分子結合[27]，當溫度高于變性溫度后，蛋白質變性使非極性基團大量暴露，與水分子之間相互作用減弱，持水性降低[28]；由圖4B可知，當溫度在50 ℃時蛋白持油性達到最大為189.60%，之后持油性逐漸降低，原因是隨著溫度的升高，蛋白質的變性，分子間的相互作用減弱，使其持油性降低。據文獻[9]報道，紅小豆分離蛋白和大豆分離蛋白的持油性分別為202%和231%，均高于WOMP。

2.4.3 起泡性和泡沫穩定性測定結果

圖5 蛋白質量濃度對蛋白起泡性（A）和泡沫穩定性（B）的影響Fig.5 Effect of protein concentration on foaming capacity (A) and foam stability (B) of the protein

蛋白質起泡性的本質是蛋白質分子在一定條件下與水分子和空氣形成一種特殊形態混合物的能力，泡沫穩定性是衡量泡沫穩定能力的指標，在食品加工中可以利用蛋白質的起泡性和泡沫穩定性使產品達到特殊的組織狀態和口感[29]。由圖5可知，在考察的質量濃度范圍內，WOMP的起泡性和泡沫穩定性都隨著蛋白質量濃度的增加而增加，這是因為蛋白質分子濃度增加，高速攪打時分子間的相互作用增強，表面張力進一步降低進而結合更多氣體，形成穩定的氣泡。當WOMP質量濃度為35 mg/mL時，WOMP起泡性為237.5%，與大豆分離蛋白123%和紅小豆分離蛋白127.5%的起泡性相比[25]，WOMP具有較好的起泡性，可以較好地運用到焙烤食品等需要產生并保持氣泡的食品中。

2.4.4 乳化性和乳化穩定性測定結果

圖6 蛋白質量濃度對乳化性（A）和乳化穩定性（B）的影響Fig.6 Effect of protein concentration on emulsifying capacity (A) and emulsion stability (B) of the protein

蛋白質作為一種表面活性物質，既含有親水性基團又含有親油性基團，具有降低水-油界面表面張力的作用，同時其降低水和空氣表面張力的能力表現為乳化穩定性[30]，在食品加工中應用蛋白質的表面活性，使產品具有乳化穩定狀態進而可以延長產品貨架期[31]。由圖6可知，WOMP的乳化性隨蛋白質量濃度的增加呈緩慢上升的趨勢，而乳化穩定性隨蛋白質量濃度增加變化不大，說明在不同的蛋白濃度條件下，WOMP有良好的乳化穩定性。當WOMP質量濃度為35 mg/mL時，WOMP乳化性為58.3%明顯高于大豆分離蛋白47%和紅小豆分離蛋白46%[25]，說明WOMP可以作為良好乳化劑應用到食品中。

2.5 WOMP結構測定結果

2.5.1 氨基酸組成結果

表4 WOMP的氨基酸組分Table4 Amino acid composition of WOMP

由表4可以看出，WOMP含有17 種氨基酸，組氨酸是第1限制性氨基酸，其中必需氨基酸含量為322.86 mg/g，非必需氨基酸含量為487.54 mg/g，必需氨基酸占總氨基酸的比例為39.84%，必需氨基酸和非必需氨基酸的比值為0.66，接近WHO/FAO標準值，表明氨基酸組成合理。

表5 氨基酸評分Table5 Amino acid scores

由表5可知，WOMP的異亮氨酸和亮氨酸評分與大豆蛋白這2 種氨基酸的氨基酸評分接近，蘇氨酸評分高于大豆蛋白，其他氨基酸評分低于大豆蛋白；白靈菇必需氨基酸含量與人體所需要量接近。

表6 化學評分Table6 Chemical scores

由表6可知，除纈氨酸和苯丙氨酸+酪氨酸化學評分略低于大豆和雞蛋蛋白評分外，WOMP氨基酸的化學評分與大豆、雞蛋等蛋白基本相近，說明其營養價值較高，有非常大的開發潛力。

2.5.2 二級結構測定結果

圖7 WOMP的圓二色光圖譜Fig.7 Far-UV CD spectrum of WOMP

圓二色性是指光學活性物質對左旋（R）和右旋（L）2 種圓偏振光吸收程度不同的現象，它的存在使通過具有光學活性物質的圓偏振光變為橢圓偏振光，且在特定吸收波長處出現。根據這一原理設計的圓二色光譜儀可以測定光學活性物質的圓二色光譜，通過圓二色光譜圖可以進一步研究光學活性物質的立體構型[32]，蛋白質的肽鍵檢測波長在190～250 nm之間，該區間內有圓二色性，因此可以通過圓二色光譜圖反映蛋白質二級結構[33-34]。對WOMP進行圓二色光譜掃描結果見表7和圖7，通過蛋白質二級結構分析軟件CD-Pro計算得WOMP二級結構中α-螺旋相對含量最高為53%，其次是無規卷曲相對含量為23%，然后是β-轉角相對含量為14%，最后是β-折疊相對含量為11%。

2.5.3 WOMP分子質量測定結果

圖8 WOMP分子質量電泳圖Fig.8 SDS-PAGE profile of WOMP

由圖8可以看出，WOMP在48～63、25～35、11～20 kDa以及小于11 kDa范圍內有條帶，在48～63 kDa之間條帶染色程度很深，說明該分子質量的蛋白含量較高[35]。WOMP的亞基分布主要在10～35 kDa之間，占亞基總數的75%，可見WOMP以小分子結構蛋白居多。根據標準蛋白的遷移距離計算出標準蛋白的相對遷移率，以標準蛋白分子質量的對數為縱坐標，相對遷移率為橫坐標，得回歸方程為：y=-0.606 2x+2.351 8，R2為0.984 6，線性范圍為0.51～2.09。根據標準曲線方程計算出WOMP分子質量為48.9、26.3、16.4、10.9 kDa。

2.5.4 WOMP紅外光譜分析結果

圖 9 WOMP紅外光譜圖Fig. 9 Infrared spectrum of WOMP

對于蛋白質而言，傅里變換葉紅外光譜能夠提供蛋白質分子中的氨基基團、酰胺I帶（或H—O—H彎曲振動和C＝O伸縮振動）、酰胺II帶（N—H彎曲）、酰胺III帶（或C—O和C—O—C振動）、蛋白質環狀結構中的C—C振動，以及C—O—O糖苷鍵振動波段信息[36]。由圖9可知，在3 022.45、2 924.09、1 681.93、1 539.20、1 244.09、1 076.27 cm-1處出現了蛋白質特征吸收峰，分別是：烯烴類—C—H—伸縮振蕩吸收峰，烷烴類的—C—H—反對稱的伸縮振蕩吸收峰，酰胺I帶的C＝O伸縮振蕩產生的特征吸收峰，酰胺II帶中NH2的面內變形振蕩吸收峰，仲酰胺中C—N的伸縮振蕩和NH彎曲振蕩吸收峰，NH面內彎曲振蕩吸收峰[37]。而且蛋白質二級結構信息重疊在酰胺I帶里[38]，可以利用波段縮小技術將WOMP紅外光譜中的酰胺I帶細分，進一步得到WOMP二級結構的信息。

3 結 論

通過超聲波-微波輔助NaOH溶液法提取WOMP，結合單因素和正交試驗優化出WOMP最佳提取工藝為：提取溫度50 ℃、微波功率24 W、超聲波功率500 W、NaOH溶液濃度0.09 mol/L、料液比1∶3 0（g/m L）、提取時間0.8 h，蛋白得率為（10.28±0.62）%。溫度和pH值均對WOMP溶解度、持水性、持油性、起泡性和起泡穩定性以及乳化性和乳化穩定性有影響，探究溫度和pH值對WOMP的影響為進一步開發WOMP相關產品提供了理論基礎。探明WOMP中含有17 種氨基酸，而且必需氨基酸占總氨基酸的比例為39.84%，必需氨基酸和非必需氨基酸的比值為0.66，WOMP的氨基酸組成合理，可以作為氨基酸補充劑的原料來源。WOMP的二級結構中α-螺旋相對含量為53%，β-折疊相對含量為11%，β-轉角相對含量為14%，無規卷曲相對含量為23%，分子質量分布為48.9、26.3、16.4、10.9 kDa，探明WOMP的結構基礎為進一步的研究提供相應的理論支持。

系統全面的研究WOMP的提取工藝、功能性質和結構，可以為WOMP開發提供理論依據，同時也為白靈菇的精深加工提供新的思路，為白靈菇產業的發展帶來新的契機。